UNIVERSIDAD AUTNOMA DE CAMPECHE

FACULTAD DE ENFERMERA
LICENCIATURA EN ENFERMERA
CICLO ESCOLAR 2013-2014

ANTICUERPOS Y
ANTGENOS
P.U.A.: MICROBIOLOGA

EQUIPO # 4

DOCENTE:
Q.F.B. PAULINO TAMAY SEGOVIA

CAAMAL CAHUICH ALEJANDRA

CAB UC MARIELA DEL CARMEN
CARRILLO VILEZ VCTOR EDUARDO
DZUL HERRERA EDITH DE ATOCHA
HEREDIA CHVEZ TEYDI ANGLICA
TUN KOYOC GENY NALLELY

SAN FRANCISCO DE CAMPECHE, CAMPECHE A 22 DE SEPTIEMBRE DEL 2015

ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LOS

ANTICUERPOS

INTRODUCCIN

Los anticuerpos, o inmunoglobulinas (Ig), son

glucoproteinas halladas en el plasma sanguineo, la
linfa y las secreciones como la saliva, las lgrimas y
el lquido gastrointestinal,

dando origen a 5 clases de inmunoglobulina:

IgM

IgG

IgA

IgE

IgD

Las cuales difieren en estructura,distribucin y

propiedades biolgicas.Las cinco se encuentran en
el plasma sanguneo, aunque la IgA es mas
importante como anticuerpo secretorio que
protege las superficies externas del cuerpo.

Mientras que la IgG y la IgM son los anticuerpos mas

importantes en la sangre, y proporcional la principal
defensa contra las bacterias.

La IgE, es importante en las respuestas inmunitarias

contra parasitos multicelulares, asi como
desencadenar la liberacion de los mediadores de las
clulas del intestino, provocando la inflamacin y
contraccion del msculo liso, lo cual ayuda al
desalojamiento de parsitos intestinales.

ESTRUCTURA DE LA IGG

La molcula de la IgG es una

glucoprotena la cual est
formada por cuatro cadenas
polipeptdicas, formadas por
unidades de aminocidos
enlazados
por
enlaces
peptdicos.
Las
cuatro
cadenas estn apareadas, de
modo que la molcula consta
de dos mitades idnticas,
cada una con una cadena
"pesada" (CH) o larga y una
cadena "ligera" o corta (CL).
Las dos cadenas de cada par
estn unidas entre s por un
puente disulfuro formado
entre los tomos de azufre
de los aminocidos cistina.

ESTRUCTURA DE LA IGG

Cuando las molculas de IgG se

tratan con papana, la molcula
se divide en tres partes de
tamao
aproximadamente
igual. Dos de ellas son iguales y
reciben el nombre de Fab.

Cada fragmento Fab de una

molcula de IgG posee un lado
de unin. La molcula intacta
de anticuerpo tiene dos de
dichos lados, por lo cual puede
ligar
materiales
antignicos
para
formar
complejos
inactivos. El tercer fragmento
resultante de la digestin por la
papana se llama Fc, puesto
que cristaliza rpidamente. No
se une al antgeno, pero posee
otras importantes actividades
biolgicas.

REGIONES VARIABLES Y
CONSTANTES

Los anticuerpos son secretados por la

clulas plasmticas.

Estructuralmente, las cadenas

ligeras poseen dos partes: una
corresponde al extremo
carboxlico que diferencia las
cadenas ligeras en dos tipos k y l,
y constituye la parte constante
de las cadenas ligeras (CL).

La otra corresponde al extremo

amnico, que es muy variable y
constituye la parte variable de
las cadenas ligeras (VL) y
corresponde a la zona de
interaccin con el antgeno. Las
partes constante y variable son
prcticamente de igual tamao
en las cadenas ligeras.

REGIONES VARIABLES Y
CONSTANTES

Tambin las cadenas pesadas

poseen una parte variable y otra
constante. La estructura de este
fragmento, al igual que en las
cadenas ligeras, depende del tipo
de antgeno que reconoce, dado
que este extremo tambin
participa en la unin de la
inmunoglobulina con el antgeno.
Por el contrario, aproxima
damente los dos tercios del
extremo carboxlico de todas las
cadenas pesadas de un mismo
tipo de inmunoglobulinas poseen
una estructura idntica. De ah
que esta parte de las cadenas
pesadas se conozca como parte
constante de las cadenas
pesadas (CH).

OTRAS CLASES DE INMUNOGLOBULINA

Todas

las dmas inmunoglobulinas

corresponden a la estructura basica de cuatro
cadenas de la IgG, aunque tienen distintas
cadenas pesadas y distintos grados de
Glicosilacin.
La otra diferencia entre algunos enlaces es el
numero de estas estructuras de cuatro cadenas
que constituyen la molecula final, pues la
adicin del componente secretor parece
conferir proteccin contra los ambientes
hostiles en algunas superficies de secrecion

EL PAPEL DE LOS ANTICUERPOS

La primera y ms
importante funcin de
una molcula de
anticuerpo es
combinarse en forma
especifca con el eptopo
que reconoce y luego
indicar a otros
componentes del sistema
inmunitario que se trata
de un ivasor extrao que
debe ser eliminado, pues
la destruccin de ests
se logra mediante una
mas vias.

