Transporte de Oxigênio

Transporte de Oxigênio

Propriedades da Hemoglobina
 Transporte de O2

• O2 Dissolvido 2%

• O2 Transportado 98%
Pressões Parciais dos Gases
Respiratórios Importantes ao
NIVEL DO MAR

pO2 - 104 mmHg

pCO2 - 40 mmHg

Vapor d'agua – 47 mmHg

 Lei de Dalton

A pressão de uma mistura gasosa é igual a

soma das pressões parciais dos compostos.

P = Σ pi
 Questão # 1

P ar seco = par – pvapor = 745 - 47 = 698 mmHg

PO2 = 14.8 / 100 x 698 = 103.3 mmHg

pCO2 = 5.6 /100 x 698 = 39.08 mmHg

 Lei de Henry

A massa de um gás que se dissolverá em um

dado volume de líquido é diretamente
proporcional a pressão do gás (T = cte)

S = α pi
S = solubilidade do gás
α= coeficiente de absorção do gás
pi = pressão parcial do gás
 Questão # 2

P ar seco = 752 - 47 = 705 mmHg

P O2 = 14.5 / 100 x 705 = 102.2 mmHg

α = 0.023 cc / ml sangue x atm

pO2 = 102.2 mmHg = 0.134 atm

SO2 = 0.023 x 0.134 = 0.0031 cc / ml sangue

Ou
SO2 = 0.31 % vol O2 dissolvido
Mioglobina

Hemoglobina
 Hemoglobina

- Transporte de O2

- Transporte de CO2

- Tamponamento
 Mioglobina

• 1 cadeia polipeptídica (153 AA)

• 1 grupo Hemo
• MM = 17000
• Fixa uma molécula de O2
• Afinidade pelo O2 não depende do pH
 Hemoglobina

• 4 cadeias polipeptídicas (2 α e 2 β)
(α = 141 AA; β = 146 AA)
• 4 grupos Hemos
• MM = 68000
• Fixa 4 moléculas de O2
• Afinidade pelo O2 depende do pH
HEMOGLOBINA
Grupo Hemo
Valência do Ferro
Grupo Hemo
Grupo Hemo

Anel Pirrolico(4)
Grupo Hemo

Pte
metenica
Grupo Hemo

Propionato (2)
Grupo Hemo

Vinil (2)
Grupo Hemo

Metila (4)
Grupo Hemo
Ligação do O2
Grupo Hemo
HEMOGLOBINA
 Estado de Oxidação
do Ferro

FERROSO (Fe +2 ) - Ferrohemoglobima

FERRICO (Fe +3 ) - Ferrihemoglobina

 Hb dentro da Célula

- manutenção do Fe ligado à Hb no seu

estado funcionante

- livre no plasma – diminui a meia-vida

 Hemoglobina

• Mulhres : 0.14 g / ml de sangue

• Homens : 0.16 g / ml de sangue

70 Kg – 900 g de Hb
0.3 g / h é sintetizado
Espectro de Absorção da Hb
Hb

Hb-O2
Saturação da Hb e da Mb pelo O2
HEMOGLOBINA
Processo Cooperativo na ligação
do O2
Fatores que afetam a afinidade da
Hemoglobina pelo O2

• pH
• Temperatura
• pCO2
• 2,3-difosfoglicerato (DPG)
• CO
Efeito do pH na Afinidade da Hb pelo O2
Efeito da temperatura na Afinidade da Hb
pelo O2
Efeito do pCO2 na Afinidade da
Hb pelo O2
Fatores que afetam a afinidade da
Hemoglobina pelo O2
2,3-difosfoglicerato (DPG)

Brewer, 1974
Efeito do DPG na Afinidade da Hb pelo O2
Sítio de Ligação do DPG
Ligação do DPG
 Origem do 2,3-DPG

A energia do eritrócito é obtida

pela via glicolitica aneórobica

- NADH
- ATP
- 2,3-DPG
 A síntese do 2,3-DPG está sob controle
do difosfoglicerato- mutase (BGPM)

A degradação do 2,3-DPG está sob

controle do difosfoglicerato- fosfatase
(BPGP)
Os Fatores que Regulam a
Síntese e Degradação do
2,3 DPG

pO2
pH
 Alta altitude maior quantidade de
2,3-DPG

< pO2 > desoxihemoglobina

2,3-DPG > afinidade pela desoxihemoglobina

Resulta em < 2,3-DPG livre

2,3-DPG é sintetizada
Hemoglobina Fetal
Hemoglobina Fetal
 His - 143 Ser-143

Ser
 Efeito Bohr

O2, CO2, H+

Tecidos

CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-

Hb + O2
(liberado)
1904
Fatores que afetam a afinidade da
Hemoglobina pelo O2
 Efeito Bohr

O2, CO2, H+

Tecidos

CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-

Hb + O2
(liberado)
Anel Imidazol do Aminoácido Histidina
 Efeito Bohr

O2, CO2, H+

Pulmões

Hb-H + O2 ↔ Hb-O2 + H+

H++ HCO3- ↔ H2CO3 ↔ H2O + CO2

(liberado)
Os Fatores que Regulam a
Síntese e Degradação do
2,3 DPG

pO2
pH
 pH regula
Síntese e Degradação do 2,3-DPG

A desoxihemoglobina – pH alcalino

( síntese do 2,3-DPG ativada)

(degradação do 2,3-DPG inibida)
 A síntese do 2,3-DPG está sob controle
do difosfoglicerato- mutase (BGPM)

A degradação do 2,3-DPG está sob

controle do difosfoglicerato- fosfatase
(BPGP)
 pH regula
Síntese e Degradação do 2,3-DPG

A desoxihemoglobina – pH alcalino

( síntese do 2,3-DPG ativada)

(degradação do 2,3-DPG inibida)