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TEMA 5: LAS PROTENAS

1. Los Aminocidos Son compuestos orgnicos de baja masa molecular que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo COOH y un grupo amino NH2. Son compuesto slidos, cristalinos, solubles en agua con un punto de fusin elevado y con actividad ptica. Los aminocidos primarios son aquellos que constituyen las protenas, presentan el grupo amino unido al mismo carbono al que se une el grupo carboxilo, es el llamado carbono , por lo que se denominan aminocidos de tipo . Los otros dos enlaces del carbono se unen con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical (R), segn sea este radical, se distinguen veinte tipos de aminocidos primarios. Para designar los veinte aminocidos primarios se utilizan abreviaturas que se forman con las tres primeras letras de sus nombres en ingls, por ejemplo: glicina Gly y la alanina es Ala. Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminocidos, aquellos que no pueden sintetizar se llaman aminocidos esenciales y deben de ser ingeridos en la dieta, en los seres humanos hay ocho aminocidos esenciales. Los aminocidos pueden presentar dos configuraciones distintas, tienen configuracin L si, situando el grupo COOH hacia arriba, el grupo NH2 queda a la izquierda mientras que poseen configuracin D, si el NH2 se encuentra a la derecha.

Estructura de un Aminocido

Clasificacin y estructura de los aminocidos proteicos: Segn el radical (R) que se enlaza al carbono , los aminocidos se clasifican en: Aminocidos no polares o hidrofbicos: en ellos el radical R es una cadena hidrocarbonada. Estos son: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina (Pro) y Triptfano (Trp) Aminocidos polares sin carga: el radical R, es una cadena con radicales que forman enlaces de hidrgeno con el agua. Son ms solubles

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que los anteriores. Estos son: Glicina (Gly), Serina (Ser), Treonina (Thr), Cistena (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y Tirosina (Tyr). Aminocidos polares con carga negativa: son cidos y en ellos el radical R presenta un grupo cido (-COOH). Estos son: cido asprtico (Asp) y el cido glutmico (Glu). Aminocidos polares con carga positiva: son bsicos y el radical R presenta un grupo bsico, como un amino (-NH2). Estos son: Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His).

1.1.Actividad ptica En todos los aminocidos, menos en la glicocola, el carbono , es asimtrico es decir, est enlazado a cuatro radicales diferentes, debido a ello, los aminocidos presentan actividad ptica, es decir, desvan el plano de vibracin de la luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos. Si un aminocido desva dicho plano hacia la derecha, se denomina dextrgiro o (+) y si lo hace hacia la izquierda, levgiro o (-). 1.2.Comportamiento qumico de los aminocidos Los aminocidos en disolucin acuosa se comportan a la vez como cidos y como bases, a esto se le denomina comportamiento anftero, ya que el grupo cido o carboxilo libera protones y el grupo bsico o amino capta protones originndose as una forma inica dipolar. Debido a este comportamiento anftero los aminocidos tienen un efecto amortiguador o efecto tampn en el medio ya que mantienen constante el pH del medio en el que se encuentran, esto ocurre por: Si se acidifica el medio en el que se encuentra el aminocido, es decir, si se aaden protones, el grupo carboxilo ionizado capta esos protones y amortigua dicha acidificacin Si se basifica el medio en el que se encuentra el aminocido, esto es, se disminuye el nmero de protones o iones hidrgeno, el grupo amino ionizado libera protones y amortigua la basificacin. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isoelctrico. 2. Enlace Peptdico La unin entre aminocidos se realiza mediante un enlace qumico llamado enlace peptdico y da lugar a cadenas que reciben el nombre de pptidos.

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El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente con la formacin de una molcula de agua. Cuando se unen dos aminocidos se forma un dipptido, si se unen tres un tripptido, etc. Si el nmero de aminocidos que se unen es inferior a diez se denomina oligopptido y si es superior a diez recibe el nombre de polipptido.

