Bio Qui Mica

Tcnico em Alimentos
Sandro do Nascimento Silva

Carlos Roberto Rosa Silva
Bioqumica
UFRPE
Universidade
Federal Rural
de Pernambuco
Bioqumica
UFRPE/CODAI
2010
Presidncia da Repblica Federativa do Brasil

Ministrio da Educao
Secretaria de Educao a Distncia
Colgio Agrcola Dom Agostinho Ikas (CODAI), rgo vinculado a Universidade Federal Rural
de Pernambuco (UFRPE)
Este Caderno foi elaborado em parceria entre o Colgio Agrcola Dom Agostinho Ikas (CODAI)
da Universidade Federal Rural de Pernambuco (UFRPE) e a Universidade Federal do Rio Grande do
Norte (UFRN) para o Sistema Escola Tcnica Aberta do Brasil e -Tec Brasil.
Equipe de Elaborao
Colgio Agrcola Dom Agostinho Ikas (CODAI) / UFRPE
Equipe de Validao
Secretaria de Educao a Distncia / UFRN
Reitor
Prof. Valmar Correa de Andrade
Reitor
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Vice-Reitor
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Vice-Reitora
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Diretor
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Secretria de Educao a DistncIa

Profa. Maria Carmem Freire Digenes Rgo
Coordenadora Institucional
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Secretria Adjunta de Educao a DistncIa

Profa. Eugnia Maria Dantas
Coordenadora do Curso
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Coordenador de Produo de Materiais Didticos

Prof. Marcos Aurlio Felipe
Professor Pesquisador
Prof. Paulo Ricardo Santos Dutra
Reviso
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Janaina Tomaz Capistrano
Rosilene Alves de Paiva
Vernica Pinheiro da Silva
Professor-Autor
Sandro Nascimento
Carlos Roberto Rosa e Silva
Diagramao
Elizabeth da Silva Ferreira
Arte e Ilustrao
Roberto Luiz Batista de Lima
Reviso Tipogrca
Nouraide Queiroz
Projeto Grco
e-Tec/MEC
Ficha catalogrca
Setor de Processos Tcnicos da Biblioteca Central - UFRPE
S586b
Silva, Sandro do Nascimento

Bioqumica / Sandro do Nascimento Silva, Carlos Roberto Rosa e
Silva. Recife: EDUFRPE, 2010.
114 p. : il
ISBN: 978-85-7946-021-0
1. Bioqumica 2. Alimentos 3. Bioqumica dos alimentos 4. Protenas 5. Enzimas 6. Carboidratos 7. Lipdeos 8. Vitaminas I. Silva,
Carlos Roberto Rosa e II. Ttulo
CDD 574. 192
CDU 577.1
Apresentao e-Tec Brasil

Prezado estudante,
Bem-vindo ao e-Tec Brasil!
Voc faz parte de uma rede nacional pblica de ensino, a Escola Tcnica
Aberta do Brasil, instituda pelo Decreto n 6.301, de 12 de dezembro 2007,
com o objetivo de democratizar o acesso ao ensino tcnico pblico, na modalidade a distncia. O programa resultado de uma parceria entre o Ministrio da Educao, por meio das Secretarias de Educao a Distancia (SEED)
e de Educao Prossional e Tecnolgica (SETEC), as universidades e escolas
tcnicas estaduais e federais.
A educao a distncia no nosso pas, de dimenses continentais e grande
diversidade regional e cultural, longe de distanciar, aproxima as pessoas ao
garantir acesso educao de qualidade, e promover o fortalecimento da
formao de jovens moradores de regies distantes, geogracamente ou
economicamente, dos grandes centros.
O e-Tec Brasil leva os cursos tcnicos a locais distantes das instituies de ensino e para a periferia das grandes cidades, incentivando os jovens a concluir
o ensino mdio. Os cursos so ofertados pelas instituies pblicas de ensino
e o atendimento ao estudante realizado em escolas-polo integrantes das
redes pblicas municipais e estaduais.
O Ministrio da Educao, as instituies pblicas de ensino tcnico, seus
servidores tcnicos e professores acreditam que uma educao prossional
qualicada integradora do ensino mdio e educao tcnica, capaz de
promover o cidado com capacidades para produzir, mas tambm com autonomia diante das diferentes dimenses da realidade: cultural, social, familiar,
esportiva, poltica e tica.
Ns acreditamos em voc!
Desejamos sucesso na sua formao prossional!
Ministrio da Educao
Janeiro de 2010
Nosso contato
etecbrasil@mec.gov.br
e-Tec Brasil
Indicao de cones
Os cones so elementos grcos utilizados para ampliar as formas de
linguagem e facilitar a organizao e a leitura hipertextual.
Ateno: indica pontos de maior relevncia no texto.
Saiba mais: oferece novas informaes que enriquecem o

assunto ou curiosidades e notcias recentes relacionadas ao
tema estudado.
Glossrio: indica a denio de um termo, palavra ou expresso
utilizada no texto.
Mdias integradas: remete o tema para outras fontes: livros,
lmes, msicas, sites, programas de TV.
Atividades de aprendizagem: apresenta atividades em
diferentes nveis de aprendizagem para que o estudante possa
realiz-las e conferir o seu domnio do tema estudado.
e-Tec Brasil
Sumrio
Palavra do professor-autor............................................................9
Apresentao da disciplina .........................................................11
Projeto instrucional......................................................................13
Aula 1 Aminocidos ..................................................................15
1.1 introduo a bioqumica .................................................15
1.2 Aminocidos ...................................................................16
1.3 Ligao peptdica ............................................................24
1.4 Dobramento do polmero ................................................25
Aula 2 Protenas Primeira parte ............................................29
2.1 Protenas .........................................................................29
2.2 Estrutura .........................................................................31
Aula 3 Protenas segunda parte ............................................41
3.1 Classicao das protenas ..............................................41
3.2 Classicao quanto conformao Protena globular
e brosa .........................................................................42
3.3 Classicao quanto composio Simples e
conjugadas .....................................................................42
3.4 Ponto isoeltrico (pl) .......................................................42
3.5 Solubilidade ....................................................................43
3.6 Exemplos de agentes externos que podem inuenciar
na desnaturao da molcula ..........................................48
3.7 Mtodos de determinao ..............................................49
Aula 4 Enzimas .........................................................................57
4.1 Mecanismo de ao enzimtico ......................................57
4.2 Nomenclatura .................................................................59
4.3 Centro ativo ....................................................................62
4.4 Especicidade absoluta e relativa .....................................63
4.5 Estado de transio .........................................................63
e-Tec Brasil
4.6 Energia de ativao .........................................................65

4.7 Atividade enzimtica X pH e temperatura .......................66
4.8 Inibidores enzimticos .....................................................67
4.9 Cofatores enzimticos .....................................................68
Aula 5 Carboidratos .................................................................71
5.1 Generalidades ..................................................................71
5.2 Monossacardeos ............................................................73
5.3 Pentoses .........................................................................76
5.4 Forma cclica dos monossacardeos .................................79
5.5 Oligossacardeos .............................................................82
5.6 Polissacardeos ................................................................83
5.7 Fermentao ...................................................................86
Aula 6 Lipdeos ..........................................................................91
6.1 Lipdios ...........................................................................91
6.2 Classicao dos lipdios .................................................92
6.3 Lipdios com funes biolgicas ......................................99
6.4 leos e gorduras ...........................................................103
6.5 Sabes e detergentes ....................................................103
Aula 7 Vitaminas .....................................................................107
7.1 Vitaminas ......................................................................107
Referncias .................................................................................112
Currculo do professor-autor .....................................................113
e-Tec Brasil
Palavra do professor-autor
A bioqumica nasceu da curiosidade de se conhecer as transformaes que
aconteciam nos seres vivos, como o crescimento, as doenas, a digesto etc.
Nascida da qumica, ela vem crescendo muito nas ltimas dcadas devido ao
grande avano das tecnologias cientcas e da promoo da biotecnologia
nos estudos mais recentes. A quantidade de equipamentos com maior ecincia tem crescido de forma exponencial, alm disso, a qualidade em relao
h duas dcadas incomparvel, isso porque se antes no se podia enxergar
uma clula, hoje j possvel especular o formato de uma protena, graas a
cristalograa de raio-X. Graas a esses avanos tem sido mais fcil explorar
os mistrios que envolvem os grandes processos biolgicos. Hoje, fenmenos como a respirao e a fotossntese so claramente explicados, o metabolismo humano j est estudado e conhecido, claro que no totalmente
devido s innitas reaes que envolvem um organismo vivo, entretanto,
o suciente para se compreender mecanismos antes totalmente desconhecidos ou incgnitos. Alm disso, o tratamento de doenas anteriormente
letais tem se tornado possvel, ou mesmo a melhor compreenso de como
elas funcionam para o desenvolvimento de tratamentos adequados, o que
consequncia do conhecimento das reaes e das molculas envolvidas nos
mecanismos biolgicos, o caso do diabetes, do Parkinson e do Alzheimer.
Esperamos que voc possa no apenas aprender os contedos de bioqumica, mas tambm compreender os processos bioqumicos e a importncia do
seu estudo para os seres humanos. Neste livro, a bioqumica apresentada
de forma resumida sendo uma cincia muito vasta e riqussima em conhecimento. Voc tambm encontrar um contedo de bioqumica voltado para
a aprendizagem das principais molculas biolgicas e de sua importncia
para os seres vivos, bem como a forma como essas molculas tornaram-se
importantes para a indstria de cosmticos, de limpeza e alimentcia. Tenha
uma boa leitura e divirta-se!
e-Tec Brasil
Apresentao da disciplina
Vamos agora apresentar a disciplina. Na aula 1, voc ir ver que a bioqumica a parte da Biologia que se interessa pelo estudo dos diversos processos
qumicos que ocorrem nos sistemas vivos. Para tanto, necessrio estudar
as estruturas e funes das biomolculas responsveis por todas as reaes
qumicas que ocorrem dentro de um organismo vivo (aminocidos, protenas,
carboidratos, lipdeos, vitaminas e cidos nucleicos). Nessa aula voc ver uma
introduo dos estudos bioqumica e passaremos a compreender melhor o
que so os aminocidos.
Na aula 2, voc aprender que as protenas podem ser classicadas como o
mais diverso grupo de molculas orgnicas. Entre os lipdeos, os carboidratos, as vitaminas e os cidos nucleicos, as protenas sem dvida so muito
mais diversicadas tanto em estrutura como em funo. Nessa aula, voc
passar a aprender como funciona o mundo das protenas, estrutura, funo
e importncia para os seres vivos.
A funo das protenas depende de sua estrutura, que por sua vez determina
a forma tridimensional dessas protenas. Todos esses aspectos classicam as
protenas em alguns grupos. Veremos esses contedos na aula 3.
Na aula 4, veremos um grupo de protenas bastante importante na qumica
dos alimentos: as enzimas, que alm de realizarem funes biolgicas, tambm so indispensveis na digesto do alimento.
Na aula 5, voc ir estudar que os carboidratos esto presentes praticamente
em todos os alimentos, principalmente nas refeies mais importantes do
dia: caf da manh, almoo e jantar. Isso porque essas molculas possuem
funes muito importantes no organismo, estando presentes na estrutura
dos cidos nucleicos e servindo como principal produto na respirao celular,
cedendo energia s clulas.
Na aula de nmero 6, voc aprender sobre o estudo dos lipdeos, que so
molculas fundamentais na sobrevivncia dos seres vivos, alm disso devido
a suas propriedades eles tm larga utilizao nas indstrias, principalmente
na de alimentos e na de limpeza.
11
e-Tec Brasil
Na ltima aula, vocs aprendero um pouco mais sobre as vitaminas.

Estamos acostumados a nos alimentarmos de vitaminas e comprar suplementos alimentares, mas, para que servem? Qual a utilidade dessas molculas no
nosso organismo e o que pode acontecer caso haja falta de alguma delas?
As respostas para todas essas perguntas voc ir encontrar ao longo dessa aula.
e-Tec Brasil
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Projeto instrucional
Instituio: Universidade Federal Rural de Pernambuco CODAI
Nome do Curso: Produo Alimentcia
Professor-autor: Sandro do Nascimento Silva
Disciplina: Bioqumica
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e-Tec Brasil
Aula 1 Aminocidos
Objetivos da aula
Denir o que bioqumica e qual a sua importncia para o curso
tcnico de alimentos.
Saber quais caractersticas existem entre todos os 20 aminocidos
proticos.
Identicar os grupos funcionais dos principais aminocidos.
Explicar como se classicam os aminocidos.
Conceituar o que uma ligao peptdica
1.1 introduo a bioqumica

A seguir, voc vai compreender a importncia de cada biomolcula nas reaes qumicas, pode-se entender como elas so necessrias nossa alimentao, uma vez que a falta de uma delas na nossa dieta acarreta diculdade
em uma srie de processos biolgicos. Sabendo que os alimentos so fontes riqussimas dessas molculas, por isso as estudaremos na nossa disciplina.
Aminocidos e protenas: caso faltem esses itens na alimentao, ocorrer decincia em praticamente todos os processos biolgicos, uma vez
que as protenas esto presentes em todos os tecidos e em todos os
sistemas. Um exemplo a anemia, que se caracteriza pela falta ou m
formao de molculas de hemoglobina, uma protena presente no sangue, responsvel por levar oxignio at as clulas.
Carboidratos: nos seres humanos tm funo energtica, portanto, a
falta de carboidratos na alimentao de uma pessoa pode ser motivo de fraqueza. Um caso mais especco a glucose, um carboidrato muito conhecido, cujo excesso no organismo pode desencadear
uma srie de reaes que vo terminar na autodestruio do prprio
Aula 1 Aminocidos
15
Processos biolgicos
So todas as reaes qumicas
que ocorrem dentro de um ser
vivo visando sua sobrevivncia.
Hormnios, enzimas e anticorpos
tambm so exemplos de classes
de protenas que tm funo
primordial no sistema em
que atuam.
Na natureza, os carboidratos
podem assumir muitas outras
funes, como a estrutural. So
eles que formam a carapaa de
animais como o camaro, os
insetos e o caranguejo.
A arteriosclerose o
entupimento dos vasos
sanguneo por gordura
depositada dentro dos vasos.
Tambm pode ser um fator
do diabetes.
Existem vrios tipos de vitaminas
e todas tm uma funo em
particular no organismo, da
mesma forma cada vitamina ir
desencadear um quadro clnico
diferente em caso de falta
na alimentao.
e-Tec Brasil
organismo, essa doena chamada de diabetes e tem sido muito estudada

na cincia moderna.
Lipdeos: possuem a funo de armazenar energia que ca de reserva no
organismo. O maior problema doa lipdeos o caso de excesso na alimentao, o que pode trazer complicaes como aterosclerose, enfarte,
acidente vascular cerebral, hipertenso. Alm dos problemas de sade
decorrentes do acmulo de gordura no tecido adiposo que podem causar obesidade mrbida.
Vitaminas: so pequenas molculas auxiliadoras de reaes qumicas, a
falta delas pode implicar o no funcionamento de muitas enzimas, sendo
essas as molculas responsveis por tornarem possvel todas as reaes
qumicas dentro de um ser vivo, a falta de uma vitamina pode signicar
o no funcionamento de muitas reaes qumicas, como por exemplo, as
que tornam possvel a sua respirao ou mesmo as enzimas que digerem
o alimento para que ele possa entrar no seu organismo.
cidos nucleicos: Essas molculas so responsveis por manter intacto
o material gentico na forma de genes organizados em grandes aglomerados chamados de cromossomos. Os cidos nucleicos, conhecidos
assim por se encontrarem, na maioria das vezes, no ncleo das clulas,
so o DNA (cido desoxirribonucleico) e o RNA (cido ribonucleico), o
primeiro encarregado de guardar o material dentro do ncleo da clula, o segundo encarregado de transmitir essas informaes e torn-las
funcionais, como na produo de protenas.
1.2 Aminocidos
Os aminocidos formam a estrutura das protenas e so essenciais para o
corpo humano. Os aminocidos so essenciais para a produo de mais de
50 mil protenas e mais de 15 mil enzimas, incluindo as enzimas digestivas,
que devem estar em timo funcionamento para que voc possa aproveitar
ao mximo a sua alimentao e suplementao, no total existem 20 aminocidos capazes de formar essas estruturas.
1.2.1 Grupo funcional frmula estrutural

Aminocidos so molculas qumicas encontradas em sistemas biolgicos,
em geral possuem uma estrutura comum (Figura 1), contendo um tomo
de hidrognio (H), uma cadeia lateral (grupo R), que varivel em cada
e-Tec Brasil
16
Bioqumica
aminocido e dois grupos funcionais, o grupo amino (NH2) e o grupo carboxila ( COOH), a prolina o nico aminocido que possui o grupo amino
ligado ao grupo R (Figura 1). Todos os grupos, o hidrognio, o grupo R e
os grupos funcionais se ligam a um tomo de carbono central, chamado de
carbono alfa (C).
COOH
b
H
HN
H2N
COOH
H2C
CH2
R
CH2
Figura 1.1: a) Frmula estrutural dos aminocidos; b) variao na estrutura da molcula

do aminocido prolina.
Em 1990, os cientistas iniciaram um projeto que prometia revolucionar

o mundo, o projeto genoma. O objetivo do estudo seria mapear todos
os genes e identicar qual seria a funo de cada um deles. Embora o
estudo fosse feito com muitos animais, a curiosidade maior se prendia na
descoberta do genoma humano. At hoje, o estudo ainda no foi terminado completamente.
O termo cdigo gentico usado para denir todas as informaes contidas nos genes, as quais podem ser traduzidas na forma de protenas.
Hoje j existe um interesse de alguns cientistas em codicar todas as protenas
que podem ser transcritas por cada gene, esse projeto um tipo de extenso
do projeto genoma humano e se chama projeto proteoma. Ele muito mais
amplo e provavelmente pode nunca ser concludo devido grande extenso e
complexidade do estudo.
Para saber mais sobre o processo de fabricao de protenas dentro da clula
atravs do cdigo gentico, pesquise sntese protica.
Aula 1 Aminocidos
17
e-Tec Brasil
1.2.2 Classicao
Quanto polaridade do grupo R, os aminocidos podem ser classicados
em dois grupos: os aminocidos com cadeia lateral hidrofbica (aminocidos
apolares) e os que possuem cadeia lateral hidroflica (aminocidos polares).
1.2.2.3 Aminocidos apolares

COO
+
H3N
CH
CH
H3C
CH3
Leucina
(Leu)
Figura 1.2: Observe que a cadeia lateral do aminocido leucina no apresenta
carga eltrica
Seus grupos R no podem se carregar eletricamente, pois so formados por

hidrocarbonetos (Figura 1.2). Pertencem a esse grupo: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano. Alguns autores consideram a glicina como parte dos aminocidos polares sem carga.
1.2.2.4 Aminocidos polares

