UNIVERSIDAD DE SANTANDER TALLER METABOLISMO PROTICO BIOQUMICA Contestar cada una de las siguientes preguntas relacionadas con el metabolismo

de las protenas.

1. Mencionar qu productos de importancia fisiolgica derivan de los aminocidos, especificando qu aminocido o aminocidos permiten su sntesis. 2. Cules son los requerimientos diarios de protena en un individuo? 3. Qu se entiende por recambio protenico y a qu valor corresponde diariamente en un adulto? 4. Qu se entiende por vida media de una protena. Citar ejemplos. 5. Qu sucede con la protena o aminocidos ingeridos en exceso en una persona ? 6. Elaborar un esquema que ilustre las principales vas de degradacin de las protenas. 7. Elaborar un esquema en el que se ilustre cules son las enzimas que participan en la digestin (hidrlisis) de las protenas de la dieta. 8. Citar un ejemplo (reaccin) en el que se ilustre la transaminacin que sufren los aminocidos en la clula. 9. Qu relacin tiene el Fosfato de Piridoxal con las reacciones de transaminacin? 10. Acerca de las transaminasas, qu otro nombre reciben y mencionar dos caractersticas de ellas. 11. Mediante un ejemplo ( reaccin ) indicar en qu cosiste la reaccin de desaminacin oxidativa 12. Cul es el aminocido que es desaminado con mayor frecuencia en la clula y cul es la razn ? 13. Qu nombre reciben las enzimas que participan en las reacciones de desaminacin oxidativa? 14. Qu importancia representan para la clula las reacciones de transaminacin y desaminacin oxidativa, respectivamente? 15. Qu importancia tienen para la clula las reacciones de descarboxilacin. Indicar una reaccin de descarboxilacin de un aminocido. 16. Qu funcin cumplen en el metabolismo proteico cada una de las siguientes enzimas : a. Endopeptidasa b. Carboxipeptidasa c. Exopeptidasa d. Aminopeptidadasa e. Transaminasas f. Glutmico deshidrogenasa g. Peptidasas 17. Qu se entiende por cimgenos? Citar ejemplos

18. Qu se entiende por Balance nitrogenado 19. Qu se entiende por balance nitrogenado positivo y negativo ? Citar ejemplos respectivamente. 20. En forma de qu compuestos los diferentes el ser humano excreta el nitrgeno proveniente de los aminocidos ? 21. Qu se entiende por : a. Oganismos Ureotlicos b. Organismos Amonotlicos c. Organismos Uricotlicos 22. Acerca del Amoniaco: a. De dnde proviene b. Cul es su concentracin normal en sangre? c. Qu sucede si sus niveles sanguneos aumentan? d. Cmo se regulan sus niveles en sangre? 23. Acerca de la Urea: a. Definicin b. Estructura c. Lugar de sntesis 24. Acerca del Ciclo de la Urea: a. Entender cada una de las reacciones que suceden en l b. Cules son los sustratos y enzimas que participan en l? c. Qu particularidad tienen los sustratos y productos que participan en l? d. En qu rgano se lleva a cabo? e. Qu implicaciones tendr el que exista la deficiencia de una o varias enzimas 25. Qu se entiende por Fijacin de Nitrgeno? 26. Elaborar un mapa conceptual sobre la Fijacin y utilizacin del nitrgeno realizada por los diferentes organismos vivos. 27. Acerca del esqueleto carbonado de los aminocidos: a. Indicar en un aminocido cualquiera cul es su esqueleto carbonado b. Qu uso le da la clula al esqueleto carbonado de cada uno de los aminocidos? c. Qu se entiende por: Aminocido glucognico Aminocido cetognico Aminocido mixto Citar ejemplos respectivamente. 28. Se puede afirmar que las protenas al igual que los carbohidratos y lpidos cumplen funciones energticas en la clula ? Justificar su respuesta.

SOLUCION

1. Mencionar qu productos de importancia fisiolgica derivan de los aminocidos, especificando qu aminocido o aminocidos permiten su sntesis.
las protenas, me falta un pocooo yo se la estoy enviandoo

2. Cules son los requerimientos diarios de protena en un individuo?

Las protenas son grandes molculas constituidas por aminocidos. Son los nutrientes que desempean un mayor nmero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Forman parte de la estructura de los tejidos y por otro lado tienen funcin metablica y reguladora.

