3.1.

Aminoacizii
Proteinele, zaharidele i grsimile sunt componente fundamentale a celulelor vii, animale i vegetale.
Componenii principali ai protoplasmei acestor celule sunt proteinele, compui naturali
macromoleculari obinu din aminoacizi.
Aminoacizii sunt compui organici cu funciuni mixte care conin n molecula lor grupa carboxil
(-COOH) cu caracter acid si grupa amino (-NH2) cu caracter bazic, legate de un radical
hidrocarbonat.
Aminoacizii au formula general:

unde: R este un radical organic care poate s fie un rest hidrocarbonat sau poate s conin i
alte grupe funcionale, inclusiv grupe carboxil sau amino.
Dup poziia pe care o ocup grupa amino fa de grupa carboxil, se deosebesc: , , , ,
aminoacizi. Poziia a este poziia vecin grupei carboxil. Exemole:

Aminoacizii naturali sunt, cu puine excepii, - aminoacizi. n compoziia proteinelor intr, n mod
constant, circa 20 de a - aminoacizi.
Dintre cele dou grupe funcionale, amino i carboxil, prioritar n stabilirea denumirii este grupa
carboxil. De aceea, denumirea unui aminoacid se obine prin adugarea prefixului amino la numele
acidului. Se indic i poziia grupei amino n catena acidului.
Sunt ns mult mai utilizate denumirile aminoacizilor preluate din biochimie. Exemple:

Criteriile de
clasificare a aminoacizilor sunt numrul grupelor amino i carboxil i alte grupe funcionale existente
n molecul.
n tabelul urmator sunt indicate tipul, formula plan, denumirea i denumirea prescurtat pentru unii
dintre cei mai rspndii aminoacizi naturali.
TABELUL DE PE PG 2 SE SCRIE AICI
Izomerie
n funcie de complexitatea moleculei, aminoacizii pot prezenta mai multe tipuri de izomerie: de
caten, de poziie, de funciune, enantiomerie etc. a - aminoacizii naturali conin cel puin un atom de
carbon asimetric i sunt optic activi.
Proprietati fizice
Aminoacizii sunt substane cristalizate care se topesc la temperaturi ridicate (peste 250C) cu
descompunere. Cu unele excepii, aminoacizii sunt solubili n ap i insolubili n solveni organici.
Muli aminoacizi au gust dulce.

Proprietati chimice
Comportarea chimic a aminoacizilor este determinat de existena n aceeai molecul a grupelor
funcionale carboxil (-COOH) i amino (-NH2). Principalele reacii chimice specifice aminoacizilor
sunt indicate n schema :

1. Reacia de ionizare i caracterul amfoter

Grupa carboxil (-COOH), cu caracter acid, cedeaz un proton (H+) grupei amino (-NH2), cu
caracter bazic. Grupa amino fixeaz protonul pe dubletul de electroni neparticipani de la atomul de
azot, printr-o legtur covalent coordinativ.
In urma acestui schimb de protoni, grupa carboxil este transformat n ionul carboxilat (-COO),
iar grupa amino n ionul amoniu substituit (-N+H3). Ionul format prin ionizarea intramolecular a unui
aminoacid conine ambele tipuri de sarcini i este numit amfion.

In structura unui amfion se afl o grup cu caracter bazic (-COO) i o grup cu caracter acid (N H3). De aceea, aminoacizii pot reaciona att ca acizi ct i ca baze i au, deci, caracter amfoter.
La tratarea soluiei apoase a unui aminoacid i cu o cantitate mic dintr-un acid tare sau dintr-o \
baz tare, soluia aminoacidului nu-i modific : semnificativ pH-ul.
Soluiile care prezint aceast proprietate se numesc soluii tampon.
+

Exemplu:

In soluii bazice, aminoacizii se afl sub form de anioni, iar n soluii acide sub form de
cationi.
In soluia apoas a unui aminoacid monoaminomonocarboxilic exist urmtorii ioni:

Forma amfionic se gsete n mare exces, iar moleculele neionizate in concentraie foarte
mic.
2. Reacia de condensare i policondensare

O proprietate important a aminoacizilor este aceea de a reaciona intermolecular prin intermediul

celor dou grupe funcionale din molecul
Se elimin ap ntre grupa carboxil (-COOH) dintr-o molecul i grupa amino (-NH2) din alt
molecul, rezultnd peptide, polipeptide i proteine
Aceti compui sunt formai din resturi de aminoacizi naturali unit ntre ei prin legturi -CO-NH-,
numite legturi amidice sau peptidice.
Peptidele sunt formate dintr-un numr mic (mai mic de 10) de molecufc de aminoacizi, iar
polipeptidele sunt formate dintr-un numr mai mare (1( - 50) de molecule de aminoacizi.
Macromoleculele proteinelor sunt formate dintr-un numr mare (ma mare de 50 i pn peste
10.000) de molecule de aminoacizi. Peptidele pot fi:

simple, cnd sunt formate dintr-un singur aminoacid;

mixte, cnd sunt formate din aminoacizi diferii.

Peptidele pot fi formate din dou molecule de aminoacizi (dipeptide) din trei molecule de
aminoacizi (tripeptide) etc.
Dac la reacie particip un singur aminoacid se obine o dipeptid. simpl, iar dac particip doi
aminoacizi diferii se obin, alturi de cele

La reprezentarea unei catene polipeptidice se scrie la stnga catenei aminoacidul cu grupa -NH2
liber, numit aminoacid N-terminal, iar la captul din dreapta al catenei se scrie aminoacidul cu grupa
-COOH liber, numit aminoacid C-terminal.
Denumirea peptidelor se formeaz din numele acidului C-terminal la care se adaug, ca prefix,
numele radicalilor celorlali aminoacizi. Exemplu:

Peptidele sunt produi de hidroliz parial a proteinelor i servesc la stabilirea structurii acestora.
Ele se gsesc n organismele vii unde ndeplinesc anumite funcii.
Procesul de biosintez a proteinelor prin policondensarea aminoacizilor este complex. Aminoacizii
se succed n lanul proteic conform informaiei genetice coninute n ADN.

Importana fiziologic
n timpul digestiei are loc hidroliza proteinelor n etape succesive, fiecare etap fiind catalizat de cte o
enzim. Produii de hidroliza sunt mai nti peptidele i apoi aminoacizii. Acetia sunt folosii de
organism pentru a forma proteinele proprii necesare creterii, refacerii esuturilor i sintezei de enzime i
hormoni. Aminoacizii n exces introdui prin hran sau provenii din metabolismul proteinelor sunt
dezaminai. Amoniacul rezultat este eliminat sub form de uree sau acid uric, iar restul organic este
transformat n zaharide sau grsimi, folosite la producerea energiei.