3. La estructura de las protenas Una protena es un polipptido constituido por ms de cincuenta aminocidos, debido a ello a su masa molecular es igual o superior a 5000 u. Algunas protenas contienen adems de aminocidos otro tipo de molculas. La organizacin de una protena viene determinada por cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria, cada una de estas estructuras corresponde a la disposicin de la anterior en el espacio. 3.1.Estructura primaria Corresponde a la secuencia de aminocidos de la protena, indica qu aminocidos la constituyen y en qu orden se disponen en la cadena. En todas las protenas se considera como extremo inicial aquel que presenta el aminocido con el grupo amino libre (extremo N-inicial), y como extremo final aquel cuyo aminocido tiene el grupo carboxilo libre (extremo Cterminal). La secuencia de aminocidos de una protena se expresa enumerando los aminocidos desde el extremo N-inicial al extremo Cterminal. 3.2.Estructura secundaria Es la disposicin de la cadena de aminocidos (estructura primaria) en el espacio. El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptdica depende del nmero de enlaces de hidrgeno que se pueden formar, tambin depende de de las condiciones de tensin y temperatura en que se encuentra. Se conocen tres tipos de estructura secundarias: -hlice, hlice de colgeno y conformacin . 3.2.1. Estructura en -hlice Esta estructura se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre s misma con un giro dextrgiro, esto se debe a

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la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre el oxgeno del CO- de un aminocido y el hidrgeno del NH- del cuarto aminocido siguiente. La formacin espontnea de estos enlaces de hidrgeno hace que todos los oxgenos de los grupos CO- queden orientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrgenos de los grupos NH- quedan orientados en sentido contrario. Se forma as una hlice que presenta 3,6 aminocidos por vuelta. 3.2.2. Estructura de la hlice de colgeno Las cadenas polipeptdicas que forman el colgeno tienen una disposicin en hlice especial, que se enrolla de forma levgira y es algo ms alargada que la -hlice. Los radicales de estas dos molculas tienen una estructura que dificulta la formacin de enlaces de hidrgeno por lo que no se forma una -hlice sino una hlice ms distendida que presenta tres aminocidos por vuelta. El colgeno es una protena muy estable formada por tres hlices que originan una superhlice o molcula completa de colgeno, las tres hlices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces dbiles de tipo enlace de hidrgeno. 3.2.3. Conformacin En esta conformacin la cadena de aminocidos no forma una hlice si no una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos. Si la cadena de conformacin se repliega se pueden establecer enlaces de hidrgenos entre segmentos, esta disposicin puede dar lugar a una lmina en zigzag muy estable, denominada -lmina plegada. 3.3.Estructura terciaria de las protenas Esta estructura es la disposicin que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre s misma y origina una conformacin globular, en ella los radicales apolares se sitan en el interior y los polares en el exterior. Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales R de los aminocidos, estos enlaces pueden ser de varios tipos: Enlaces disulfuro: es un enlace fuerte Enlace de hidrgeno: es un enlace dbil Interacciones inicas: es un enlace dbil Fuerzas de Van der Walls: es un enlace dbil

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Interacciones hidrofbicas: es un enlace dbil

