ANTIGENI i ANTITIJELA

Antigeni su supstance koje mogu inducirati specifini imuni odgovor.

Molekularne osobine antigena i put kojim on aktivira imuni sistem
su od velikog znaaja za razumjevanje mehanizama djestva imunog
sistema.
Samo neke molekularne strukture antigena bivaju prepoznate od B
ili T elija. Od velikog je znaaja i doprinos biolokog sistema
organizma u prepoznavanju antigena, jer bioloki sistem odreuje
koje e molekule antigena biti prepoznate od B, a koje od T elija.

Imunoloke osobine antigena

Antigene definiu etiri najvanije imunoloke osobine:

1.Imunogenost
2.Antigenost
3.Alergenost i
4.Tolerogenost.

Osobine antigena
1.Imunogenost je sposobnost antigena da izazove humoralni i/ili
elijama posredovan imuni odgovor: u ovom sluaju se antigen esto
naziva imunogen.
2.Antigenost je sposobnost antigena da se kombinuje sa krajnjim
produktima gore navedenih elija - antitijelima i/ili povrinskim
elijskim receptorima. Sve molekule posjeduju osobinu
imunogenosti ali sve ne posjeduju osobinu antigenosti. Neke male
molekule kao to su hapteni posjeduju osobinu antigenosti, ali same
ne mogu izazvati imuni odgovor. U ovom sluaju ove molekule
nemaju osobinu imunogenosti.
3.Alergenost je sposobnost nekih molekula da izazivaju razliite
vidove alergijskog odgovora. Alergeni su imunogeni kada aktiviraju
specifini tip humoralnog ili celularnog imunog odgovora koji ima
alergijske manifestacije.
4.Tolerogenost je sposobnost izazivanja specifine imunoloke
tolerancije u jednom od vidova imunog odgovora bilo humoralnog ili
elijama posredovanog - celularnog.

Faktori koji utiu na imunogenost

Hemijska graa
Proteini su u veini sluajeva moni imunogeni, dok su
polisaharidi neto slabiji.
Lipidi i nukleinske kiseline infektivnih agenasa obino nisu dobri
imunogeni, osim kada se kompleksiraju sa proteinima.
Imunolozi najradije koriste rastvorljive proteine ili polisaharide
kao imunogene u veini eksperimenata za studiranje humoralnog
imuniteta.
To su najee: bovini gama globulin, bovini serum albumin,
fagelin, ovalbumin i dr.

Faktori koji utiu na imunogenost

Stranost antigena
Imunogenost nije unutranja osobina makromolekula, ona je
uslov od koga zavisi ukljuenost velikog broja faktora ukupnog
biolokog sistema.
Na primjer, bovini serum albumin (BSA) nije imunogen ako se
injicira kravama, ali je izvanredan imunogen ako se injicira
mievima.
Makromolekula mora biti strana za nosioca da bi pokazala svoju
imunogenost. Davanjem strane (tue) makromolekule u
organizmu dolaze do izraaja faktori biolokog sistema
koji utiu na imunogenost.

Faktori koji utiu na imunogenost

Molekularna teina
Najbolji imunogeni imaju molekularnu teinu oko 100.000
daltona (Da).
Supstance sa molekularnom teinom manjom od 5.000 do 10.000
su slabi imunogeni, mada postoje supstance sa molekularnom
teinom od samo 1.000 Da, koje su dobri imunogeni.

Faktori koji utiu na imunogenost

Sposobnost razgraivanja
Otkrie da humoralni i celularni imunitet zahtjevaju interakciju
Th elija sa antigenom koji je prvo fagocitiran, zatim obraen i
prezentiran u asocijaciji sa molekulama MHC na povrini
makrofaga ili drugih antigen prezentirajuih elija (APC),
pokazalo je da imunogenost zavisi i od sposobnosti razgradnje
imunogena. Iz tog razloga, molekule, koje ne mogu makrofazi
razgraditi i prezentirati, su slabi imunogeni.

