Piruvato desidrogenase Wikipdia, a enciclopdia livre

12/10/14 17:21

Piruvato desidrogenase
Origem: Wikipdia, a enciclopdia livre.

A piruvato desidrogenase o
primeiro componente do complexo
enzimtico piruvato desidrogenase. EC
1.2.4.1 (http://www.expasy.org/cgibin/nicezyme.pl?1.2.4.1).

piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 1

Indicadores
Smbolo PDHA1
Smbolos PDHA
alt.

ndice
1 Funo
2 Regulao
3 Genes
4 Outras formas
5 Referncias

Funo
E1 executa a primeira de duas reaces
no complexo. Elas so:
descarboxilao do substrato 1, o
piruvato.
acetilao redutiva do substrato
2, cido lipico. O cido lipico
est ligado de maneira covalente
dihidrolipoil transacetilase
(E2), que o segundo
componente cataltico do
complexo.

Regulao
Fosforilao de E1 pela piruvato
desidrogenase quinase inactiva E1 E
subsequentemente todo o complexo.
Esta aco revertida pela piruvato
desidrogenase fosfatase.

HUGO

8806
(http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?
hgnc_id=HGNC:8806)

Entrez

5160 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?
db=gene&cmd=retrieve&dopt=default&list_uids=5160&rn=1)

OMIM

300502 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?
id=300502&rn=1)

RefSeq

NM_000284 (http://genome.cse.ucsc.edu/cgi-bin/hgGene?
org=Human&hgg_gene=NM_000284&rn=1)

UniProt

P08559 (http://www.expasy.org/cgi-bin/niceprot.pl?P08559)
Outros dados

Nmero
EC

1.2.4.1 (http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.2.4.1)

Locus

Cr. X p22.1 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Omim/getmap.cgi?

chromosome=Xp22.1)

piruvato desidrogenase (lipoamida) alfa 2

Indicadores
Smbolos PDHAL
alt.
HUGO

8807
(http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?
hgnc_id=HGNC:8807)

Entrez

5161 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?
db=gene&cmd=retrieve&dopt=default&list_uids=5161&rn=1)

OMIM

179061 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?
id=179061&rn=1)

RefSeq

NM_005390 (http://genome.cse.ucsc.edu/cgi-bin/hgGene?
org=Human&hgg_gene=NM_005390&rn=1)

UniProt

P29803 (http://www.expasy.org/cgi-bin/niceprot.pl?P29803)
Outros dados

Nmero
http://pt.wikipedia.org/wiki/Piruvato_desidrogenase

1.2.4.1 (http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.2.4.1)
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Genes

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EC
Locus

E1 uma protena multimrica:

As E1 de mamferos, incluindo a
E1 humana, so tetramricas,
compostas de duas subunidades
e duas subunidades .1
algumas E1 bacterianas,
incluindo a E1 de Escherichia
coli, so compostas por duas
subunidades similares, cada uma
delas com uma massa molecular
to grande quanto a soma das
subunidades e .2

Outras formas

Cr. 4 q22-q23
(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Omim/getmap.cgi?
chromosome=4q22)

piruvato desidrogenase (lipoamida) beta

Indicadores
Smbolo PDHB
HUGO

8808
(http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/data/get_data.php?
hgnc_id=HGNC:8808)

Entrez

5162 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?
db=gene&cmd=retrieve&dopt=default&list_uids=5162&rn=1)

OMIM

179060 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/dispomim.cgi?
id=179060&rn=1)

RefSeq

NM_000925 (http://genome.cse.ucsc.edu/cgi-bin/hgGene?
org=Human&hgg_gene=NM_000925&rn=1)

Em bactrias, existe uma forma de

UniProt P11177 (http://www.expasy.org/cgi-bin/niceprot.pl?P11177)
piruvato desidrogenase, tambm
denominada piruvato oxidase (EC
Outros dados
1.2.2.2). Esta enzima liga a oxidao do
Nmero 1.2.4.1 (http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?1.2.4.1)
piruvato em acetato e dixido de
EC
carbono reduo de ferrocitrocromo.
Locus
Cr. 3 p21.1-14.2
Em E. coli esta enzima codificada
(http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Omim/getmap.cgi?
chromosome=3p21.1)
pelo gene pox B e a protena possui um
3
cofactor flavnico. A enzima aumenta a
eficincia do crescimento de E. coli sob condies aerbica.4

Referncias
1. Ciszak E, Korotchkina L, Dominiak P, Sidhu S, Patel M. (2003). "Structural basis for flip-flop action of thiamin
pyrophosphate-dependent enzymes revealed by human pyruvate dehydrogenase
(http://www.jbc.org/cgi/content/full/278/23/21240)". J Biol Chem 278 (23): 21240-6. PMID 12651851.
2. Arjunan P, Nemeria N, Brunskill A, Chandrasekhar K, Sax M, Yan Y, Jordan F, Guest JR, Furey W.. (2002).
"Structure of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex E1 component from Escherichia coli at 1.85 A
resolution (http://pubs.acs.org/cgi-bin/abstract.cgi/bichaw/2002/41/i16/abs/bi0118557.html)". Biochemistry 41 (16):
5213-21. PMID 11955070.
3. Recny MA, Hager LP. (1982). "Reconstitution of native Escherichia coli pyruvate oxidase from apoenzyme
monomers and FAD". J. Biol. Chem. 257 (21): 12878-86. PMID 6752142.
4. Abdel-Hamid AM, Attwood MM, Guest JR. (2001). "Pyruvate oxidase contributes to the aerobic growth efficiency
of Escherichia coli". Microbiology (Reading, Engl.) 147 (Pt 6): 1483-98. PMID 11390679.

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