UNIVERSIDAD TCNICA DE MANAB

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA DE LABORATORIO CLNICO

GRUPO
N 8

BIOLOGA MOLECULAR Y
CELULAR II
PROFESORA: DRA. MAYRA
TEMAS A TRATAR:
PRRAGA

INTEGRANTES:
ANCHUNDIA KAROL
BRAVO GISELLA
BRAVO MAYLIN
PESANTES NEXAR
PUCHA PAMELA
SANTANA VALERIA
ZAMBRANO KAROL

PLEGAMIENTO Y
PROCESAMIENTO DE PROTENAS
ENZIMAS QUE CATALIZAN EL
PLEGAMIENTO PROTEICO
REGULACIN DE LA FUNCIN DE
LAS PROTENAS
REGULACIN POR PEQUEAS
MOLCULAS
FOSFORILACIN DE PROTENAS
INTERACCIN DE PROTENA A
PROTENA

PALABRAS
CLAVES
Chaperona
Protena
disulfuro
isomerasa (PDI)
Preptidil prolill isomerasa
Regulacin alostrica
Protena quinasa
Protena
serina/treonina
quinasa
Protena tirosina quinasa
Proteinas fosfatasa
Ubiquitina
Proteasoma
SUMO
Lisosoma

GLOSARIO
Lasprotenas chaperonasson un conjunto de protenas
presentes en todas las clulas, muchas de las cuales son protenas
de choque trmico, cuya funcin es la de ayudar al plegamiento de
otras protenas recin formadas en la sntesis de protenas.
Las enzimas son importantes protenas cuya funcin esacelerar
la velocidad de las reacciones qumicasque se producen en el
organismo y que son necesarias para mantener su actividad
biolgica, lo cual realizanal disminuir la energa de activacin.
Elnucleosomaes una estructura que constituye la unidad
fundamental y esencial de lacromatina, que es la forma de
organizacin delADNen lasclulas eucariotas.

 Lasprotenas
de
shock
trmico
de
70
KDaoHsp70sonprotenas
de
choque
trmicoexpresadas
ubicuamente y en todos los organismos vivientes. Implicadas en
elplegamiento de protenasy, por tanto, en suestructura, son
necesarias para el correcto desarrollo de la fisiologa celular;
adems, son especialmente abundantes en respuesta aestrs
trmicoy de otros tipos.
La ubiquitinacin es el proceso de marcaje de una molcula con
ubiquitina. La ubiquitina es una protena ubicua altamente
conservada de 76 aminocidos con una glicina en el extremo
carboxilo terminal por donde se une al nitrgeno psilon de una
lisina del sustrato.
Elnucleosomaes una estructura que constituye la unidad
fundamental y esencial de lacromatina, que es la forma de
organizacin delADNen lasclulas eucariotas.

Ubiquitina: Es una pequea protena reguladora que ha sido encontrada en la mayora de los tejidos de los organismos
eucariotas. Una de sus muchas funciones es dirigir el reciclaje de protenas. La ubiquitina puede asociarse a protenas
y marcarlas para su destruccin. El marcaje de ubiquitina dirige las protenas al proteosoma
Proteosoma: Es un complejo proteico grande presente en todas las clulas eucariotas y Archaea, as como en algunas
bacterias, que se encarga de realizar la degradacin de protenas (denominada protelisis) no necesarias o daadas
Protena Quinasa Una protena quinasa es una enzima que modifica otras protenas (sustratos),
mediante fosforilacin, y por tanto activndolas o desactivndolas
Cdk1: La quinasa dependiente de ciclina, es una protena muy conservada que funciona como
una serina/treonina quinasa,

SUMO: Es una pequea protena de aproximadamente 100 aminocidos que modifica covalentemente a otras
protenas en las clulas de diversos organismos.

Proteasas.- son enzimas que rompen los enlaces peptdicos de las

protenas. Usan una molcula de agua para hacerlo y por lo tanto se
clasifican como hidrolasas.
Endocitosis.- es el movimiento de materiales hacia adentro de la clula,
por la va de vesculas de membrana.
Autofagia.- La autofagia es un proceso catablico altamente conservado
en eucariotas, en el cual el citoplasma, incluyendo el exceso de orgnulos
o aquellos deteriorados o aberrantes, son secuestrados en vesculas de
doble membrana y liberados dentro del lisosoma/vacuola para su
descomposicin y eventual reciclado de las macromolculas resultantes.

PLEGAMIENTO Y PROCESAMIENTO DE
PROTENAS

CHAPERONAS Y PLEGAMIENTO DE
PROTENAS

os s
Dos lias
D miilia
fam
fa

Las
Laschaperonas
chaperonasHsp70
Hsp70y ylas
las
chaperoninas
chaperoninas

Hsp7o
Hsp7oestabilizan
estabilizanlas
lasprotenas
protenasno
noplegadas
plegadas
Muchos
Muchosde
delos
losorgnulos
orgnulossubcelulares.
subcelulares.
Estas
Estas protenas
protenas sese unen,
unen, de
de los
los polipptidos
polipptidos no
no
plegados,
plegados, manteniendo
manteniendo lala cadena
cadena polipeptdica
polipeptdica en
en
una
una configuracin
configuracin o o conformacin
conformacin extendida,
extendida,
impidiendo
impidiendolalaagregacin.
agregacin.
En
En este
este ambiente
ambiente aislado,
aislado, puede
puede proceder
proceder elel
plegamiento
plegamientoproteico
proteicomientras
mientrasque
queseseproviene
provienelala
agregacin
agregacinde
delos
lossegmentos
segmentosno
noplegados
plegadosde
delala
cadena
cadena polipeptdica
polipeptdica con
con otros
otros polipptidicos
polipptidicos no
no
plegados.
plegados.

