TUGAS INDIVIDU

KARBOHIDRAT & ENZIM

Di susun oleh :
Shinta selviana
123020011
Untuk tugas : BIOKIMIA PANGAN
KARBOHIDRAT
SUSUNAN KIMIA
Molekul KH (sakarida) : atom C, H, O
H
2
O, C
6
H
12
O
6
, C
22
H
22
O
11
(sukrosa)
Bukan KH : C
2
H
4
O
2
(asam asetat/hidroksiasetaldehida)
CH
2
O atau HCHO (formaldehida)

Harus dilihat rumus empiris & rumus strukturnya !

PENDAHULUAN
Bahan makanan (beras, sagu, jagung, singkong) KH
sbg amilum/pati
Buah-buahan, madu KH sbg gula
Kayu, serat kapas KH sbg selulosa
Batang tebu ?
Hasil metabolisme KH : glukosa dalam darah, glikogen :
KH yg disintesis dalam hati & digunakan oleh sel pd
jaringan otot sbg sumber energi
6 CO
2
+ 6 H
2
O C
6
H
12
O
6
+ 6 O
2

glukosa
STRUKTUR
Berdasar gugus fungsi : polihidroksialdehida atau
polihidroksiketon serta senyawa yg
menghasilkannya pada proses hidrolisis
Senyawa yg termasuk KH terdapat gugus fungsi
OH, aldehida, keton
Rumus Fischer : molekul KH terbentuk dari rantai
atom C & tiap atom C mengikat atom / gugus ttt
atom C mengikat 4 atom dg tiap sudut 109
o

tetrahedron dg atom C sbg pusatnya


Bila C mengikat 4 atom/gugus yg berlainan : atom C
asimetrik / tidak simetrik
Struktur senyawa yg membentuk bayangan cermin
senyawa semula : pasangan enansiomer
Rumus proyeksi
B B

A C D D C A

E E
CHO CHO

H C OH HO C H

CH
2
OH CH
2
OH
(+) gliseraldehida

Rumus struktur gliseraldehida punya titik lebur & kelarutan dalam air
yg sama, perbedaan sifat pada pemutaran bidang getar cahaya
terpolarisasi / rotasi optik
Senyawa yg dpt menyebabkan rotasi optik : aktivitas optik
isomer optik
Enansiomer yg memutar chy terpolarisasi ke kanan diberi tanda (+)
atau d (dekstro); yg memutar ke kiri diberi tanda (-) atau l (levo)

Besarnya sudut putar/rotasi () tgt jenis senyawa, suhu,
panjang gelombang chy terpolarisasi & banyaknya
molekul pada jalan yg dilalui
Rotasi spesifik : rotasi yg dihasilkan 1 gr senyawa dlm 1
ml larutan dlm suatu sel sepanjang 1 dm pd suhu &
panjang gelombang yg ditentukan (589,3 mu atau 5893 A
~ garis D natrium, 20)

[]
20
=



D 1 x c

[]
20
= rotasi spesifik menggunakan chy D natrium pada suhu 20

D
= sudut rotasi yg diamati pada polarimeter
l
= panjang sel dalam dm
c = konsentrasi larutan dalam gr/ml

Harga rotasi spesifik KH pada 20 dg sinar natrium
_______________________________________________
____
D fruktosa - 92,4 sukrosa + 66,5
D galaktosa + 80,2 maltosa + 130,4
L arabinosa + 104,5 gula invert - 19,8
D manosa + 14,2 dekstrin + 195
D arabinosa - 105 amilum + 196 lebih
D xilosa + 18,8 glikogen + 196 197
_______________________________________________
____

CHO CHO CHO

H C OH H C OH HO C H

CH2OH H C OH H C OH

CH2OH CH2OH

D (+) gliseraldehida D (-) eritrosa D (+) treosa


CHO CHO CHO

HO C H H C OH HO C H

CH2OH HO C H HO C H

CH2OH CH2OH

L (-) gliseraldehida L (+) eritrosa L (-) treosa
Catatan : D (+) gliseraldehida ~ R (+) gliseraldehida
L (-) gliseraldehida ~ S (-) gliseraldehida
R (rectus = kanan) S (sinister = kiri)
RUMUS HAWORTH
Jika kristal glukosa murni dilarutkan dlm air maka larutannya akan memutar
cahaya terpolarisasi ke arah kanan. Namun bila dibiarkan, terlihat sudut
putaran berubah menjadi makin kecil hingga tetap
MUTAROTASI : perubahan rotasi / putaran
Exp. O OH