Uticaj biolokog sistema na imunogenost

Bioloki faktori:
genotip samog domaina u kojeg se unosi imunogen,
doza imunogena i
put unoenja i adjuvanti.

Genotip samog domaina u kojeg se unosi imunogen

Genetska konstitucija imunizirane ivotinje utie na tip imunog
odgovora koji se kod ivotinje manifestuje.
Hugh McDevitt je pokazao da dva razliita soja mieva pokazuju
razliit vid odgovora na sintetski polipeptid.
Jedna vrsta produkuje veliku koliinu serumskih antitijela, dok
druga vrsta ih produkuje ali u maloj koliini.
Kada se ove dvije vrste ivotinja pare, potomci reaguju podjednako i
produkuju srednje veliku koliinu antitijela.
Ispitivanjem genoma potomaka ustanovljeno je da geni MHC
kompleksa (Major hystocompatibylity complex) odreuju imuni
odgovor. Proteini koji su kodirani genima MHC uestvuju u
prezentaciji antigena T elijama i igraju centralnu ulogu u imunom
odgovoru.

Doza imunogena

Doza imunogena i put unoenja je karakteristian za mnoge

imunogene. Svaki imunogen ima jednu optimalnu dozu kao i
najadekvatniji put administracije, kada on izaziva najjai imuni
odgovor.
Mala doza ne moe da izazove imuni odgovor, jer ne moe
aktivirati dovoljan broj limfocita ili pak prouzrokuje nereaktivno
stanje (stanje tolerancije).

Put unoenja

Eksperimentalno, imunogeni se obino daju parenteralno;

intravenski, intradermalno, subkutano, intramuskularno ili
intraperitonealno.
Put unoenja imunogena determinie koji e imuni organ ili
elijska populacija biti ukljueni u imuni odgovor. Dati
intravenozno imunogeni bivaju noeni krvlju prvo do slezine, dok
antigeni dati subkutano prvo bivaju noeni limfom do prvog
regionalnog limfnog vora. Razlike u limfoidnim elijama tih
limfoidnih organa odrazit e se na imuni odgovor.

Adjuvanti

Adjuvanti (lat. adjuvare - pomoi) su supstancije, koje pomjeane

sa antigenom i sa njim injicirane u organizam, slue za pojaanje
imunogenosti antigena.
Primjeeno je da je imuni odgovor mnogo jai i da mnogo due
traje ako je vakcina protiv infuenze data zajedno sa adjuvantom.
Adjuvanti se esto koriste kada je antigen slab imunogen. Kao
adjuvanti slue razliite materije kao to su Freund-ov adjuvant,
bakterijski lipopolisaharid (LPS) i sintetiki polinukleotidi (poly
IC ili Poly AU).

Epitopi

Epitopi su diskretna mjesta na makromolekuli koja prepoznaju

limfociti. Imune elije ne prepoznaju kompletnu molekulu
antigena. Epitopi su imunoloki aktivna mjesta gdje se veu
specifini membranski receptori limfocita za antigen ili gdje se
veu antitijela.
Reakcija izmeu limfocita i antigenog kompleksa moe ukljuiti
vie nivoa antigene strukture. U sluaju proteinskih antigena,
struktura epitopa moe ukljuiti primarnu, sekundarnu,
tercijarnu ili kvaternu strukturu proteina.

Osobine epitopa za B elije

Epitopi B elija su ona mjesta na antigenu koja bivaju prepoznata
od strane B elija. Mali ligandi, kao to su karbohidrati, nukleinske
kiseline, peptidi i hapteni, se veu na antitijelo unutar jednog
konkavnog dubokog depa koji se nalazi na antitijelu u
hipervarijabilnoj regiji imunoglobulina.
Struktura epitopa i struktura mjesta njegovog vezivanja na
antitijelu su komplemetarne i moe se rei da jedno drugom
odgovaraju kao klju i brava. Veliina epitopa je 4 do 6
aminokiselinskih rezidua (ostataka) ili pak isto toliko eernih
rezidua.
Jedna molekula antigena moe da ima vie epitopa. Nekada i itava
povrinska struktura antigena odgovara jednom epitopu. Velike
molekule proteina imaju vie epitopa.