ENZIMAS QUE CATALIZAN EL PLEGAMIENTO PROTEICO

La formacin de puentes
disulfuro entre residuos de
cistena es importante en la
estabilidad de la estructura
plegamiento
de
muchas
protenas .
Las clulas tambin al
menos dos tipo de enzimas
que catalizan el plegamiento
de protenas mediante la
rotuna
y
formacin
de
nuevos enlaces covalentes.
Las chaperonas, que facilitan
el
plegamiento
de
las
protenas mediante la unin
y
estabilizacin
de
intermediarios parcialmente
plegados.

REGULACIN DE LA FUNCIN DE
LAS PROTENAS

REGULACIN POR PEQUEAS

MOLCULAS

La mayora de enzimas son

reguladas por cambios en su
conformacin, produciendo
modificaciones
en
su
actividad
catalica
.
En
algunos casos estos cambios
se producen por la unin de
pequeas molculas, como
aminocidos o nucletidos.
Esta
regulacin
es
responsable del control de
las vas metablicas en las
que hay mecanismos de
inhibicin

La retro inhibicin es un ejemplo de regulacin alostrica en la

que una molcula reguladora se une a un sitio distinto del
centro activo, afectando a la actividad enzimtica.

Muchas protenas son

reguladas por la unin de GTP
o GDP , un ejemplo son las
protenas codificadas por el
oncogn (ras) , muy
estudiadas por su papel en el
control de la proliferacin
celular y en los canceres
humanos
Anlisis mediante la cristalografa
de rayos x
revelan diferencias
conformacionales muy sutiles pero
muy importantes, estas pequeas
diferencias en la conformacin de
las protenas se muestran en el
hecho de que mutaciones en los
genes (ras)contribuyen en un 20%

Por el contrario las protenas ras normales (no mutadas)

alternan entre las conformaciones de unin de a GTP y de
unin GDP, de tal forma que solo son activas bajo la influencia
de ciertas hormonas

FOSFORILAC
IN DE
PROTENAS
Procesos reversibles

en el
interior de la clula y su
funcin es activar o inhibir la
variedad
de
protenas
celulares
en
respuestas
ambientales.

Esta catalizada por enzimas

protena quinasas, las cuales
transfieren un grupo hidroxilo
de la cadena lateral de un
residuo de serina,treonina o
tirosina.
Se revierte por las enzimas
fosfatasas que catalizan la
hidrolisis de un grupo fosfato de
un aminocido fosforilado

Aparte
de
la
fosforila
cin
existe
otros
tipos de
modific
adores
proteico
s.

INTERACCIONES PROTENAPROTENA
Formadas
por
mltiples
subunidades
cada
una de estas es una
cadena polipeptdica
independiente
pueden ser idnticas
o tambin dos o mas
polipptidos
distintos,
esto
es
fundamental en la
regulacin
de
la
actividad
de
la
protena.

DEGRADACIN DE PROTENA
La cantidad de protenas en la clula esta regulada no slo
por su tasa de sntesis sino tambin por su tasa de
degradacin.
Muchas protenas que son degradadas rpidamente actan
como molculas reguladoras.
En clulas eucariotas son dos las rutas principales que se
encargan de la degradacin de protenas: la va de la
ubiquitinaproteasoma y la protelisis lisosmica.

VA DE LA UBIQUITINA - PROTEASOMA

La ruta principal de la degradacin selectiva de protenas en

clulas eucariotas usa la ubiquitina como un marcador de
protenas citoslicas y nucleares para una rpida protelisis.
Las protenas quedan marcadas para degradacin mediante la
unin de la ubiquitina del grupo amino de la cadena lateral de
un residuo de lisina.

La ubiquitina es
activada por la unin a
una enzima activadora
de ubiquitina E1

UBIQUITINACIN

Se transfiere a la
enzima conjugante de
la ubiquitina E2

Se trasfiere a la
protena diana por
accin de una tercera
enzima, denominada
ubiquitina ligasa. E3

 Un gran numero de protenas que controlan

procesos celulares fundamentes, son dianas
para los procesos de ubiquitinacin y
protelisis
La entrada en mitosis de las clulas eucariotas
est controlada en parte por la ciclina B, que es
una subunidad reguladora de una protena
quinasa llamada Cdk1. La Cdk1 tambin
activa un sistema de protelisis mediada por
ubiquitina que degrada la ciclina B cerca del
final de la mitosis. La degradacin de la ciclina
B inactiva a Cdk1, permitiendo que la clula
salga de la mitosis y entre en la interfase del
siguiente ciclo celular