R C H + HO - R R C OR

H
aldehida alkohol hemiasetal

Sir Walter Norman Haworth (1883-1950) ahli kimia Inggris mengusulkan rumus
struktur KH : bentuk cincin FURAN atau PIRAN
O O


furan piran
CH
2
OH CH
2
OH CH
2
OH

C O C O C O
H H H H
OH
C C C CH O C C
HO OH H OH HO OH H HO OH H H
C C C C C C H
OH H OH H OH

D-glukosa D-glukosa -D-glukosa


H CH2OH O
HO
H H H
HO OH
H OH
Bentuk kursi
Rumus Fischer Rumus Haworth

CHO H C OH

H C OH H C OH

HO C H HO C H O CH2OH

H C OH H C OH C O
H H OH
H C OH H C C C
HO OH H H
CH2OH CH2OH C C
H OH

D-glukosa -glukosa -D-glukosa / -D-glukopiranosa
PENGGOLONGAN KH
Monosakarida : molekul tdr bbrp atom C & tdk dpt diuraikan scr hidrolisis mjd
KH lain (exp. gliseraldehida & dihidroksiaseton) Monosakarida dg 4 atom C
: tetrosa (C
4
H
8
O
4
) exp. D-eritrosa, D-eritrulosa
Monosakarida dg 5 atom C : pentosa (C
5
H
10
O
5
) exp. D-ribosa, D-ribulosa
Glukosa / aldoheksosa / dekstrosa, tdp dlm buah-buahan, madu, glokosa darah
manusia (70-100 ml tiap 100 ml darah)
Dlm fotosintesis, glukosa yg terbentuk digunakan u/ pembentukan amilum atau
selulosa
n C
6
H
12
O
6
(C
6
H
10
O
5
)n + n H
2
O
glukosa amilum

Fruktosa : ketoheksosa yg mempunyai sifat memutar chy terpolarisasi ke kiri, shg
disebut juga levulosa, tdp pada madu lebah, lebih manis daripada glukosa, gula
tebu/sukrosa
Fruktosa + glukosa = sukrosa (berasal dari tebu / bit)

PENGGOLONGAN KH
Galaktosa + glukosa = laktosa (gula dalam susu)
Galaktosa kurang manis dibanding glukosan& kurang larut dalam air, serta punya sifat
memutar bidang chy terpolirasi ke kanan

Pentosa, exp. arabinosa, xilosa, ribosa, 2-deoksiribosa (Ke-4 pentosa tsb /
aldopentosa tdk tdp bebas di alam)
Arabinosa dari gom arab dg hidrolisis; xilosa dari hidrolisis jerami/kayu/urine manusia
yg mengalami kelainan metabolisme KH (pentosuria); ribosa & deoksiribosa mrp
komponen asam nukleat

Oligosakarida : gabungan bbrp monosakarida
Oligosakarida yg paling banyak di alam ialah disakarida

Sukrosa, gula yg kita kenal sehari-hari (baik yg berasal dari tebu, bit, nanas, wortel.
Mll hidrolisis, sukrosa glukosa + fruktosa gula invert
Rotasi spesifik fruktosa (ke kiri) > glukosa (ke kanan) shg tjd putaran dari kanan ke kiri
INVERSI
PENGGOLONGAN KH
Laktosa, mll hidrolisis mjd D-galaktosa & D-glukosa disakarida
Dalam susu disebut gula susu

Maltosa, disakarida yg terbentuk dari 2 molekul glukosa
Hidrolisis amilum enzim amilase maltosa
enzim maltase
glukosa
Tingkat rasa manis bbrp KH
Fruktosa
Gula invert
Sukrosa
Glukosa
Xilosa
Maltosa
Galaktosa
Laktosa










PENGGOLONGAN KH
Rafinosa, trisakarida tdr 3 molekul monosakarida yg berikatan (galaktosa-
glukosa-fruktosa), tdp dlm bit & biji kapas

galaktosa-glukosa-fruktosa H
+
galaktosa-glukosa + fruktosa
(rafinosa) H
2
O (melibiosa)


rafinosa H
2
O melibiosa + fruktosa
sukrase

rafinosa H
2
O galaktosa + sukrosa
maltase

Stakiosa, tetrasakarida tdr 2 molekul galaktosa, 1 molekul glukosa & 1 molekul
fruktosa
galaktosa-galaktosa-glukosa-fruktosa galaktosa-galaktosa-glukosa + fruktosa
(stakiosa) (monotriosa)