3. Qu se entiende por recambio protenico y a qu valor corresponde diariamente en un adulto?

Se basa en la degradacin de protenas a Aminocidos para la formacin de nuevas protenas y as evitar la acumulacin de protenas anmalas. En cuanto al recambio diario de protenas en el adulto normal se sintetizan y degradan de a 200 y 500 g de nueva protena.

4. Qu se entiende por vida media de una protena. Citar ejemplos.

Se entiende por vida media de una protena al tiempo de funcionalidad de una misma que puede variar de unas horas hasta meses como por ejemplo: las histonas H2A,H2B,H3,H4 tienen una vida media superior alas 200 horas o la protena quinasa C que tiene un tiempo de funcionalidad no mayor alas 2 horas.

5. Qu sucede con la protena o aminocidos ingeridos en exceso en una persona? ya este hecho cote se lo enva 6. Elaborar un esquema que ilustre las principales vas de degradacin de las protenas.

Degradacin de protenas

Se conoce

Protelisis

Tiene 3 tipos de enzimas

proteolticas

Proteosoma Degrada protenas plegadas o envejecidas las cuales estn marcadas por: Ubiquitia

Serinproteinasas Proteinasas con un grupo serina

Proteinasas

Peptidasas De acuerdo a su sitio de accin se clasifican

Endopeptida sas Hidrolizan enlaces peptdicos en el interior de las cadenas polipeptidicas

Exopeptid asas Actan sobre el terminal Actan sobre el N terminal Aminopeptidi co Actan sobre el C terminal carboxipeptidi co

7. Elaborar un esquema en el que se ilustre cules son las enzimas que participan en la digestin (hidrlisis) de las protenas de la dieta.

8. Citar un ejemplo (reaccin) en el que se ilustre la transaminacion que sufren los aminocidos en la clula.

9. Qu relacin tiene el Fosfato de Piridoxal con las reacciones de transaminacin?

La primera es la reaccin entre un aminocido y un alfa-cetocido, en la que el grupo amino es transferido del aminocido a ste, con la consiguiente conversin del aminocido en su correspondiente alfa-cetocido. Despus de la formacin de glutamato, ste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetocidos por varias reacciones reversibles de transaminacin: donacin libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminocido al grupo ceto alfa de un alfa-cetocido, acompaado de la formacin de un nuevo aminocido y un nuevo alfa-cetocido. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prosttico, una razn importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.

10. Acerca de las transaminasas, qu otro nombre reciben y mencionar dos caractersticas de ellas.
Las transaminasas o (aminotransfersas) son unas enzimas, principalmente localizadas en el hgado. Estas enzimas son importantes en la produccin de varios aminocidos, y su medicin en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades, y en especial para evidenciar la presencia de dao heptico.

Las reacciones de transaminacin son fcilmente reversibles y son muy importantes en el metabolismo proteico. Todos los aminocidos (excepto lisina y treonina) participan en reacciones de transaminacin con los -cetoacidos: -cetoacidos Piruvato alanina Oxalacetato aspartato -cetoglutarato glutamato

11. Mediante un ejemplo (reaccin) indicar en qu cosiste la reaccin de desaminacin oxidativa.

Glutamato + H2O + NAD(P) 2 H+

a-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H +

El glutamato obtenido en la transaminacin es capaz de perder su grupo amino por una reaccin de desaminacin oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima est altamente expresada en el hgado y se localiza en la matriz mitocondrial. Utiliza NAD+ o NADP+ como cofactor que se reduce durante la reaccin. El glutamato pierde el grupo amino y el carbono se oxida a carbonilo, dando -cetoglutarato como producto, como se indica en la reaccin:

12. Cul es el aminocido que es desaminado con mayor frecuencia en la clula y cul es la razn? 13. Qu nombre reciben las enzimas que participan en las reacciones de desaminacin oxidativa?

La enzima que participa en esta reaccin es la glutamato deshidrogenasa. La glutamato deshidrogenasa es una enzima alostrica sujeta a control inhibitorio por GTP (y ATP) y estimulatorio por ADP (y GDP).