3.3.1. Conformacin interna y dominios estructurales Los tramos rectos de las protenas con estructura terciaria presentan estructuras secundarias del tipo -hlice o de conformacin- , mientras que las zonas de giros (codos) no tienen estructura secundaria. En algunos casos hay combinaciones de -hlice y de conformacin que se encuentran repetidas en una misma protena, estas combinaciones se denominan dominios estructurales y suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. Las protenas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada y dan lugar a las denominadas protenas filamentosas (son protenas insolubles en agua y en disoluciones salinas que ejercen funciones esquelticas, las ms conocidas son: colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo, queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc., la -queratina o fibrona de la seda y la elastina del tejido conjuntivo). 3.4.Estructura cuaternaria de las protenas Esta estructura es la que presentan las protenas constituidas por dos o ms cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, idnticas o no, unidas entre s por enlaces dbiles (no covalentes) y en ocasiones por enlaces covalentes, cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. Segn el nmero de protmeros que se asocian, estas protenas se denominan dmeros, domo la insulina; trmeros, como el colgeno; tetrmeros, como la hemoglobina; pentmeros como la ARN-polimerasa, etc. 4. Propiedades de las protenas Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de sus radicales R libres y de la capacidad que estos tienen de reaccionar con otras molculas. Las principales propiedades son: Solubilidad: esta propiedad se debe a la elevada proporcin de aminocidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada, ya que estos radicales establecen enlaces de hidrgeno con las molculas de agua. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las protenas ya que modifican el grado de ionizacin de los radicales polares. Las protenas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo cual, cuando se disuelven, dan lugar a dispersiones coloidales Desnaturalizacin: es la prdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, tambin de la secundaria, debi a la rotura de los enlaces

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que las mantienen, esta ruptura puede ser debida a cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones de la concentracin salina en el medio o por simple agitacin molecular. Cuando una protena se desnaturaliza generalmente adopta una conformacin filamentosa y precipita. Las protenas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimtico, transportador u hormonal. Como la desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos, si se vuelve a las condiciones normales, algunas protenas pueden recuperar su conformacin inicial, hecho que se denomina renaturalizacin. Especificidad: las protenas que interactan con otras molculas presentan una estructura tridimensional especfica y unos aminocidos concretos en lugares determinados, por ejemplo las protenas enzimticas. Adems las protenas homlogas que realizan la misma funcin en especies diferentes, presentan una estructura muy similar pero no siempre idntica, esto ha dado lugar durante el proceso evolutivo a una gran variedad de molculas proteicas, es decir, a protenas especficas de una especie, e incluso de un individuo. Capacidad amortiguadora: las protenas estn constituidas por aminocidos y por ello tambin tienen un comportamiento anftero (pueden comportarse como un cido o como una base), debido a ello las protenas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampn o amortiguadoras.

5. Las funciones de las protenas Las protenas son molculas con una extraordinaria diversidad de estructuras que llevan a cabo numerosas funciones, entre las que destacan: Estructural: a nivel celular las protenas forman parte de la estructura de la membrana plasmtica, constituyen los cilios y flagelos y sirven de soporte al ADN. A nivel histolgico la elastina forma parte de los tejidos reticulares y el colgeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y seo. Reserva: ejercen esta funcin la ovoalbmina de la clara del huevo entre otras. Transporte: adems de las permeasas que regulan el paso de molculas a travs de la membrana celular, existen numerosas protenas que transportan sustancias a nivel pluricelular como por ejemplo los pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina, etc.) que transportan el oxgeno, etc. Enzimtica: las enzimas son las protenas que tienen accin biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioqumicas. Se conocen una cantidad elevada de enzimas diferentes y todas ellas presentan un grado de especializacin.

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Contrctil: gracias a esta funcin de contraccin se posibilita la movilidad, por ejemplo la actina y la miosina que son protenas que actan en la relajacin y en la contraccin muscular. Hormonal: las hormonas son protenas transportadoras por el medio interno del organismo (la sangre en los animales y la savia en los vegetales) que llegan a determinadas clulas a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones. Por ejemplo la insulina del pncreas. Defensa: bsicamente esta funcin la realizan las -globulinas o inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos (son molculas que se asocian a las sustancias extraas que penetran en el organismo, los antgenos, y los neutralizan) Homeosttica: esta funcin consiste en mantener constante los valores de determinadas variables del medio interno, como son la salinidad, la acidez o la concentracin de glucosa, un ejemplo de funcin homeosttica la realizan las protenas sanguneas que participan en la regulacin del pH gracias a su capacidad amortiguadora.