Odreene jedinke esto ne stvaraju antitijela na sve epitope. Postoji

bioloka selekcija epitopa na koje se stvaraju antitijela. Ako se
uporeuju antiserumi na BSA dobiveni od razliitih ivotinja, onda
e se vidjeti da svaka ivotinja stvara antitijela na razliit broj
epitopa BSA.
Svi epitopi ne doprinose jednako u reakciji vezivanja sa antitijelom.
Stepen vezivanja sa antitjelima naziva se imunodominantnost.
Epitopi, ija je specifinost vie odreena redoslijedom podjedinica
(aminokiselina ili eera), nazivaju se sekvencijskim epitopima
ili sekvencijskim determinantama.
Osobine antigenske strukture nekih proteina pokazuju da su
sekvencijski epitopi uvjek lokalizovani u hidrofilnim regijama
molekula u kojima je izloenost vodenoj sredini maksimalna i obino
su ovi epitopi imunodominantni. Svi epitopi na antigenu pokazuju
imunodominantnost, samo ta imunodominantnost opada idui od
terminalnog kraja molekula prema njegovoj unutranjosti.

Prepoznavanje sa B i T limfocitima u ovisnosti od

razlike u kvalitetu antigena

IMUNI ODGOVOR

Primarna imunizacija
Nativni protein +
Nativni protein +

Sekundarna imunizacija
Nativni protein
Denaturisani protein

Produkcija antitijela Celularni imunitet*

+
+
+

*Pojava subseta CD4 limfocita koji posreduju u celularnom imunom odgovoru

Osobine epitopa koji reaguju sa T elijama

Sekundarni imuni odgovor posredovan elijama uvjek je izazivan
sa denaturisanim proteinom kada je primarna imunizacija bila
izvrena sa nativnim proteinom.
Ovaj nalaz je bio zagonetan za imunologe sve do 1980. godine
kada se ustanovilo da T elije ne prepoznaju solubilni nativni
antigen nego prepoznaju samo obraen antigen u antigen
prezentirajuim elijama (APC) i udruen sa molekulama klase
II glavnog kompleksa histokompatibilnosti.
Destrukcija strukture proteina denaturacijom ne denaturie i
epitope za T limfocite.

Sintetski peptidi prvo reaguju sa molekulama MHC na APC, a

zatim dolazi do proliferacije T elija.
Eksperimentima je utvreno da samo male molekule, graene od 67 aminokiselina, mogu stimulisati proliferaciju T limfocita. Rjee, to
mogu biti i molekule od 20 aminokiselina. Mjesto vezivanja na
molekuli MHC odreuje veliinu i prirodu peptida, koji
moe biti prepoznat od T limfocita i biti T elijski epitop.
Antigeni, koje prepoznaju T elije, moraju imati dva odvojena mjesta
za interakciju: epitop - vee se sa T elijskim receptorom (TCR) i
agretop - vee se sa MHC molekulom.

Shematski prikaz vezivanja epitopa za TCR i agretopa za molekule

klase I MHC kompleksa

Obrada antigena je neophodna da bi se stvorili peptidi koji e

specifino reagirati sa MHC molekulom. Meutim i antigeni se
obrauju na razliite naine.
Endogeni antigeni se obrauju do peptida u citoplazmi APC, dok se
egzogeni antigeni obrauju putem endocitoze. Peptidi dobijeni
obradom antigena se zatim udruuju sa klasom I ili II MHC
molekula. Tako stvoren kompleks peptid - klasa I ili II MHC
molekula biva prezentiran na elijskoj povrini APC i tek tada ga
mogu prepoznati T limfociti.
Antigeni nastali nakon obrade obino imaju jedan hidrofoban dio,
koji interreaguje kao agretop i jedan hidrofilan dio, koji interreaguje
kao epitop sa TCR-om.