14. Qu importancia representan para la clula las reacciones de transaminacin y desaminacin oxidativa, respectivamente?
Las transaminasas son importantes ya que responsables de la redistribucin de grupos amino de los aminocidos y proveen al organismo de aquellos aminocidos no esenciales que estn en dficit.

15. Qu importancia tienen para la clula las reacciones de descarboxilacin. Indicar una reaccin de descarboxilacin de un aminocido.
La descarboxilacin es una reaccin metablica fundamental durante la oxidacin de molculas orgnicas, catalizada por enzimas del tipo descarboxilasa. La descarboxilacin del piruvato es una reaccin clave de la respiracin aerbica en la cual una molcula de piruvato pierde su grupo carboxilo en forma de CO2 y rinde acetil CoA, que ingresa en el ciclo de Krebs; en el ciclo de Krebs se producen descarboxilaciones adicionales.

16. Qu funcin cumplen en el metabolismo proteico cada una de las siguientes enzimas :
a. b.

Endopeptidasa: Carboxipeptidasa: las carboxipeptidasas son unas enzimas proteolticas, es decir,

protenas que tienen como funcin la degradacin de otras protenas o pptidos, que participan activamente en procesos digestivos, de coagulacin sangunea o en la maduracin de hormonas, las carboxipeptidasas A y B son exopeptidasas que clivan el terminal carboxilo. Ambas son activadas por tripsina, son metaloproteasas pues requieren zinc para la catlisis. Cada vez que la tripsina corta una protena, se queda un pedazo de protena que tiene o lisina o arginina en el terminal carboxilo. Las carboxipeptidasas puede remover ese pedazo.

c. d. e.

Exopeptidasa: Aminopeptidadasa: Transaminasas: Las transaminasas (o aminotransferasas) so enzimas transferasas que

catalizan la reaccin de transferencia del grupo amino (-NH2) de un aminocido a un cetoglutarato (un -cetocido). Estas enzimas son importantes en la produccin de varios aminocidos, y su medicin en sangre se utiliza para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades.

f.

Glutmico deshidrogenasa: La glutamato deshidrogenasa es una enzima alostrica

sujeta a control inhibitorio por GTP (y ATP) y estimulatorio por ADP (y GDP). De esta forma, cuando los aminocidos son necesarios para la produccin de energa, la actividad de la enzima aumenta y, por el contrario cuando los niveles de nucletidos trifosfatos son altos, su actividad disminuye. La reaccin de la glutamato deshidrogenasa es reversible y el sentido de la misma depende de la concentracin de reactivos y productos. Por lo tanto, la enzima forma parte tanto de la degradacin de aminocidos como de su biosntesis, dado que el glutamato puede participar en reacciones de transaminacin. La accin combinada de transaminasas y la glutamato deshidrogenasa se conoce como transdesaminacin,

g.

Peptidasas:

17. Qu se entiende por cimgenos? Citar ejemplos.

Un zimgeno o proenzima es una protena inactiva o precursor enzimtico inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catlisis. Ejemplos: Angiotensingeno. Tripsingeno. Quimotripsingeno. Pepsingeno. proelastasa

18. Qu se entiende por Balance nitrogenado.

El balance nitrogenado se refiere al balance de protenas, porque la mayor parte del N corporal est en los aminocidos que componen las protenas. El balance nitrogenado equivale al nitrgeno ingerido (un gramo de nitrgeno procede de 6,25 gramos de protenas) menos el nitrgeno eliminado, que fundamentalmente es el presente en la orina, en forma de urea, aparte de unos 4 gramos diarios que se eliminan por las heces y piel. El nitrgeno ureico se obtiene multiplicando por 0,467 la cantidad de urea presente en la orina de 24 horas.

19. Qu se entiende por balance nitrogenado positivo y negativo? Citar ejemplos respectivamente.
En la situacin de equilibrio nitrogenado negativo se excreta mayor cantidad de nitrgeno del que se ingiere. Esto tiene lugar en la inanicin, la desnutricin proteica y en ciertas enfermedades que cursan con catabolismo aumentado. Ejemplos: Desnutricin proteica, Senectud, Fiebre severa, Diabetes no controlada, Neoplasias, avanzadas, Perodo post-quirrgico, Traumatismos, Quemaduras extensas, Sepsis e infecciones y en algunos casos en la vejes. El equilibrio nitrogenado positivo es cuando lo ingerido supera a lo excretado. Ejemplos: en la Niez (crecimiento y desarrollo), en mujeres gestantes y Perodo post-inanicin.

