PROPRIEDADES

FUNCIONAIS:

PROTENAS PROPRIEDADES FUNCIONAIS

Profa. Marina Oliveira Curso de Nutrio, Bioqumica dos Alimentos, Faculdade So Miguel

Solubilidade Gelificao Formao de fibras Emulsificao Formao de espumas

SENSORIAIS: Textura, Cor, Sabor e aroma

PROPRIEDADES FUNCIONAIS
DEFINIO So definidas como as propriedades fsico-qumicas que afetam seu comportamento em sistemas alimentares durante o preparo, processo, armazenamento, consumo e distribuio para qualidade e atributos sensoriais. Determinam a sua utilizao. Podem ser modificadas por agentes fsicos, qumicos e biolgicos, nos processo de obteno ou isolamento.
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PROPRIEDADES FUNCIONAIS
PROPRIEDADES: HIDRATAO: depende das interaes gua protena. Compreende propriedades como: absoro e reteno, molhabilidade, formao de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. RELACIONADAS COM INTERAES COM INTERAES PROTENAS-PROTENAS: formao de gel, coagulao, formao de estruturas com fibras e gluten. DE SUPERFCIE: emulsificao, formao de espumas, formao de pelculas Essas propriedades no so independentes.

PROTENAS
SOLUBILIDADE
As protenas interagem com a gua atravs de tomos na ligaes peptdicas (dipolo-dipolo e pontes de H) ou atravs da cadeias laterais dos aas (interaes com grupos polares). Depende de: pH, fora inica e temperatura.

PROTENAS
SOLUBILIDADE
INFLUENCIA DO pH: em valores > ou < que o ponto isoeltrico, a PROT apresenta carga + ou - e as molculas de gua podem interagir com essas cargas, solubilizando. Cadeias com cargas de mesmo sinal podem se repelir aumentando a dispersibilidade em gua.

PROTENAS
SOLUBILIDADE
INFLUENCIA DO pH:

PROTENAS
SOLUBILIDADE
FORA IONICA:

pH de menor solubilidade = pI da proteina (qtd de cargas iguais) no proporciona a repulso com formao de precipitado - H pouca interao com a gua no ponto isoeltrico

ions de sais neutros aumenta a solubilidade, efeito salting in ( [ ] de 0,5 a 1,0 mol/L) se [ ] maior salting out, diminuio da solubilidade, competio pela gua

PROTENAS
SOLUBILIDADE
TEMPERATURA: soluveis em TC ambiente e tende a aumentar a medida que se eleva at 40-50C. Acima dessa TC DESNATURAO, solubilidade tende a cair

VISCOSIDADE
CONCEITO: A viscosidade de um fluido a medida da sua resitencia a fluir ou a romper-se. A viscosidade dos fluidos proteicos est diretamente relacionada com o dimetro aparente das molculas dispersas e depende das caractersticas prprias de cada protena, das interaes agua-protena e protenaprotena. Ex: agitao promove diminuio e depois retorno

GELIFICAO
GELEIFICAO PROTEICA
Consiste na formao de uma rede protica a partir de protenas previamente desnaturadas com posterior agregao de forma ordenada (interaes prot.prot.). Desempenha papel fundamental em: prod. Lacteos, carne cozida, gelatinas, massa de po etc.

GELIFICAO
Passos para obteno de GEL protico:

1) 2)

3) 4)

Desnaturao protica Separao das molculas proticas: na prot. Nativa, os grupos hidrofbicos esto voltados para o interior da molcula e ficam a descoberto durante a separao, o que potencializa as interaes entre as protenas. Interao protena-protena Agregao posterior

Deve haver equilbrio entre as foras atrativas e repulsivas das cadeias polipeptdicas para a formao do gel protico.

