ENZIMOLOGA 1.

Introduccin Al igual que las disciplinas experimentales que han surgido como rama comn que es la biologa, tiene una historia propia construida a travs de observaciones, experiencias, pruebas y teoras. Se inici con el estudio de los procesos de fermentacin y de putrefaccin y Antoine-Laurent Lavoiser (1743- 1794) fue el primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de la fermentacin alcohlica al observar una relacin entre cantidad de azcar presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la fermentacin poda ser considerada como una reaccin qumica cualquiera. No obstante Pasteur demostr pronto que los procesos de putrefaccin y fermentacin eran provocados por la presencia de bacterias y levadura. 2. Evolucion de la enzimologia Si bien algunos qumicos consideraron esos procesos como metamorfosis de sustancias que provocaban excitaciones en otras que estaban cerca de ellas, esta cuestin fue, como ya se ha dicho, definitivamente resuelta por Buchner hacia finales del siglo XIX; exprimiendo masas celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un liquido sin clulas, capaz de producir la mismas reacciones qumicas que se obtenan utilizando la suspensin de clulas, es decir, la transformacin del azcar en alcohol y anhdrido carbnico. Por tanto, de la levadura se poda extraer una sustancia capaz de regular un proceso qumico concreto. Esto obligo a replantear las investigaciones contrarias a la teora de que el proceso digestivo fuese debido a la trituracin de la s sustancias digeridas hasta el punto de reducirlas a partculas lo suficientemente finas para poder ser asimiladas. En efecto, en el siglo XVIII R.A de Reaumur (1683- 1757) haciendo ingerir a un halcn una cpsula de hierro agujereada, que contena alimento, observ que este qued completamente disuelto por los jugos gstricos y que, por tanto, no era, molturado de modo mecnico por la robusta musculatura del robusto animal, pues la cpsula quedo intacta. Mas adelante se constato que el almidn era degradado a monosacrido y disacrido por la accin del jugo salival (ptialina) y se describi la presencia de la pepsina en el jugo gstrico. Posteriormente, fueron aisladas sustancias de carcter fermentativo a partir de numerosas especies vegetales. Se observo que el extracto de algunas races tenan capacidad para modificar el color azul de determinadas sustancias y que el extracto de trigo era capaz de transformar el almidn en disacridos y dextrina. La va para el estudio de esas sustancias estaba ya abierta. Jons Jacob Berzelius (1779 1848) interpreto su accin como si se tratase de unos catalizadores que favorecan determinada reaccin qumica sin ser destruidos y sin aparecer en los productos finales. Richard Kuhne (1900-1967) fue el primero en dar a tales sustancias el nombre enzimas, tomado del griego, que significa literalmente "en la levadura". 3. Las enzimas La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida Cada clula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioqumico, en la base de la cual estn las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos y analticos. Los propios genes son reguladores de la produccin de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida. Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiologa, la fisiologa, la bioqumica, la inmunologa y la taxonoma, formando adems parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena de procesos enzimticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en los vegetales para la formacin de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos. La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas, produciendo energa a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energtico que exigen los mtodos qumicos de laboratorio. 4. Importancia biomedica de las enzimas

Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a la cirrosis heptica pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir enzimas que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es seguida por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto de enfermedadesgenticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimtica, inclusive de una sola enzima. Despus del dao tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos especficos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico. 5. Caracteristicas de las enzimas Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias. Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.; prcticamente constante. A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono a , asimtrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-. En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la convierten en cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, ser el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversas clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de sntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de los distintos organismos. 6. La estructura enzimtica Por su estructura y composicin qumica puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el xito de los experimentos realizados en el laboratorio para la produccin de aminocidos; estos aminocidos son los que precisamente constituyen la base del edificio proteico. Tambin en el laboratorio se ha intentado la sntesis deprotenas a partir de aminocidos. La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama enzimas encargadas de la funcin cloroflica, proceso que a travs de reacciones qumicas complejas y encadenadas transforman compuestos inorgnicos, como el agua, y el anhdrido carbnico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales. En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenmenos de oxidorreduccin, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energtico del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las clulas; en las mitocondrias se produce el metabolismo enzimtico de los cidos grasos, los cuales son en parte elaborados tambin en el citoplasma. En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s sntesis de las sustancias proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolticos cuya misin escindir, con la intervencin del agua, molculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las clulas; en cambio, las enzimas glucolticos estn difundidos en el citoplasma. La localizacin de las sedes de las distintas operaciones enzimticas antes mencionadas ha sido posible a travs del sistema de ruptura de las clulas y de la separacin de los distintos componentes mediante centrifugacin diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisin de los componentes subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas inferiores a 0 C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presin osmtica o mediante ultrasonidos. 7. Naturaleza qumica de las enzimas Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La ms importantes son las siguientes: a. b. El anlisis de las enzimas obtenidas en forma ms pura, criatalizada, demuestra que son protenas. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cintica de la desnaturalizacin trmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalizacin trmica de las protenas; por ejemplo el Q10 de la mayora de las reacciones qumicas es de 2 a 3, y, en el casod e las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 C, la actividad neta aumeta varios cientos, como sucede con la velocidad de la desnaturalizacin trmica de las protenas. Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto ptimo de ph donde su actividad es mayor. Las protenas en su punto isoelctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difucin, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas. Todos los agentes que desnaturalizan a las protenas tambin destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los cidos fuertes, o los metales pesados que puedesn combinarse con ellas. Los problemas de solubilidad y de precipitacin son comunes a las protenas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

c.

d. e.

8. Composicin qumica de las enzimas

Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimas constituyeron materia de numerosas controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (1887-1955) consigui cristalizar la ureasa, enzima que transforma la urea en anhdrido carbonico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica. A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el anlisis demostraba siempre la presencia de una proteina, simple o conjugada. Cuando los analisi qumicos demuestran que la enzima es una protena conjugada, pueden distinguirse en el dos partes bien diferenciadas:

El grupo prosteico (Coenzima) La proteina (Apoenzima) En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el grupo prosptico esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desmpea un papel importante en la combinacin de la proteina con el sustrato; otras veces este grupo prosttico es derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta facil de separar de la molcula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimtico; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar ntimamente ligados entre si para ser operativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:

Solo protenas, que difieren entre si por la secuencia con que los aminocidos estn combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la tripsina) Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la coenzima y la apoenzima. Despus del descubrimiento de Sumner, el numero de la enzimas y el estudio de sus actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la enzimologa, y la gran cantidad de las enzimas que rpidamente se acumulaban determinaron la necesidad de utilizar una clasificacin o nomenclatura para evitar errores y facilitar la comprensin de futuros investigadores. 9. Nomenclatura y clasificacion de las enzimas Cien aos atrs solo se conocian enzimas, muchas de estas, catalizaban la hidrlisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados mas bien a su sitio de procedencia anatmica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al almidn de la pepsina del estmago y de la tripsina del pncreas, que atacan protenas; de la renina, que cuagula la leche; de la papaina, enzima proteoltica que se encuentra en la papaya y de las catepsinas, tambin proteasas, que se encuentran en las clulas. Las enzimas relacionadas con la cuagulacin de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el plasmingeno, etc. reciben tambin nombres sistematizados. Al descrubir nuevas enzimas y proceder a su caracterizacin estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reaccin catalizada y se ha aadido convencionalmente, la terminacin -asa. Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan lipidos o grasas), las amilasas (hidrolizan almidon), las proteasas (hidrolizan proteinas), las esterasas (basado en la unin general de tipo ster presentes en muchas sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es especfica de los esteres de colesterol) y acetilcolina esterasa (si la estersa de la acetilcolina). Otros ejemplos: Las fosfatasas son enzimas que atacan las uniones ster, pero en este caso, toman su nombre del grupo vecino a la unin que van a atacar, de manera que se denominan fosfatasas (cuando quitan una molcula de monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan el cido fosfrico como esteres dobles (pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se denominan as genericamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del sustrato particular sobre el que actuan como la amilasa que ataca al almidn y la celulasa que acta sobre la celulosa y, en otras ocaciones, se denominan de acuerdo con la unin atacada, como la b glucosidasa que acta sobre las uniones b -glucosdicas. Los ejemplos se pueden extender a todos los terrenos de la actividad enzimtica, como en las enzimas proteolticas, las fosforilasas, las nucleasas, etc. Esta manera de llamarlas, se demostro que era inadecuada porque al descubrirse varias enzimas, notaron que varias enzimas catalizaban reacciones diferentes del mismo sustrato, por ejemplo, oxidacion o reduccion de la funcion alcohol de un azucar. Aunque el sufijo asa continua en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de reaccion catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la eliminacion de hidrogeno y las transferasas, reacciones