20. En forma de qu compuestos los diferentes el ser humano excreta el nitrgeno proveniente de los aminocidos?
El nitrgeno sale del cuerpo como urea y es excretado por algunas secreciones como heces, orina y sudor.

21. Qu se entiende por :

a. Organismos Ureotlicos: son aquellos animales que excretan urea como principal catablico nitrogenado, es decir, que excretan el exceso de nitrgeno en forma de urea como (anfibios, quelonios, mamferos y elasmobranquios) b. Organismos Amonotlicos: (insectos acuticos y peces): excretan directamente amonio, es decir, que excretan el exceso de nitrgeno en forma de amoniaco c. Organismos Uricotlicos: (insectos, aves y reptiles terrestres): excretan cido rico, es decir, que excretan el exceso de nitrgeno en forma de cido rico.

22. Acerca del Amoniaco:

a.

De dnde proviene: En los animales ureotlicos, el amonaco proveniente de la prdida

de los grupos amino y se convierte en urea en las mitocondrias hepticas a travs del denominado ciclo de la urea. El amoniaco se forma en las mitocondrias de los hepatocitos a partir del glutamato por desaminacin oxidativa. Otro origen posible de amonaco heptico es la degradacin bacteriana de los aminocidos intestinales. El amonaco as liberado, se absorbe y llega al hgado por la vena porta. Asimismo, el amonaco puede provenir del catabolismo de algunos neurotransmisores como catecolaminas, serotonina e histamina, que son degradadas por enzimas especficas localizadas a nivel cerebral o perifrico. Estas enzimas liberan amonaco por oxidacin de la amina. Finalmente, el amonaco circulante puede originarse a partir de la degradacin de bases pricas y pirimidnicas.

b.

Cul es su concentracin normal en sangre?

La concentracin normal promedio en el plasma es de 0.26 mg/dl.

c.

Qu sucede si sus niveles sanguneos aumentan?

A concentraciones mayores de amonio (>0.2 mM): puede presentarse visin borrosa, prdida de conciencia, letargia, lesiones cerebrales, coma. d.

Cmo se regulan sus niveles en sangre?

23. Acerca de la Urea: a. Definicin: La molcula de urea, es un producto de desecho condensado dnde
el tomo de carbono se excreta en su estado ms oxidado, y los dos grupos amino, incorporndose de distinta forma y en distintos puntos del ciclo, pueden provenir de cualquier aminocido.

b. Estructura c. Lugar de sntesis 24. Acerca del Ciclo de la Urea: a. Entender cada una de las reacciones que suceden en l
El ciclo consta de una secuencia de cinco reacciones catalizadas enzimticamente que se desarrollan las dos primeras en las mitocondrias y las restantes en el citoplasma: 1) La primera reaccin, se desarrolla en la matriz mitocondrial. Amoniaco+bicarbonato =carbamoil fosfato. Enzima: carbamoil fosfato sintetasa l Gasto de ATP. 2) Esta reaccin tambin se da en la mitocondria. Carbamoil fosfato+ornitina= citrulina. Enzima: ornitina transcarbamilasa 3) Se produce en el citosol. Citrulina+aspartato+ATP= argininsuccinato. Enzima: argininsuccinato sintetasa. 4) argininsuccinato+arginina+fumarato Enzima: argininosuccinasa. 5) La ltima reaccin la cataliza la arginasa que rompe la molcula de arginina dando urea y ornitina, sta ltima es transportada a la mitocondria para recomenzar el ciclo. Arginina= urea+ornitina. Enzima: arginasa

b. Cules son los sustratos y enzimas que participan en l? Las enzimas que participan en el son:
carbamoil fosfato sintetasa l ornitina transcarbamilasa argininsuccinato sintetasa.

