Colegio Gimnasio

Campestre San Sebastin

REPASO
Temas a evaluar

Estructura de aminocidos.
Nomenclatura y clasificacin.
Propiedades fsicas y qumicas.
Sntesis de aminocidos.
Generalidades de las protenas.
Clasificacin de protenas
Propiedades y estructura de las protenas.
Funciones de las protenas.
Sntesis de protenas.
Enzimas.

ACUERDATE
Los aminocidos constituyen una clase de compuestos orgnicos que contienen
simultneamente los grupos funcionales amino (NH 2) y carboxilo (COOH). Aquellos que
forman parte de las protenas en los seres vivos poseen los grupos COOH y NH 2 unidos al
carbono a (el carbono adyacente al carbono carbonilo), por lo que se conocen como aaminocido. La estructura general de un -aminocido es:

La identidad del grupo R diferencia un aminocido de otro. Por ejemplo, en la glicina R es

un tomo de hidrgeno, mientras que en la alanina es un radical CH3.
Las protenas son macromolculas de alto peso molecular formadas por la unin de
aminocidos, constituidos bsicamente por: C, H, O, N. Las propiedades biolgicas de
protenas se relacionan con el tipo de aminocidos constituyentes y el orden en que estos
se encuentren acoplados.

Estas condiciones determinan la estructura tridimensional de las protenas, la cual tiene

gran importancia biolgica. Las protenas desempean funciones muy variadas en los
organismos vivos. Por ejemplo, constituyen el soporte fsico del cuerpo, en el
metabolismo, sirven como hormonas, portadores de vitaminas, oxgeno y bixido de
carbono y como enzimas.
Clasificacin de los aminocidos
Lo que caracteriza a los diferentes aminocidos es el grupo R unido al carbono . En este
sentido, existen aminocidos neutros, cidos y bsicos. En los neutros el grupo R
carece de carga y las cargas de los grupos NH2 y COOH disociados, se equilibran. En
este caso, R puede ser aliftico o aromtico. En los cidos, R presenta un grupo COOH
adicional, por lo que a pH neutro (cerca de 7,3 en el interior de las clulas) estos
aminocidos se encuentran disociados, como iones carboxilato. Por ltimo, los bsicos
poseen un grupo R capaz de protonarse, por ejemplo, un grupo amino, el cual al pH
celular se encuentra en forma de ion amonio.
De acuerdo con los requerimientos nutricionales de los organismos, los aminocidos se
clasifican como esenciales y no esenciales. Los primeros son aquellos que un organismo
no puede sintetizar por s mismo y por consiguiente deben obtenerse a travs de la dieta.
Para el hombre los aminocidos esenciales son los siguientes: triptfano, lisina,
fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina y metionina.

Tabla 1. Clasificacin de los aminocidos de acuerdo con el tipo de radical R unido al

carbono . Entre parntesis se indica la abreviatura del nombre.
La unin entre aminocidos ocurre a travs de la reaccin entre el OH del grupo carboxilo
de uno de los aminocidos y el grupo amino de otro, con prdida de una molcula de
agua, como se muestra a continuacin:

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

De acuerdo con el nmero de aminocidos que se encuentren acoplados, las cadenas se
denominan di, tri, tetra o polipptidos. Un pptido es una protena relativamente pequea,
de 50 o menos aminocidos. Cuando la cadena de aminocidos es mayor se habla de
protenas, en forma general.
Por otro lado, si una protena se compone nicamente de -aminocidos se denomina
simple, mientras que, si posee otros compuestos orgnicos en su estructura, como
carbohidratos, lpidos o fosfatos, entre otros, se trata entonces de una protena
conjugada. Estos grupos, no proteicos reciben el nombre de grupos prostticos. Por
ltimo, las protenas se dividen en fibrosas y globulares, de acuerdo con su forma.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
La mayora de las propiedades biolgicas, fsicas y qumicas de las protenas, dependen
de la forma tridimensional de las molculas. Los diferentes rasgos de esta forma son la
estructura de una protena.

Estructura primaria: describe la sucesin de aminocidos que forman la cadena

polipeptdica, sin tener en cuenta las interacciones internas entre diferentes
aminocidos de dicha cadena, que puedan ocasionar su plegamiento.

Estructura secundaria: en este nivel de estructura se describe la interaccin

entre diferentes secciones polares de la cadena peptdica. Generalmente, estas
interacciones se dan entre los grupos amino (especficamente residuos NH) y
carboxilo (residuos C=O) de diferentes aminocidos, dando como resultado la
formacin de puentes de hidrgeno.

Estructura terciaria: describe el plegamiento de estructuras secundarias como

hlices y lminas, sobre s mismas. Las fuerzas causantes de doblar estas
estructuras son: puentes disulfuro, formados entre aminocidos como cistena y
metionina y, fuerzas de repulsin y atraccin entre aminocidos hidrfobos e
hidrfilos con respecto al medio acuoso circundante.

Estructura cuaternaria: se refiere a la forma en que se agrupan varias protenas

(con una estructura terciaria definida) para formar grandes agregados,
multimricos. Las diferentes protenas se unen a travs de enlaces dbiles, no
covalentes como puentes de hidrgeno y uniones electrostticas.