PENGGOLONGAN KH
Polisakarida, umumnya bermolekul besar & lebih kompleks daripada mono &
oligosakarida
Polosakarida yg tdr atas 1 macam monosakarida saja : HOMOPOLISAKARIDA,
sedangkan yg mengandung senyawa lain : HETEROPOLISAKARIDA
Umumnya polisakarida berupa senyawa putih, tdk berbentuk kristal, tdk mempunyai
rasa manis & tdk punya sifat mereduksi, larut dalam air dlm bentuk koloid (exp.
amilum, glikogen, desktrin & selulosa)

Amilum, disebut juga pati (tdp pada umbi, daun, batang & biji-bijian). Amilum tdr dari 2
macam polisakarida (polimer dari glukosa) : amilosa (20-28%) & amilopektin
Amilosa : 250-300 unit D-glukosa + ikatan 1,4-glikosidik
Amilopektin : 1000 unit D-glukosa + ikatan 1,4-glikosidik & 1,6-glikosidik
Butir pati tdk larut dalam air dingin, bila suspensi dlm air dipanaskan tjd larutan
koloid yg kental (+) lar. Iodium warna biru (tjd senyawa o/
amilosa) / warna ungu/merah lembayung (tjd senyawa o/ amilopektin)
Amilum enzim amilase maltosa


PENGGOLONGAN KH
Glikogen, tdp dalam hati & otot. Glukosa darah diubah jadi glikogen (sebaliknya)
Glikogen tdp pada kerang & rumput laut
Glikogen yg terlarut dlm air, diendapkan dg (+) etanol serbuk putih
Glikogen + iodium warna merah

Dekstrin, pd reaksi hidrolisis parsial, amilum dekstrin (sebelum terbentuk
maltosa). Banyak digunakan sbg perekat

Sellulosa, tdp dlm tumbuhan sbg bhn pembentuk dinding sel, serat kapas, berguna
memperlancar pencernaan makanan

Mukopolisakarida, heteropolisakarida (polisakarida yg tdr 2 jenis derivat
monosakarida)
Derivat monosakarida : gula amino & asam uronat
Heparin (senyawa anti koagulan darah)


SIFAT KIMIA
Berhubungan dg gugus fungsi (gugus OH, aldehida & keton)
(1) Sifat Mereduksi
Monosakarida & disakarida dapat mereduksi pada suasana BASA, Sifat reduktor u/
identifikasi KH & analisis kuantitatif
Sifat mereduksi krn aldehida / keton bebas dlm KH
(2) Pembentukan Furfural
Dlm lar. asam encer yg dipanaskan, monosakarida masih bersifat stabil . Bila
dipanaskan dg asam kuat pekat, monosakarida berubah mjd furfural / derivatnya,
mll reaksi dehidrasi / pelepasan molekul air dari senyawa
(3) Pembentukan Osazon
KH (punya gugus aldehida/keton bebas) + fenilhidrazin osazon (kristal &
ttk lebur spesifik)
(4) Pembentukan Ester
Gugus hidroksil KH+ asam ester
Monosakarida + ATP D-glukosa-6-fosfat & D-fruktosa-1,6-difosfat
Proses esterifikasi dg asam fosfat dlm tubuh : proses FOSFORILASI

SIFAT KIMIA
(5) Isomerasi
Monosakarida + basa encer tidak stabil
(glukosa + basa encer fruktosa + manosa)
Keadaan keseimbangan antara glukosa, fruktosa & manosa TRANFORMASI
LOBRY DE BRUIN VAN ECKENSTEIN
(mll proses enolisasi)
(6) Pembentukan Glikosida
Glukosa + metilalkohol senyawa asetal (GLIKOSIDA) yaitu gugus metil +
monosakarida & gugus OH yg bereaksi (gugus OH GLIKOSIDIK)

