NAMA

: MARSALITA IRINE PRABANDARI

NIM

: 132210101002

1. Jelaskan apa yang dimaksud dengan protein dan sebutkan fungsi protein dalam
sistem biologis!
Pengertian protein
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar
tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada di
dalam otot, seperlima di dalam tulang dan tulang rawan. Sepersepuluh di dalam
kulit dan selebihynya di dalam jaringan lain dan cairan tubuh.
Pustaka :
Murray,Robert K. Daryl K. Gramer. Victor W.Radwell.2009.Biokimia Harper
Edisi 27.Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran (EGC))
Berdasarkan Fungsi Biologisnya
A. Protein Enzim
Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada umumnya
mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini mempunyai sifat yang khas,
karena hanya bekerja pada substrat tertentu. Yang termasuk golongan ini
antara lain:
- Peroksidase yang mengkatalase peruraian hidrogen peroksida.
- Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptida.
- Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa polinukleotida.
B. Protein Pengangkut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekul
tertentu dari satu organ ke organ lain melalui aliran darah. Yang termasuk
golongan ini antara lain hemoglobin pengangkut oksigen dan lipoprotein
pengangkut lipid.
C. Protein Struktural

Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk struktural sel jaringan

dan memberi kekuatan pada jaringan. Yang termasuk golongan ini adalah
elastin, fibrin, dan keratin.
D. Protein Hormon
Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endokrin membantu
mengatur aktifitas metabolisme didalam tubuh.
E. Protein Pelindung
Protein pada umumnya terdapat pada darah, melindungi organisme dengan
cara melawan serangan zat asing yang masuk dalam tubuh.
F. Protein Kontraktil
Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi kemampuan pada sel
untuk berkontraksi atau mengubah bentuk. Yang termasuk golongan ini
adalah miosin dan aktin.
G. Protein Cadangan
Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang disimpan dan
dicadangan untuk beberapa proses metabolisme. Fungsi protein dalam
sistem biologis
Pustaka :
Girindra A. 1986. Biokimia I. Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama.
Poedjiadi A. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI Press
2. Gambarkan struktur asam amino dan sebutkan penggolongan asam amino
standar!
Struktur Asam amino

Pustaka gambar :
http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf
Penggolongan asam amino

Pustaka : Fessenden and Fessenden. 1999. Kimia Organik Jilid III .Jakarta:
Erlangga.
Keterangan penggolongan asam amino standar

Asam amino alifatik sederhana meliputi Glisina, Alanina, Valina,

Leusina, Isoleusina

Asam amino hidroksi-alifatik meliputi Serina, Treonina

Asam amino dikarboksilat (asam) meliputi Asam aspartat, Asam

glutamat.
Amida meliputi Asparagin, Glutamin
Asam amino basa meliputi Lisin, Arginin, Histidin
Asam amino dengan sulfur meliputi Sistein,Metionin.
Prolin (memiliki gugus siklik, tetapi memiliki banyak kesamaan sifat

dengan asam amino alifatik)

Asam amino aromatik Fenilalanina, Tirosina dan Triptofan

Pustaka :
Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Poedjiadi A. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI Press
3. Jelaskan sifat asam basa dari asam amino dan bagaimana cara menghitung titik
isoelektrik!

Pustaka gambar :
http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein kuliah%20ko2.pdf

Sifat asam basa asam amino

Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya
memengaruhi sifat keasaman asam amino. Dengan demikian, asam amino
dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga dikatakan bersifat amfoter
atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino yang hanya
mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino yang
mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2 akan lebih

bersifat asam, begitupun sebaliknya. Asam amino dapat berperan sebagai asam
(pendonor proton pada basa kuat) dan basa (aseptor proton dari asam kuat).
Pustaka : Sastrohamidjojo. H., 2005. Kimia Organik, Stereokimia, Karbohidrat,
Lemak, dan Protein. Gadjah Mada University Press: Yogyakarta.
Cara menghitung titik isoelektrik
Setiap jenis protein dalam larutan mempunyai pH tertentu yang disebut pH
isoelektrik (berkisar 4-4,5). Pada pH isoelektrik molekul protein mempunyai
muatan positif dan negatif yang sama, sehingga saling menetralkan atau
bermuatan nol. Pada titik isoelektrik, protein akan mengalami pengendapan
(koagulasi) paling cepat.
Berdasarkan Rumus menghitung titik isoelektrik (pl):
pl = [pKa + pKb]
Pustaka :
Hart. H., 1998. Kimia Organik. Edisi ke-6. Penerbit Erlangga: Jakarta.
4. Jelaskan teknik analisis residu termal asam amino
Edman degradation
(dikembangkan oleh Pehr Edman) adalah metode sekuensing asam amino
dalam peptida. Dalam metode ini, residu asam amino terminal diberi label dan
dibelah dari peptida tanpa menggangu ikatan peptida antara residu asam amino
lainnya.
Mekanisme :

Gambar 1.1 Degradasi Edman dengan asam amino generik rantai peptida.