TEXTURIZAO
Ocorre pela separao das cadeias polipeptidicas das protenas globulares (por ruptura das ligaes intramoleculares) e posterior estabilizao dessas cadeias estiradas mediante a criao de ligaes intermoleculares. PRODUTO FINAL boa capacidade de reteno de gua mesmo qdo submetido a vrios tratamento trmicos.
PROTEINAS GLOBULARES TRANSFORMAM-SE EM FIBRILARES

EMULSES E ESPUMAS
So sistemas de duas fases imiscveis entre si e instveis, a menos que haja substncias anfiflicas na interface que diminuam a tenso superficial (TS) e evitem a coalescencia das gotas dispersas. As protenas migram a interface estabilizando o sistema e diminuindo a tenso superficial AGENTES TENSOATIVOS

EMULSES E ESPUMAS
CARACTERISTICAS DE PROTENAS ESPUMANTES E/OU EMULSIFICANTES Boa hidrofobicidade de superfcie Alto grau de flexibilidade Permite boa difuso da prot. ate a interface ar/gua ou leo/gua deve desdobrar-se, concentrar-se para a TS.

EMULSES
So sistemas dispersos de dois lquidos pouco solveis ou insolveis entre si. Algumas podem apresentar borbulhas de gs ou slidos dispersos. Ex: leite, manteiga, margarina, maionese, salsichas, sorvetes, molhos etc.

a) b)

ESPUMAS
So disperses de gotas de gs (ar ou CO2) em fase continua lquida ou semi-slida, formada pelas chamadas lamnulas. necessrio ao mecnica para criar a interface e de agentes que diminuam a tenso superficial. Ex: merengue, nata batida, po

FIXAO DE AROMAS
PROTENAS SO COMPOSTOS INODOROS suscetveis a captura de aromas. No desejvel (acrescentar prot. a um novo produto) ou desejvel (protena texturizada) A fixao ocorre qdo h locais disponveis, ou seja, qdo no esto bloqueados por interaes proticas ou de outra natureza

ALTERAES
Diversas reaes degradativas durante o processamento e armazenamento podem ocorrer, acarretando alteraes indesejveis ou desejveis na protena. Como resultado, as protenas podem apresentar: perdas de funcionalidade perda da qualidade nutricional, bem como alteraes desejveis ou indesejveis do flavor e aumento do risco de toxidez.

PRINCIPAIS ALTERAES
As alteraes importantes que afetam as protenas incluem: aquecimento na presena e ausncia de CHO, pH extremos e exposio a condies oxidativas, incluindo lipdios oxidados e luz.

PRINCIPAIS ALTERAES
F E N O L C A L O R
A A C A R R E D U T O R

DESNATURAO PROTICA
Desnaturao

P P O

C A L O R

M O D E R A D

OH-

R O O H OH+

L D E D O

C A L O R

Desestabilizao das estruturas secundaria, terciria ou quaternria, eliminao das interaes eletrostticas (entre grupos carboxlicos ionizados e aminos protonados) e clivagem das ligaes de hidrognio, porm sem quebra das ligaes peptidicas. Ttos com cidos, alquilas, solues salinas concentradas, solventes, calor e radiaes.

Pigmento nitrogenado escuro

Rancemizao LAL, ORN, lantionina, ligaes intermoleculare s e, ou, intramolecular

Desnaturao, inativao de enzimas e substncias antinutricionais

Maillard

Oxidao

Ligao Isopeptdica

DESNATURAO PROTICA
Efeitos da desnaturao

DESNATURAO PROTICA
Agentes de desnaturao FISICOS:

Reduo da solubilidade Mudana na capacidade de ligar gua Perda de atividade biolgica (ex: enzimas) Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposio das ligaes peptdicas) Aumento da viscosidade intrinseca Dificuldade de cristalizao Aumento da reatividade quimica A desnaturao pode ser IRREVERSVEL OU REVERSVEL.

CALOR: altera a velocidade 600x a cada 10. TC 50-100C provocam vibraoes e perturbaes que rompem as pontes de H e interaes de Van der Walls, lig. Polares. Desnaturao IRREVERSVEL. Tratamento mecanicos devido a intensidade de fora de cisalhamento. Presses altas ( 50kPa) tb pode ter esse efeito. Radiao eletromagnetica depender do aplicado. UV e ionizantes podem provocar mudanas na conformao, rupturas de lig. covalentes, ionozao.