argininosuccinasa. Arginasa Los sustratos son:

c. Qu particularidad tienen los sustratos y productos que participan en l? d. En qu rgano se lleva a cabo?
las dos primeras reacciones enzimticas del mitocondrial y las otras tres en el citosol. ciclo de la urea se lleva acabo en la matriz

e. Qu implicaciones tendr el que exista la deficiencia de una o varias enzimas. 25. Qu se entiende por Fijacin de Nitrgeno? 26. Elaborar un mapa conceptual sobre la Fijacin y utilizacin del nitrgeno realizada por los diferentes organismos vivos. 27. Acerca del esqueleto carbonado de los aminocidos: a. Indicar en un aminocido cualquiera cul es su esqueleto carbonado b. Qu uso le da la clula al esqueleto carbonado de cada uno de los aminocidos?
Los esqueletos carbonatados de los aminocidos liberados durante la transaminacion y desaminacion son tranformados en 7 metabolitos, -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxalacetato, piruvato, acetil CoA, y acetoacetil, que luego se oxidan en el ciclo de Krebs hasta CO2 y agua produciendo ATP.

c. Qu se entiende por:
Segn el metabolito que forme su esqueleto carbonatado encontramos aminocidos: Aminocido glucognico: aquellos cuyo esqueleto carbonatado se transforma en metabolitos que originan glucosa. Ejemplos: glicina, alanina, valina, leucina, fenilalanina, tirosina, aspartato.glutamato, prolina, arginina, serina, treonina. Aminocido cetognico : aquellos cuyo esqueleto carbonatado se transforma en metabolitos que originan cuerpos cetonicos. Ejemplos: fenialanina, la tirosina, la leucina, la isoleucina, el triptofano y la leucina. Aminocido mixto: aquellos cuyo esqueleto carbonatado se transforma en metabolitos que originan tanto glucosa como cuerpos cetonicos. Ejemplos: leucina, fenialanina, tirosina.

Citar ejemplos respectivamente. 28. Se puede afirmar que las protenas al igual que los carbohidratos y lpidos cumplen funciones energticas en la clula ? Justificar su respuesta.

Bibliografa . http://books.google.com.co/books?id=f61Mvdvl60C&printsec=frontcover&dq=bioquimica&source=bl&ots=oV4-ku1HT&sig=V2xkr-q6Nxj3D1yCIzdvYt6_ACE&hl=es&sa=X&ei=TBk5UNzTCez0QH_54DYBA&ved=0CC8Q6wEwAA#v=onepage&q=bioquimica&f=false . http://proteinas.org.es/aminoacidos

. http://books.google.com.co/books? id=EFUP472dyEMC&pg=PA73&lpg=PA73&dq=aminoacidos+presentes+en+las +proteinas&source=bl&ots=OBMcZvATeO&sig=S1gO9D1hINpkPEBlE9m6mq8 xXPE&hl=es#v=onepage&q=aminoacidos%20presentes%20en%20las %20proteinas&f=false . https://www.pfizer.es/salud/prevencion_habitos_saludables/dietas_nutricion/req uerimientos_diarios_proteinas_rda.html . http://es.scribd.com/doc/2975077/79/Recambio-proteico . http://mural.uv.es/monavi/disco/primero/bioquimica/Tema39.pdf . http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php? mod=content_detail&id=78 . http://digitum.um.es/xmlui/bitstream/10201/6236/1/Proteolisis%20Intracelular %20Recambio%20Proteico.pdf . http://books.google.com.co/books? id=wyF664URAbcC&pg=PA196&lpg=PA196&dq=valor+diario+recambio+protei co&source=bl&ots=slEB_e1tse&sig=Swg8JkmmLbqVXcpW_AFVx97k5NY&hl= es#v=onepage&q&f=false http://www.saludalia.com/docs/Salud/web_saludalia/pruebas_diagnosticas/doc/ doc_transaminasas.htm 576- 580 cap 5 bioquimica bsica de marks segunda edicin http://www.fmv-uba.org.ar/grado/medicina/ciclo_biomedico/segundo_a %C3%B1o/bioquimica/Seminario12/sem12file3.pdf
Bioqumica de los procesos metablicos
Escrito por scar Cuamatzi Tapia 247

http://enciclopedia.us.es/index.php/Balance_nitrogenado quimicainorganica volumen2 duward.f,shriver,p.w.tkins,cooper.h.langford. http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/nitro.pdf http://www.bioygeo.info/pdf/12_%20Catabolismo.pdf http://www.fmv-uba.org.ar/grado/medicina/ciclo_biomedico/segundo_a %C3%B1o/bioquimica/Seminario12/sem12file3.pdf