DERIVAT KH
Asam-asam
Monosakarida punya gugus fungsi oksidasi gugus karboksilat
(exp. asam glukonat, asam glukarat, asam glukuronat)
DETOKSIKASI : asam glukuronat + racun dikeluarkan dari tubuh mll urine
Asam askorbat (vitamin C) jeruk, advokat, apel, kentang, kol
Gula amino, D-glukosamina, D-galaktosamina, D-manosamina
Alkohol, baik gugus aldehida / keton pd monosakarida reduksi alkohol
(exp. dari glukosa mjd sorbitol, dari manosa mjd manitol, dari fruktosa mjd manitol +
sorbitol)
ENZIM
POKOK BAHASAN
Definisi umum
Bagian penting dari enzim
Klasifikasi Enzim
Bagaimana enzim bekerja
Hubungan enzim dng substrat
Hubungan enzim dng inhibitor
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
Kinetika enzim



DEFINISI UMUM
Dlm system biologi reaksi
kimia selalu memerlukan
katalis. Tanpa katalis
sangat lama shg diperlukan
Enzim yg berfungsi sbg
biokatalisator
protein yang berfungsi
untuk mempercepat
reaksi dengan jalan
menurunkan tenaga
aktivasi dan tidak
mengubah
kesetimbangan reaksi,
serta bersifat sangat
spesifik.

Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau
produknya

Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan
organisme itu sendiri
Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama
pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat
oleh produk akhirnya(feedback inhibition)

bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan
diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai
(enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut
zymogen

Katalis yg paling efisien
mampu
mempercepat reaksi
1020 kali lbh cepat
Enzim bersifat sangat
spesifik, baik jenis
reaksi maupun
substratnya ,

TIGA SIFAT UTAMA ENZIM :
Kemampuan katalitiknya
Spesifisitas
Kemampuan untuk diatur (regulasi)


BAGIAN-BAGIAN ENZIM
Kita mengenal istilah:
Holoenzim
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor

BAGIAN-BAGIAN ENZIM (LANJUTAN)
Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM
antara 12,000 1 juta kd
Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul
kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa
membutuhkan kofaktor / koenzim
Kofaktor ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim
untuk melakukan fungsinya
Koenzim molekul organik (komplek) yang
dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya


Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat
bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan
enzim gugus prostetik
Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya
holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu
enzim Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara
dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi
ensimatis tersebut.
KLASIFIKASI ENZIM
1. Oksido reduktase Pemindahan elektron
2.Transferase Pemindahan ggs
fungsional

3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan
ggs fungsional ke air)
4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan
ganda
5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam
mo
lekul menghasilkan isomer
6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-
S
C-O dan C-N


BAGAIMANA ENZIM BEKERJA
Reaksi tanpa enzim:
Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di
dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik
dapat lebih mudah terjadi

Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn
energi produk (fase akhir) selisih energi bebas
standar (G)







Enzim mempercepat reaksi tetapi tidak
mengubah keseimbangan reaksi atau G
Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk
mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase
awal







Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi G
suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali
suatu reaksi
Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim
lebih rendah dr reaksi tanpa ensim
Glukosa + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O G = -2880 kJ/mol






Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk
memulai suatu reaksi
Enzim mengikat substrat menciptakan jalan reaksi
yg berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah
dbanding reaksi tanpa enzim
Inti dr reaksi katalisis ikatan yg spesifik pd fase
transisi

Substrat terikat interaksi nonkovalen
E + S ES EP E + P

Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi
kemampuan enzim membawa substrat bersama-
sama pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu
reaksi

Substrat terikat pd sisi aktif yi cekukan pd
protein yg berisi asam amino yg penting untuk
tjdnya suatu reaksi kimia

KARAKTERISTIK SISI AKTIF ENZIM
merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa
enzim harus memiliki ukuran besar?)
sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat
3 dimensi. memberikan linkungan mikro yg
sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia
substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi /
ikatan yang lemah.
Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino
yg menyusun sisi aktif suatu enzim






GAMBAR SISI AKTIF ENSIM DAN ASAM AMINO
YANG TERLIBAT

Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat
diikat oleh enzim

Asam amino yang membentuk kedua bagian
tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan
secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka
berdekatan

TEORI UNTUK MENJELASKAN KERJA ENZIM:
Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok
dengan substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak
dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim
menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya
sehingga cocok dgn substratnya. dpt
menerangkan fase transisi ES komplek

Lock and key model

Induced Fit model

FAKTOR-FAKTOR YG MEMPENGARUHI KERJA
ENZIM
pH setiap enzim mempunyai pH optimum utk
bekerja.
contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0
Temperatur setiap kenaikan suhu 10C
(sampai 40C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya
dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60C.
Mengapa?
[S] dan atau [E]