Esses aminocidos apresentam carga eltrica lquida (carga residual) em
suas cadeias laterais ou mesmo grupos que possuam carga eltrica parcial.
Podem ser subdivididos em trs grupos, descritos a seguir.
Aminocidos bsicos: apresentam carga lquida positiva em solues
neutras. So eles: lisina, arginina e histidina (Figura 1.3a).
Aminocidos cidos: apresentam carga lquida negativa em solues
neutras. So eles: cido asprtico e cido gluitmico (Figura 1.3b).
Aminocidos sem carga: no apresentam carga lquida em solues neutras. So eles: serina, treonina, tirosina, aparagina, glutamina e cistena
(Figura 1.3c).
e-Tec Brasil
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Bioqumica
COO
b
+
H3N
C
CH 2
COO
a
H3N
CH 2
OH
CH 2
H
COO
c
+
H3N
Serina
(Ser)
CH 2
COO
cido asprtico
(Arg)
NH +2
NH 2
Arginina
(Arg)
Figura 1.3: Aminocidos apolares: a) Serina, b) Arginina, c) cido asprtico
Aminocidos apolares
COO
COO
COO
+
+
H3N
H3N
H3N
H
CH
CH 2
CH
CH
H3C
CH3
H3C
CH3
HC
N
H
Valina
(Val)
Aula 1 Aminocidos
Leucina
(Leu)
Triptofano
(Trp)
19
e-Tec Brasil
COO
COO
COO
H3N
H3N
H2N
CH3
CH 2
H
H2C
CH2
CH 2
CH
C
H3
S
CH3
CH 3
Prolina
(Pro)
Isoleucina
(Ile)
Metionina
(Met)
COO
+
H3N
COO
CH2
H3N
CH3
Finilalanina
(Fen)
Alanina
(Ala)
Aminocidos bsicos
COO
+
H3N
COO
COO
H
+
H3N
CH 2
H3N
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
CH 2
H
N
CH 2
CH
N
C
N
H
CH 2
NH3+
NH+2
NH 2
Arginina
(Arg)
e-Tec Brasil
20
Histidina
(His)
Lisina
(Lis)
Bioqumica
Aminocidos sem carga

COO
COO
COO
H3N
COO
+
H3N
H3N
H
+
H3N
CH 2
CH 2
OH
CH 2
H
CH 3
H2N
O
H2N
Treonina
(Tre)
Glicina
(Gli)
Asparagina
(Asn)
Glutamina
(Gln)
COO
+
H3N
H3N
COO
COO
+
H3N
OH
CH 2
SH
CH 2
H
OH
Cistena
(Cis)
Serina
(Ser)
Tirosina
(Tir)
Aminocidos cidos
COO
COO
+
H3N
H
+
H3N
CH 2
CH 2
CH 2
COO
COO
cido glutmico
(Glu)
cido asprtico
(Asp)
Figura 1.4: Estrutura de aminocidos
Aula 1 Aminocidos
21
e-Tec Brasil
1. Pesquise alimentos de diferentes fontes animais e vegetais ricos

em aminocidos.
2. Faa uma relao dos aminocidos separando-os de acordo com

sua classicao.
3. Comente um pouco sobre a importncia dos aminocidos para os

seres vivos.
1.2.3 Protonao desprotonao

Os grupos funcionais amina e carboxila dos aminocidos podem se apresentar de duas formas, protonada ( COOH; N+H3) ou desprotonada (COO ;
NH2). A protonao ocorre quando o grupo funcional recebe a ligao de
um novo tomo, a desprotonao ocorre quando esse tomo se separa da
molcula. A forma em que aminocido vai se apresentar depende do pH em
que o aminocido estar inserido.
Em solues muito cidas, existe uma grande quantidade de tomos de hidrognio livre alm da maior anidade de algumas molculas por esse tomo, e por esse motivo ocorre uma protonao dos grupos funcionais do
aminocido, dessa forma os dois grupos estaro protonados nessa faixa de
pH (Figura 1.5a). No caso de solues muito alcalinas, essa anidade diminui
e-Tec Brasil
22
Bioqumica
e a soluo ter poucos tomos de hidrognio livres, por isso ambos estaro
desprotonados (Figura 1.5b); em solues neutras, eles estaro na forma de
ons dipolar, ou seja, tanto a amina quanto a carboxila estaro na forma de
ons (Figura 1.5c).
1.2.3.1 Como fazer para identicar se um grupo funcional

est protonado ou desprotonado?
simples, a forma como eles reagem mudana de pH sempre a mesma,
de modo que podemos identicar de acordo com a carga eltrica do grupo.
O grupo carboxila quando se encontra protonado se apresenta na forma
de COOH, isso porque ele um grupo cido e reage com hidrognio nessa
faixa de pH. J no caso do grupo amina estando protonado, ele ter uma
carga eltrica positiva ( NH3+), pois trata-se de um grupo de carter bsico.
No caso de desprotonao, ocorre o inverso, a carboxila ca com carga uma
vez que perde facilmente seu hidrognio, e a amina ca na forma de NH2,
portanto, sem carga eltrica.
on dipolar (b)
COOH
COOH
H +3N
H +3N
COOH
H +2N
(a)
(b)
(c)
Figura 1.5: Estruturas de um aminocido
A sada ou entrada de um eltron pode alterar a carga eltrica de uma molcula, alterando tambm suas propriedades de ligao. No caso de sada de
eletro, a molcula encontra-se protonada, a entrada de eltrons deixa a molcula em sua forma desprotonada. A protonao/desprotonao apenas
um estado da molcula, no constituindo sua forma estvel.
O carbono um tomo tetravalente, signica que ele pode formar quatro
ligaes, a nica forma de estabelecer uma ligao sendo desprotonado,
ou seja, recebendo mais um eltron. Da mesma forma, o nitrognio um
Aula 1 Aminocidos
23
e-Tec Brasil
tomo trivalente, podendo estabelecer trs ligaes, por isso, para formar o
NH3, ligado a trs hidrognios e um carbono, ele tambm precisa estar na
forma desprotonada, com um eltron a mais livre.
As ligaes qumicas so formadas entre tomos que se apresentam prximos. O potencial de ligao de um tomo determinado pela quantidade
de eltrons que esto nas ltimas camadas de valncia.
Os eltrons so os responsveis pelas ligaes qumicas, podendo ser combinados por fora eltrica ou por compartilhamento de eltrons de ambos os
tomos envolvidos na reao.
As formas de ligao mais fortes e estveis so estabelecidas quando existe o
compartilhamento dos eltrons, o caso das ligaes peptdicas.
Algumas vezes, as ligaes qumicas so to resistentes que impedem que as
molculas possam se dobrar em torno de si mesmas. Em caso de molculas
muito grandes como as protenas, o dobramento se torna necessrio, uma
vez que uma molcula do tamanho da protena apresentaria grande diculdade tanto no transporte quanto no armazenamento dentro das clulas.
Peptdeo o nome dado a um polmero formado por aminocidos atravs
de ligaes peptdicas.
1.3 Ligao peptdica

Os aminocidos tm a propriedade de estabelecerem ligaes entre si, podendo formar extensos polmeros. Essa propriedade ocorre devido possibilidade de ligao entre um grupo carboxila de um aminocido com um
grupo amina de outro. O que ocorre uma ligao C N atravs de reao
por desidratao, uma vez que acontece com a perda de uma molcula de
gua. Essa ligao recebe o nome de ligao peptdica e pode acontecer
com vrios aminocidos, formando sequncias lineares como uma longa ta
composta de aminocidos enleirados (Figura 1.6).
e-Tec Brasil
24
Bioqumica
A ligao peptdica no permite ramicaes da cadeia sendo, dessa forma,

que esse polmero se estabelece de forma linear. Ela uma ligao covalente
muito forte com propriedades de dupla ligao, o que confere uma grande
estabilidade molcula.
H
H
OH
OH
H
H
OH
OH
Figura 1.6: Cadeia de aminocidos formados por ligaes paptidicas
1.4 Dobramento do polmero

A dupla ligao possui algumas propriedades que impedem o dobramento
do polmero de aminocidos formado. Ela apresenta uma forma de ressonncia entre a ligao simples C N e a ligao dupla C = O, que d
ligao peptdica um carter de dupla ligao parcial, isso impossibilita o
dobramento dessa ligao, dessa forma o peptdeo ser plano (Figura 1.7).
Aula 1 Aminocidos
25
e-Tec Brasil
O
C
N+
Figura 1.7: Estrutura plana do peptdeo devido rgida ligao peptdica
Entretanto, nas ligaes entre os grupamentos peptdicos e o carbono alfa,

existe uma certa liberdade de rotao, o que pode facilitar o dobramento
dessa molcula.
Dessa forma, no havendo a possibilidade de rotao nas ligaes peptdicas, essa rotao torna-se possvel no polmero em funo das ligaes
estabelecidas entre o carbono alfa. Lembrando que nesse momento o carbono alfa faz ligao com quatro radicais, mas os que esto em estudos so
apenas os que fazem parte da ligao peptdica, ou seja, a ligao C N e
C C, que pertencem a unidades peptdicas vizinhas. Portanto, o polmero
poder ser observado numa cadeia linear (como uma ta sem ramicaes) constituda por unidades planares unidas entre si por uma articulao
que se apresenta de forma exvel em volta do carbono alfa (C) de cada
monmero de aminocido (Figura 1.8).
R1
R2
R3
Figura 1.8: O carbono possui uma rotatividade formando uma estrutura exvel
nos peptdeos
Monmero a menor estrutura capaz de formar um polmero.

Do mesmo modo, polmeros so molculas muito extensas formadas por
molculas menores, que chamamos de monmeros. No caso das protenas,
elas so grandes polmeros formados por aminocidos.
e-Tec Brasil
26
Bioqumica
1. Escolha 5 aminocidos e desenhe sua estrutura protonada e desprotonada.
2. Faa o esquema da ligao peptdica entre o aminocido valina e alanina.
3. Com suas palavras, dena carbono .
Resumo
Nesta aula, voc aprendeu a denio de bioqumica e pde ter uma breve
noo das molculas que compem os seres vivos. Voc estudou tambm o
que so os aminocidos e qual a sua importncia nos seres, que ser fundamental para a prxima aula, uma vez que os aminocidos so as unidades
formadoras das protenas.
Atividades de aprendizagem
1. Dena com suas palavras o que bioqumica e qual a importncia de se
estud-la num curso tcnico de alimentos.
Aula 1 Aminocidos
27
e-Tec Brasil
2. Quais caractersticas existem entre todos os 20 aminocidos proteicos?

3. Desenhe uma aminocido e destaque quais so os grupos funcionais que
o compem.
4. Liste e explique como se classicam os aminocidos.
5. Quais so os aminocidos que possuem cadeia lateral:
a) polar:
b) apolar:
6. Explique por que a ligao covalente to resistente.

7. A ligao peptdica ocorre por uma reao de desidratao, explique
como ocorre essa reao.
e-Tec Brasil
28
Bioqumica
Aula 1
da aula
2 - Ttulo
Protenas
Primeira parte
Objetivos da aula
Identicar a importncia dos aminocidos e sua sequncia para
o funcionamento de uma protena.
Denir estruturalmente o que uma protena, bem como listar
suas funes no organismo.
Classicar e denir as estruturas que as protenas se apresentam.
Destacar a importncia das pontes de hidrognio e demais ligaes e interaes intermoleculares que acontecem na organizao
estrutural de uma protena.
2.1 Protenas
Quando um peptdeo torna-se muito grande (cerca de 100 monmeros de

aminocidos ou mais), ns o classicamos como uma protena. Essas molculas tm importantes funes nos sistemas vivos e por isso a necessidade de
estar presente na nossa dieta. Entretanto, todos esses aminocidos tornam
a protena uma molcula muito grande, o que poderia ser inconveniente em
Aula 2 Protenas Primeira parte
29
e-Tec Brasil
se tratando de uma estrutura linear (sem ramicaes). Porm, algumas propriedades qumicas permitem as protenas formarem aglomerados, num tipo
de enovelamento da molcula. Para compreender melhor essas propriedades,
podemos denir as protenas de acordo com quatro nveis de estrutura.
Muitas protenas podem possuir mais de 1000 aminocidos em sua cadeia.
Embora a protena seja uma molcula muito grande, apenas uma pequena
parte dela responsvel por atuar no organismo. Por isso, torna-se importante o enovelamento da molcula, pois isso permite que os aminocidos
responsveis por sua funo, que esto muito distantes, quem prximos.
A sequncia primria to importante para a funo da protena quanto a
ordem das letras importante para as palavras.
Veja o exemplo.
AMOR
Alterando a ordem das letras podemos ter vrias palavras:
ROMA, MOAR, MORA etc.
Algumas com signicado, outras, no, entretanto, nenhuma com signicado igual anterior.
Da mesma forma, as protenas no podem ter a ordem de seus aminocidos
alterados. No existe nenhuma regra para formao da estrutura secundria,
acontece que existe uma predisposio de alguns aminocidos em formar
alfa-hlices e outros que se estabelecem melhor em folhas pregueadas, no
entanto, a organizao dessa estrutura aleatria.
De uma forma mais fcil, podemos dizer que a estrutura tridimensional de
uma alfa-hlice se assemelha a um canudo com um centro oco, esse canudo
formado a partir do enrolamento da cadeia em torno de si mesma.
As folhas pregueadas tm uma estrutura semelhante a uma folha de papel
dobrada vrias vezes. Observe aquelas portas colocadas no banheiro, portas
sanfonadas, as folhas pregueadas so muito semelhantes.
e-Tec Brasil
30
Bioqumica
Outras estruturas encontradas com menos frequncia so as voltas, formadas para dar o dobramento molcula, so muito comuns entre uma alfahlice e outra, ou mesmo entre uma alfa-hlice e uma folha pregueada.
A maior parte das ligaes feitas entre os aminocidos to fraca que so
chamadas de interaes, no havendo, portanto, o compartilhamento de
eltrons entre os tomos relacionados.
As protenas so estruturas rgidas e bem estveis, como isso possvel se ela
formada por muitas interaes bastante fracas?
H um ditado que diz que a unio faz fora, com base nesse ditado que as
protenas trabalham, na verdade suas interaes muito fracas juntas formam
uma estrutura resistente, que, embora possa ser quebrada por variaes leves no meio, uma molcula estvel que no sofre alterao, a menos que
o meio sofra modicaes.
2.2 Estrutura
Como j vimos, existe uma forma de rotao da ligao entre os carbonos alfa
dos aminocidos, alm disso, os grupos radicais de cada aminocido tambm
possuem propriedades especiais. Essas propriedades possibilitam ligaes entre
aminocidos da mesma cadeia que estejam distantes, observou-se que essas
ligaes seguem um padro dentro da estrutura qumica de cada aminocido,
por isso, cada protena possui uma estrutura espacial denida.
2.2.1 Estrutura primria

Essa estrutura denida de acordo com a ordem das ligaes peptdicas, se
tratando da sequncia dos aminocidos na molcula (Figura 2.1). A sequncia
com que os aminocidos esto presentes na molcula fundamental para o
funcionamento da protena, de modo que uma mesma protena que possua
inmeros aminocidos em sua cadeia, se tiver apenas um aminocido substituindo sua funo, estar anulada. Por conveno, para poder descrever a
estrutura primria de uma protena, o primeiro aminocido do polmero ser
o que tiver o radical amina livre (amino terminal), por consequncia, o ltimo
aminocido ser o que possui a carboxila livre (carboxila terminal). Como a
sequncia primria no possui ramicaes, s haver um N terminal e um
C terminal (Figura 2.2).
31
e-Tec Brasil
Ser
Tir
Ser
Mei
Glu
His
Pro
Lis
Gli
Trp
Arg
Fen
Val
Gli
Lis
Lis
Arg
Arg
Pro
Tir
Val
Lis
Val
Pro
Asp
Ala
Gli
Glu
Asp
Gln
Pro
Fen
Ala
Glu
Ala
Ser
Leu
Glu
Fen
Figura 2.1: A sequncia primaria refere-se ordem com que os aminocidos se

organizam no polipeptdio.
1,53
1,32
R
1,24
1,46
Amino
terminal
Carboxila
terminal
Figura 2.2: Sequncia de aminocidos desde o amino terminal at a carboxila terminal
2.2.2 Estrutura secundria

Essa estrutura denida pela ligao de um aminocido ao outro por meio
de ligaes muito fracas chamadas pontes de hidrognio. Os aminocidos
envolvidos nessa interao esto distantes um do outro na sequncia de aminocidos da molcula. Dessa forma, a molcula comea a se enrolar tomando
uma forma tridimensional.
e-Tec Brasil
32
Bioqumica
Analisando as diversas protenas, identicou-se que na verdade algumas dessas

interaes ocorrem de forma muito frequente e por isso so estudadas em
particular. Nesse caso, dizemos que a estrutura secundria se subdivide em
dois tipos muito comuns, descritos a seguir.
Alfa-hlices: os aminocidos interagem com aminocidos da mesma cadeia que esto quatro monmeros em sua frente (Figura 2.3a), criando
um eixo em volta de si mesma (Figura 2.3b e 2.4).
Folhas pregueadas: nesse caso, a interao ocorre com aminocidos de
cadeias diferentes. Dessa forma, vrias cadeias de aminocidos ligam-se
por pontes de hidrognio de forma paralela (Figura 2.4).
Figura 2.3: Estrutura da alfa-hlice a nvel estrutural. As ligaes so feitas entre o

carbono de um aminocido e o nitrognio do quarto aminocido a sua frente (a). Ela
se estabiliza se enrolando em torno de si mesma formando um eixo, o que chamamos de forma helicoidal (b)
33
e-Tec Brasil
Figura 2.4: Modelo tridimensional de uma alfa-hlice vista de cima (a) e vista de lado (b)
Figura 2.5: Modelo estrutural da folha pregueada. Observe que na gura esto envolvidas trs cadeias de aminocidos (a), comparao do nome com a aparncia de
uma folha(b)
e-Tec Brasil
34
Bioqumica
A quebra das ligaes entre as subunidades elimina a funo da protena,

s tornando-se funcional novamente caso as ligaes sejam restabelecidas.
O enovelamento da molcula tem sua importncia na funo da protena
porque, apesar de ser uma molcula muito grande, apenas uma pequena
parte da protena participa da sua atividade, portanto, os aminocidos que
so responsveis pela funo da molcula, que normalmente esto muito
distantes na estrutura primria, aps o enovelamento, tornam-se muito prximos, podendo desempenhar suas atividades. Em caso de quebra de qualquer uma dessas ligaes, um dos aminocidos pode se afastar dos demais,
dessa forma a protena perde sua atividade.
As pontes dissulfeto so to importantes que o processo de desnaturao s
se agrava quando essas ligaes so quebradas, at ento a desnaturao
no foi to eciente. Ou seja, mesmo que muitas pontes de hidrognio se
quebrem, apenas depois da quebra das pontes de hidrognio que se torna
muito difcil a renaturao da molcula.
2.2.3 Estrutura terciria

