DINÁMICA DE LA LIBERACIÓN DEL OXÍGENO DE LA MIOGLOBINA

La mioglobina tiene afinidad elevada por el oxígeno (P50 = 4mmHg). A la

concentración que existe en los capilares (30 mmHg), la mioglobina de los tejidos
adyacentes esta casi saturada, ya que a alta presión saturación es casi 1. Cuando
las células están metabólicamente activas su OP2 interna disminuye hasta valores
mucho más bajos. En estas condiciones, la mioglobina descargará su oxígeno.
Así pues, la afinidad del oxígeno podría modularse a nivel molecular mediante la
regulación de la unión o de la liberación.

El proceso limitante de la velocidad de liberación del oxígeno es la apertura

de un camino para que la molécula de O2 escape del bolsillo hemo. La
apertura se realiza mediante la modificación de la estructura terciaria.
Imagen
a) La molécula de O2 se ha liberado del lugar de unión, pero rebota del
bolsillo del hemo y puede volver a unirse.
b) El O2 liberado se escapa si las fluctuaciones de la estructura de la
mioglobina abren un camino hacia el exterior.

HEMOGLOBINA
No existe ningún tipo de contacto entre las subunidades iguales, se puede decir que es un dímero αß.

Curvas de unión requerida para una proteína transportadora

Una proteína transportadora debe estar saturada a la presión parcial de los pulmones (100 mmHg) e
insaturada a la presión parcial de los tejidos (30 mmHg).
Si la proteína transportadora tuviera una curva de unión hiperbólica como la de mioglobina, ese
comportamiento sería imposible de alcanzar.
Las proteínas transportadoras han evolucionado hasta tener un curva de unión sigmoidea.
Curva sigmoidea es muy eficaz ya que permite estar saturada a grandes presiones e insaturada a bajas
presiones.
Este comportamiento es posible por una interacción cooperativa entre los lugares de unión del oxígeno.
La ocupación de los primeros lugares aumenta la afinidad de los demás lugares por el oxígeno.