INFLUNCIA DO pH

DESNATURAO PROTICA
Agentes de desnaturao
Alcalino

Controle de pH

QUIMICOS: envolve o rompimento ou formao de lig.

covalentes e geralmente irreversvel. Reaes mais comuns: oxidao e reduo sobre SH e S S .
-Desnat/Agregao

Neutro, severo

cido

pH: qdo expostas a valores extremos (<3 e >10), o retorno pode restaurar o estado inicial Mudanas de solvente e fora ionica e adio de subst. Que rompem ligaes solevntes organicos alteram a constante dieltrica (apolares), ureia pontes de H.

-Rancemizao -Entrecruzamento -Hidrlises -Desaminao

-Desnat/Agregao -Hidrlises -Inativao de enzimas e alguns antinutrientes -Alterao funcional

-Alterao funcional

-Desnat/Agregao -Entrecruzamento (ligaes isopeptidicas) -Alterao funcional

pH
Desnaturao
Alteraes causadas por cidos e lcalis sob protenas aps o processamento de alimentos Transformaes Desnaturao Hidrlise de ligaes peptdicas Hidrlise de amidas Degradao de arginina Destruio de aminocidos -eliminao/Racemizao Formao de novos compostos cido + + + + (H+) lcali + + + + + + + (H-)

ALTERAES
Desestabilizao das estruturas tercirias, eliminao das interaes eletrostticas (entre grupos carboxlicos ionizados e aminos protonados) e clivagem das ligaes de hidrognio. Racemizao O processo trmico em pH alcalino converte parcialmente L-amonocido em D-aminocido. O mecanismo em pH alcalino envolve a remoo do prton do tomo de carbono na posio pelo on hidroxila e subsequente adio do prton da soluo. A velocidade de rancemizao dependente da concentrao do on OH. Reduz a digestibilidade da protena. L-aminocido carbnio D-aminocido

ALTERAES
Hidrlise Em pH alcalino existem 2 tipos de hidrlise: 1) Hidrlise das ligaes peptdicas e de amida (desaminao) 2) Degradao da arginina a ornitina (arginina ornitina ou citrulina)

ALTERAES
Inativao de enzimas e alguns antinutrientes Aquecimento e pHs extremos podem desnaturar enzimas e eliminar efeitos txicos de vrias protenas (toxinas microbianas e inibidores enzimticos naturais, etc)

Desaminao Expulso do radical amina. A desaminao dos resduos de asparagina e glutamina converte a protena em um derivado mais cido que poder ter solubilidade e propriedades funcionais diferentes das protenas originais.

ALTERAES
Entrecruzamento (ligaes cruzadas)
pH alcalino

ALTERAES
Ligaes Isopeptdicas So ligaes cruzadas resultantes de uma reao de transaminao entre resduos de lisina, glutamina ou asparagina. Os isopeptdeos resistem a hidrlise enzimtica no intestino e diminuem portanto a digestibilidade e biodisponibilidade da lisina

Protena
pH neutro

Remoo do protn do carbono

Carbnio

Cys, Cistina e fosfoserina

Carbnio

Reao de eliminao

Deidroalanina (DHA)

Formao em ptnas de: Grupos nucleoflicos Lisinoalanina (LAL) Lantionina Ornitinoalanina histidilalanina

TC EXTREMAS
As temperaturas de congelamento tambm podem afetar as propriedades funcionais das protenas, j que a capacidade de formao de pontes de hidrognio entre protena e gua est reduzida, ao passo que se potencializam as interaes protena-protena. Como resultado, observa-se reduo da capacidade de reteno de gua e maior precipitao e geleificao de certas protenas. Ex.: carnes congeladas Hiptese: Perda de gua (ptna)
Formao dos cristais de gelo

TC EXTREMAS
Temperaturas altas desnaturao trmica (perda parcial ou total das estruturas secundria, terciria e quaternria resultante do rompimento de ligaes e/ou interaes no covalentes em suas estruturas).