Nessa estrutura, teremos a denio nal da forma tridimensional da protena, ou seja, essa estrutura o ltimo dobramento da molcula. Nesse
caso, as interaes vo ocorrer com os grupos R dos aminocidos. As interaes para estabilizar a estrutura terciria podem ser de diferentes tipos,
descritos a seguir.
Pontes de hidrognio: essa a principal interao que ocorre nas protenas.
Nesse caso, elas so estabelecidas entre os grupos R dos aminocidos polares (serina, treonina, tirosina, asparagina etc.), de modo que os aminocidos com radicais contendo grupamento OH se ligam a aminocidos com
grupamentos carbonila para se ligar ao seu O. As pontes de hidrognio
no so ligaes qumicas, mas interaes entre os tomos de oxignio e
o radical hidroxila (OH), que possuem grande anidade, por isso, muito
fraca, entretanto, confere uma boa resistncia estrutura da protena por
que ocorrem em grande quantidade na molcula (Figura 6).
Ligaes eletrostticas ou inicas: tambm uma interao muito fraca e
no ocorre nenhum tipo de reao qumica, apenas uma interao entre
tomos de cargas opostas, como, por exemplo, os radicais dos aminocidos cidos e bsicos.
35
e-Tec Brasil
Interaes hidrofbicas: essa uma interao um pouco mais forte que

as demais, ela ocorre entre os radicais dos aminocidos que possuem
cadeias laterais hidrofbicas, os aminocidos apolares. Essa interao
importante, pois esses aminocidos por apresentarem averso gua se
estabilizam com interaes dentro da molcula, no permitindo assim
que a molcula de protena seja inltrada pela gua, uma vez que isso
poderia causar danos molcula.
O
N H
(3)
NH
OH
(2)
HO +
OOC
N H
H O +
(1)
Figura 2.6: Formao das pontes de hidrognio em uma protena
Um aminocido especco tambm pode colaborar muito para a estabilidade

da estrutura terciria. A cistena (Figura 2.7) um aminocido que possui em
seu radical um tomo de enxofre livre, os tomos de enxofre possuem grande
anidade entre si estabilizando ligaes covalentes muito fortes chamadas de
pontes dissulfeto (Figura 2.8). Essa ligao to forte quanto a prpria ligao
peptdica formada entre os aminocidos. Dessa forma, os grupos radicais do
aminocido cistena se ligam fortemente formando ligaes muito estveis
que do resistncia estrutura terciria da molcula proteica.
A estrutura terciria, portanto, dene uma cadeia polipeptdica, ela o nvel
mximo de organizao estrutural que uma cadeia pode conseguir.
e-Tec Brasil
36
Bioqumica
COO
+
H3N
CH2
SH
Cistena
(Cis)
Figura 2.7: Estrutura do aminocido cistena
CO2
O
H
N
H3N
O
S
H
N
H3N
CO2
N
H
CO2
N
H
CO2
Figura 2.8: A estabilizao da estrutura tridimensional por grande parte dada pela ponte dissulfeto, nica ligao covalente formada entre os radicais dos aminocidos
Por possuir quatro radicais diferentes, o carbono alfa chamado de carbono quiral, por possibilitar que a molcula apresenta mais de uma forma
estrutural ativa. Todos os aminocidos, com exceo da glicina, podem ser
encontrados em duas formas estruturais idnticas, as quais chamamos de
ismeros, no caso dos aminocidos a forma L e a forma D, entretanto,
apenas os L-aminocidos so capazes de constituir protenas.
37
e-Tec Brasil
Chamamos de hidroflicos ou polares todas as molculas que possuem a

propriedade de se ligarem por anidade molcula da gua. Do mesmo
modo, os hidrofbicos ou apolares so as molculas que possuem averso
gua, ou seja, no se ligam com a molcula de gua.
Os termos cido e base referem-se a uma escala que mede a concentrao
de ons de hidrognio presentes no meio. Essa escala se chama pH (potencial
de hidrognio) e vai de 0 a 14, sendo de 0 a 6 um pH cido, de 8 a 14 um pH
bsico e na escala 7 um pH neutro.
2.2.4 Estrutura quaternria

A grande maioria das protenas formada por duas ou mais cadeias peptdicas, que tem sua estrutura estabilizada por ligaes no covalentes entre
as cadeias. Nesse caso, cada cadeia que forma a protena chamamos de
subunidade, logo, se uma protena formada por quatro cadeias, ento,
dizemos que ela possui quatro subunidades (Figura 2.9). A associao de
mais de uma subunidade para formar uma protena funcional chamamos de
estrutura quaternria.
Figura 2.9: Exemplo da hemoglobina, protena responsvel por carregar oxignio no

sangue. Observe que a protena possui quatro partes distintas (apontados pelas setas), cada uma dessas partes uma cadeia polipeptdica, caso uma delas se desligue
da estrutura, a protena perde sua funo.
e-Tec Brasil
38
Bioqumica
1. De acordo com o estudo feito sobre as protenas, faa em seu caderno um

resumo de como se organiza a estrutura tridimensional de uma protena.
2. Faa uma pesquisa sobre os tipos de ligaes qumicas que existem. Em
seguida, dena as principais caractersticas das pontes de hidrognio.
Pargrafo conclusivo
Compreender as funes, estrutura e importncia das protenas de
fundamental importncia no s para o estudos dos alimentos mas
tambm dos seres vivos, uma vez que as protenas tem importncia
fundamental no funcionamento de um sistema vivo.
Resumo
Nesta aula, vimos que as protenas podem possuir innitas combinaes
entre seus aminocidos, sendo por isso um grupo de molculas orgnicas
muito importantes no funcionamento dos sistemas vivos, como enzimas,
hormnios, na defesa do corpo, sinalizadores etc. No entanto, sua funo
depende da sua classicao, assunto que estudaremos na prxima aula.
1. Com suas palavras, dena conformao nativa de uma protena.
2. Relacione as colunas.
1. Aminocidos
2. Ligaes peptdicas
( ) Ligaes muito frequentes nas protenas

responsveis por estabilizar sua estrutura
tridimensional.
3. Peptdeos
) Aglomerado de um pequeno grupo

de aminocidos unidos por ligaes
peptdicas.
) Molculas orgnicas capazes de

formar protenas.
39
e-Tec Brasil
4. Protenas
) Ligaes muito fortes e estveis que

ligam aminocidos.
5. Pontes de hidrognio
) Grandes molculas biolgicas com

funes diversas no organismo, sendo
formadas por uma sequncia linear
de aminocidos.
3. A sequncia de aminocidos tem alguma importncia na funo da protena? Justique.

4. Dena estruturalmente o que uma protena, listando suas funes
no organismo.
5. Classique e dena as estruturas em que as protenas se apresentam.
6. Destaque a importncia das pontes de hidrognio e demais ligaes e
interaes intermoleculares que acontecem na organizao estrutural
de uma protena.
e-Tec Brasil
40
Bioqumica
Aula 1
da aula
3 - Ttulo
Protenas
segunda parte
Objetivos da aula
Classicar as protenas quanto a sua conformao.
Classicar as protenas quanto a sua composio.
Determinar quais os fatores que podem inuenciar na solubilidade
das protenas.
Explicar os mtodos para determinao de protenas mais utilizados.
3.1 Classicao das protenas

As protenas so as molculas orgnicas mais importantes de um ser vivo,
toda essa importncia ocorre por causa da grande capacidade de variao que uma protena pode ser formada, devido ao grande nmero de
aminocidos existentes.
As protenas podem ser classicadas quanto conformao (brosas e globulares) e composio (simples e conjugadas).
Tomando por base o clculo de que existem 20 aminocidos capazes de
formar uma protena, e que uma protena pode chegar a ter 1000 aminocidos, fazendo uma anlise combinatria desses dados obtemos um
resultado alarmante, a combinao desses aminocidos poderia formar
um total de 20 . 101000 protenas diferentes, esse nmero maior que
qualquer grandeza que possamos medir, quantidade de estrelas, gotas
no oceano etc. A grande quantidade de protenas existentes possibilita
tambm uma grande quantidade de funes.
A maioria das protenas possui alguma outra molcula conjugada. Exemplos
bem conhecidos so a hemoglobina, o mucina, a casena, as protenas da
membrana celular e as protenas constituintes do DNA.
Aula 3 Protenas segunda parte
41
e-Tec Brasil
3.2 Classicao quanto conformao

Protena globular e brosa
A diferena entre elas no apenas na sua estrutura, mas tambm na
sua funo.
Protenas brosas: so formadas apenas por uma cadeia polipeptdica,
no apresentam estrutura quaternria, e possuem funo estrutural e de
resistncia, como, por exemplo, a queratina do cabelo e o colgeno do
tecido conjuntivo, actina, miosina etc.
Protenas globulares: representam a maioria das enzimas, elas se caracterizam pela juno de duas ou, geralmente, mais cadeias polipeptdicas.
So protenas de grande peso molecular e de funes variadas, com estrutura compacta e mais ou menos esfrica. o caso da hemoglobina
do sangue, responsvel por carregar o oxignio at os rgos, globulina,
prolaminas etc.
A forma das protenas diz muita sobre a sua funo, entretanto, os aminocidos que compem uma protena tambm so responsveis por denir seu
campo de atuao.
3.3 Classicao quanto composio

Simples e conjugadas
As simples so formadas por aminocidos e as conjugadas por aminocidos
mais grupos prostticos (parte no proteica da protena). Por exemplo: fosfoprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas. Os grupos prostticos mais encontrados so os carboidratos (nesse caso, ser uma glicoprotena) e os lipdeos
(denominado de lipoprotenas).
3.4 Ponto isoeltrico (pl)

Vimos na aula anterior que os aminocidos podem car carregados positiva
ou negativamente, essa propriedade pode inuenciar muito na propriedade
de uma protena. Como uma protena formada por uma quantidade muito
grande de aminocidos e cada um pode estar carregado de forma diferente,
o valor da carga dos aminocidos de uma protena depende do valor do pH
ao qual ele est submetido, entretanto, existe um valor de pH de acordo com
o qual a carga total dos aminocidos da protena estar equilibrada.
e-Tec Brasil
42
Bioqumica
Quando uma protena est com todas as suas cargas eltricas em

equilbrio, dizemos que a carga total lquida da protena zero, ou seja,
a protena est neutra. O valor de pH em que a carga total da protena
neutra chamado de ponto isoeltrico (pI).
Portanto, o pI o valor de pH em que os radicais cidos desprotonados e
os radicais bsicos protonados da protena esto em mesmo nmero. Sempre que o valor do pH diminuir, ocorrer um aumento na quantidade de cargas positivas devido protonao de grupamentos bsicos, assim, a protena
car positiva. Da mesma forma, quando o valor do pH aumenta, ocorre
uma protonao de grupamentos cidos e a protena car com carga eltrica total negativa. Lembrando que grupos cidos desprotonados apresentam
carga negativa, enquanto os grupos bsicos, quando esto desprotonados,
apresentam carga positiva.
Dessa forma, quando a protena est em um pH menor que seu pl, ela ter
sempre carga lquida positiva; quanto menor o valor do pH, mais positiva a
protena car, do mesmo modo que se o valor do pH estiver acima do pI a
protena estar negativa e tanto maior quanto maior for o pH acima do pI.
Quando voc for pesquisar sobre ponto isoeltrico, provavelmente vai ouvir
falar de ons zwitteron. Esses ons podem tambm ser chamados de ons
dipolar, termo empregado a molculas que se apresentam duplamente carregadas. Nesse caso, o radical carboxila perdeu um hidrognio enquanto
o amino ganhou um. Como as cargas opostas se anulam no valor total
energtico da molcula, podemos dizer que quando forma um on dipolar,
a carga lquida do aminocido zero
Nas solues, um aminocido pode se apresentar na sua forma aninica, em
solues alcalinas, catinicas, em solues cidas e na forma dipolar, geralmente perto de pH 7 a depender do radical do aminocido.
3.5 Solubilidade
A solubilidade de uma protena fundamental para sua funo, algumas
protenas precisam estar dissolvidas na soluo para serem funcionais e caso
algum fator altere a soluo essa protena pode perder parte ou totalmente
sua solubilidade. Alguns fatores podem aumentar ou diminuir a solubilidade das protenas nas solues, isso pode ser utilizado em pesquisas ou na
43
e-Tec Brasil
indstria em caso de separao e puricao de protenas, pois uma protena

insolvel torna-se um precipitado na soluo, cando mais fcil ser separada.
Alterar a solubilidade de uma protena procedimento muito usado na indstria, visando a separao de uma protena em particular, geralmente uma
protena de alto valor comercial. Um bom exemplo a penicilina, peptideo
muito utilizado na medicina. Muitas protenas utilizadas na indstria alimentcia tambm passam pelo mesmo procedimento, a inteno produzir protenas em grande escala a partir de uma fonte mais barata que aquela em
que ela encontra na natureza.
Lembre que a protena em meio aquoso forma uma camada de
gua ao seu redor, o mesmo procedimento feito pelo sal, por isso,
em grandes concentraes o sal e a protena tero que competir
pelas molculas de gua, como o sal possui uma fora inica maior, a
protena perder sua camada aquosa chamada de camada de solvatao e por
isso se tornar corpo de fundo da soluo, a qual chamamos de precipitado.
Embora tenhamos em nosso uso dirio o material de limpeza conhecido
como detergente, nesse caso tratamos de detergente no apenas aquele
que voc j conhece, mas, qualquer agente qumico que seja capaz de
atuar nas pontes dissulfeto, desestabilizando essas ligaes e quebrando
as molculas.
3.5.1 Alguns dos fatores que podem inuenciar na

solubilidade das protenas
3.5.1.1 Ponto isoeltrico
A importncia do ponto isoeltrico e da carga total lquida da protena est
diretamente relacionada com sua solubilidade. Como no pI, os radicais dos
aminocidos da protena esto carregados, no podendo interagir com
molculas de gua, o que torna a protena pouco solvel no seu pI.
Em qualquer outro valor de pH que no seja o seu pl, as molculas proteicas
possuem a mesma carga eltrica e por isso repelem-se, esse fato colabora
para a solubilidade da molcula (Figura 3.1).
e-Tec Brasil
44
Bioqumica
140
120
CRA(%)
100
80
60
40
2
pH
13
Figura 3.1: Relao entre o pH de um peptdeo e sua solubilidade
3.5.1.2 Concentrao de ons de sal

Outro fator que pode inuenciar na solubilidade das protenas a concentrao de ons de sal na soluo. Os ons podem interagir com os radicais dos
aminocidos da molcula proteica, os ons tambm tendem a se ligar gua
presente na soluo e a concentrao dos ons de sal nessa soluo pode
aumentar ou diminuir a solubilidade das protenas.
Quando a concentrao dos ons est entre 0,5 mol/L e 1,0 mol/L, pode aumentar a solubilidade das protenas, efeito chamado de salting in (Figura 3.2).
Com concentraes de sal superior a 1,0 mol/L, a solubilidade da protena
diminui. Quanto maior a concentrao do sal, mais a protena torna-se insolvel, podendo chegar ao seu grau mximo quando ela se torna um precipitado na soluo (Figura 3.2).
45
e-Tec Brasil
SOLUBILIDADE DA PROTENA
salting-in
salting-out
CONCENTRAO DO SAL
Figura 3.2: A concentrao de sal na soluo pode aumentar ou mesmo diminuir

drasticamente a solubilidade da protena
3.5.1.3 Solventes orgnicos

Outra forma de diminuir a solubilidade das protenas em uma soluo adicionando um solvente orgnico que se dissolve facilmente em gua, como o
etanol. Isso ocorre porque as molculas do solvente orgnico estaro competindo pelas molculas de gua com as molculas de protena. Nesse caso,
as protenas tambm podem precipitar na soluo.
A maioria das cobras possui venenos capazes de desnaturar protenas do

sangue ou atuar sobre elas de alguma forma, uma reao muito comum no
quadro do envenenamento a aglutinao de plaquetas. O resultado a
necrose ou apodrecimento total do tecido atingido.
Muitos venenos tambm atuam no sistema nervoso lesando esse sistema de
forma irreversvel.
e-Tec Brasil
46
Bioqumica
No Brasil, 90% dos casos de envenenamento com cobras ocorrem atravs da

espcie jararaca. Em Pernambuco, o local mais indicado para o tratamento
o hospital da restaurao.
Voc j observou que ao estar com febre voc pode vomitar a comida intacta
mesmo aps horas que a ingeriu? J se perguntou por que isso acontece?
A questo que as enzimas do nosso sistema digestivo so protenas muito
sensveis alterao de temperatura, como na febre nosso corpo aumenta
cerca de 2 C, ou mais, essas enzimas perdem sua atividade, no podendo
funcionar normalmente. Por esse motivo, ocorrem a nsia de vmito constante e a falta de apetite caracterstica do quadro febril. Como o alimento no
pode car muito tempo armazenado no estmago, seno ele apodrece causando complicaes ainda maiores, o nosso corpo possui um sistema prprio
de eliminao desse alimento, evitando assim problemas desnecessrios.
3.5.1.4 Desnaturao
A protena, da forma como encontrada na natureza, chamada de protena nativa, nessa conformao que ela desenvolve todas as suas funes.
Quando uma protena perde parte dessa conformao a ponto de perder
sua atividade funcional, dizemos que ocorreu a desnaturao da molcula proteica. Como grande parte da estrutura da protena formada por
ligaes fracas, existem muitos fatores que podem afetar a sua estrutura
ocasionando a desnaturao. As ligaes afetadas na desnaturao so as
pontes dissulfeto e as pontes de hidrognio formadas na estrutura terciria
da molcula. Em um nvel de desnaturao mais severo, pode-se tambm
perder a estrutura secundria, e, em ltimo caso, a estrutura primria, ou
seja, quebra das ligaes peptdicas.
Em casos profundos de desnaturao, dicilmente as protenas voltaro a
sua conformao anterior, isso porque existe uma grande probabilidade de
associaes com aminocidos variados, no existe nenhuma fora especca
que determine as ligaes anteriores, elas ocorrem ao acaso na formao da
molcula ainda dentro da clula. Portanto, uma protena, uma vez desnaturada, mesmo que seja renaturada, dicilmente ter sua funo recuperada.
47
e-Tec Brasil
Caso a protena tenha sofrido uma desnaturao leve, como a quebra apenas das pontes de hidrognio da estrutura terciria, ela poder recuperar sua
estrutura inicial aos poucos, recuperando assim sua funo.
Lembre que as protenas so formadas por ligaes muito fracas e que, embora seja uma molcula muito estvel, no difcil quebrar suas ligaes,
principalmente as pontes de hidrognio.
Em um nvel leve de desnaturao, apenas as pontes de hidrognio so quebradas, em um nvel mais profundo, as pontes dissulfeto tambm so quebradas e, em caso extremo, as ligaes peptdicas so quebradas, desestruturando completamente a protena.
Mesmo em caso leve de desnaturao, a chance da protena renaturada retomar sua atividade remota, porque nada determina a posio das ligaes
anteriores que eram fundamentais para tal funo.
3.6 Exemplos de agentes externos que podem

inuenciar na desnaturao da molcula
3.6.1 Temperatura
Alteraes elevadas na temperatura podem desfazer pontes de hidrognio
na molcula proteica. A temperatura capaz de desfazer as pontes pode variar
em cada protena, entretanto, a maioria das molculas proteicas podem ser
desnaturadas em temperaturas acima de 50 C, algumas protenas podem
manter sua estrutura a 70C, protenas que ainda apresentam atividade funcional em temperaturas acima de 70 C so rarssimas, isso porque nenhum
organismo vivo pode chegar a essa temperatura corporal.
3.6.1.2 pH
Mudanas no pH tambm podem inuenciar na alterao molecular e consequente desnaturao das protenas. Protenas que atuam em meio cido,
por possurem na sua maioria aminocidos cidos, se forem levados a uma
faixa de pH alcalina podem ser desnaturadas devido s alteraes na protonao desses aminocidos. Quanto mais elevado a alterao do Ph, mais
severo ser o grau de desnaturao que uma protena pode desenvolver.
Geralmente, para se desnaturar uma protena, usa-se ou uma base ou um
cido muito forte, que ser responsvel por desfazer as interaes moleculares estabelecidas na estrutura tridimensional da molcula proteica.
e-Tec Brasil
48
Bioqumica
3.6.1.3 Foras inicas

