ENZIMAS NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS

1 – Quais são as reações catalisadas por enzimas?

As reações químicas que se processão no organismo são diferentes de tipos que

necessitam de catalisadores diferentes. De fato essas reações são catalisadas por enzimas
diferentes, fato que serviu de base à classificação das enzimas, agrupando enzimas que
catalisam as mesmas reações, em uma classe..

1 – Óxido-redutase
São enzimas que oxida ou reduz o substrato pela transferência de hidrogênio ou
elétrons. O nome sistemático é formado das partes, “doador: a ceptor oxiredutase.”
Ex:
β -D-glucose + O2 = D-glutano – 8-lactona + H2O2
β -D-glucose:oxigênio oxidoredutase
(glucose oxidase)
Estão relacionadas com as reações de óxido-redução em sistema biológico e, portanto,
com os processos de respiração e fermentação. Estão incluídas nesta classe não só as
hidrogenases e oxidases, mas também as peroxidases, que usam o peródixo de hidrogênio
como o agente oxidante; as hidroxilases, que introduzem hidroxilas em moléculas
insaturadas, e as oxigenases que oxidam o substrato, a partir de O2.

2 – Transferase
São enzimas que removem grupos (não incluindo o H) do substrato e transfere estão
para uma molécula aceptora (não incluindo a água). O nome sistemático é formado pelas
partes “doador: a ceptor” grupo-transferido-transferase:

ATP + D-glucose = ADP + D-glucose-6-fosfato

ATP: Dglucose-6-fosfotransferase
(glucoquinase)
 As transferases catalisam, como foi indicado acima, a transferência de grupos de um
composto para outro. A metilação em sistema biológico é realizada pelas transferases;
transaldolase e transcetolases que transferem glicoaldeido e 1,3-di-hidroacetona, e a
transferência de acetilas e alquilas é feita pelas acetiltransferases e alquiltransferases.
Outras enzimas pertencente às transferases são as glicosiltransferases que transferem
resíduos de açúcar. Outras enzimas pertencentes à esta classe transferem nitratos e fosfatos.

3 – Hidrolases
As Hidrolases são enzimas em que a água participa na queda da ligação colante em
compostos, com a adição concorrente dos elementos da água para participar desta ligação.
O nome sistemático é formado pelas partes “substrato hidrolase.” Onde a enzima é
específica para a remoção de um grupo específico, o grupo é nomeado como um prefixo, (a
denosina aminohidrolase).
Ex
Uréia + H2O + CO2 + 2 NH2
Uréia aminohidrolase
(urease)
Nesta classe estão incluídas enzimas de baixa especificidade, como esterases e tioesterases
que hidrolisam um número muito grande de ésteres e tioésteres, embora com velocidades
diferentes; e enzimas de especificidades muito alta como as glicosilfosfatase (enzimas
glicosílicos) e as peptitases (enzimas proteolíticos). Pertencem também as hidrolases, as
fosfatases e as pirofosfatases.

4 – Liases
As liases são enzimas que removem grupos de seus substratos (não pela hidrolise) para
formas uma ligação dupla, ou que inversamente acrescenta grupos para a dupla ligação. O
nome é formado pela ordem “substrato prefixo-liase,” prefixos tais como (hidro- e amônia-
são utilizados para indicar o tipo de ligação).
Ex
L-malonato = fumarato + H2O
 L-malonato hidro-liase
(fumarase)

Pertemcem a esta classe as descarboxilases; as cetoácidoliases, cuja principal função é

a síntese de ácidos di- e tri-carboxílicos e as hidro-liases que desidratam
hidroxiaminoácidos, com posterior rearanjo da molécula e formação de novos compostos.

5 – Isomerases
São enzimas que catalisam reações de isomerização. O nome é formado pela ordem
substrato prefixo-isomerase.
Ex
D-manose = D-frutose
D-manose ceto-isomerase
manose isomerase

A racemização e epimeração são causadas pelas recemases e epimerases e cis-trans-

isomerases mudam a configuração das duplas ligações. Pertencem ainda às isomerases, as
oxiredutases intramoleculares que interconvertem aldoses em cetoses, oxidando uma
hidroxila desses compostos e reduzindo a carbonila adjacente, e as transferases
intramoleculares também denominadas mutases, que apenas mudam a posição de
determinados grupos de molécula de substrato.