de transferencia de grupo. Con el descubrimiento de mas y mas enzimas, surgieron ambiguedades y con frecuencia no estaba claro cual era la enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la Comisin para el estudio de las enzimas, que constituye con respecto a los sistemas anteriores un punto de vista ms uniforme, preciso y descriptivo; esta formada por la Union Internacional de Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequivoco de la nomenglatura enzimatica basado en el mecanismo de reaccion. El sistema se basa en la reaccin qumica catalizada que es la propiedad especfica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con mayor exactitud la reaccin particular considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en la reaccin seguido por el tipo de reaccin catalizada y, por fin, la terminacin -asa. A menudo los nombres as obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy dificil que en la prctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo, con fines de sistematizacin, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema. Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de nomenglatura IUB para trabajos de investigacion, nombres mas ambiguos, pero basante mas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta razon, a continuacion solo se presenta principios generales del sistema IUB: 1. 2. 3. Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases principales, cada una con 4 a 13 subclases. El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los sustratos; la segunda, con terminacion asa, indica el tipo de reaccion catalizada. Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir el parentesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato + CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 Lmalato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxilante). Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccion segn la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1 (una funcion alcohol como aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la enzima hexocinasa o ATP: Dhexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.

4.

Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis grupos principales, correspondientes por sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, segn el tipo de sustrato y los tomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos son los siguientes: 1. 2. 3. 4. 5. Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Isomerasa Liasas

1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biolgicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiracin y fermentacin. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metablicas, como la escisin enzimtica de la glucosa, fabricando tambin el ATP, verdadero almacn de energa. Extrayendo dos tomos de hidrgeno, catalizan las oxidaciones de muchas molculas orgnicas presentes en el protoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor. En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son ms de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcoholes, oxcidos aldehidos, cetonas, aminocidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc. 2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molcula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato atacado y en la del aceptor.

Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc. 3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua)de una molcula de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que actan. A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas. Desempean un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos. 4.Las isomerasas:Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de idntica formula emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Se dividen en varias subclases. Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos y en la epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para los dos ismeros y que producen un solo producto comn. Las isomerasas cis trans modifican la configuracin geomtrica a nivel de un doble ligadura. Las xido reductasas intramoleculares cetalizan la interconversin de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la gluclisis ; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosintico del escualeno y el colesterol. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molcula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 lisolecitina en 3 lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehdos en compuestos cetona, o viceversa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula (oxido rreductasa intramoleculares)sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actan ampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de carbono y sus derivados. 5.Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las molculas que de sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas liasa actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos. 6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, lo cual sucede simultneamente a la degradacin del ATP, que, en rigor, libera la energa necesaria para llevar a cabo la unin de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recin conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la accin conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - + ADP) y una transferasa que pasara y unira esa sustancia A, con otra, B (A - + B A B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminocido ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminocidos ARNt o enzimas activadoras de aminocidos que representan el primer paso en el proceso biosinttico de las protenas, y que forman uniones C-O; las cido-tiol ligasas, un ejemplo tpico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de cido actico y coenzima A ; las ligasas cido amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas cido-aminocido o sintetasas de pptidos, algunos de cuyos ejemplos ms conocidos son la glutacin sintetasa, la carnosina sintetasa, etc. La accin de estas enzimas se manifiesta con la formacin de enlaces entre tomos de carbono y oxigeno de diversas molculas, o bien entre carbono y azufre, carbono y nitrgeno y carbono y carbono. Las ligasas utilizan siempre, para el proceso de reaccin, la energa proporcionada por el ATP o compuestos homlogos que son degradados, Por consiguiente las enzimas de esta clase son los nicos que intervienen en reaccin no espontnea desde un punto de vista termodinmico; Actan sobre los sustratos ms diversos y revisten particular importancia en el metabolismo de los cidos nucleicos.

Estas reacciones enzimticas se desarrollan en dos tiempos: en el primero se forma un complejo intermedio con potencia energtica muy alta-, en el segundo utilizan la energa obtenida para realizar la reaccin de sntesis.

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