VIAS DE DESTRUCCIN DEI

INMUNGENO
1.- La IgG, IgM, e IgA son
capaces de aglutinar
clulas y precipitar los
inmungenos solubles a
partir de una
disolucin,pues la
aglutinacin de bacterias
o la precipitacin de
protenas potencialmente
dainas permiten
localizar la infeccin y
tambin facilitan que los
fagocitos eliminen estos
inmungenos

VIAS DE DESTRUCCIN DEI

INMUNGENO
2.-La unin de IgG o IgM a
los inmungenos puede
activar la secuencia del
complemento, que
produce la lisis de los
inmungenos celulares,
donde los productos
intermedios, estimulan la
aobsorcin de complejos
antgeno-anticuerpo por
neutrfilos y macrfagos

3.-Los neutrfilos y
macrfagos tienen
receptores de
superficie celular para
la regin Fc de la IgG
unida a un antgeno,
de modo que este
anticuerpo puede
forar un puente que
une al inmungeno
con la clula
fagoctica

VIAS DE DESTRUCCIN DEI

INMUNGENO
4.-Lon linfocitos granulares
grandes,tambin tienen
receptores para el Fc de
IgG. Aunque estas clulas
no son fagocticas, su unin
a un clula recubierta de
IgG desencadena la
liberacin de granulos
txicos que destruyen a la
clula (citotoxidad celular
dependiente de
anticuerpos) en donde los
eosinfilos son capaces de
matar larvas de parcitos
reubiertas de IgG mediante
un mecnismo relacionado.

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES DE
LAS REGIONES VARIABLES Y SU
RELACION CON LA UNION DEL
ANTIGENO

SEGMENTOS HIPERVARIABLES
Dan diferencia entre Ac.
3 segmentos de la region V de
la cadena pesada y otros 3 de
la cadena ligera.
Segmentos hipervariables de
10 a.a de longitud.
Regiones hipervariables:
CDR1
CDR2
CDR3 mas variables de las 3.

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES DE
LAS REGIONES CONSTANTES Y SU
RELACION CON LAS FUNCIONES
EFECTORAS
Se dividen en distintas subclases o isotipos atendiendo a las
diferencias de las regiones C de la cadenas pesadas.
Isotipos: G,A,M,D,E
Subtipos: LgA 1-2 e LgG 1-4
Cadenas pesadas:

FLEXIBILIDAD
Los Ac son flexibles ya que pueden unirse a distintas
estructuras antigenicas.
Cada Ac contiene 2 puntos de union Ag
Cada Lg puede acoplarse a 2 moleculas de Ag

ISOTIPOS DE ANTICUERPOS
HUMANOS

SNTESIS, ENSAMBLAJE Y
EXPRESIN DE LA IG

Las cadenas pesadas y ligeras de Ig, se sintetizan en

ribosomas rodeados de membrana en el retculo
endoplsmico rugoso.
La protena se transcoloca hacia el interior del retculo
endoplsmico, y las cadenas pesadas de Ig son Nglucosiladas durante el proceso de translocacin.

Despus del ensamblaje las molculas de Ig se liberan

de las nodrizas y se dirigen a las cisternas del aparato de
Golgi, donde se modifican los hidratos de carbono y se
transportan los anticuerpos a la membrana plasmtica en
vesculas, donde se fijan a la membrana clulas o son
secretados por un proceso de exocitosis.

UNIN DE LOS ANTICUERPOS A LOS

ANTGENOS

Un antgeno es cualquier sustancia que puede unirse

especficamente a una molcula de anticuerpo o a un
receptor de linfocito T.
No todos los antgenos son reconocidos por linfocitos
especficos.

Las molculas que estimulan las respuestas

inmunolgicas se denominan inmunogenos, que son
macromolculas capaces de estimular a los linfocitos B
para que inicien las respuestas inmunitarias humorales,
porque la activacin de los linfocitos B precisa la
aproximacin de mltiples receptores del antgeno o
precisa antgenos proteicos para obtener la cooperacin
de los linfocitos T.

Los antgenos polivalentes pueden inducir el

agrupamiento de receptores del linfocito B y se inicia el
proceso de activacin de linfocito B.
Cualquier forma o superficie disponible en una molcula
que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye
un determinante antignico o eptopo.

Los eptopos formados por varios aminocidos

adyacentes reciben el nombre de determinantes
lineales.
Los determinantes tridimensionales estn
constituidos por aminocidos que no estn en una
secuencia, pero que quedan yuxtapuestos en el
espacio al plegarse la protena.

BASES ESTRUCTURALES Y
QUIMICAS DE LA UNIN AL
ANTGENO

Permite que los Ac se fijen a macromolculas grandes.