Como as protenas so formadas por aminocidos que na sua maioria contm carga eltrica, a presena de uma soluo que apresente grande fora
inica, ou a presena de grande quantidade de ons, pode inuenciar no s
na carga dos aminocidos formadores dessas molculas, mas tambm nas
ligaes estabelecidas nos nveis estruturais da protena, pois a maior parte
das ligaes que estabilizam a molcula proteica so pontes de hidrognio.
Como essas ligaes so caracterizadas por interaes entre cargas opostas
de dois tipos de grupamento ( OH e COOH ), a alterao na carga da
molcula pode alterar as ligaes nela estabelecidas.
3.6.1.4 Detergente
Os detergentes so agentes qumicos especializados em quebrar pontes dissulfeto, dessa forma, ao entrarem em contato com as protenas, se ligam a
essas molculas quebrando as ligaes mais importantes que determinam a
estrutura terciria da molcula. Os detergentes so bastante utilizados em
estudos cientcos com as protenas, quando se precisa estudar a estrutura
da molcula e fazer um estudo detalhado da composio da molcula, muitas vezes as pontes dissulfeto precisam ser quebradas. o exemplo da eletroforese, um experimento qumico que analisa o grau de pureza na puricao
de uma protena em laboratrio, bem como analisa seu peso molecular e sua
estrutura, como, por exemplo, a presena de subunidades e fatores alostricos que se encontram presentes na molcula.
Pesquise os processos mais importantes que levam a puricao de protenas,
principalmente os mais sosticados. Um livro que mostra muito bem o assunto
livro do Stryer. Depois faa um resumo sobre o tema em seu caderno.
3.7 Mtodos de determinao

impossvel pesquisar protena de um lugar onde ela no existe. Da mesma forma, no vivel desenvolver um pesquisa em um material com pouca protena.
Para isso existem os mtodos de determinao, que visam identicar a existncia
de protenas de uma soluo bem como a quantidade dessas molculas.
3.7.1 Espectrofotometria
Uma tcnica muito utilizada para determinao da concentrao de protena
em uma amostra a espectrofotometria, essa tcnica se baseia na absoro
da energia emitida por um espectro de luz eletromagntico por parte da
amostra que est sendo analisada.
49
e-Tec Brasil
Figura 3.3: Exemplo de espectrofotometria
Na Figura 3.3, um feixe de luz emitido passando por um prisma que refrata
a luz. Um feixe de luz especico, escolhido previamente, passa pela amostra
que est dentro de um cubo de plstico ou quartzo, por m um detector ir
calcular quanto da luz emitida atravessou a amostra, fazendo a contagem da
absorvncia dessa amostra.
Portanto, existem alguns mtodos que determinam a concentrao das protenas utilizando a espectrofotometria. Claro que existem outros mtodos,
entretanto, os mais utilizados so os que chamamos de colorimtricos, j
que como as protenas no absorvem luz visvel elas so coradas com reagentes especcos em solues alcalinas que facilitam a reao desses reagentes com as protenas.
Os mtodos colorimtricos mais usados em laboratrio so o de Lowry e
o do Biureto.
3.7.2 Mtodo do biureto

Nesse mtodo, o principal composto o reagente do biureto. A base da
reao a ligao do cobre (Cu2+) s ligaes peptdicas das protenas
(Figura 3.4), por causa dessa ligao que ocorrer a colorao azulada
na reao.
e-Tec Brasil
50
Bioqumica
C
N(H)
N(H)
CH
CH
Cu2+
C
N(H)
N(H)
CH
CH
Figura 3.4: O cobre se liga a quatro molculas de nitrognio que esto nas
ligaes peptdicas
O mtodo do biureto preferido por muitos pesquisadores porque um

mtodo ecaz e simples em relao ao mtodo de Lowry, que, apesar de ser
bem mais especico, toma muito tempo e possui muitos interferentes
O cobre pode ser encontrado de duas formas inicas diferentes, o on
cuproso (Cu +) e o on cprico (Cu 2+).
3.7.3 Reagente do biureto

A reao requer 500,0 ml de gua destilada para dissolver 1,5 g de sulfato
de cobre pentahidratado e 6 g de trtaro duplo de sdio e potssio. Em seguida, adiciona-se 300,0 ml de soluo de hidrxido de sdio a 10%. Essas
medidas so preparadas para um volume nal de 1 litro, portanto, precisa-se
completar para um litro o que falta com gua destilada.
Os reagentes qumicos possuem um prazo indeterminado de utilizao, mas
deve-se car atento para alteraes na soluo, como o aparecimento de
precipitados brancos ou avermelhados, nesse caso, o reagente dever ser
descartado e dever ser refeito um novo.
51
e-Tec Brasil
3.7.3.1 Procedimento
Em um tubo de ensaio, coloca-se 1,0 ml de gua e 4,0 ml do reagente do
biureto, permanecendo em repouso por 30 minutos. Esse tempo necessrio para a ligao do cobre ao nitrognio, sendo evidenciado pelo aparecimento da colorao azulada.
A leitura do espectro deve tambm ser feita com um ensaio em branco contendo apenas 1,0 ml de gua destilada dentro do tubo de ensaio.
Em seguida, faz-se a leitura da tramitncia das solues no feixe de luz de
550 nm.
3.7.4 Mtodo de Lowry

Esse o mtodo mais utilizado para a determinao de protenas. O principal
reagente o Folin, que reage com as protenas, formando uma soluo colorida atravs das ligaes com o cobre. O cobre o agente catalisador que
far o mesmo tipo de ligao visto na reao do biureto.
Sua preferncia dada pelo fato de ser o mtodo que apresenta a maior
sensibilidade, podemos dosar concentraes mnimas de protena em uma
soluo. Entretanto, esse procedimento tem algumas desvantagens, por
exemplo, o nmero de reagentes muito grande, o que diculta a manipulao do experimento, alm de demandar muito tempo para obter os resultados. Alm disso, a reao apresenta muitos interferentes, ou seja, caso
uma soluo apresente um composto interferente, pode acontecer de ter
um resultado falso-negativo, atrapalhando o prosseguimento dos estudos.
O mtodo de Lowry pode identicar at 5 microgramas de protena por ml
de soluo, entretanto, apesar de ser muito sensvel presena de protenas, a reao muito demorada, levando cerca de 2 horas at obteno do
resultado. Alm disso, existem muitas molculas que podem interferir nos
resultados. Mesmo assim, o mtodo de Lowry ainda o mais utilizado nos
laboratrios de pesquisa.
3.7.4.1 Procedimento
Em um tubo, ser colocada a amostra em estudo, e sero adicionadas duas
solues alcalinas contendo o on cobre, aps dez minutos ser adicionado
o reagente de Folin, que identicar as ligaes feitas entre o cobre e as ligaes peptdicas, a presena dessas ligaes tornar a soluo azulada. Ser
feita a leitura no espectrofotmetro e calculado a quantidade de protena na
soluo de acordo com a curva padro feita previamente.
e-Tec Brasil
52
Bioqumica
Tambm ser feito um ensaio em branco, colocando gua com o reagente

Folin. O ensaio em branco comum em qualquer experimento cientco,
uma vez que ele demonstra como seria o resultado negativo.
O espectrofotmetro muito til para detectar a concentrao exata de
uma determinada molcula na soluo, pois dependendo do comprimento
de onda ele pode denir a absoro de luz mesmo em uma soluo transparente onde o olho nu no pode identicar a presena de nenhuma molcula
dissolvida. Por isso, os mtodos mais utilizados de determinao de protena
so os que envolvem o espectrofotmetro.
3.7.5 Mtodo de Kjeldahl

o mtodo mais utilizado na determinao de protenas, uma vez que
muito simples e no requer equipamentos caros e sofisticados como
os espectrofotmetros.
O mtodo foi o proposto por Kjeldahl, na Dinamarca, em 1883, no qual se
determina o N orgnico total, ou seja, N proteico e no proteico orgnico.
Porm, na maioria dos alimentos, o N no proteico representa muito pouco
no total.
A razo entre o nitrognio medido e a protena estimada depende do
tipo de amostra e de outros fatores. Por exemplo, no trigo essa razo
afetada pela variedade, condies de crescimento e quantidade e tipo de
fertilizante utilizado.
Para converter o nitrognio medido para protena, devemos multiplicar o
contedo de nitrognio por um fator arbitrrio, que representa um fator
mdio para o material em estudo, que 5,7 para trigo e 6,25 para alimentos
em geral.
O procedimento do mtodo est dividido em trs etapas distintas, a saber:
digesto: os componentes da amostra sero transformados em gs carbnico e gua por ao do cido sulfrico. O nitrognio de origem orgnica convertido em sulfato de amnio, em presena de catalisadores
usados para acelerar o processo;
53
e-Tec Brasil
destilao: o sulfato de amnio em meio alcalino na presena de calor

libera o amnio capitado pela soluo de cido brico formando borato
de amnio;
titulao: o borato de amnio reage por equivalncia com o HCl.
O mtodo de Kjeldahl no determina a presena de protenas, observe que

os dois mtodos listados, o do Biureto e o de Lowry, identicam ligaes peptdicas encontradas apenas em protenas com possveis excees rarssimas,
entretanto, Kjeldahl determina a presena de nitrognio orgnico, podendo
apresentar falhas. Esse mtodo tambm no to sensvel quanto Biureto e
Lowry, por esses motivos, ele no est listado entre os mais utilizados.
1. Faa um pequeno resumo em seu caderno listando as principais diferenas entre os mtodos mostrados anteriormente.
2. Pesquise outros mtodos de determinao menos utilizados.
Os mtodos de quanticao de protenas so importantes em pesquisas e

no estudo da composio dos alimentos, por isso a existncia de variados
mtodos que atendem a diferentes necessidades. Uma soluo que apresenta baixa concentrao de protena necessita de um mtodo com maior
sensibilidade, ou mesmo no caso de protenas que contenham aminocidos
que no podem ser determinados por um mtodo em particular. Portanto,
tanto o estudo das protenas quanto dos mtodos para determinao delas
so fundamentais para os estudos das mesmas.
e-Tec Brasil
54
Bioqumica
Resumo
As protenas podem ser classicadas quanto conformao e quanto composio. Existem alguns fatores que inuenciam na solubilidade das protenas alterando suas funes. Mtodos de determinao de protenas tm sido
fundamental para o estudo e compreenso das protenas.
1. Qual a principal diferena nas funes das protenas fibrosas e
das globulares?
2. Dena com suas palavras o que ponto isoeltrico.
3. De que forma a solubilidade de uma protena pode ser alterada, e em
que isso pode ser importante para a separao das protenas?
4. Pesquise pelo menos cinco protenas conjugadas, dizendo qual sua funo, sua estrutura e como os grupos prostticos so importantes no seu
funcionamento.
5. Uma protena foi submetida a um tratamento com uma soluo em pH
13,0 a uma temperatura de 150C. O que aconteceu com a estrutura
dessa protena e sua funo?
6. Por que, aps desnaturada, uma protena raramente voltar a sua
funo normal?
7. Pesquise trs agentes qumicos orgnicos capazes de desnaturar protena.
8. Liste as principais diferenas entre o mtodo de Lowry e o Biureto.
9. Liste as principais semelhanas entre o mtodo de Lowry e o do Biureto.
55
e-Tec Brasil
10. Marque verdadeiro ou falso para as armaes a seguir.

(
) As protenas so molculas estveis porque possuem ligaes muito

fortes na sua molcula.
) No existe nenhum composto orgnico capaz de desnaturar protena.
) Salt in o processo em que a solubilidade das protenas aumentada

devido presena de sais na soluo proteica.
) De forma nenhuma um mtodo de determinao pode ser alterado para

que no perca sua sensibilidade.
) Protenas conjugadas so protenas permanentemente ligadas a uma

outra molcula.
) O mtodo de Kjeldahl determina presena de nitrognio orgnico em

uma soluo.
( ) Tanto Lowry quanto Biureto determinam presena de ligaes peptdicas.
e-Tec Brasil
56
Bioqumica
Aula 1
da aula
4 - Ttulo
Enzimas
Objetivos da aula
Denir o conceito de enzimas bem como sua importncia para
os seres vivos.
Explicar o mecanismo de ao enzimtico.
Explicar como funciona o sistema de nomenclatura das enzimas.
Conceituar centro ativo, estado de transio e energia de ativao.
Diferenciar especicidade relativa e absoluta.
Listar os fatores que afetam o mecanismo de ao enzimtico.
Classicar os tipos de inibidores enzimticos.
4.1 Mecanismo de ao enzimtico

Entre tantas funes, algumas protenas tm as mesmas propriedades e funes muito parecidas, por isso, so enquadradas em classes. Por exemplo, os
hormnios, em sua maioria, so protenas com funo de desencadear uma
resposta no organismo; os anticorpos so protenas com funo de defesa do
organismo. Da mesma forma, as enzimas so uma classe de protenas cuja
principal funo a catlise de reaes qumicas, ou seja, elas so responsveis
por acelerarem uma reao qumica tornando essa reao possvel.
Elas possibilitam que diversas reaes que no ocorreriam ao acaso aconteam em apenas alguns segundos, ou mesmo em frao deles.
No organismo, as reaes qumicas ocorrem o tempo todo, e dever das
enzimas fazer com que elas ocorram com ecincia, pessoas que tm problema com a ao ou mesmo fabricao de uma enzima, certamente ter
srios problemas de sade. Elas tambm so importantes na alimentao,
Aula 4 Enzimas
57
e-Tec Brasil
j que so as responsveis por digerir todo o alimento da nossa dieta dentro do nosso corpo. Alm disso, elas tambm atuam dentro do alimento,
possibilitando o amadurecimento de frutas, o crescimento dos vegetais etc.
Hoje, as enzimas tm uma importante funo no mercado alimentcio para
as grandes indstrias, pois existe um grande interesse na melhoria do alimento comercializado.
Toda enzima especica para uma reao. Em uma reao enzimtica, a enzima X ir tornar possvel que uma molcula A se torne em uma molcula B
(Figura 4.1). Chamamos portanto a molcula alvo dessa enzima de substrato, dessa forma a enzima encarregada de se ligar ao seu substrato e liberar
o produto dessa reao. No nal de uma reao enzimtica, a enzima permanece inalterada enquanto o substrato sofreu alteraes transformando-o
em um produto, esse produto o objetivo da reao.
Lembre-se de que hormnios, anticorpos e toxinas, tambm so classes de protenas com uma funo especica em comum. Assim como
as enzimas aceleram reaes qumicas, os hormnios levam informao
s clulas, os anticorpos defendem o corpo e as toxinas agem sendo
prejudiciais a nossa sade.
A inibio de enzimas em alimentos pode permitir que eles durem mais tempo, impedindo a perda da mercadoria.
A ltima ligao com o radical fosfato a que guarda mais energia e por isso
quebrada quando a clula precisa de energia para alguma reao qumica.
A enzima altera ligeiramente a sua

forma medida que o substrato se liga
Produtos
Substrato
Centro activo
Substrato entrando no
centro activo da enzima
Complexo
enzima/substrato
Complexo
enzima/produto
Produtos deixando o
centro activo da enzima
Figura 4.1: Esquema de como funciona o mecanismo de ao enzimtica
e-Tec Brasil
58
Bioqumica
Cada enzima extremamente especica para seu substrato, formando um

tipo de encaixe que chamamos de modelo chave-fechadura (Figura 4.2).
Figura 4.2: Modelo chave-fechadura. Cada enzima s pode se ligar ao seu substrato
especco.
O modelo chave -fechadura assim chamado porque assim como uma

chave se encaixa perfeitamente a sua fechadura a enzima se encaixa
perfeitamente ao seu substrato.
Para compreender melhor as enzimas, precisamos entender suas principais

propriedades, pois como um grupo separado de protenas elas tm funes
e propriedades bem especcas.
4.2 Nomenclatura
Geralmente, as enzimas tm a terminao ASE antecedido pelo nome dos
seus substratos, por exemplo, a amilase a enzima que catalisa a reao de
quebra do amido, a lpase a enzima que catalisa a reao de quebra das
molculas de lipdeos. Entretanto, muitas enzimas, como a pepsina, recebem
nomes que no se referem a seus substratos e possuem uma nomenclatura
que no segue nenhum padro.
Muitas delas podem ser conhecidas por nomes diferentes, como a amilase
salivar, que pode ser chamada de ptialina. Ou mesmo enzimas diferentes
que agem sobre o mesmo substrato podem receber nomes iguais. Devido
Aula 4 Enzimas
59
e-Tec Brasil
a esses problemas e a constante descoberta de novas enzimas houve uma

necessidade pela formao de um padro na construo do nome de uma
enzima. De acordo com esse padro, toda enzima recebe um nome que
identica o tipo de reao que ela catalisa.
Esse mtodo padro trata-se de um acordo internacional que classica as
enzimas em seis classes (Tabela 4.1), as quais possuem subclasses que identicam o tipo de reao catalisada. Cada enzima recebe um sistema de classicao de 4 dgitos e um nome sistemtico que identica a reao catalisada. Veja o exemplo a seguir.
A enzima ATP: glucose fosfotransferase catalisa a seguinte reao:
ATP + D- glucose ADP + D- glucose 6 fosfato
O seu nome indica que ela responsvel por catalisar a transferncia de um
grupo fosfato do ATP para a glucose.
Essa enzima faz parte do grupo de enzimas que esto na classe 2, por isso
ela recebe o nmero de classicao 2.7.1.1, o que signica que o nmero
2, que o primeiro dgito, indica o nome da classe enzimtica na qual ela
est inserida, a classe das transferases, o segundo dgito o nmero 7, que
indica a subclasse das fosfotranferases, o terceiro dgito, o nmero 1, indica
uma sub-subclasse de enzimas fosfotransferases que possui o radical hidroxila como aceptor de eltrons, por m o quarto dgito, o nmero 1, indica a
D- glucose como substncia receptora do grupamento fosfato.
Protenas muito conhecidas possuem uma nomenclatura ocial, mas so conhecidas pelo seu nome comum, como, por exemplo, a anidrase carbnica
que atua no CO2 do sangue, a amilase salivar, tambm conhecida como
ptialina, que digere o amido na boca. Outros exemplos de enzimas so a
enolase e a tiolase.
Lembre que a reao a seguir a fosforilao da molcula de glicose, essa
reao a primeira etapa da respirao celular que ir terminar na cadeia
transportadora de eltrons.
ATP, ou adenosina trifosfato, um nucleotdeo que tem funo energtica
na clula por suas ligaes fosfato guardarem bastante energia. Ela considerada a moeda energtica da clula, dessa forma, uma clula com muito
e-Tec Brasil
60
Bioqumica
ATP uma clula rica em energia. Geralmente, as clulas que possuem

muito ATP so clulas com grande atividade, como neurnios e msculos.
O ATP libera energia com uma reao de hidrlise, ou seja, utiliza uma molcula de gua para liberar o produto, um on fosfato (Pi) e o composto
adenosina difosfato (ADP).
Veja a seguir a molcula do ATP e do ADP:
H2N
N
O
O
O
O
O
O
O
OH OH
H2N
N
O
HO
P
O
O
O
O
OH OH
Aula 4 Enzimas
61
e-Tec Brasil
Tabela 4.1 Sistema de classicao internacional das enzimas, divises

baseadas nas reaes catalisadas por cada enzima.
N
Classe
Tipo de reao catalisada
Oxirredutases
Transferncia de eltrons.
Transferases
Reaes de transferncia de grupos.
Hidrolases
Liases
Isomerases
Ligases
Reaes de hidrlise (transferncia de grupos funcionais para a gua.