6 – Ligases (sintetases)
São enzimas que causam a degradação da molécula de ATP, usando a energia liberada
nesta reação para a síntese de novos compostos, unindo duas moléculas. O nome
sistemático é formado pelas partes “X:Y ligase (Z).” Onde X e Y são as duas moléculas que
devem ser unidas ao mesmo tempo. O composto entre parênteses Z é o produto formado
pelo trifosfato durante a reação.
Ex:
ATP + L-aspartato + NH2 = AMP + pirofosfato + L-asparaagina
L-aspartato:amônia ligase (AMP) - (asparagina sintetase)
2 – Que vantagens podemos citar da obtenção de enzimas microbianas.

A obtenção de enzimas a partir de microorganismos apresentam numerosas

vantagens:
1- os microorganismos podem ser modificados mediante uma mutação ou pela
engenharia genética para produzir uma maior qualidade de enzimas ou diferentes
enzimas.
2- os microorganismos são mais versáteis, pelos quais é possívem, ao menos
teoricamente, encontrar microorganismos para produzir qualquer enzima.
3- fácil recuperação das enzimas, visto que a maior parte das de origem microbiana são
extracelulares.
4- para produzir enzimas microbianas, são utilizadas matérias primas fáceis de se
conseguir.
5- os microorganismos tem velocidades de crescimento e produção de enzimas muito
altas.

3 – Como as enzimas podem melhorar a qualidade dos produtos fabricados?

A melhora da qualidade do produto fabricado

a) Aparência:
No caso das padarias e confeitarias onde as enzimas melhoram o estado superficial e a
cor favorecendo as reações de Maillard.
b) As qualidades organolépticas:
Melhora a friabilidade dos biscoitos pela ação das proteases.
c) A regularidade das fabricações:
No campo das confeitarias, obtêm-se uma melhor estabilidade bidimensinal dos produtos
fabricados com o emprego de proteases.
d) Duração da vida comercial do produto:
O tratamento proteolítico da cerveja permite melhorar a estabilidade coloidal no decorrer
do tempo.
4 – Quais as vantagens de se utilizar enzimas na indústria de alimentos?

Entre as vantagens de se utilizar enzimas no processamento de alimentos cabe citar as

seguintes:
a) são substâncias naturais e não tóxicas;
b) catalisam em geral, uma reação determinada sem provocar outras
indesejáveis;
c) São ativas em condições de temperatura e pH moderados e a concentrações
baixas;
d) A velocidade de reação podem ser controladas ajustando a temperatura, o
pH e a quantidade de enzimas empregadas: e
e) podem ser inativas uma vez que a reação tenha chegado a extensão
desejada.

5 – Quais as técnicas empregadas para a extração de enzimas?

Em primeiro lugar e como mais importante ou principal se deve obter um extrato

adequado do tecido que contém a enzima.
No caso de muitas enzimas hidrolíticas simples de origem microbiana, a enzima é
liberada no meio de cultura e é separada das células mediante centrifugação, sendo esta
etapa única e necessária. Esta técnica é particularmente adequada para trabalhos com
bactérias gram-positivas, tais como o Bacillus subtilis (protease subtilisina) e em menor
grau por microorganismo gram-negativos como a klebsiella pneumoniae.
Para a produção de enzimas intracelular a partir de microorganismos, as técnicas são de
lise celular cmo é o caso da desobstrução mecânica (pressão celular, trituramento com
alumina), tratamento com detergentes e choque osmótico.
As técnicas que se usam para extração de enzimas a partir de tecidos animais são em
conjunto similares as obtenções de enzimas intracelulares. A homogenização do tecido em
uma solução tampão adequada é a técnica mais amplamente utilizada seguida de uma
centrifugação.
 A extração de enzimas a partir de tecidos vegetais apresentam um grande problema que
são as paredes celulares.
As forças necessárias para romper estas paredes celulares são tão elevadas que podem
provocar geralmente durante o processo, a desnaturação das enzimas desejadas. Além
disso, muitos vegetais contém compostos fenólicos que são oxidados enzimaticamente pela
presença de oxigênio molecular formando produtos que podem inativar rapidamente um
número elevado de enzimas.
O pH, a força ionica e a composição do meio que se utiliza para a extração da enzima,
são de grande importância neste processo e nas etapas posteriores da purificação.