Professional Documents
Culture Documents
Varenje proteina
Varenje proteina predstavlja hidrolizu ovih biomolekula do aminokiselina. Hidroliza se
odvija pod uticajem enzima proteaza, koje se nalaze u eludanom, pankreasnom i
crevnom soku. Razlikujemo dve vrste proteaza endo-peptidaze i egzo-peptidaze.
Endo-peptidaze hidrolizuju peptidnu vezu na tano odreenom mestu unutar
polipeptidnog niza. Znaajne endo-peptidaze su pepsin, tripsin i himotripsin.
Egzo-peptidaze hidrolizuju peptidne veze na krajevima polipeptidnog niza, pa se stoga
dele na karboksi-peptidaze i amino-peptidaze.
Varenje proteina poinje u elucu pod dejstvom enzima pepsina. Pepsin se inae sintetie
u neaktivnom obliku i, da bi ispoljio svoju aktivnost, mora da se aktivira. Kada hrana
dospe u eludac, gastrin podstie sintezu hlorovodonine kiseline, koja odvaja jedan
oligopeptid iz neaktivnog pepsinogena i prevodi ga u aktivan oblik pepsin.
U crevnom traktu nastavlja se hidroliza polipeptida pod dejstvom tripsina i himotripsina,
koji se takoe sintetiu u neaktivnom obliku, a aktiviraju se na sledei nain : tripsinogen
se prevodi u tripsin pod dejstvom pepsina, a himotripsinogen u himotripsin pod dejstvom
tripsina.
Hidrolizom proteina nastala je smea aminokiselina koja se resorbuje iz crevnog trakta
aktivnim transportom uz utroak energije i uz pomo specifinih proteinskih nosaa.
Putem krvotoka ove aminokiseline dospevaju do jetre, gde se ili razgrauju ili slue kao
polazna sirovina za sintezu razliitih jedinjenja (na primer, hormona, purinskih ili
pirimidinskih baza...)
Metabolike reakcije karakteristine za sve aminokiseline su :
Reakcija dekarboksilovanja (oduzima se karboksilna COOH grupa)
Oksidativne dezaminacije (oduzima se amino grupa NH2)
Transaminacija (prenos amino grupe)
Reakcijama transaminacije i dezaminacije obezbeuje se dovoljna koliina amino grupa
za sinteze, a viak se izdvaja u obliku amonijaka. Zaostali skelet aminokiseline
metabolie se do krajnjeg proizvoda acetil-koenzima A.
Poveana koncentracija uree u krvi i urinu moe se javiti pri poveanom unosu, a, samim
tim, i katabolizmu proteina, pri poremeaju u radu bubrega, kao i kod naslednih
poremeaja u odvijanju ciklusa uree.
Hemoglobin
Hemoglobin je sloen protein (hemoprotein) koji se sastoji iz proteinskog dela globina i
prostetine grupe hema. Proteinski deo ine 4 polipeptidna niza. Najzastupljeniji
hemoglobin u ljudskom organizmu je HbA (22), koji se sastoji iz 2 i 2 polipeptidna
lanca. Pored HbA, u maloj koliini su zastupljeni i HbA2 i HbF fetalni hemoglobin.
Za
svaki od 4 polipeptidna niza globina vezan je po jedan hem. Hem se sastoji iz sloene
strukture protoporfirina IX i jona gvoa Fe2+.
Glavna uloga hemoglobina u organizmu je vezivanje kiseonika u pluima i njegov
transport do tkiva, gde se kiseonik otputa, a preuzima ugljen-dioksid. Hemoglobin koji
za sebe ima vezan kiseonik naziva se oksihemoglobin, a hemoglobin koji za sebe ima
vezan ugljen-dioksid naziva se karbaminohemoglobin. Karboksihemoglobin je
hemoglobin koji za sebe ima vezan ugljen-monoksid. Ugljen-monoksid ima 250 puta vei
afinitet za hemoglobin od kiseonika. Male koliine karboksihemoglobina se nalaze u krvi
puaa. Trovanja ugljen-monoksidom su esta, jer je on produkt nepotpunog sagorevanja
(prometne saobraajnice, u domainstvima poret na drva). Kao terapija kod trovanja
ugljen-monoksidom daje se smea kiseonika i 5% ugljen-dioksida, jer ugljen-dioksid
aktivira centar za disanje.
Methemoglobin nastaje kada se Fe2+ jon u hemoglobinu oksiduje u Fe3+ jon. Ovaj
hemoglobin ne moe da prenosi kiseonik. Kod osoba koje imaju nasledni poremeaj u
strukturi hemoglobina dolazi do nakupljanja methemoglobina u krvi i do cijanoze.
Poveane koncentracije methemoglobina se mogu javiti i pri konzumiranju nekih lekova
ili izlaganju oksidacionim sredstvima, kao to su azotovi oksidi i nitrobenzen.
Anemije su poremeaji koji se karakteriu smanjenom koncentracijom hemoglobina u
krvi, smanjenim brojem eritrocita i smanjenom mogunou dopremanja kiseonika u
tkiva. Posebna vrsta anemije je hemolitina anemija, koja nastaje zbog poveane
razgradnje eritrocita pod uticajem fizikih, hemijskih ili biolokih uzroka ili zbog naslednih
poremeaja u strukturi i funkcionisanju eritrocita. Anemija srpastih elija je poremeaj u
strukturi hemoglobina u lancu hemoglobina dolazi do zamene jedne aminokiseline
(glutaminska kiselina je zamenjena valinom). Kao posledica toga, eritrociti su srpastog
izgleda i ne mogu da obavljaju svoju ulogu u organizmu.
une boje
une boje su jedinjenja sloene strukture. Nastaju razgradnjom hema. ivotni vek
eritrocita je oko 120 dana. Nakon toga se razgrauju u slezini i kotanoj sri. Oslobaa se
hemoglobin, koji se razgrauje na proteinski deo (dalje se metabolie kao i svi ostali
proteini) i hem. Iz hema se oslobaa Fe, koje se dalje koristi za sintezu eritrocita, a
preostali prsten porfirina se prevodi u prvu unu boju biliverdin.
Biliverdin se dalje prevodi u bilirubin, koji se vezuje za albumine i tako transportuje
putem krvi do jetre (nekonjugovani oblik bilirubina). U elijama jetre bilirubin se
konjuguje sa glukuronskom kiselinom konjugovani oblik bilirubina. Ovaj bilirubin se
putem ui transportuje do creva, gde se manji deo apsorbuje, putem krvi stie do
bubrega i u urinu se nalazi kao urobilinogen.
Preostali deo se prevodi u sterkobilinogen i sterkobiline, koji su pigmenti stolice.
Kao posledica nekih metabolikih poremeaja ili opstrukcije unih puteva, dolazi do
nagomilavanja bilirubina u krvi i tkivima utica.