Efeitos positivos: desnaturao de enzimas deteriorantes, aumento da digestibilidade e inativao de protenas txicas. Formao de agregados ou desestruturao da molcula de protena

Efeitos negativos: perda de solubilidade e funcionalidade, reduo de valor nutricional (abre a estrutura para reaes com outras compostos)

TC E AMBIENTES ANAERBIOS
Lipdios Oxidao

INTERAO PROTENA LIPDIO e/ou CARBOIDRATO

H2S (, anaerobio e gua) Nas condies de esterelizao podem ocorrer pela alta temperatura perdas de aminocido sulfurados e formao de H2S. A liberao de H2S tambm ocorre devido a decomposio das protenas em condies anaerbicas. Taninos so substncias quimicamente muito ativas e que em suas formas reduzidas ou oxidadas podem reagir, reversvel (pontes de hidrognio e/ou interaes hidrofbicas) ou irreversivelmente [quando oxidado, as quinonas formam ligaes covalentes com grupos funcionais das protenas grupo epsilon-amino (lisina) e grupos sulfidrilos (cisteina)] nas protenas.
-Complexo Lpidio-protena covalentes -Alterao de textura

Lipdios Oxidados

Tecido animal (creatinina), severo

Carbonilos ou perxidos de lipdios

Aldeidos ou acares

Aminas heterocclicas (mutagnicos)

-Entrecruzamento proteco -Alterao da textura -Perda de valor nutritivo

-Resduos de aa oxidados e produtos desnaturados -Entrecruzamento/ polimerizao induzida por RL -Ligaes cruzadas dissulfato

-Maillard & Strecker Produtos de degradao com reduzido valor nuritivo, cor, aromas e compostos potencialmente txicos -Alterao de textura -Perda de valor nutritivo

Alteraes: propriedades fsicas, qumicas e funcionais e valor proteco.

-Reduo do valor nutritivo -Perda da atividade enzimtica -Alterao da textura

INTERAES
Aminas Heterociclcas As carnes (bem passadas, fritas e de churrasco) preparadas alta temperatura tem suas protenas e seu contedo de creatinina desnaturadas pelo calor, dando origem s aminas heterocclicas (AHC).

INTERAES
Agentes oxidantes

Ao do oxignio Ao de radiaes (luz)

Aas livres ou ligados as protenas
triptofano, histidina, tirosina metionina

Esses carcingenos qumicos (AHC), so vrios e provm dos aminocidos, das protenas e da creatinina quando so expostos a altas temperaturas. Essas aminas so cancergenas.

Fotossensores (corantes)

Ativao do O2

Inativao de enzimas

INTERAES
Ao de lipdios oxidados Mecanismos:
Formao de RL (alcoxi e peroxi) Reao com protena Reao com protena Formao de RL Lipdioprotena Polimerizao dos RL-LIPPROT (formao de ligaes cruzadas entre protenas)

INTERAES
Complexao com carboidratos
Carboidratos redutores Reagem com o grupo epsilon-amino do resduo de lisina

Glicosamina N-substituda

Reao Maillard

[Reao do grupo amino (NH2) com os grupos carbonilo (-CHO) ou cetnico (-CO-)] Inativao principal da lisina Resulta na formao de escurecimento e acmulo de compostos de degradao que podem ser txicos

Perxidos

Decomposio de aldedos e cetonas (malonaldedos )

Reagem com grupos amino das protenas

Reagem com grupos amino das protenas

Base de Schiff

Entrecruzamento e polimerizao

INTERAES
Reao de Maillard com os produtos da degradao de perxidos de lpidios
Aldeidos e Cetonas Reagem com protenas Perda Nutricional

Reao com cido ascrbico oxidado Reao com vitaminas