K-1 + K2
= Km konstanta Michaelis
K2
Vmax [S]
V = Persamaan Michaelis-Menten
Km + [S]







Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka

V
max
[S]
V = dan V = V
max
/ 2
[S] + [S]

LINEWEAVER-BURK DOUBLE RECIPROCAL
PLOT
Y = m x + b
PENGHAMBATAN REAKSI ENZIMATIS
Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau
irreversible
Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan
kovalen dalam enzim
Reversible suatu senyawa dapat terikat dan
kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
competitive
non-competitive
un-competitive

PENGHAMBATAN COMPETITIVE
inhibitor bersaing dgn
substrat untuk terikat pd
sisi aktif
Biasanya inhibitor berupa
senyawa yg menyerupai
substratnya, & mengikat
enzim membentuk
komplek EI
krn terikat scr reversible
penghambatan nya bias,
yaitu ketika ditambah
substrat maka
penghambatan berkurang

PENGHAMBATAN NON-COMPETITIVE
inhibitor terikat pada sisi lain dari
enzim (bkn sisi aktif)
jadi tidak memblok pembtkan
enzim-substrat komplek
Enzim mjd tidak aktif ketika
inhibitor terikat walau enzim
mengikat substrat
Inhibitor mengurangi konsentrasi
enzim yg aktif, sehingga
mempengaruhi Vmax nya
PENGHAMBATAN UN-COMPETITIVE
Terikat pd sisi selain sisi
aktif enzim
Berbeda dgn non-
competitive inhibitor ini
hanya terikat pd ES
komplek
Sehingga tidak terikat pd
enzim bebas
V
max
berubah, dan K
m

juga berubah
ENZIM ALLOSTERIK
Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi
sebagai respon terhadap pengikatan modulator
efektor

Allosterik enzim biasanya lebih komplek dari non
allosterik enzim, memiliki sub unit lebih dari satu

Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator
untuk mengikat modulator.
Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki
sisi pengikatan yang berbeda
Untuk enzim homotropik sisi aktif dan sisi
regulator sama

PERANANA ENZIM
1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan
pengaturannya
2. Sebagai katalisator dalam industri yg
mensintesis hormon/antibiotik
3. Membantu dlm menegakkan diagnosa
krn kadar enzim pd keadaan patologik
tertentu dpt mengalami perub yg nyata
dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik
(endonuklease retriksi)
*. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian,
peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah

PEMBAGIAN ENZIM BERDASARKAN LOKASINYA
Enzim plasma fungsional:
Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm
sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi
dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim
bekuan darah dan lisis bekuan darah
umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama
atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
Enzim plasma non fungsional:
Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah
Substrat sering tdk ada dlm plasma
Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih
rendah dibanding dlm jaringan

specific activity is the amount of product formed by an
enzyme in a given amount of time under given
conditions per milligram of enzyme.
The rate of a reaction is the concentration of substrate
disappearing (or product produced) per unit time (mol L
1s 1)
The enzyme activity is the moles converted per unit
time (rate reaction volume). Enzyme activity is a
measure of quantity of enzyme present. The SI unit is
the katal, 1 katal = 1 mol s-1, but this is an excessively
large unit. A more practical value is 1 enzyme unit (EU)
= 1 mol min-1 ( = micro, x 10-6).
The specific activity is the moles converted per unit
time per unit mass of enzyme (enzyme activity / actual
mass of enzyme present). The SI units are katal kg-1,
but more practical units are mol mg-1 min-1. Specific
activity is a measure of enzyme efficiency, usually
constant for a pure enzyme.
If the specific activity of 100% pure enzyme is known,
then an impure sample will have a lower specific activity,
allowing purity to be calculated.
The % purity is 100% (specific activity of enzyme
sample / specific activity of pure enzyme). The impure
sample has lower specific activity because some of the
mass is not actually enzyme.
LOKASI ENZIM
Dalam sel hati:
Enzim-enzim glikolisis terletak dlm sitoplasma
Enzim-enzim siklus asam sitrat terdapat dalam
mitokondria
Dalam sel pankreas, lambung dan saliva
Isozim : enzim yg mengkatalisa rx yg sama
Tetapi sufat fisika dan kimia protein menunjukkan
perbedaan yg bermakna