Adio de grupos a duplas ligaes ou o inverso
Transferncias de grupos dentro de uma molcula produzindo ismeros.
Formao de ligaes CC, CS, CO e CN por reaes de condensao
acopladas clivagem de ATP.
Em casos em que o nome convencional muito extenso, dicultando no

s a pronncia, como tambm a escrita, comum usar o nome mais conhecido da enzima, no caso da enzima citada como exemplo o seu nome
comum hexoquinase.
4.3 Centro ativo

Embora a enzima seja uma molcula enorme, como vimos no capitulo anterior
as protenas so as maiores molculas dos seres vivos, apenas uma pequena
poro da enzima responsvel pelo desempenho de sua funo, ou seja,
apenas uma pequena parte da enzima funciona como uma estrutura de ligao ao seu substrato, e nessa parte que ir acontecer a reao enzimtica.
Essa pequena parte chamada de centro ativo (gura 4.3). Portanto o centro
ativo ou stio ativo da enzima uma cavidade com forma denida, aberta na
superfcie da molcula da enzima, constitudas por grupos R de aminoidos.
Essa forma do stio ativo confere especicidade a catlise enzimtica.
Toda essa conformao do centro ativo fundamental para o funcionamento
da enzima, uma vez que tem uma estrutura denida na superfcie da molcula
enzimtica e isso permite a enzima reconhecer seu substrato. Uma molcula
s poder se ligar a enzima se tiver a forma espacial adequada para se encaixar
no centro ativo. Claro que esse no o nico critrio para a ligao da enzima a seu substrato, como j foi dito essa ligao extremamente especica,
de forma que alem do devido encaixe espacial das duas molculas necessrio
e-Tec Brasil
62
Bioqumica
tambm que os grupos qumicos das duas molculas estabeleam ligaes

entre si. Ao se aproximar e se ligar a enzima o substrato possibilita que a enzima possa se ajustar espacialmente podendo tomar uma forma ideal para que
a reao cataltica ocorra.
Figura 4.3: esquerda, estrutura tridimensional de uma protena destacando seu

centro ativo, do lado direito, o seu centro ativo ampliado mostrando os aminocidos
que a compem.
4.4 Especicidade absoluta e relativa

Como j foi visto, toda enzima possui uma rea de reconhecimento exclusiva de uma molcula, chamada de centroativo, entretanto, esse centroativo
pode ser especico para uma determinada molcula ou para um determinado grupo funcional. Nesse caso, quando a enzima especca para uma nica molcula, chamamos sua especicidade de absoluta; do mesmo modo,
quando ela especca para um grupo funcional, podendo reconhecer vrias molculas diferentes, ela possui uma especicidade relativa.
Releia o contedo visto nessa aula e faa um pequeno resumo no seu caderno, destacando o mecanismo de ao enzimtica, seu centro ativo e sua especicidade. Se possvel pesquise em outras fontes para enriquecer seu resumo.
4.5 Estado de transio

Em um sistema, onde existem vrias molculas, comum que haja uma
variao do contedo energtico de molcula para molcula, claro que
nem todas possuem o mesmo contedo, umas mais outras menos, e a
maioria numa quantidade mdia, determinada pela temperatura em que
esse sistema se encontra.
Aula 4 Enzimas
63
e-Tec Brasil
Elevao da temperatura em um sistema desencadeia um aumento no contedo energtico das molculas ali contidas, embora seja mantido o mesmo
padro de distribuio de energia entre elas.
Para que possam reagir, as molculas precisam atingir um contedo energtico que lhes possibilitem atingir um estado reativo. O estado em que as
molculas alcanam energia para poderem reagir chamado de estado de
transio (gura 4.4). A velocidade de uma reao ser to grande quanto
maior for o nmero de molculas que tenham atingido esse estado, ou seja,
a velocidade de uma reao qumica diretamente proporcional ao nmero
de molculas que tenham atingido o estado de transio.
Como o aumento de temperatura eleva tambm o contedo energtico
das molculas, aumentando-se a temperatura teremos um nmero maior
de molculas que chegam at o estado de transio, logo, a elevao da
temperatura possibilita o aumento na velocidade de uma reao qumica.
T1
T2
Nmero
de
molculas
T1
Energia
T2
Energia
do estado
de transio
Energia
Figura 4.4: Em a, veja o aumento da energia quando ocorre a variao de temperatura. Considere T2 uma temperatura maior que T1; em b o mesmo grco de a
mostrado separadamente. Observe que em T2 existe uma maior quantidade de molculas que atingiram o estado de transio (parte escura).
e-Tec Brasil
64
Bioqumica
Pare e pense
a respirao um processo que utiliza molculas de glicose em presena de
oxignio para formao de gua e energia. Essa reao ocorre o tempo todo
no nosso organismo. Mas, porque a glicose no pode reagir com o oxignio
de forma espontnea na natureza?
Na verdade, essa reao requer uma energia de ativao altssima, e de
modo algum poderia ocorrer de forma espontnea, para que isso ocorra na
natureza preciso que se toque fogo. Entretanto, as enzimas responsveis
pela respirao celular diminuem consideravelmente essa energia de ativao tornando a reao possvel.
4.6 Energia de ativao

A energia de ativao a energia necessria para levar um mol de uma substncia at seu estado de transio. Quanto maior a energia de ativao mais
difcil torna-se a reao. Uma substncia no pode chegar a sua energia de
ativao sem um agente ou um fator que possibilite o aumento dessa energia
por parte da molcula. Os catalisadores so as molculas responsveis por
diminuir essa energia em organismos vivos, possibilitando que as energias
de ativao sejam obtidas com maior velocidade, acelerando, assim, a velocidade da reao. Muitas reaes podem ocorrer em fraes de segundo em
presena do seu catalisador.
A principal caracterstica dos catalisadores que eles no sofrem nenhuma
alterao molecular aps a reao, da mesma forma eles no so consumidos
no processo, por isso eles podem ser teis e desempenhar muito bem seu
papel mesmo em pequenas quantidades.
As molculas responsveis nos seres vivos para realizar a funo cataltica
so as enzimas, e sua importncia to fundamental que todas as clulas
possuem essas molculas. Por se tratarem de catalisadores que atuam em
sistemas biolgicos, elas so chamadas de biocatalizadores
Na catlise enzimtica, as molculas atuam se ligando ao seu substrato,
criando, assim, de certa forma, uma nova molcula, que precisa de um novo
estado de transio que requer uma energia de ativao bem menor.
Aula 4 Enzimas
65
e-Tec Brasil
Estado de
transio
Energia
E-
sem
catalisador
com
E - catalisador
Reagente
Produtos
Caminho da reao
Figura 4.5: Na presena de um catalisador, a reao ocorre atravs de um novo

caminho, onde a energia de ativao (Ea) menor.
Uma enzima pode se ligar ao seu substrato e liber-lo sem que a reao
enzimtica ocorra, pois a reao que liga a enzima ao substrato reversvel, entretanto, aps formado o produto, ou seja, aps acontecida a
reao qumica, a enzima no poder mais tornar o produto em substrato, pois a reao que forma o produto irreversvel. A nica maneira de
formao da molcula do substrato se outra enzima for responsvel por
fazer a reao inversa.
4.7 Atividade enzimtica X pH e temperatura

Como j vimos, a enzima depende de toda sua estrutura para desempenhar
seu papel cataltico, entretanto, essa estrutura pode ser alterada devido
presena de agentes que podem provocar mudanas conformacionais na
estrutura molecular da enzima.
Da mesma forma que uma enzima bem especca para seu substrato,
ela tambm especca para a temperatura e para o pH em que a reao
ocorre. Um bom exemplo disso so as enzimas que atuam na digesto dos
alimentos, a amilase salivar que digere amido na boca no pode digerir os
amidos no estmago, pois est fora da faixa de pH em que ela atua, uma
vez que o pH na boca em torno de 7,0 e o do estmago em torno de 2,0.
e-Tec Brasil
66
Bioqumica
Nesses casos, dizemos que cada enzima possui uma valor de pH em que sua
atuao mxima, ou seja, cada enzima possui um valor de pH timo. Da
mesma forma, como j vimos que a temperatura pode elevar a velocidade
da reao, perto de 0C a enzima praticamente no apresenta nenhuma
reao, ao se aumentar a temperatura a reao enzimtica torna-se favorecida, portanto, aumentando-se a temperatura a velocidade da reao tambm
ir aumentar gradativamente. Entretanto, a temperatura tambm um fator
que pode quebrar as ligaes da molcula proteica tirando a enzima de sua
forma nativa, fora de sua forma nativa enzima no tem potencial cataltico.
Portanto, a elevao de temperatura pode ser favorvel at o limite em que
a estrutura da enzima no seja alterada.
A temperatura e o pH, dessa forma, so responsveis pela boa atuao enzimtica, podendo alterar a conformao da molcula em casos de alteraes
bruscas, bem como podendo tornar a enzima muito mais eciente no seu
mecanismo de ao.
J vimos que a elevao da temperatura no estado febril de uma pessoa
pode lev-lo falta de apetite e vmitos. A febre um aviso de que o corpo no est bem e pode trazer danos muito graves, Crianas de 6 meses a
6 anos, por exemplo, podem ter convulses febris e caso no sejam tomados os cuidados necessrios podero desenvolver um quadro de epilepsia
mais tarde, ou seja, convulses sem febre. O que poucos sabem que as
convulses no tem nada a ver com a intensidade da febre, no estando
portanto relacionado temperatura do corpo, mas ao aumento da excitabilidade cerebral induzida pela febre.
4.8 Inibidores enzimticos

Qualquer substncia capaz de inibir o funcionamento de uma enzima chamada de inibidor enzimtico. Uma s enzima pode ter muitos inibidores, o
nmero de inibidores muito grande e a forma como eles atuam na enzima
pode variar. Para tornar mais fcil o estudo dos inibidores enzimticos, os
classicamos em dois grupos: os inibidores reversveis e os irreversveis.
Os inibidores irreversveis reagem quimicamente com as enzimas, deixandoas inativas permanentemente.
Os inibidores reversveis podem ser classicados de acordo com a forma
como atuam na enzima, dessa forma, podem ser divididos em:
Aula 4 Enzimas
67
e-Tec Brasil
competitivos: nesse caso, os inibidores possuem estrutura muito semelhante do substrato. Dessa forma, podem se ligar ao centro ativo da
molcula formando um complexo anzima-inibidor semelhante ao complexo enzima-substrato, entretanto, o complexo enzima-inibidor nunca
formar o produto, portanto, a ao da enzima estar bloqueada, diminuindo a velocidade da reao;
no-competitivos: nesse caso, os inibidores no tem nenhuma semelhana estrutural com o substrato da reao que inibem. Na verdade, nesse
tipo de inibio os inibidores atuam com ligaes a radicais que no pertencem ao centro ativo da molcula. A ligao afeta tanto a enzima que
modica sua estrutura, afetando tambm a estrutura do centro ativo,
no permitindo que essa enzima se ligue ao seu substrato, dessa forma,
a enzima no poder realizar a reao.
Entenda que quando dizemos que os inibidores irreversveis reagem quimicamente com a enzima, estamos dizendo que existe o compartilhamento
de eltrons nessa ligao e que ocorre uma reao qumica, portanto, a
molcula enzimtica ter uma outra conformao e perder totalmente
sua funo.
4.9 Cofatores enzimticos

Muitas enzimas precisam de uma parte no protica para desempenharem
seu papel cataltico. Essa parte chamada de cofator e podem ser divididos
em trs grupos, que incluem:
a) Grupos prostticos usualmente considerado como um cofator rmemente ligado a protena enzimtica. Exemplo o grupo heme da hemoglobina.
b) Coenzimas uma molcula orgnica pequena, termoestvel, que facilmente dissocia-se da protena enzimtica.Exemplo as vitaminas.
c) Ativadores metlicos representado por ctions metlicos mono ou divalentes como K+, Mn2+, Mg2+, Ca2+ ou Zn2+, indispensveis para
atividade de um grande nmero de enzimas. Esses ons podem estar
frouxa ou rmemente ligados a uma protena enzimtica.
e-Tec Brasil
68
Bioqumica
Uma enzima que possui um cofator no pode funcionar sem ele, nesse caso, a
parte protica da enzima se chama apoenzima ou apoprotena, quando estiver
ligada ao seu cofator ela chamada de holoenzima e est pronta pra reagir.
Apoenzima + Co-fator = Holoenzima
(inativa) (inativo) (ativa)
Caso o cofator esteja ligado fortemente molcula enzimtica, ele pode ser
classicado como um grupamento prosttico.
1. Faa uma pesquisa das reaoes qumicas mais rpidas e das mais lentas que ocorrem no corpo humano, em seguida explique o porque da
diferena no tempo da reao.
2. Inibidores enzimticos so utilizados muitas vezes como medida teraputica no tratamento de doenas. Pesquise alguns desses inibidores
utilizados na medicina.
Resumo
Enzimas so uma classe de protenas responsveis por acelerar o processo
de uma reao qumica. Elas so muito especicas e agem diminudo a
energia de ativao das reaes. Por serem to especicas para uma determinada molcula elas podem ser inibidas facilmente por uma molcula que
se parea com seu substrato.
Tendo estudado vastamente as protenas, passaremos agora para outra
classe de biomolculas muito importantes, os carboidratos.
Aula 4 Enzimas
69
e-Tec Brasil
1. Qual a funo das enzimas no nosso organismo?
2. Como funciona o mecanismo de ao enzimtica?
3. Que fatores afetam a reao enzimtica?
4. Explique com suas palavras por que uma enzima to especica para
seu substrato.
5. O que centro ativo e qual sua importncia na reao enzimtica?
6. Classique os inibidores enzimticos e cite as principais diferenas
da ao de cada um deles.
e-Tec Brasil
70
Bioqumica
Aula 1
da aula
5 - Ttulo
Carboidratos
Objetivos da aula
Identicar um carboidrato pela sua estrutura molecular
Diferenciar aldoses e cetoses.
Citar os monossacardeos mais importantes para a indstria
Representar a frmula de Fischer e Hawort para as molculas
dos carboidratos
Explicar o processo de fermentao.
5.1 Generalidades
Grande parte dos nossos utenslios, como tudo que feito de madeira e nossas roupas de algodo, so formados predominantemente de carboidratos.
Na nossa alimentao, eles tambm so maioria, alimentos como po, macaxeira, inhame, milho e seus derivados, como o cuscuz, so muito ricos em
carboidrato. O acar de cozinha um carboidrato chamado de sacarose,
muito comum na cana-de-acar, bem como na rapadura, no melao etc.
Essas molculas esto distribudas no corpo com diferentes funes e so
muito encontradas nas plantas. As clulas das plantas so cobertas por uma
parede constituda por um carboidrato chamado celulose, ela a molcula
orgnica mais abundante de todo o planeta, por ser encontrada em grande
quantidade em todos os vegetais.
Todos os carboidratos podem ser denidos pela frmula emprica:
Cn (H2O)n
Observe que nessa frmula existe um carbono para uma molcula de gua,
da porque o nome carboidratos ou hidratos de carbono, uma vez que
apresentam um tomo de carbono hidratado, entretanto, existem algumas
excees para essa frmula.
Aula 5 Carboidratos
71
e-Tec Brasil
Os carboidratos tambm chamados de sacardeos, glicdios, oses ou acares, so denidos quimicamente como: polihidroxi-aldeidos (aldoses)ou
poluhidroxi-cetona (cetoses) e seus derivados, podendo produzir cetonas e
aldedos por hidrlise.
Quanto ao nmero de subunidades glicosdicas, podemos classicar os carboidratos como: monossacardeos, os mais simples de menor peso molecular, so as unidades formadoras de carboidratos maiores; oligossacardeos,
contm entre duas a dez molculas de monossacardeos; e polissacardeos,
os maiores carboidratos com uma condensao muito grande de molculas
de monossacardeos.
Monossacardeos
Oligossacardeos
Polissacardeos
Figura 5.1: Esquema demonstrando a estrutura dos diferentes tipos de carboidratos
Os carboidratos so as biomolculas mais abundantes na natureza, estando

presente em todos os seres vivos, desempenhando funes fundamentais, a
principal delas a funo energtica, uma vez que essas molculas possuem
muita energia nas suas ligaes qumicas. Entretanto, tambm pode ter funes como reconhecimento celular, que o caso dos acares que esto na
membrana celular, e resistncia, que o caso da celulose, um carboidrato
que est presente na parede celular das plantas.
A terminao OSE comum aos monossacardeos e oligossacardeos, essa
nomenclatura est associada ao carboidrato mais comum no sangue dos
animais: a glicose.
e-Tec Brasil
72
Bioqumica
5.2 Monossacardeos
Os monossacardeos so classicados de duas formas:
5.2.1 De acordo com o grupo funcional

Aldoses: carboidratos que tm por base um grupo funcional aldedo.
R CH = O
Onde o grupamento R representa o restante da cadeia carbonada da molcula.
Cetoses: carboidratos que tm por base um grupo funcional cetona.
O
Onde os grupamentos R representam o restante da cadeia carbonada
da molcula.
Os tipos de monossacardeos mais simples, tanto aldoses quanto cetoses,
so o gliceraldedo e a dihidroxicetona, respectivamente (Figura 5.2).
OH
OH
H
H
OH
OH
H
Gliceraldedo
(aldose)
H
Di-hidrxi-cetona (cetose)
Figura 5.2: Frmula estrutural do gliceraldedo e da dihidroxicetona, os carboidratos

mais simples que existem
Aula 5 Carboidratos
73
e-Tec Brasil
Lembrando que um grupo aldedo se encontra sempre no nal da cadeia

principal num tomo de carbono com uma dupla ligao com um tomo de
oxignio e uma ligao simples com um hidrognio.
As cetonas so caracterizadas pela existncia de uma dupla ligao entre um
tomo de carbono secundrio com um tomo de oxignio.
As cetonas e os aldedos so compostos orgnicos muito presentes em
organismos vivos. Veja abaixo a estrutura geral desses compostos:
O
R
C
H
No caso do aldedo, a cadeia principal da molcula tem no carbono 1 o

grupamento aldedico que formado por uma dupla ligao do carbono
com o oxignio e ligaes simples com o hidrognio e o R.
O
R
As cetonas so compostos que possuem uma dupla ligao entre o carbono

2 e o oxignio porque a numerao dos carbonos nas cetoses comea da
extremidade mais prxima do grupamento funcional cetona.
Na indstria, exemplos desses compostos so o formol, formado por metanal (formaldeido) e gua. Uma cetona muito conhecida a acetona, utilizada na indstria de cosmticos como removedor de esmaltes.
Nos organismos, existe uma reao muito comum aps a ingesto de
bebidas alcolicas. A ressaca uma reao causada pela presena do lcool
junto com o acetaldedo, provocando a dor de cabea e todos os sintomas
causados pela ressaca.
5.2.2 De acordo com os tomos de carbono