Fenilisotiosianat (PITC) direaksikan dengan -asam amino (gugus amino

terminal bermuatan), dalam kondisi agak basa, untuk membentuk turunan
feniltiokarbamil siklik. Kemudian, pada kondisi asam, turunan asam amino
terminal ini dibelah menjadi turunan thiazolinone. Kemudian, asam amino
thiazolinone diekstraksi dengan pelarut organik dan diolah dengan asam untuk
membentuk feniltiohidantoin (PTH) yang lebih stabil. Prosedur tersebut
diulangi untuk setiap residu asam amino. Panjang polipeptida yang
disekuensing tidak boleh lebih dari 50-60 residu (dalam prakteknya, di bawah
30). Panjang peptida terbatas karena derivatisasi siklus tidak selalu akan
selesai. Masalah derivatisasi dapat diatasi dengan membelah peptida besar
menjadi peptida yang lebih kecil.

Edman, P.; Hgfeldt, Erik; Silln, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. 1950. Method
for determination of the amino acid sequence in peptides. Acta Chem. Scand.
4: 283293. doi:10.3891/acta.chem.scand.04-0283
Sanger N-terminal analysis
Pelabelan spesifik dari residu asam amino terminal-N dengan senyawa yang
berikatan secara kovalen dengan gugusan NH2 diperlukan untuk penentuan
amino-terminal asam amino. Sanger memperkenalkan penggunaan 2,4dinitrofluorobenzen (DNFB, atau reagen Sanger), yang secara selektif bereaksi
dengan gugusan NH2 dalam suatu polipeptida. Setelah penambahan DNFB,
hidrolisis asam selanjutnya menghasilkan residu terminal-N sebagai suatu
derivat dinitrofenil (asam amino-DNP) yang berwarna kuning. Derivat DNP
dari asam amino terminal-N didentifikasi melalui prosedur kromatografik,
menggunakan asam amino-DNP yang dikenal sebagai standar. Gugusan -NH 2
dari residu lisil dalam polipeptida juga bereaksi dengan DNFB, dank arena itu

-DNP-lisin sering ditemukan dalam hidrolisis. Suatu residu lisil terminal-N

dapat dibedakan dari residu Lis internal karena yang disebut sebelumnya ini
memiliki dua campuran dinitrofenil, yaitu , -(DNP) 2-lisin, atau bis-DNPlisin.

http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%206.pdf
5. Jelaskan struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarterner dari protein!
A. Atruktur primer dari protein
Struktur primer adalah urut-urutan asam amino dalam rantai polipeptida
yang menyusun protein. Protein pertama yang berhasil ditentukan struktur
primernya adalah insulin, yaitu hormon yang berfungsi mengatur kadar
gula darah.
Sebagai contoh insulin sapi terdiri dari dua rantai polipeptida, yang ditandai
dengan rantai A (terdiri dari 21 asam amino) dan rantai B (terdiri dari 30
asam amino). Kedua rantai disatukan oleh ikatan silang disulfida (SS)
yang berasal dari unit sistein (Cys). Selama bertahun-tahun, insulin yang
diekstraksi dari pankreas sapi digunakan untuk terapi bagi orang-orang
yang menderita kekurangan insulin (Diabetes). Kini insulin manusia telah
dapat diproduksi melalui industri genetika.

Gambar

Struktur primer dari protein

(Campbell et al., 2009)

B. Struktur sekunder dari protein

Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari suatu rantai polipeptida.
Oleh karena gaya-gaya nonkovalen, seperti ikatan hidrogen atau gaya
dispersi, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks)
atau seperti lembaran kertas continues form (beta-pleated sheet), atau
bentuk triple heliks.

Gambar

Struktur sekunder
(Murray et al, 2009)
C. Struktur tersier dari protein
Struktur tersier dari protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu
protein. Bagaikan seutas mie yang diletakkan di dalam cawan, suatu rantai
polipeptida dapat melipat atau menggulung sehingga mempunyai bentuk
tiga dimensi tertentu. Struktur tersier protein dikukuhkan oleh berbagai
macam gaya, sepert ikatan hidrogen, ikatan silang disulfida, interaksi
hidrofobik atau hidrofilik, serta jembatan garam.
D. Struktur kuarterner dari protein
Setiap protein mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Jadi semua
molekul hemoglobin sebagai contoh, mempunyai bentuk tiga dimensi yang
sama. Bentuk tiga dimensi protein sangat berperan dalam menentukan
fungsi biologis protein tersebut. Sering kali sutatu molekul organik bukan
protein terikat pada rantai polipeptida dalam struktur tersiernya.
Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal polipeptida, tetapi yang
lain, yang disebut protein oligomer, terdiri dari dua atau lebih rantai.
Sebagai contoh, hemoglobin mempunyai empat rantai. Masing-masing
rantai merupakan satu subunit protein. Susunan subunit-subunit dalam
protein oligomer disebut struktur kuartener.

Gambar

(Lodish et al., 2003)

Pustaka :
Sastrohamidjojo. H., 2005. Kimia Organik, Stereokimia, Karbohidrat,
Lemak, dan Protein. Gadjah Mada University Press: Yogyakarta.
Winarno F.G.1997. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta : Gramedia Pustaka
Utama.