EL RECONOCIMIENTO DEL ANTGENO POR

EL ANTICUERPO IMPLICA UNA UNIN
REVERSIBLE
NO
COVALENTE.
Pueden contribuir a
antgeno-anticuerpo:

la

unin

del

Puentes de hidrgeno
Fuerzas
inicos)

electrostticas

(enlaces

Fuerzas de van der Waals

Enlaces hidrfobos
La clave de la unin est en
lacomplementariedad entre Ag y Ac:
si sta es buena, se produce la exclusin
de agua, lo que permite un acercamiento
estrecho entre epitopo y paratopo, lo
que determina altas fuerzas de unin.

AFINIDAD
Es la fuerza de la unin
entre
una
zona
de
fijacin de un anticuerpo
y un eptopo de un
antgeno.
Determina la
entre ellos.

atraccin

Esa fuerza es la suma de

las fuerzas de los enlaces
que intervienen en la
unin.

AVIDEZ
Es la fuerza de la unin del anticuerpo al antgeno debe tener
en cuenta la fijacin de todos los eptopos disponibles.
Interacciones polivalentes entre el antgeno y el anticuerpo
son importantes biolgicamente.
Es una medida de la fuerza de unin y estabilidad del
complejo:
Ac multivalentes: Tienen ms de un punto de unin para
Antgenos.
Ag multivalentes: Tienen varios determinantes antignicos
(ms de un punto de unin para los Ac).
La fuerza de unin es mayor que la suma de las afinidades de
cada uno de los puntos de unin

RELACIN ENTRE ESTRUCTURA Y

FUNCIN DE LAS MOLECULAS DE
ANTICUERPOS
RECONOCIMIENTO
CARACTERISTICAS.

DEL

ANTGENO.

Reconocen
especficamente
variedad
antgenos con diferente afinidad.

de

capacidad de anticuerpos para neutralizar toxinas y

microorganismos infecciosos dependen de la unin
estrecha de los anticuerpos, logrndose mediante la
interaccin con una elevada afinidad y avidez.

Un mecanismo para la generacin de anticuerpos de

afinidad implica cambios en la estructura de las regiones V
de los anticuerpos durante las respuestas humorales. Se da
por un proceso de mutacin somtica en los linfocitos B
estimulados por el antgeno que genera nuevas estructuras
de dominio V, algunas se unen al antgeno con mayor
afinidad que el dominio V original.

Los linfocitos B que sintetizan anticuerpos de afinidad alta

son estimulados por el antgeno y se convierten en
linfocitos B dominantes se llama maduracin de afinidad
Provoca un aumento de afinidad en la unin media de los
anticuerpos a un antgeno cuando se desarrolla la respuesta
humoral.

CARACTERSTICAS
RELACIONADAS
CON LAS
FUNCIONES
EFECTORAS

Muchas funciones efectoras de las inmunoglobulinas

estn mediadas por las porciones Fc de las molculas,
mientras que los isotipos de anticuerpos que difieren
en estas regiones Fc realizan funciones diferentes.
Las funciones efectoras de los anticuerpos requieren la unin
de las regiones C de las cadenas pesadas que constituyen las
porciones Fc.
Otro mecanismo efector de la inmunidad humoral
dependiente del Fc es la activacin de la va clsica del
sistema de complemento. Genera mediadores de la
inflamacin y favorece la fagocitosis y la lisis microbiana

Las funciones efectoras de los anticuerpos las desencadenan

nicamente los anticuerpos que tienen antgenos unidos y ni lg
libres.
Solo los anticuerpos con antgenos unidos activan los mecanismos efectores
por que se necesitan 2 o mas porciones Fc de anticuerpos adyacentes para
activar y fijar sistemas efectores.
Esto es por que garantiza que las funciones efectoras se dirijan
especficamente a eliminar antgenos reconocidos por el anticuerpo y que los
anticuerpos libres circulantes no desencadenen intilmente repuestas
efectoras.

Los cambios en los isotipos de los anticuerpos durante las respuestas

inmunitarias humorales influyen en la manera y lugar en que actan las
respuestas para erradicar el antgeno.
Despus de la estimulacin por el antgeno, un nico clon de linfocitos B
sintetizan anticuerpos con diferentes isotipos aun con dominios V idnticos y por
ello con idntica especificidad antignica.
Los linfocitos B vrgenes producen IgM e IgD que actan como receptores de
membrana para los antgenos. Cuando estos se activan por un antgeno sufren
un proceso llamado cambio de isotipo donde la regin Ch se modifica pero no
las regiones V ni la especificidad.
Como resultado del cambio de isotipo, una progenie de los linfocitos B (IgM e
IgD) originales dan lugar y isotipos y subtipos con mayor capacidad para
eliminar el antgeno

Las regiones C de las cadenas pesadas de los

anticuerpos determinan tambin la distribucin
tisular de las molculas de anticuerpos
La IgG materna esta mediada por un tipo especial de
receptores Fc que se expresa en la placenta y en el
intestino. Este receptor tambin protege a las molculas IgG
de su degradacin intracelular
y as contribuye a la
semivida prolongada de este isotipo de anticuerpos.

BIBLIOGRAFA

La Ciencia de la Biologa. 8va. Ed. Panamericana. Coedicin. Espaa y Argentina. Smith y Wood. (1997).
Biologa Celular. Addison Wesley Iberoamericana. Pp
297-305