Hapteni
Hapteni su takve molekule koje ne mogu izazvati same
imuni odgovor, ali ako se veu na neku drugu molekulu,
moe doi do stvaranja antitijela na njih.
Pionirskim radovima Karla Landsteinera izmeu 1920. i 1930.
godine dobiven je jednostavan, hemijski definisan sistem za
izuavanje individualnih antitijela na jedan epitop kompleksnog
proteinskog antigena.
Mala organska komponenta, nazvan hapten, je vezana za veliki
protein nazvan nosa. Tako je napravljen hapten-nosa konjugat,
kojim su inokulisane ivotinje. Dobivena antitijela imala su
specifinost za hapten i za nosa. Hapten je u ovom konjugatu
funkcionisao kao epitop. Ako se ivotinji injicira samo hapten ne
dolazi do imunog odgovora. Na osnovu tih zapaanja se zakljuilo
da su hapteni takve supstancije koje, ako se same
injiciraju ivotinjama, ne daju imuni odgovor. Meutim,
ako se konjugiraju sa nekim nosaem dolazi do
specifinog imunog odgovora.

Indukcija imunog odgovora haptenom (DNP)* i proteinskim

nosaom BSA**

Injiciranje
Hapten (DNP)
Proteinski nosa (BSA)
Hapten+ nosa (BSA)

* Dinitrophenol,
** Bovini serum albumin

Stvaranje antitijela
ne
da, Anti-BSA
da, Anti- BSA (malo), Anti DNP
(veina antitijela)

Virusni antigeni

Bakterijski antigeni

Mitogeni

Mitogeni su agensi koji su sposobni da induciraju diobu T i B

elija u visokom procentu.
Za razliku od imunogena, koji aktiviraju specifine receptore na
limfocitima, mitogeni aktiviraju mnoge klonove T i B elija ne
respektujui njihovu antigensku specifinost.
Zbog njihove sposobnosti mitogeni su poznati kao poliklonalni
aktivatori.

Vrste mitogena
Lektini se veu na glikoproteine membrane, esto dovodei do
aglutinacije ili nagomilavanja elija, to je esto praeno
aktivacijom elija.
Neki mitogeni preferencijalno aktiviraju B elije a neki T elije.
Postoje mitogeni koji aktiviraju i jedne i druge elije.

Meu mitogenima su najpoznatija tri:

Concavalin A (Con A),
Phytohemagglutinin (PHA) i
Pokeweed mitogen (PWM).
Svaki od ovih mitogena se vee na razliite karbohidratne
rezidue u glikoproteinima i sposoban je ukrteno reagovati sa
glikoproteinima na povrini elija.

Superantigen
Superantigeni su veoma moni mitogeni T elija. Veu na rezidue
na varijabilnoj domeni (V) receptora na T elijama (TCR) i na
rezidue klase II MHC molekula izvan mjesta vezivanja antigena.
Tim putem superantigen vee T elije za klasu II MHC molekula na
antigen nezavisan nain. Ovo rezultira aktivacijom posebnog seta T
elija koje vre ekspresiju V.

Kao superantigen funkcionie i stafilokokni enterotoksin (Ses) i

toksini ok sindrom toksin-1 (TSST1) kojeg produkuje
Staphylococcus aureus. Ovi toksini aktiviraju veliki broj Th elija
ukrtenim vezivanjem TCR sa klasom II MHC molekula stvorenih
na APC.
Utvreno je da jedna ili vie od 5 T elija u kulturi bude aktivisana
sa stafilokoknim enterotoksinom, to rezultira abnormalnim
luenjem citokina. Visok nivo citokina moe da dovede do oka ili
smrti, to je vieno kod "tampon- udruenog toksinog ok
sindroma" uzrokovanim sa TSST1.