Os carboidratos tambm podem ser classicados de acordo com o nmero
de tomos de carbonos da molcula. Os mais simples so as trioses, contendo apenas trs tomos de carbono na molcula, o caso do gliceraldedo
e a dihidroxicetona. As tetroses so formadas por quatro carbonos e no
possuem grande importncia para os seres vivos. As pentoses possuem cinco
carbonos e so principalmente representadas pelos carboidratos componentes dos cidos nuclicos, DNA e RNA, a desoxirribose e a ribose, respectiva-
e-Tec Brasil
74
Bioqumica
mente. As hexoses so formadas por seis tomos de carbono e so os mais

importantes carboidratos para os seres vivos, sendo de fundamental importncia porque fazem grande parte da dieta. Existem tambm as heptoses,
pouco comuns formadas por sete carbonos.
Essas duas classicaes tambm podem ser combinadas. Por exemplo, um
monossacardeo com cinco carbonos e um grupo cetnico chamado de
cetopentose; da mesma forma, um monossacardeo com seis carbonos e um
grupo aldedico chamado de aldohexose.
cidos nucleicos: essas molculas tm importncia fundamental para os seres vivos, desde os vrus at o homem, nenhum ser vivo consegue sobreviver
sem eles, pois so eles que guardam todo o material gentico. Todas as
informaes de um indivduo esto guardadas neles, so responsveis no
s por guardar e transmitir o cdigo gentico, mas tambm por traduzi-lo,
fabricando protenas que possam expressar o que esse cdigo quer dizer.
Acredita-se que na evoluo o RNA foi o primeiro cido nucleico a aparecer,
com a evoluo das espcies uma outra molcula mais estvel e resistente a
variaes do meio surgiu, o DNA, cando assim responsvel por guardar o
material e transmiti-lo aos descendentes, enquanto o RNA ca responsvel
por traduzi-lo e express-lo no organismo de cada
Diabetes: essa doena uma das mais estudadas pela medicina atual.
Muitos cientistas esto em ritmo acelerado para conseguir entender melhor
o mecanismo de ao do organismo no diabetes. Ela uma doena autoimune, ou seja, ocorre um erro na defesa dos anticorpos e eles passam a
agredir o prprio corpo, destruindo-o. Por isso, a inamao um ponto
to critico em diabticos, por que qualquer que seja a leso, os anticorpos
imediatamente reagem na formao de um processo inamatrio sem controle, por isso em muitos casos de diabetes a amputao de membros se
faz necessrio, pois a inamao chega a nveis crnicos. Tudo isso ocorre
pela grande quantidade de glicose e cidos graxos (produtos das gorduras)
no sangue. O aumento de glicose e gordura pode estar relacionado com
a grande quantidade de ingesto de alimentos ricos nesses componentes.
Entretanto, a grande quantidade de glicose frequentemente est relacionada
com decincia na insulina, substncia responsvel por ativar a entrada de
glicose nas clulas deixando o sangue livre dessas molculas. Esse problema
muitas vezes pode ser relacionado com problemas no pncreas, a glndula
responsvel por fabricar e liberar a insulina.
Aula 5 Carboidratos
75
e-Tec Brasil
Dessa forma, a diabete pode estar relacionada a problemas genticos, se

for assim precisa ser medicada com injees de insulina no sangue para
controlar a concentrao de glucose; mas tambm pode ser adquirida por
uma pessoa que exagera nos alimentos ricos em glucose, para esse tratamento basta o controle na alimentao para que os nveis de glucose diminuam. Entretanto, vale ressaltar que, uma vez adquirida, o diabetes no tem
cura, podendo apenas ser controlada. Por isso, o melhor prevenir com uma
alimentao saudvel.
5.3 Pentoses
A grande importncia das pentoses est na participao de duas dessas
molculas no material gentico. Os carboidratos ribose e desoxirribose so
molculas formadas por cinco carbonos e constituem parte do esqueleto das molculas de RNA e DNA, respectivamente. Esses carboidratos so
importantes na formao e estabilidade dessas molculas, uma vez que por
guardarem o material gentico precisam ser muito estveis e contar com o
mnimo de erro possvel.
5.3.1 Hexoses
As hexoses so os monossacardeos mais comuns entre os polissacardeos,
alm de serem aqueles com maior necessidade nos organismos vivos. As
hexoses mais comuns so frutose, galactose e glicose, que sem dvida nenhuma se destacam das demais. Alm de sua importncia no ambiente,
constituindo a molcula de reserva energtica das plantas, sendo o produto
da fotossntese, a glicose o monmero formador dos polissacardeos celulose, que formam a parede celular das plantas, e formador da quitina, que
constitui a carapaa de todos os artrpodes (camaro, caranguejo, insetos
etc.). Alm de todas essas funes no meio ambiente, a glucose a principal molcula energtica das clulas, sendo degradada na respirao celular,
passando por uma serie de reaes qumicas que iro terminar na produo
de uma grande quantidade de energia para as clulas.
Devido a sua grande importncia, a glucose (Figura 5.3) circula frequentemente no sangue e, por isso, conhecida como o acar do sangue. A
grande concentrao dessa molcula no sangue a responsvel pelo desencadeamento do diabetes, uma doena autoimune que vem ganhando muito
destaque nos estudos cientcos em funo de sua grande complexidade e
frequncia nos seres humanos.
e-Tec Brasil
76
Bioqumica
HO
H
4
OH
OH
Glicose
CH2OH
4
OH
C
C
OH
OH
forma linear
OH
OH
3
1
2
OH
OH
forma cclica
Figura 5.3: Estrutura molecular da glucose e sua forma cclica
Molculas ismeras so muito comuns em carboidratos, ao contrrio das

protenas onde apenas um ismero funcional, no caso dos carboidratos
muitos ismeros podem ser funcionais e ter funes muito diferentes, o
caso da frutose, da glucose e da galactose, todos so ismeros que possuem a mesma frmula molecular. No caso da galactose e da frutose (Figura
5.4), tambm so carboidratos de grande importncia, o primeiro o acar
presente no leite e o segundo o acar presente nas frutas.
CHO
H
CH2OH
OH
HO
HO
OH
OH
HO
HO
OH
OH
OH
OH
CH2OH
glucose
CH2OH
frutose
CH2OH
galactose
Figura 5.4: Similaridade das molculas de glucose, frutose e galactose
Aula 5 Carboidratos
77
e-Tec Brasil
Isomeria: os ismeros so muito comuns na qumica das molculas, eles so

denidos por compostos qumicos com a mesma formula molecular.
No caso dos monossacardeos, iremos observar a presena de estereoismeros, que so compostos com a mesma frmula qumica molecular e estrutural, entretanto, alguns de seus tomos permitem rearranjos diferentes nas
suas ligaes qumicas.
Estereoismeros ocorrem toda vez que na molcula existir um carbono quiral, carbono que possui seus quatro radicais diferentes. Ele possibilita que os
radicais ligados a ele se liguem de forma diferente.
No caso dos monossacardeos, ocorre um tipo particular de estereoismeros,
chamados de enantimeros, nesse caso os ismeros so como a imagem do
outro no espelho. Toda a molcula idntica variando apenas os radicais
em torno do carbono quiral. Um exemplo bem clssico o do gliceraldedo,
apresentado na gura a seguir na sua forma D e L, essas letras identicam
a localizao da hidroxila do penltimo carbono, se estiver a direita (D), se
estiver a esquerda (L). Observe na gura que a nica diferena na estrutura
da molcula a posio da hidroxila, no segundo carbono, est em lados
diferentes, e que se colocar qualquer um dos dois ismeros em frente ao
espelho ser observada a estrutura do outro.
C
H
OH
H2OH
D-gliceraldedo
e-Tec Brasil
78
HO
CH2OH
L-gliceraldedo
Bioqumica
5.4 Forma cclica dos monossacardeos

Na Figura 5.4, foi mostrada a estrutura de alguns carboidratos representados
por uma cadeia aberta, entretanto, a maioria das molculas de monossacardeos se apresentam na forma de cadeia fechada ou cclica. Para a formao
de uma cadeia fechada, um dos grupos hidroxila do carbono 5 reage com o
radical aldedico ou cetnico, a depender de qual seja o carboidrato. Caso
seja uma aldose, ser formado um hemiacetal, caso seja uma cetose, se
formar um hemicetal (Figura 5.5).
CH2OH
C
HO
H
H
O
HO
CH2
C
C
OH
OH
H
4
OH
O
HO
3
HOCH2
5
CH2OH
CH2OH
OH
HO
OH
C
1
CH2OH
frutofuranose
(hemicetal)
frutose
Figura 5.5: Esquema de formao de um hemicetal da molcula de frutose
Dessa forma, existem trs maneiras de representar a forma estrutural de um

monossacardeo, a forma em cadeia aberta, chamada frmula de Fischer, a
forma cclica, chamada de frmula de Haworth, e ainda uma outra frmula,
que representa a conformao tridimensional do monossacardeo (Figura 5.6).
Aula 5 Carboidratos
79
e-Tec Brasil
forma alfa
forma beta
OH
OH
OH
HO
OH
HO
OH
OH
frmula
de Fischer
CH2OH
CH2OH
H
C
H
OH
HO C
H
H
HO
CH2OH
H
1
H
frmula
de Haworth
OH
HO
C
H
C
H
C
OH
OH
H
OH
OH
HO C
CH2OH
CH2OH
estrutura
conformacional
HO
HO
OH
1
C
H
OH
CH2OH
C
H
C
H
O
H
C
OH
OH
Figura 5.6: Diferentes conguraes para expressar a estrutura de um carboidrato
A forma cclica dos monossacardeos pode se apresentar de duas formas

isomricas relacionadas posio do radical hidroxila. O carbono do radical
carbonila, na forma cclica, ir formar um novo centro quiral, chamado carbono anomrico, por isso, a possibilidade de duas novas formas ismeras
chamadas de anmeros e (Figura 5.7). De acordo com a projeo de
Fischer, caso a hidroxila esteja ao lado direito do carbono, ser formado o
anmero , caso a hidroxila esteja ao lado esquerdo, ser formado o anmero . Na frmula de Haworth, a forma tem a hidroxila para baixo, e na
forma a hidroxila est para cima. Esses dois anmeros podem se interconverter de forma que um monossacardeo ter sempre as duas formas em
e-Tec Brasil
80
Bioqumica
grande quantidade, a forma aberta vista em uma concentrao mnima

em seres vivos, entretanto no teste de glicose urinria, para identicar um
possvel quadro de diabetes, a glucose medida est na forma aberta, uma
vez que o teste tem por base o grupamento aldedico livre.
O
1C
OH
OH
OH
OH
HO
CH2OH
6
5
OH
CH2OH
6
5
H
C
OH
3
OH
H
OH
C
H
H
OH
C
H
H
1
-D-glucose
OH
OH
CH2OH
OH
D-glicose
H
C
OH
3
H
OH
C
H
OH
1
-D-glucose
OH
Figura 5.7: Formas anomricas e da molcula de glucose
Uma molcula como a glucose, na sua forma cclica, assemelha-se muito

molcula do pirano (Figura 5.8a) e, por isso, chamada de piranose; outros
monossacardeos, que possuem cinco carbonos na forma cclica, se assemelham ao furano (Figura 5.8b) e, por isso, so chamados de furanose. Nesse
caso, a glucose da forma como est esquematizada na Figura 5.7 chamada
de ou D glicopiranose.
Aula 5 Carboidratos
81
e-Tec Brasil
b
HOCH2
HOCH2
O
O H
H
OH
HO
OH
H
Pirano
HOCH
H
OH
OH
OH
HO
Furano
-D-Glicopiranose
OH
-D-Glicofuranose
Figura 5.8: Comparao da molcula de pirano com a de uma hexose (a); e do furano
com a de uma pentose.
5.5 Oligossacardeos
A ligao entre dois monossacardeos chamada de ligao glicosdica.
As formas e dos monossacardeos podem determinar a natureza da ligao que formar o oligossacardeo, podendo ser (1 4), como no caso da
maltose (Figura 5.9a), (1 6), como no caso da ramicao em polissacardeos (Figura 5.9b), conforme veremos adiante, e (1 4), o caso da lactose,
o dissacardeo encontrado no leite (Figura 5.9c).
OH
OH
O OH
O
OH
OH
HO
OH
CH2OH
b
H
H
OH
O H
H
OH
CH2OH
H
O
H
OH
H
e-Tec Brasil
82
OH
CH2
H
O H
H
OH
H
OH
H
CH2OH
H
O H
H
OH
H
OH
H
O H
H
OH
Bioqumica
Lactose
CH2OH
HO
CH2OH
O OH
O
1
OH
OH
OH
OH
Figura 5.9: Estrutura de carboidratos e diferentes tipos de ligaes glicosdicas
A sacarose: esse dissacardeo muito presente na alimentao humana

quando est relacionado ao sabor doce dos alimentos. Assim como a maioria dos acares, ele tem um sabor adocicado, entretanto, devido grande
facilidade de ser encontrado e obtido das plantas, principalmente da canade-acar e da beterraba, onde existe em grande quantidade, ele o acar mais comum utilizado com essa funo, por isso, tambm chamado
acar de cozinha. Sua importncia to relevante que despertou interesse
dos colonizadores do Brasil e at mesmo de invasores, como os holandeses,
despertando guerras e disputas territoriais. Na poca colonial, o nordeste era
o maior produtor de cana-de-acar brasileiro, devido ao seu terreno ser favorvel ao plantio, tendo sido uma monocultura predominante dessa regio,
sendo grande responsvel pelo desmatamento da oresta tropical, restando
hoje muito pouco da mata original.
Hoje, So Paulo o principal produtor de cana- de-acar do Brasil, devido
existncia de um solo favorvel e de uma economia mais estvel para os
agricultores. Entretanto, muito comum andar pelas estradas nordestinas
e observar as grandes plantaes de cana que ainda existem nessa regio,
demonstrando assim que mesmo depois de sculos esse produto ainda a
principal matria prima para obteno de acar, bem como de outros componentes como a cachaa e a rapadura.
5.6 Polissacardeos
Os carboidratos so as molculas mais abundantes do planeta, a maior parte
deles est organizada na forma de polissacardeos, que so aglomeraes de
centenas de molculas de carboidrato formando polmeros bastante condensados. A maioria dos polissacardeos encontrados na natureza so formados
por molculas de glicose. Citamos a seguir alguns exemplos de polissacardeos.
Aula 5 Carboidratos
83
e-Tec Brasil
Celulose: carboidrato que reveste as clulas das plantas. Devido a sua

presena em plantas e em muitos outros seres vivos, a celulose a molcula orgnica mais abundante de todo o planeta. Ela formada por
ligaes glicosdicas (1 4) na forma linear, como no trato digestivo
humano no existem enzimas capazes de quebrar essa ligao, a celulose
no pode ser digerida, mas serve como importante regulador intestinal,
funcionando como bras que absorvem grande parte da gordura ingerida na alimentao e controlam o trfego intestinal. Os animais ruminantes tm a enzima celulose, produzida pelos microorganismos, que quebra
a ligao glicosdica (1 4), fazendo com que a celulose tenha funo
energtica para eles, como no caso dos bovinos, caprinos, bubalinos etc.
Com relao a alguns animais no ruminantes que possuem um pouco
desses microorganismos, a celulose tambm pode ser aproveitada como
fonte de energia, o caso dos equinos e sunos.
Celulose
6
CH2OH
5
OH
OH
3
5
1
OH
Glicose
CH2OH
O
(1-4)
OH
3
5
1
OH
Glicose
CH2OH
O
(1-4)
O OH
OH
3
1
2
OH
Glicose
Amido: esse carboidrato produzido em plantas como reserva de energia. O produto da fotossntese a glicose, que utilizada como molcula
que d energia planta para desempenhar suas vrias funes, como
crescer, reproduzir, fruticar etc. O acmulo de glicose necessrio para
o armazenamento energtico, essa glicose armazenada na forma de
amido nas plantas. O amido um polissacardeo ramicado com molculas de glicose em ligaes (1 4) e (1 6). Esse polissacardeo o
principal componente da nossa alimentao, est presente nos alimentos
mais importantes da nossa dieta, como, por exemplo, macaxeira, inhame, po, macarro, batata-doce, milho. Na nossa boca, o amido comea
a ser digerido pela quebra em molculas de dextrinas, em seguida a digesto continua formando molculas de maltose e, nalmente, formando glucose, a qual ser absorvida pelo organismo.
e-Tec Brasil
84
Bioqumica
CH2OH
O
OH
OH
6
5
4
CH2OH
O
OH
3
OH
OH
(1 - 4)
(1 - 6)
CH2OH
CH2
5
1
OH
OH
3
OH
OH
5
1
(1 - 4)
OH
1
2
OH
OH
Amido
Glicognio: da mesma forma como as plantas fazem reserva de glucose

para usar como energia, os animais tambm fazem. Entretanto, os animais reservam glicose na forma de um outro polissacardeo chamado
glicognio. Assim como o amido, o glicognio tambm ramicado e
possui ligaes glicosdicas ligaes (1 4) e (1 6). Ele guardado
no fgado de animais e responsvel por ceder toda energia imediata
de que o animal precisa. Para que a energia seja utilizada, o glicognio
quebrado e ocorre liberao de molculas de glicose que chegam at as
clulas e podem liberar sua energia para o organismo atravs do processo de respirao.
Glicognio
6
CH2OH
H
Ramificao
H
OH
H
O H
H
OH
Ponto de ramificao
O
H
4
Cadeia principal
CH2
H
OH
3
Aula 5 Carboidratos
O H
H
OH
85
e-Tec Brasil
A indstria da celulose: a celulose hoje um dos maiores produtos obtidos

de planta que comercializado. Essa estrutura representa a maior parte de
uma planta, principalmente do caule, dessa forma, qualquer coisa que voc
imaginar que seja feito de madeira tem como matria principal a celulose.
Por isso, ela a molcula orgnica mais abundante em todo o planeta.
Agora, imagine sua vida sem a madeira e seus derivados.
Olhe para sua casa... o que voc v?
Portas, mesas, cadeiras, guarda-roupas, estantes, molduras de quadro e espelhos, cama (mesmo que seja de ferro, contm a grade), cabos de vassoura,
sofs, entre tantas outras coisas.
Agora, olhe em volta da sala de aula: quadros, cadeiras, apagadores, lpis, sem
contar com o mais importantes, os livros, cadernos e tudo mais feito de papel.
No Brasil, a oresta de araucrias j foi bastante explorada, e ainda , pela
busca de madeira lenhosa para fabricao desses materiais.
Hoje, muitas empresas j se preocupam em estruturar suas prprias orestas
de subsistncia, as quais garantem a produo constante de seus produtos.
1. De acordo com a formula geral dos carboidratos escreva qual a frmula

molecular da glicose, do gliceraldeido e da ribose.
2. Cite a importncia e onde podemos encontrar os principais carboidratos.
5.7 Fermentao
Como j sabemos, cada ser vivo possui uma maneira prpria de obter energia, em plantas, esse mtodo ocorre pela fotossntese, em animais, pela
respirao. Nesse caso, muitos fungos e outros microorganismos utilizam
a fermentao para obter energia. O fato que essa especialidade passou
a ser muito utilizada pelo homem na indstria alimentcia, muito comum
alimentos em nossa dieta que passam por um processo de fermentao,
como exemplo temos o po e todos os alimentos que possuem fermento,
as bebidas alcolicas e derivados de leite, como iogurte e queijo.
A fermentao um processo bioqumico que degrada um derivado da glicose
chamado piruvato, liberando gs carbnico. Dependendo do microorganismo,
e-Tec Brasil
86
Bioqumica
a fermentao pode liberar tambm lcool ou cido ltico, por isso dizemos
que existem dois tipos de fermentao, a fermentao alcolica e a fermentao lctea.
5.7.1 Fermentao alcolica

De maneira geral, a fermentao alcolica o processo em que molculas
de glucose so formadas em lcool pela ao de leveduras. O exemplo mais
clssico dessa fermentao na indstria alimentcia so as bebidas alcolicas,
com destaque para a cachaa produzida a partir da cana-de-acar. Alm do
lcool, outro produto dessa reao o gs carbnico e sua presena pode
ser observada em bebidas como cerveja e champanhe. Observe no esquema
da Figura 5.10 que existe liberao de energia, essa, no caso, utilizada pela
levedura para suas funes vitais. Observe tambm que o lcool formado o
etanol, um dos primeiros e mais utilizados biocombustveis, produzido principalmente atravs da cana-de-acar, um lcool muito comum na indstria
formado apenas por dois carbonos (Figura 5.11).
Esquema de fermentao alcolica