Sntesis de aminocidos

A partir de cidos -halogenados: cuando un cido -halogenado se trata con

amoniaco se obtiene el aminocido correspondiente:

Observa que el grupo R presente en el cido se conserva en el aminocido, por lo

que, a travs de este mtodo es posible sintetizar aminocidos especficos.

Sntesis cianhdrica: llamada tambin mtodo de Strecker, se fundamenta en la

accin del cido cianhdrico sobre el grupo carbonilo de un aldehdo, para formar
una cianhidrina, que luego, en presencia de amoniaco, experimenta la sustitucin
de un grupo OH por un NH2, dando lugar a un amino-nitrilo. Este compuesto, por
hidrlisis, genera el aminocido. A continuacin se muestra la sntesis de
fenilalanina, a travs de este mtodo:

SNTESIS DE PROTENAS
El proceso de sntesis de protenas se puede resumir en tres etapas:

Iniciacin
Elongacin
Terminacin

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin: cuando las protenas se calientan, se exponen a la accin de

radiacin ultravioleta o se tratan con soluciones de diferente naturaleza, alcohol,

cidos o bases diluidas, acetona, etc.

Punto isoelctrico: dado que los extremos N-terminal y C-terminal de una
protena conservan la capacidad de ionizarse dependiendo del medio en donde se
encuentre dicha protena, es posible definir el punto isoelctrico de un polipptido

como el pH al cual los iones positivo y negativo se encuentran en equilibrio.

Reacciones coloreadas: existen una serie de pruebas qumicas para determinar
la presencia de protenas en una solucin o para identificar tipos especficos de

aminocidos en una protena.

Hidrlisis: los enlaces peptdicos de una protena cualquiera se pueden romper si
se la trata con un cido fuerte (por ejemplo, HCl o H 2SO4) a altas temperaturas
(110 C).

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas cumplen numerosas funciones dentro de los organismos vivos,

constituyendo cerca del 50% del peso seco de la mayora de los organismos. A
continuacin

mencionaremos

algunas

de

las

ms

importantes,

profundizando

especialmente en la accin enzimtica de estas macromolculas.

Funcin estructural
Las protenas son el material del cual estn hechas muchas estructuras de soporte
y proteccin externa, como la membrana celular, los cilios y los flagelos, las uas,

la piel y el pelo, los tendones y los msculos y las telaraas, entre otras.
Funcin de transporte
Algunas protenas transportan sustancias de un lugar a otro dentro del organismo.
Por ejemplo, la hemoglobina presente en los glbulos rojos de la sangre, es la
responsable de la fijacin y el transporte de oxgeno, desde los pulmones hacia

todas las clulas del cuerpo.

Funcin de defensa
Los anticuerpos, que defienden al organismo de agresores externos son protenas
altamente especficas, que slo actan en contra de determinados patgenos,

como si fueran una imagen especular de estos que los neutralizan.

Funcin enzimtica
Las enzimas son catalizadores biolgicos que hacen posible la ocurrencia de
reacciones vitales para los organismos, que de otra forma no ocurriran o para las
cuales seran necesarias temperaturas demasiado altas para permitir la
supervivencia de dicho organismo.

Las enzimas
Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones qumicas, regulan los procesos
metablicos.
En el caso de las enzimas, podemos identificar tres tipos de aminocidos:

Aminocidos estructurales: constituyen el armazn bsico o esqueleto de la

molcula.
Aminocidos de unin o fijacin: participan en la formacin del complejo

enzima-sustrato o complejo activado.

Aminocidos catalticos: participan directamente en la transformacin qumica
del sustrato.

Coenzimas y cofactores
Muchas enzimas necesitan una segunda molcula para cumplir su funcin cataltica, que
puede ser de carcter orgnico o inorgnico.
Coenzimas: son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, que por lo general deben
ser obtenidas de fuentes externas al organismo que las requiere, pues este no es capaz
de sintetizarlas.
Cofactores: entre los ms importantes estn los iones Zn2+, Co3+, K+, Fe2+, Mg2+ y Mn2+.
Estos elementos deben ser ingeridos diariamente en dosis muy bajas, por lo que se
conocen como oligoelementos o minerales traza.
Metabolismo de aminocidos y protenas

Muchos de los alimentos que consumimos diariamente son ricos en protenas. Para poder
utilizar estas macromolculas, es necesario romper los enlaces peptdicos que unen los
diferentes aminocidos.
La digestin de las protenas presentes en los alimentos empieza en el estmago. All, se
secreta una enzima, la pepsina, cuya funcin es catalizar la hidrlisis de los enlaces
peptdicos de las protenas, con el fin de obtener pptidos ms pequeos. El interior del
estmago, en condiciones habituales, tiene un pH que oscila entre 1,6 y 1,8. Estas
condiciones son ideales para la accin de la pepsina, cuyo pH ptimo est entre 1,5 y 2.
Los aminocidos llegan finalmente a las clulas, donde son empleados, principalmente,
para sintetizar nuevas protenas.