Takmienje antigena (Kompeticija antigena)

Kompeticija nastaje zbog istodobnog ubrizgavanja razliitih
antigena, moe biti:
Intermolekularna, kada se takmii nekoliko razliitih molekula,
Intramolekularna, kada se istovremeno takmii nekoliko dijelova
iste molekule i
Sekvencijska kompeticija podrazumjeva meusobno takmienje
dva ili vie dijelova sekvencija.

 Intermolekularna kompeticija moe se vidjeti ako injiciramo

tui serum kuniima. Tada moe doi do stvaranja antitijela
samo na globulin iz tueg seruma a ne i na albumin, iako je
albumin, kada se sam injicira, veoma moan imunogen.
Intramolekularna kompeticija se moe vidjeti prilikom
ubrizgavanja imunoglobulina pokusnim ivotinjama. Moe doi
do sluaja kada se stvaraju antitijela samo na Fc fragment
imunoglobulina, a ne i na Fab fragment, iako je isti jako
imunogen.
Sekvencijska kompeticija se moe vidjeti ako se dva antigena
daju ubrzo jedan iza drugog ivotinji. Obino dolazi do slabijeg
stvaranja antitijela na drugi antigen.

Koristi od poznavanja kompeticije antigena

Fenomen takmienja antigena i njegove posljedice treba
poznavati kod davanja vakcina, posebno kod davanja
kombinovanih vakcina od vie antigena.
Zbog izostajanja imunog odgovora kod takmienja antigena moe
se desiti da se ne stvore antitijela na jedan od datih antigena u
vakcini.
Takoer, kratak period izmeu davanja dvije razliite vakcine
moe da dovede do izostanka stvaranja imunog odgovora na
vakcinu koja je data poslije prve vakcine.

ANTITIJELA

Imunoglobulini
Imunoglobulini su grupa glikoproteina, prisutna u serumu i tkivnim
tenostima svih sisara. Veina ih se nalazi na elijskim
povrinama, u tom sluaju su oni receptori na B limfocitima
Drugi dio imunoglobulina ine antitijela i slobodni su u krvi ili
limfi. Oni se proizvode u velikim koliinama od strane plazma elija,
koje se razvijaju od B elija. Plazma elije su izvorno histoloko ime
za elije koje proizvode antitijela (antibody forming cells-AFC),
koje se nalaze u krvi i tkivima.
Prekurzorske B elije nose imunoglobuline vezane na svojoj
membrani, od ega ovisi koji e imunoglobulin produkovati
konzekutivno stvorena plazma elija. Za indukciju stvaranja
antitijela potreban je kontakt izmeu B elija i stranog antigena.

Imunoglobulini su glikoproteini. Poznato je pet odvojenih klasa

imunoglobulina kod sisara nazvanih IgG, IgA, IgM, IgD i IgE. Oni
se meusobno razlikuju po veliini, grai, amino-kiselinskom
sastavu i sadraju ugljenih hidrata.
Pored postojanja razlika izmeu klasa, imunoglobulini se razlikuju
i unutar svake klase. Elektroforetski pokazuju razliku u
pokretljivosti unutar jednog dijela, koji se kree od do frakcije u
normalnom serumu. Osnova im je etverolanana polipeptidna
struktura.

Svaka molekula imunoglobulina je bifunkcionalna. Jedan dio

molekule je graen za vezivanje sa antigenom, dok drugi dio
posreduje u takozvanim efektorskim funkcijama. To podrazumjeva
vezanje imunoglobulina na razliite elije imunog sistema, veinu
fagocitnih elija i prvu komponentu (C1q) komplementa.

Osnovnu strukturu, etverolanani model za imunoglobulinsku

molekulu, baziranu na dva razliita tipa polipeptidnih lanaca.
Manji (lahki) lanac, ima molekularnu teinu od 25000 i zajedniki je
za sve klase imunoglobulina, dok je dui (teki) lanac
molekularne teine od 50000 do 77000 i razlikuje se strukturalno
kod svake klase i podklase imunoglobulina.