Glicose
6C
2 ATP
2 ATP
2 ATP
3C
cido
pirvico
cido
pirvico
CO2
CO2
2C
3C
lcool
lcool
2C
Figura 5.10: Esquema do processo de fermentao alcolica partindo de molculas

de glicose para formar etanol.
Aula 5 Carboidratos
87
e-Tec Brasil
H
CH3C
Etanol
OH
Figura 5.11: Estrutura da molcula do etanol, produto liberado da fermentao

alcolica realizado em leveduras.
5.7.2 Fermentao lctea

Assim como a fermentao alcolica, a fermentao lctea tambm produzida por microorganismos. Nesse caso, so as bactrias, muitas delas j
vivem em nosso trato digestivo e auxiliam na degradao de alimentos que
no foram digeridos pelas enzimas. A fermentao lctea tem por base,
principalmente, o oligossacardeo lactose para formao de cido ltico.
A forma como isso ir ocorrer depende da bactria que estar desenvolvendo o processo. Bactrias muito famosas nesse tipo de fermentao so os
lactobacilos. Na indstria alimentcia, essa fermentao utilizada na preparao de derivados do leite, como bebidas lcteas fermentadas e queijos em
geral. A Figura 5.12 mostra o esquema de maturao do queijo, partindo
das protenas presente no queijo para formao de vrios derivados, dentre
eles o cido ltico, o que caracteriza a fermentao lctea.
Protenas do queijo
protelise
fenis
4
aminocidos
1
aminas
3
NH3
aminocidos
CH3SH
outras substncias
sulfuradas
indis
- cetocidos
aldedos
5
lcoois
cidos
Figura 5.12: Esquema de fermentao lctea a partir de protenas presentes no queijo
e-Tec Brasil
88
Bioqumica
Pesquise o processo de reao da fermentao alcolica e lctea descrevendo as reaes passo a passo. Voc poder encontrar no livro de bioqumica
de Stryer.
Resumo
Os carboidratos so molculas de grande importncia alimentar. Isso porque
alem de diversas funes no organismo so fornecedores de energia para o
sistema biolgico. Eles podem ser classicados de acordo com a estrutura e
com a quantidade de carbonos. A fermentao um processo alternativo
de obteno de energia em animais, mas o principal em organismos como
algumas bactrias e fungos.
1. De que modo, observando a estrutura de uma molcula, voc pode identicar se ela um carboidrato?
2. Qual a principal diferena entre uma aldose e uma cetose?
3. Cite cinco monossacardeos importantes para a indstria e explique por que.
4. Represente a frmula de Fischer e Hawort para a molcula da glucose.
5. De acordo com as ligaes glicosdicas feitas entre a molcula do amido
e da celulose, explique por que o amido ramicado e a celulose no.
6. De forma geral, explique o que o processo de fermentao.
7. Diferencie fermentao alcolica de fermentao lctea.
8. Relacione a primeira coluna segunda.
1. Carboidratos
2. Monossacardeos
3. Polissacardeos
4. Oligossacardeos
Aula 5 Carboidratos
89
e-Tec Brasil
5. Aldose
6. Cetose
7. Ligao glicosdica
e-Tec Brasil
90
) tem o grupamento aldedico
) chamados acares
) macromolculas
) pequeno aglomerado de monossacardeos
) duas unidades de monossacardeos
) tem o grupo cetnico
) monmeros de um carboidrato
) unio entre dois monossacardeos
Bioqumica
Aula 1
da aula
6 - Ttulo
Lipdeos
Objetivos da aula
Descrever a estrutura qumica de um triglicerdeo.
Diferenciar a gordura dos leos.
Descrever o que um sabo e como funciona seu mecanismo de
ao, bem como diferenci-lo dos detergentes.
Citar a relao entre gordura, colesterol e doenas cardiovasculares.
Denir o que HDL e LDL e como agem no corpo humano.
6.1 Lipdios
Os lipdios so molculas orgnicas com funes diversas e fundamentais
nos seres vivos. Ao contrrio das protenas e dos carboidratos, no existe
nenhum padro para formao de molculas lipdicas, eles so formados
por diferentes tipos de molculas. A principal propriedade caracterstica dos
lipdios de serem compostos apolares, e, por isso, no podem se dissolver
em gua.
Os lipdios tm funo diversa no organismo, entre elas podemos citar o de reserva energtica, formao das membranas celulares, vitaminas, hormnios etc.
Na natureza, os lipdios tambm esto distribudos em grande escala e podem
ser extrados de animais e plantas para diversos ns, como produtos alimentcios leos de cozinha, margarina, manteiga, maionese e outros produtos
sabes, resinas, cosmticos, lubricantes. Atualmente, eles tambm vm
sendo utilizados na composio de biocombustveis, so extrados de plantas
e tratados para utilizao como combustveis alternativos.
Aula 6 Lipdeos
91
e-Tec Brasil
Molculas polares e apolares

Toda molcula polar possui em sua molcula cargas eltricas livres, como
o caso da gua:
Nesse caso, as molculas de hidrognio possuem carga positiva e o oxignio

possui carga negativa. Essas caractersticas associadas ao seu tamanho e
peso molecular tornaram a molcula da gua a mais importante para existncia de vida. Todas as demais molculas polares possuem a mesma caracterstica de cargas e so capazes de se dissolver em gua.
No caso das molculas apolares, elas no possuem nenhum tipo de carga
eltrica na molcula, a menos que ela seja carregada por algum agente oxidante ou redutor.
Um caso clssico de molculas apolares que veremos nesse captulo so os
hidrocarbonetos, molculas orgnicas formadas, exclusivamente, por carbono e hidrognio. As molculas orgnicas podem ser dissolvidas em solventes
orgnicos, como gasolina, ter, clorofrmio, entre outros. De forma alguma
um solvente orgnico consegue ser dissolvido em gua devido diferena
no modo como essas molculas atuam.
6.2 Classicao dos lipdios

Os lipdios so classicados em:
Lipdios simples - compostos que por hidrlise total do origem a cidos
graxos e alcois. Ex: Glicerdios e ceras.
e-Tec Brasil
92
Bioqumica
Lipdios compostos contm outros grupos na molcula, alm de cidos

graxos e alcois. Por exemplo: fosfatdios (fosfolipdios), cerebrsidos (glicolipdios), sulfolipdios (enxofre).
Lipdios derivados so as substncias obtidas na sua maioria por
hidrlise dos lipdios simples e compostos, so eles:
alcois: glicerol, alcois de cadeia reta de alto peso molecular,
esteris;
hidrocarbonetos;
vitaminas lipossolveis;
pigmentos;
compostos nitrogenados entre os quais colina, serina, esngosina
e aminoetanol.
6.2.1 cidos graxos

Os cidos graxos so cidos carboxlicos constitudos por um radical carboxila e uma cadeia de hidrocarbonetos formada por um nmero varivel de
carbonos. Em mais de 90% dos cidos graxos do sangue, eles se apresentam na forma estericada formando triglicerdeos, steres de colesterol e
fosfolipdios. Os casos mais predominantes de cidos graxos encontrados
em plantas e animais superiores so de cadeias carbnicas contendo entre
16 e 18 carbonos. Um nmero menor ou superior a esse no comum.
A maior parte dos cidos graxos apresenta nmero par de carbonos, pois na
sua sntese eles so formados com associao de unidade de dois carbonos.
O
OH
um cido graxo
Figura 6.1: Esquema mostrando a estrutura de um cido graxo
6.2.2 cidos graxos saturados

Os cidos graxos saturados so normalmente encontrados na forma slida (gordura) e em produtos de origem animal, como leite integral, manteiga, creme de leite, chantilly, queijos gordurosos (provolone, parmeso,
mussarela), banha, bacon, sebo, toucinho, gordura das carnes, pele das
aves. A exceo feita para a gordura do coco, que rica em cidos graxos
saturados, apesar de ser um alimento de origem vegetal.
Aula 6 Lipdeos
93
e-Tec Brasil
O consumo de alimentos contendo cidos graxos saturados, alm da quantidade recomendada, prejudicial, uma vez que contribui para o aumento
das taxas de colesterol no sangue.
6.2.3 cidos graxos insaturados

Os cidos graxos insaturados so normalmente encontrados na forma lquida
(leo) e em produtos de origem vegetal, exceto para os leos de peixe, que
tambm so ricos em cidos graxos insaturados, apesar de serem produtos
de origem animal. Contm uma ou mais ligaes duplas na cadeia. Quando
os hidrognios se encontram no mesmo lado do plano, so chamados de cis,
se esto em lados opostos, de trans. Os cidos graxos trans esto presentes em produtos industrializados, como na margarina e na gordura vegetal
hidrogenada. Em excesso, os cidos graxos trans so to ou mais prejudiciais
que os cidos graxos saturados, no que diz respeito elevao dos nveis de
colesterol sanguneos, aumentam o risco de doenas cardiovasculares, pois
elevam a quantidade de LDL, conhecido como colesterol ruim.
Quando o cido graxo possui uma nica dupla ligao, conhecido como
monoinsaturado, se contm duas ou mais ligaes duplas, denominado
poliinsaturado. Os monoinsaturados esto presentes em maior quantidade
no azeite de oliva e nos leos de canola e de amendoim. J os poliinsaturados so encontrados em leos vegetais (girassol, milho, soja, algodo), leos
de peixe e em oleaginosas (castanha, amndoa).
O consumo moderado de alimentos fontes de cidos graxos insaturados est
relacionado com a diminuio dos nveis de colesterol circulantes e, consequentemente, ao menor risco para o aparecimento de doenas cardiovasculares.
Os esquemas das estruturas das gorduras saturadas e insaturadas esto representados na Figura 2. Observe que as gorduras saturadas s possuem ligaes
simples, sendo uma cadeia de hidrocarboneto saturada. A formao de gorduras insaturadas se d pela formao de ligaes duplas na cadeia de carbonos. Nesse caso, as insaturadas na forma cis so at saudveis, entretanto, as
saturadas ou insaturadas trans (Figura 3) podem ser muito prejudiciais.
e-Tec Brasil
94
Bioqumica
O
C
Ligao
saturada
Ligao
insaturada
(configurao cis)
Figura 6.2: Esquema da estrutura de uma gordura saturada; B - estrutura de uma

gordura insaturada na forma cis
Representao do cido graxo oleico, eladico e esterico;

destaque para os ismeros cis e trans.
H
A
H3C
cido oleico - 9 cis C18:1

H
B
CO2H
H3C
H
cido eladico - 9 trans C 18:1
H3C
CO2H
C
CO2H
cido esterico - C 18:0
Figura 6.3: Representao de trs importantes cidos graxos. Em A), um cido graxo
insaturado com seus hidrognios voltados para o mesmo lado da molcula, ou seja,
na congurao cis; em B, tambm um cido insaturado, porm, na congurao
trans; em C, estrutura de um cido graxo saturado
Aula 6 Lipdeos
95
e-Tec Brasil
6.2.4 cidos graxos essenciais

cidos graxos essenciais so poliinsaturados no sintetizados pelas clulas
do organismo animal, portanto, devem ser adquiridos atravs da alimentao. Existem dois cidos graxos essenciais, so eles: mega-3 (cido linolnico) e mega-6 (cido linoleico). O cido graxo mega-3 encontrado
principalmente nos peixes e leos vegetais. Por outro lado, as melhores fontes alimentares de cido graxo mega-6 e 3 so os leos vegetais (girassol,
milho, soja, algodo, linhaa, canola).
6.2.5 Triglicerdeos
Os triacilgliceris so formados pela estericao da carboxila do cido graxo com a hidroxila do glicerol. Observe que o glicerol uma molcula polar
com trs hidroxilas, essas hidroxilas sero estericadas formando ligaes
com cadeias de hidrocarbonetos. Dessa forma, a parte polar de um lipdio
muito pequena em relao ao tamanho de sua molcula, no caso dos triglicerdeos, so trs cadeias hidrocarbonadas com carter apolar, por isso, os
lipdios so to pouco solveis em gua e possuem anidade to grande por
solventes orgnicos.
CH2OH
H
OH
CH2OH
Figura 6.4: Estrutura molecular do glicerol, o principal lcool formador dos lipdios
Os triglicerdeos (Figura 5) so os lipdios responsveis por armazenar energia

nos seres vivos, no esto presentes em membranas, mas so encontrados
em clulas adiposas. As gorduras so um eciente meio de armazenamento
de energia porque so menos oxidadas do que carboidratos e protenas,
fornecendo uma quantidade muito maior de energia que as demais molculas biolgicas. Alm disso, elas so insolveis em gua e por esse motivo
no precisam se dissolver em gua para serem armazenadas nas clulas,
onde so armazenadas na forma anidra. Carboidratos e protenas ao serem armazenados ocupam um peso de quase o dobro da sua molcula.
e-Tec Brasil
96
Bioqumica
H
H
OH
OH
OH
O
O
O
H
O
H
H
H
Glicerol
Triglicrido
Figura 6.5: Cada grupo hidroxila do glicerol estericado e recebe uma cadeia
carbnica de hidrocarboneto
Figura 6.6: Esquema tridimensional de um triglicerdeo, mostrando em vermelho os

tomos de oxignio, em cinza, tomos de carbono e em branco, tomos de hidrognio
Um ser humano comum pode sobreviver trs meses sem alimento, com um
percentual de 21 a 26 % de gordura no corpo, essa gordura pode ceder
energia ao corpo por todo esse tempo, e s depois que as protenas sero
oxidadas para obteno de energia, lembrando que os carboidratos so gastos como energia imediata. Dessa forma, so os primeiros a serem degradados para obteno de energia.
Aula 6 Lipdeos
97
e-Tec Brasil
Biocombustveis
So fontes de energia renovveis produzidas a partir da cana-de-acar,
plantas oleaginosas, biomassa orestal e resduos agropecurios. Os biocombustveis so fontes alternativas mais baratas e ecientes no combate
ao efeito estufa. A alternativa mais correta substituir os combustveis fsseis por biocombustveis. Atualmente, leos vegetais tm sido utilizados na
produo de combustveis.
O leo vegetal uma gordura obtida atravs das plantas, predominantemente, das sementes. Os leos vegetais so usados como leo de cozinha,
como lubricante, na fabricao de produtos, na pintura e como combustvel. Os leos vegetais so insolveis em gua, porm so solveis em solventes orgnicos apolares.
Em relao ao fato de ser uma fonte de energia e por ser renovvel, o leo
vegetal apresenta enormes vantagens nos aspectos ambientais, sociais
e econmicos, podendo ser considerado como um importante fator de viabilizao do desenvolvimento sustentvel, sem agresses ao meio ambiente.
O Brasil possui uma enorme diversidade de espcies vegetais oleaginosas das
quais se podem extrair uma grande quantidade de leos. Experincias comprovam a viabilidade tanto tcnica como ambiental do uso do leo vegetal,
puro ou misturado com leo diesel, nos motores de automveis.
Em relao ao lado tcnico, os motores que trabalham alimentados a leo
vegetal funcionam normalmente, com um pequeno aumento de consumo
de combustvel, e em funo do aspecto ambiental ocorre uma diminuio
signicativa da emisso de poluentes.
Outro biocombustvel que vem ganhando muito interesse por parte do governo o biodisel. O biodiesel um combustvel biodegradvel produzido
a partir de fontes renovveis em diversos processos de fabricao, como o
craqueamento. Nesse processo h uma quebra das molculas de oxignio
usando altas temperaturas, a estericao, que a reao qumica entre um
cido carboxlico e um lcool que produzem ter e gua, ou a transestericao, que consiste numa reao qumica dos leos vegetais ou gorduras
animais, com o etanol ou metanol, sendo esse o mais usado.
e-Tec Brasil
98
Bioqumica
Foi criado com a nalidade de substituir o diesel a m de diminuir a quantidade de poluentes liberados na atmosfera. Alm disso, o biodiesel um
timo lubricante, aumenta a qualidade do motor, possui baixo risco de
exploso, no libera resduos no motor, aceita misturas com o diesel, absorve
menor quantidade de oxignio, constitudo por carbono neutro capturado
pelas plantas, econmico e gera empregos nas reas rurais e urbanas.
As fontes usadas para originar o biodiesel so: gorduras animais, leos vegetais de mamona, dend, girassol, babau, amendoim, pinho, soja, canola
e outros.
(Extrado e adaptado do site Brasil escola: www.brasilescola.com)
1. Faa uma pesquisa mostrando onde podemos encontrar os lipdeos
no nosso dia a dia e onde eles so aplicados na indstria.
2. Desenvolva um resumo com os contedos aprendidos at esse ponto da
nossa aula, se possvel faa pesquisas para enriquecer seu conhecimento.
6.3 Lipdios com funes biolgicas

Alm dos j comentados colesterol e triglicerdeos, os fosfolipdios, esngolipdios e esteroides so muito comuns no nosso organismo. Os triglicerdeos
so os lipdios que no sangue formam o colesterol. Dependendo do tipo de
triglicerdeo, ser formado um tipo de colesterol, o bom ou o mal.
CH3
CH3
CH2
CH
CH2
CH2
CH3
CH
CH3
CH3
HO
Figura 6.7: Estrutura molecular do colesterol
Aula 6 Lipdeos
99
e-Tec Brasil
O colesterol divido em bom e mau em funo da maneira como ele

carregado no sangue. O bom colesterol, ou HDL (High Density Lipoprotein), carregado por uma lipoprotena de alta densidade que facilmente carregada na corrente sangunea. O LDL (Low Density Lipoprotein), ou
mau colesterol, carregado por uma lipoprotena de baixa densidade
e pode encontrar problemas no seu transporte na corrente sangunea,
podendo se depositar no interior dos vasos, causando arteriosclerose e
outras doenas cardiovasculares.
Figura 6.8: Esquema mostrando a quantidade proporcional de protenas e lipdios

presentes tanto no LDL (mau colesterol) quanto no HDL (bom colesterol)
Note na gura 8 que por menos denso, apresentando menos protenas e

muito mais lipdeo, o LDL pode trazer complicaes quando presente na
corrente sangunea.
Esngolipdios e fosfolipdios so componentes de membrana plasmtica,
so os responsveis pela bicamada lipdica das membranas, sendo em maior
proporo os fosfolipdios, lipdios que possuem grupamentos fosfato em
sua estrutura. Os esngolipdios so derivados do lcool esngosina, que
um aminolcool de cadeia longa, quando um cido graxo se liga ao grupamento amida da esngosina, ele forma a ceramida, que a molcula
precursora de glicolipdios.
e-Tec Brasil
100
Bioqumica
R'
C
H
H
C
H3N +
H
C
OH
CH
C
H2
HO
R
OH
C
O
N
H
H
C
C
H
C
H
(CH2) 12
CH3
CH
C
H2
OH
Figura 6.9: Estruturas moleculares da esngosina: em A), um importante lcool formador de lipdios constituintes das membranas celulares; em B), seu derivado, a ceramida, molcula que um intermedirio da esngosina para formao de esngolipdios
O colesterol tambm um importante componente de membranas biolgicas, a sua presena determina a rigidez da membrana. Dessa forma, quanto
mais colesterol, mais rgida ser a membrana. Alm disso, ele tambm
formador de vitamina D no nosso organismo e de hormnios esteroides,
que tambm so importantes lipdios responsveis por funes diversas
no organismo.
Doenas cardiovasculares
Entre vrias doenas cardiovasculares, encontramos como principais a hipertenso arterial, o infarto do miocrdio, o acidente vascular cerebral (AVC) e
a aterosclerose. Desde os anos de 1930, o nmero de mortes devido a essas
doenas j triplicou, podendo estar associado a um estilo de vida mais sedentrio e m alimentao. A gordura no sangue o principal responsvel
por essas doenas.
De todas as doenas cardiovasculares a hipertenso a que mais afeta a
populao, chegando a 25% da populao adulta, com mais de 20 anos.
Alm disso, 85% dos pacientes com AVC e 50% dos pacientes com infarto
apresentam quadro de hipertenso arterial.
O entupimento das veias pelo acmulo de gordura o responsvel por todas essas doenas. Vasos obstrudos por gordura aumentam a presso arterial tornando-se um quadro clnico, o entupimento das veias que irrigam
o corao tambm muito frequente podendo causar infarto em caso de
obstruo. A elevao da presso pode fazer com que os vasos do crebro
no suportem a fora da corrente sangunea e se rompam, causando o AVC.
Da mesma forma, a obstruo dos vasos de qualquer parte do corpo diculta a irrigao de reas do corpo, podendo levar a um quadro de aterosclerose.
Aula 6 Lipdeos
101
e-Tec Brasil
No Brasil, as doenas cardiovasculares so causa primordial de bito. Estimase que entre 1.000.000 (um milho) de mortes, 300.000 (trezentos mil) sejam
de doenas cardiovasculares, representando 30% do total de mortes no pas.
Alm disso, vale lembrar que os mais afetados por esse tipo de doena so
pessoas com mais de 50 anos, o que mais um risco para o Brasil, que vem
aumentando sua expectativa de vida. Ou seja, a mdia de idade da populao
brasileira est aumentando e o nmero de pessoas com mais de 50 anos na
sociedade brasileira cada vez maior, o que um alerta para que as estatsticas dessas doenas no acompanhem o crescimento da populao de risco.
As doenas cardiovasculares no so transmissveis, tampouco podem ser
prevenidas com vacinas. Nesse caso, a preveno depende apenas de cada
indivduo, com uma alimentao saudvel e exerccios fsicos regulares. Isso
possibilita que a populao jovem diminua os ndices de bito e at mesmo
de incidncia desse tipo de doena na nossa sociedade.
Figura 6.10: Esquema mostrando a formao e constituio da membrana plasmtica
e-Tec Brasil
102
Bioqumica
Observe a presena em grande quantidade de lipdios, incluindo, esngolipdios, fosfolipdios e colesterol, bem como de protenas e carboidratos em
menor quantidade.
Os hormnios esteroides tm a propriedade de poder atravessar a membrana, j que so lipossolveis, se ligando a receptores dentro da clula para
desempenhar sua funo. Exemplos clssicos de hormnios esteroides so
os hormnios sexuais, fabricados pelas gnadas sexuais, ou seja, pelo ovrio
e testculo.
6.4 leos e gorduras

