LA HEMOGLOBINA

INTRODUCCIN
Las protenas son polmeros lineales de aminocidos con amplia variabilidad estructural y
funciones biolgicas muy diversas. La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin
se suele recurrir a: criterios fsicos, criterios qumicos, criterios estructurales, criterios funcionales
Dentro de la clasificacin estructural tenemos dos sub-categoras: protenas globulares y fibrosas,
dentro de las protenas globulares encontramos la Hemoglobina
La Hemoglobina se encuentra en grandes cantidades dentro de los glbulos rojos y es de vital
importancia fisiolgica, para el aporte normal de oxgeno a los tejidos. Varios son los genes que
determinan su biosntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiologa ha llamado la atencin
de innumerables investigadores;

DEFINICION
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas concentraciones en lo
glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos
perifricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones
para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 18 g/ dl en el hombre y 12 16
g/dl en la mujer.
Antecedentes histricos
Podemos resumir brevemente la historia de esta molcula de la manera siguiente:
Fue identificada por primera vez por Huisman y Meyering en 1958, usando un mtodo
cromatogrfico.9
Se caracteriz como una glucoprotena en 1968 por Bookchin y Gallop.10
El incremento de sus valores en la DM fue descrito por primera vez en 1969 por Samuel Rahbar y
otros.11
Las reacciones bioqumicas que llevan a su formacin se describieron en 1975 por Bunn y
otros.12
El uso de la hemoglobina A1c para el monitoreo del control del metabolismo de la glucosa, en
pacientes diabticos, se propuso por Anthony Cerami, Ronald Koenig y otros en 1976.13
Los estudios Diabetes Control and Complications Trial (DCCT) y United Kingdom Prospective
Diabetes Study (UKPDS) mostraron la importancia de su uso en el seguimiento y control de la DM
1 y 2.14
En 1997 el reporte del Comit de Expertos en Diabetes niega el uso de la HbA1c como
diagnstico de DM, en parte por su pobre estandarizacin.15
El reporte del Comit de Expertos del ao 2003 anota que, a pesar de que el Programa Nacional
de Estandarizacin de la Hemoglobina Glucosilada tuvo xito en la estandarizacin de la gran
mayora de los anlisis realizados en Estados Unidos, el uso de la HbA1c todava presentaba
desventajas, y reafirm la previa recomendacin de no utilizarla en el diagnstico de la DM.16
Un examen actualizado de las mediciones de laboratorio de glucemia y HbA1c por el actual
Comit Internacional de Expertos (2008), indica que con los avances en la instrumentacin y
estandarizacin, y la precisin en la medicin de la HbA1c concuerda con la de la glucemia.15

Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, tambin llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto. Est formada por dos globinas alfa y dos
globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5 % de la hemoglobina despus del nacimiento. Est
formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la betatalasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genticamente presente en la anemia de clulas
falciformes. Afecta predominantemente a la poblacin afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el
nacimiento desciende la sntesis de globinas gamma y aumenta la produccin de globinas beta.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico, Fe (III) (es
decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce por una enfermedad
congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de
mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina tambin se puede producir por intoxicacin de
nitritos.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del intercambio
gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes
concentraciones (40 %). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el oxgeno por la Hb,
por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloracin cutnea
normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad,
en patologas como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unin de la Hb con glucosa
u otros carbohidratos libres.

Diversas patologas tambin generan diferentes tipos de hemoglobina o alteraciones en las

cantidades normales. La hemoglobina S est presente en algunos tipos de anemia, mientras que la
hemoglobina glucosilada aumenta con la diabetes.
Para establecer la cantidad de hemoglobina presente en la sangre de una persona y as poder
detectar si sufre de alguna de las posibles formas de anemia, se realiza el anlisis pertinente, que
puede incluirse en una extraccin rutinaria. Si bien no se necesita ningn tipo de preparacin
previa al examen, resulta indispensable indicar al profesional de turno si se ha recibido una
transfusin en el transcurso de los tres meses anteriores o si se ha consumido nicotina minutos
antes, dado que cualquiera de estas situaciones puede alterar el nivel de hemoglobina.
Una de las causas ms comunes de un bajo nivel de hemoglobina en la sangre es una dieta
deficiente, poco nutritiva; sin embargo, tambin pueden originarlo el hecho de no consumir
suficiente hierro, la presencia de parsitos en los intestinos, las hemorragias causadas por lceras
en el estmago o por un exceso de menstruacin, entre otros factores. Un motivo que excede la
voluntad de una persona es una ciruga, dado que en este tipo de intervenciones se pierde mucha
sangre. Algunos de los sntomas presentes en estos casos con la debilidad y la falta de energas
para realizar tareas comunes y poco exigentes, la taquicardia e incluso insuficiencias cardacas.

https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot1.htm#top

http://www.bvs.sld.cu/revistas/end/vol20_3_09/end07309.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
http://definicion.de/hemoglobina/