Polipeptidni lanci su povezani meusobno kovalentnim i

nekovalentnim vezama.
Kod IgG molekula se moe proteolitiki razgraditi sa papainom na
dva identina fragmenta koja veu antigen (Fab), i trei fragment
koji ne moe vezati antigen (Fc) ali koji moe kristalizirati.
Pepsin ga razlae razliito od papaina i dobijaju se F(ab)2 i Fc dio.
F(ab)2 je dvovalentan i moe vezati antigen kao orginalni molekul.

Lahki lanci veine kimenjaka postoje u dva oblika, dva tipa, -tip
(kapa tip) i -tip (lambda tip). Oni se mogu meusobno seroloki
razlikovati, jer antitijela dobivena na jedan tip, ne veu se sa
drugim tipom. Jedan tip lahkih lanaca se moe kombinovati sa
nekim od tipova tekih lanaca, dok u jednoj molekuli ne mogu biti
razliiti lahki lanci.

L i H lanci su podjeljeni na konstantne i varijabilne regione. Regioni

se sastoje od trodimenzionalno presavijenih ponovljenih djelova koji
se nazivaju domeni (110 aminokiselina). Jedan L lanac se sastoji od
varijabilnog domena VL i jednog konstantnog domena CL. Veina H
lanaca se sastoji od jednog VH i vie konstantnih domena CH.
U varijabilnoj regiji L i H lanaca nalaze se etiri izuzetno varijabilne
sekvence aminokiselina (hipervarijabilni dio) koji ini antigen
vezujue mjesto.
Samo 5-10 aminokiselina svakog hipervarijabilnog regiona
uestvuje u stvaranju antigen vezujueg mjesta.

Klasa i podklasa jedne imunoglobulinske molekule (isotip) je

odreena sa tipom tekih lanaca. Tako postoje etiri humane
podklase IgG (IgG1, IgG2 IgG3 i IgG4), one imaju teke lance 1,
2, 3 i 4 koji se meusobno razlikuju ali se svi prepoznaju kao
teki lanci. Procentualna zastupljenost podklasa IgG je: IgG1 66%,
IgG2 23%, IgG3 7% i IgG4 4%.
Poznate su takoer podklase humanog IgA (IgA1 i IgA2). Nisu
opisane podklase za IgM, IgD i IgE imunoglobuline.
Svi imunoglobulini su glikoproteini. Sadre ugljene hidrate od 2-3%
kod IgG, do 12-14% kod IgM, IgD i IgE.

IgG je glavni imunoglobulin u humanom normalnom serumu i

ini 70-75% imunoglobulinskog pula u serumu. Sastoji se od jedne
jedine imunoglobulinske molekule sa koeficijentom sedimentacije
od 7S i molekularnom teinom od 146.000. Mada je IgG3 malo
vee molekularne teine od ostalih podklasa IgG, to je uzrokovano
posjedovanjem 3 lanca, koji je molekularno tei od ostalih tekih
lanaca. IgG klasa je jednako rasporeena izmeu intravaskularnog i
extravaskularnog pula, ini glavna antitijela sekundarnog
imunog odgovora i pripada ekskluzivno klasi antitoksina. Ima
sposobnost prolaska kroz placentu.

IgM zauzima oko 10% imunoglobulinskog pula. Molekula mu je

pentamerne strukture i ima molekularnu teinu oko 970 000.
IgM je u najveem dijelu smjeten intravaskularno, on je "rano
antitijelo". esto ga nalazimo pri imunom odgovoru, kada je
antigen kompleksan (sloen od vie antigena).

IgA predstavlja 15-20%

imunoglobulinskog pula u
humanom serumu. Moe se nai
ak u 80% u monomernom obliku,
dok je kod sisara u veini
polimeran, najee dimer.
IgA je dominantan
imunoglobulin na seromukoznim
povrinama, kao to su saliva,
kolostrum, mlijeko,
traheobronhijalni i
genitourinarni sekret.
Sekretorni IgA (sIgA) moe biti
sastavljen od IgA1 ili IgA2. Postoji
samo u dimernoj formi sa
konstantom sedimentacije 11S
i molekularnom teinom od
385 000. Sekretorni IgA je obilan
u seromukoznim sekretima gdje
je udruen sa drugim proteinom sekretornom komponentom.