Comercialmente, existe um grande interesse na fabricao de leos e gorduras, sobretudo, nas indstrias alimentcia e de cosmticos. Na verdade, ambos so lipdios e genericamente chamados de gorduras, as gorduras podem
ser extradas tanto de animais quanto de vegetais. Exemplos de gorduras
animais so manteiga do leite de vaca, banha de porco e sebo de carne de
boi e de porco. As gorduras de origem vegetal so mais frequentemente
chamadas de leos e podem ser obtidos do fruto e da semente. Exemplos de
leos so o leo de milho, de oliva, de amendoim e de aafroa, geralmente,
usados em saladas ou frituras.
A principal diferena entre as gorduras e os leos que as gorduras so
slidas em temperatura ambiente, sendo composta, na maioria das vezes,
por cidos graxos de cadeia saturada, contendo poucas ligaes duplas e
extrado quase sempre de animais. Os leos so lquidos em temperatura
ambiente, isso porque possuem muitas duplas ligaes na cadeia de cido
graxo, sendo o acido graxo insaturado e quase sempre extrado de plantas.
6.5 Sabes e detergentes

Lipdios em presena de uma base forte reagem formando um sabo, que
na verdade a formao de sais a partir de um cido graxo de cadeia longa. Os sabes, por serem sais, possuem uma cabea da molcula polar e
outra apolar, isso signica que uma extremidade da molcula pode se ligar
a gorduras e outra extremidade pode se ligar a gua. Isso importante na
fabricao de produtos de limpeza. Esse processo antigo e j possui no
mnimo 2000 anos.
Aula 6 Lipdeos
103
e-Tec Brasil
Para fazer seu prprio sabo, basta misturar num recipiente bicarbonato de
sdio, gua e um leo vegetal, sob aquecimento constante.
Os sabes e os detergentes pertencem ao mesmo grupo de substancias qumico, os tensoativos, isto , eles so produtos redutores de tenso supercial de
lquidos. Quando so diludos com gua e so submetidos agitao formam
espuma em abundncia, por isso ambos so utilizados para limpeza, alm de
apresentarem estruturas moleculares semelhantes so capazes de formar sais
porque possuem pelo menos um ponto de polaridade na molcula.
Desenvolva um pargrafo conclusivo em seu caderno do que voc
assimilou do contedo.
Observe que a abrangncia dos lipdios vai muito alm do que imaginvamos. Estamos acostumados a lembrar dos lipdios como gorduras prejudiciais
a sade, no entanto, eles esto em mais aplicaes biolgicas e industriais.
Resumo
Nesta aula, vimos que os lipdeos so polmeros apolares formados por monmeros de cidos graxos. Eles apresentam importante funo biolgica, mas
tambm so utilizados na indstria, principalmente, como leos e gorduras
e como sabes e detergentes. Outro grupo de biomolculas de importncia
fundamental so as vitaminas, que ser assunto para nossa prxima aula.
1. Descreva a estrutura qumica de um triglicerdeo.
2. Quais as diferenas de uma gordura para um leo, tanto do ponto de
vista qumica quanto na parte de suas propriedades?
3. Descreva como funciona o mecanismo de ao de um sabo.
e-Tec Brasil
104
Bioqumica
4. O que um sabo e qual sua utilidade?

5. Qual a principal diferena entre sabo e detergente?
6. Descreva a estrutura de uma membrana celular.
7. Qual a relao entre gordura, colesterol e doenas cardiovasculares?
8. Dena o que so HDL e LDL e como agem no corpo humano.
Aula 6 Lipdeos
105
e-Tec Brasil
Aula 1
da aula
7 - Ttulo
Vitaminas
Objetivos da aula
Denir o que so vitaminas e como elas agem.
Diferenciar vitaminas lipossolveis e hidrossolveis.
Comentar porque pequenas quantidades de vitaminas so
suficientes ao corpo.
Citar as vitaminas e as doenas causadas pela sua carncia.
Denir O que so coenzimas e qual sua funo biolgica.
7.1 Vitaminas
As vitaminas so micronutrientes necessrios ao organismo. Geralmente no
podem ser produzidas pelo nosso organismo, portanto devem estar presentes
diariamente em nossa alimentao. A grande maioria das vitaminas conhecidas so parte de coenzimas ou de grupos prostticos de importantes enzimas.
Lembrando que as coenzimas tem funo de ativar a forma cataltica de uma
enzima, sem sua coenzima uma enzima permanece inativa.
As vitaminas so divididas em dois grupos: as lipossolveis (A, D, K e E) e as
hidrossolveis (Vit. C, vit.do complexo B, niacina). A diferena entre as duas
que as vitaminas lipossolveis necessitam do auxlio das gorduras para serem absorvidas. As hidrossolveis so solveis em gua.
7.1.1 Vitaminas lipossolveis

So molculas que possuem anidade pela gua por serem polares.
7.1.1.1 Vitamina A ou cido retinoico ou retinal ou retinol

Atua sobre a pele, a retina dos olhos e as mucosas; aumenta a resistncia aos
agentes infecciosos e antioxidante.
Aula 7 Vitaminas
107
e-Tec Brasil
Carncia: problemas de pele; atraso no crescimento; perda de peso;

problemas de viso. Sua carncia provoca xeroftalmia ou cegueira noturna.
Fontes: manteiga, leite, gema de ovo, fgado, espinafre, chicria, tomate,
mamo, batata, car, abbora.
7.1.1.2 Vitamina D ou calciferol

Fixa o clcio e o fsforo em dentes e ossos e muito importante para
crianas, gestantes e mes que amamentam.
Carncia: raquitismo; cries; descalcicao.
Fontes: leo de fgado de peixes, leite, manteiga, gema de ovo, castanhas.
7.1.1.3 Vitamina E ou tocoferol

Antioxidante e, por isso, tem sido alvo de muitas pesquisas no tratamento
contra o diabetes, uma vez que sendo antioxidante reduz os radicais livres e
diminui a inamao; favorece o metabolismo muscular e auxilia a fertilidade.
Carncia: Kwashiorkor (desnutrio grave com edema e despigmentao da
pele e cabelo), distroa muscular em coelhos, esterilidade em ratos e anemia
em outros.
Fonte: germe de trigo, nozes, carnes, amendoim, leo, gema de ovo, leite
e derivados.
7.1.1.4 Vitamina K ou loquinona

Essencial para que o organismo produza protrombina, uma substncia
indispensvel para a coagulao do sangue.
Carncia: aumento no tempo de coagulao do sangue; hemorragia.
Fonte: fgado, verduras (alface, couve, espinafre, agrio etc.), ovo.
7.1.2 Vitaminas hidrossolveis

So molculas que no possuem anidade pela gua por serem apolares.
7.2.1.1 Vitamina B1 ou tiamina

Auxilia no metabolismo dos carboidratos; favorece a absoro de oxignio
pelo crebro; equilibra o sistema nervoso e assegura o crescimento normal.
e-Tec Brasil
108
Bioqumica
Carncia: perda de peso; inamao dos nervos; fraqueza muscular; distrbios cardiovasculares, beribri, hemorragias digestivas, cianose entre outros.
Fontes: carne de porco, cereais integrais, nozes, lentilha, soja, gema de ovos.
7.2.1.2 Vitamina B2 ou riboavina

Conserva os tecidos, principalmente os do globo ocular. Convertida em
coenzimas avina adenina difosfato(FAD) e avina adenina monofosfato
(FMN), importante como transportador de eltrons na respirao celular.
Carncia: dermatite seborreica; leses nas mucosas, principalmente, nos
lbios e narinas; fotofobia.
Fontes: fgado, rim, lvedo de cerveja, espinafre, berinjela.
7.2.1.3 Vitamina B6 ou piridoxina

Atua no metabolismo dos aminocidos
Carncia: dermatite; inamao da pele e das mucosas.
Fontes: carnes de boi e porco, fgado, cereais integrais, batata, banana.
7.2.1.4 Vitamina B12 ou cobalamina

A mais complexa vitamina em termo de estrutura. Colabora na formao
dos glbulos vermelhos e na sntese do cido nucleico.
Carncia: anemia perniciosa; irritabilidade; distrbios gstricos; depresso
nervosa, entorpecimento e rigidez das extremidades causadas por leses nos
nervos, confuso e perda de memria, fraqueza muscular.
Fontes: fgado e rim de boi, ostra, ovo, peixe, aveia.
7.2.1.5 Vitamina C ou cido ascrbico

Conserva os vasos sanguneos e os tecidos, ajuda na absoro do ferro;
aumenta a resistncia a infeces; favorece a cicatrizao e o crescimento
normal dos ossos; antioxidante.
Carncia: escorbuto; problemas nas gengivas e na pele.
Fontes: limo, laranja, abacaxi, mamo, goiaba, caju, alface, agrio, tomate,
cenoura, pimento, nabo, espinafre.
Aula 7 Vitaminas
109
e-Tec Brasil
7.2.1.6 cido flico ou vitamina Bc

Atua na formao dos glbulos vermelhos.
Carncia: anemia megaloblstica; alterao na medula ssea; distrbios intestinais; leses nas mucosas.
Fontes: carnes, fgado, leguminosas, vegetais de folhas escuras, banana, melo.
7.2.1.7 Niacina ou cido nicotnico ou vitamina B3 ou PP

Possibilita o metabolismo das gorduras e carboidratos por ser convertida
na coenzima nicatinamida adenina dinucleotdeo (NAD), que assim como o
FAD, transporta eltrons.
Carncia: pelagra, perda de apetite, vmito, fadiga e perda da memria.
Fontes: levedo de cerveja, fgado, rim, corao, ovo, cereais integrais,
ostras, sardinhas e outros peixes.
7.2.1.8 cido pantotnico ou vitamina B5

Auxilia o metabolismo, em geral, na formao de anticorpos.
Carncia: fadiga; fraqueza muscular; perturbaes nervosas; anorexia; diminuio da presso sangunea.
Fontes: fgado, rim, gema de ovo, carnes, brcolis, gros integrais, batata.
7.2.1.9 cido para-minobenzoico ou vitamina B10 ou Bx

ou PABA
Estimula o crescimento dos cabelos.
Carncia: irritabilidade, falta de memria e apatia.
Fontes: carnes, fgado, leguminosas, vegetais de folhas escuras.
Pesquise sobre como funciona a produo de vitamina K no trato intestinal humano.
e-Tec Brasil
110
Bioqumica
A funo nutricional das vitaminas fundamental na dieta dos seres vivos.

Os seres humanos precisam fabricar algumas delas atravs do alimento,
caso isso no acontea, a falta de vitaminas pode ocasionar doenas graves,
algumas podendo ser fatais em caso de falta de tratamento. Complementos
e suplementos alimentares a base de vitaminas ganha mercado a cada dia
principalmente pela busca das pessoas por uma melhor qualidade de vida.
Resumo
Assim como todas as molculas orgnicas, as vitaminas so de grande
importncia para o organismo vivo. Entretanto possuem grande importncia
industrial, no caso das vitaminas a industria faraceutica. As vitaminas so
divididas em lipossolveis e hidrossolveis que possuem uma serie de funes no organismo e sua falta pode trazer defeitos funcionais graves chamadas de avitaminoses.
1. Quais as vitaminas lipossolveis e qual a doena causada por sua carncia?
2. Quais as vitaminas hidrossolveis e quais as doenas causadas por cada
uma delas?
3. O que so coenzimas e qual sua funo biolgica?
4. Dena o que so vitaminas e como elas agem.
5. Por que apenas pequenas quantidades de vitaminas so necessrias

ao organismo?
6. As vitaminas so divididas em dois grupos, hidrossolveis e lipossolveis,
qual delas voc precisa se alimentar em maior quantidade?
Aula 7 Vitaminas
111
e-Tec Brasil
Referncias
BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioqumica. 5. ed. Rio de
Janeiro: Guanabara Koogan, 2004.
CHAMPE, Pamela C. et al. Bioqumica ilustrada. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princpios de bioqumica.
4. ed. So Paulo: Sarvier, 2006.
CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioqumica ilustrada.
4.ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimca. 3. ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princpios de bioqumica.
4. ed. So Paulo: Sarvier, 2006. 1202 p. ISBN 8573781661 (enc.).
BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioqumica. 5. ed. Rio de
Janeiro: Guanabara Koogan, 2004. 1059 p. ISBN 8527708728 (enc.)
4.ed. Porto Alegre: Artmed, 2009. 519 p. (Biblioteca Artmed) ISBN 9788536317137
(broch.).
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimca. 3.ed. Porto Alegre: ArTmed, 2006. xv, 1596
p. + 1 CD-ROM ISBN 9788536306803 (enc.).
4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2009.
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquimca. 3. ed. Porto Alegre: ArTmed, 2006.
e-Tec Brasil
112
Bioqumica
Currculo do professor-autor
Sandro Nascimento Silva
Formado em licenciatura em cincias biolgicas pela Universidade Federal
de Pernambuco (UFPE), com mestrado em Bioqumica e Fisiologia pelo
Departamento de Bioqumica e Fisiologia da UFPE. Desenvolve pesquisa
cientca no laboratrio de glicoprotenas do Departamento de Bioqumica e
Fisiologia da UFPE desde 2004.
Atualmente Doutorando em Bioqumica e Fisiologia, tambm pelo
departamento de Bioqumica e Fisiologia da UFPE.
snascimento-@hotmail.com
Possui graduao em BIOMEDICINA pela Universidade Federal de Pernambuco
(UFPE) 1976, especializao em Bioqumica pela Universidade Federal de
Pernambuco (UFPE) 1995 e mestrado em Cincia e Tecnologia de Alimentos
pela Universidade Federal do Cear (UFCE) 2003 . Atualmente Docente da
Universidade Federal Rural de Pernambuco (UFRPE). Atuando principalmente
nos seguintes temas: gua de coco, Processo hot ll, Anlise sensorial.
113
e-Tec Brasil
Tcnico em Alimentos
Bioqumica
UFRPE
Universidade
Federal Rural
de Pernambuco

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Tcnico em Alimentos

Sandro do Nascimento Silva

Presidncia da Repblica Federativa do Brasil

Secretria de Educao a DistncIa

Secretria Adjunta de Educao a DistncIa

Coordenador de Produo de Materiais Didticos

Silva, Sandro do Nascimento

Apresentao e-Tec Brasil

Saiba mais: oferece novas informaes que enriquecem o

4.6 Energia de ativao .........................................................65

Na ltima aula, vocs aprendero um pouco mais sobre as vitaminas.

1.1 introduo a bioqumica

organismo, essa doena chamada de diabetes e tem sido muito estudada

1.2.1 Grupo funcional frmula estrutural

Figura 1.1: a) Frmula estrutural dos aminocidos; b) variao na estrutura da molcula

Em 1990, os cientistas iniciaram um projeto que prometia revolucionar

1.2.2.3 Aminocidos apolares

Seus grupos R no podem se carregar eletricamente, pois so formados por

1.2.2.4 Aminocidos polares

Figura 1.3: Aminocidos apolares: a) Serina, b) Arginina, c) cido asprtico

Aminocidos sem carga

Figura 1.4: Estrutura de aminocidos

1. Pesquise alimentos de diferentes fontes animais e vegetais ricos

2. Faa uma relao dos aminocidos separando-os de acordo com

3. Comente um pouco sobre a importncia dos aminocidos para os

1.2.3 Protonao desprotonao

1.2.3.1 Como fazer para identicar se um grupo funcional

Figura 1.5: Estruturas de um aminocido

1.3 Ligao peptdica

A ligao peptdica no permite ramicaes da cadeia sendo, dessa forma,

Figura 1.6: Cadeia de aminocidos formados por ligaes paptidicas

1.4 Dobramento do polmero

Figura 1.7: Estrutura plana do peptdeo devido rgida ligao peptdica

Entretanto, nas ligaes entre os grupamentos peptdicos e o carbono alfa,

Monmero a menor estrutura capaz de formar um polmero.

1. Escolha 5 aminocidos e desenhe sua estrutura protonada e desprotonada.

2. Faa o esquema da ligao peptdica entre o aminocido valina e alanina.

3. Com suas palavras, dena carbono .

2. Quais caractersticas existem entre todos os 20 aminocidos proteicos?

6. Explique por que a ligao covalente to resistente.

Quando um peptdeo torna-se muito grande (cerca de 100 monmeros de

Aula 2 Protenas Primeira parte

2.2.1 Estrutura primria

Aula 2 Protenas Primeira parte

Figura 2.1: A sequncia primaria refere-se ordem com que os aminocidos se

Figura 2.2: Sequncia de aminocidos desde o amino terminal at a carboxila terminal

2.2.2 Estrutura secundria

Analisando as diversas protenas, identicou-se que na verdade algumas dessas

Figura 2.3: Estrutura da alfa-hlice a nvel estrutural. As ligaes so feitas entre o

Aula 2 Protenas Primeira parte

A quebra das ligaes entre as subunidades elimina a funo da protena,

2.2.3 Estrutura terciria

Aula 2 Protenas Primeira parte

Interaes hidrofbicas: essa uma interao um pouco mais forte que

Figura 2.6: Formao das pontes de hidrognio em uma protena

Um aminocido especco tambm pode colaborar muito para a estabilidade

Figura 2.7: Estrutura do aminocido cistena

Aula 2 Protenas Primeira parte

Chamamos de hidroflicos ou polares todas as molculas que possuem a

2.2.4 Estrutura quaternria

Figura 2.9: Exemplo da hemoglobina, protena responsvel por carregar oxignio no

1. De acordo com o estudo feito sobre as protenas, faa em seu caderno um

( ) Ligaes muito frequentes nas protenas