Sekretorni IgA (sIgA) egzistira veinom u formi molekule sa

sedimentacionom konstantnom od 11S (mol.te.380000). Molekulu IgA
ine dvije jedinice, jedna sekretorna komponenta sa molekularnom teinom
od 70000 i jedan J-lanac sa molekularnom teinom od 15000.
Nije jo jasno dokazano povezivanje ovih jedinica u molekuli. Nasuprot
J-lancu, sekretornu komponentu ne sintetiziraju plazma elije, nego
epitelijalne elije. IgA dobiva dimernu konfiguraciju pomou J lanca kojeg
lue submukozne plazma elije.
Obje sekretorne komponente olakavaju transport sIgA i tite ga od
proteolize proteolitikim encimima. IgA1 je dominantan u serumu, dok je
IgA2 dominantan u sekretima. To je moda uzrokovano time, to veina
mikroorganizama u respiratornom i gastrointestinalnom traktu
oslobaa proteolitike encime, koji razaraju IgA1, dok je IgA2 na njih
otporan.

IgD predstavlja manje od 1% imunoglobulinskog pula u plazmi,

prisutan je u velikoj koliini na membrani B elija. Precizna
bioloka uloga ovog imunoglobulina nije poznata. Ima ulogu u
antigenom uzrokovanoj diferencijaciji limfocita.
IgE se nalazi u serumu u tragovima, na membrani bazofila i
mastocita kod svih individua i na senzibilisanim elijama
povrine mukoza. Ova klasa ima glavnu ulogu u imunitetu na
helminte, esto je udruena sa alergijskim bolestima kao to su
astma i groznica na sijeno.

Funkcije antitijela
Primarna funkcija antitijela je njihovo vezivanje za antigene. U
malom broju sluajeva to je direktna reakcija, kao na primjer
vezivanje antitoksina za toksin ili sprjeavanje virusnog ulaska u
eliju.U veini sluajeva antitijelo-antigen reakcija je znaajna kao
sekundarna efektorska funkcija.
Aktivacija komplementa je jedna od najvanijih funkcija IgG1 i
IgG3 podklasa IgG. Sistem komplementa je kompleks serumskih
proteina koji posreduje infamatorne reakcije.Vezujui se na antigen
IgM, IgG1 i IgG3 mogu aktivirati sistem komplementa. IgG2 je vrlo
slabo aktivan, dok ostali imunoglobulini ne mogu aktivirati
komplement.
Kod ljudi, IgG molekule svih podklasa mogu prolaziti kroz
placentu i nositi pasivan imunitet na plod. Kod ivotinja koje
doje, imunoglobulini IgG klase mogu prolaziti kroz crijevni zid.

Kod aktivacije komplementa sa IgM, mehanizam je razliit.

Slobodno cirkulirajui IgM u svojoj zvjezdolikoj konfiguraciji je
nesposoban da aktivira komplement, dok je samo jedna molekula
sposobna da vee antigen i da aktivira komplement.
Feinstein i saradnici sugeriraju da se pri procesu vezivanja IgM za
antigen dislocira F(ab)2 od njegovog orginalnog mjesta, pa
molekula dobija vunastu konfiguraciju, koja je vizuelizirana
elektronskomikroskopski. Oni sugeriraju da tek ova konfiguracija
IgM omoguava vezivanje C1q komponente komplementa za IgM.
Molekule IgG reagiraju sa nizom elija preko njihovih Fc receptora;
prilikom fagocitoze (neutrofili, makrofazi, monociti), sa NK elijama
i monocitima kod citotoksinosti elija ovisne od antitijela i kod
uteroplacentarnog transporta.
Molekule IgE reaguju sa mast elijama preko FcFII receptora, a
takoer preko istih receptora i sa B elijama.