6. La clasificacin de las protenas Hay dos tipos de protenas en funcin de cmo estn formadas: 6.1.Holoprotenas Son protenas que estn constituidas exclusivamente por aminocidos. Se pueden clasificar en dos grandes grupos atendiendo a su estructura: Protenas filamentosas: son insolubles en agua y se encuentran en los animales. A este grupo pertenecen: o Colgenos: se encuentran en el tejido conjuntivo, cartilagionoso, tegumentario y seo. Presenta una gran resistencia al estiramiento. o Queratinas: las -queratinas se sintetizan y almacenan en las clulas de la epidermis y forman el cabello, las uas, etc. Las -queratinas o fibronas se encuentran en el hilo de seda. o Elastinas: protenas fibrosas y flexibles que se encuentran en tendones y vasos sanguneos, poseen una gran elasticidad que les permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza, se localizan en rganos sometidos a deformaciones reversibles (pulmones, arterias, dermis). o Miosinas: participan activamente en la contraccin de los msculos.

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Protenas globulares: tiene una estructura ms o menos globular y compleja, la mayora son solubles en agua o bien en disoluciones polares, entre ellas destacan: o Protaminas: son protenas muy bsicas que estn asociadas al ADN del ncleo en los espermatozoides y facilitan su compactacin o Histonas: poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporcin de aminocidos bsicos, desempean un papel importante en los procesos de regulacin gentica o Prolaminas: son insolubles en agua, se encuentran en semillas vegetales o Gluteninas: son insolubles en agua, pero son solubles en cidos y bases diluidas o Albminas: son un grupo de protenas grandes con funcin de reserva de aminocidos o de transporte de otras molculas, pertenecen a este grupo la seroalbmina de la sangre entre otras o Globulinas: son protenas muy grandes, son solubles en disoluciones salinas y tienen una forma globular casi perfecta.

6.2.Heteroprotenas Son protenas que estn compuestas por algn otro tipo de molcula adems de los aminocidos. Se dividen en cinco grandes grupos segn la naturaleza del grupo prosttico: Cromoprotenas: su grupo prosttico es una sustancia con color, por lo que tambin se llaman pigmentos. Segn la naturaleza del grupo prosttico se dividen en: o Pigmentos porfirnicos: tienen como grupo prosttico una porfirina, es decir, un anillo tetrapirrlico con un catin metlico en el centro del anillo, si se trata de un catin ferroso (Fe 2+), la porfirina se denomina grupo hemo (hemoglobina y la mioglobina), en algunas molculas como los citocromos el in ferroso se puede oxidar a frrico (Fe 3+). o Pigmentos no porfirnicos: son pigmentos que tienen un grupo prosttico diferente a la porfirina, por ejemplo la Hemocianina y la hemeritrina o la rodopsina. Glucoprotenas: su grupo prosttico es un glcido y realiza gran variedad de funciones, tiene una conformacin estable en la parte proteica mientras que en la parte glucdica presenta una gran variabilidad. Pertenecen a este grupo: o Hormona estimulante del folculo (FSH) y hormona luteinizante (LH) o Proteoglicanos del lquido sinovial, de los tendones, etc.

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o Glucoprotenas sanguneas como la protrombina o Glucoprotenas de las membranas celulares que forman el glucoclix o Algunas enzimas como la ribonucleasa Lipoprotenas: tienen cidos grasos como grupo prosttico, unas se encuentran en la estructura de las membranas citoplasmticas y otras estn en el plasma sanguneo transportando lpidos insolubles. Fosfoprotenas: presentan como grupo prosttico el cido fosfrico, pertenecen a este grupo la casena de la leche y la vitelina de la yema del huevo. Nucleoprotenas: tienen un cido nucleico como grupo prosttico. Son nucleoprotenas las asociaciones de histonas o protaminas con las molculas de ADN que forman las fibras de cromatina del ncleo celular.

Las preguntas ms frecuentes relacionadas con las protenas en las pruebas de acceso a la universidad suelen estar referidas a: Definir que es una protena y destacar su multifuncionabilidad Definir qu es un Aminocido, escribir su frmula general y reconocer la diversidad debida a sus radicales Identificar y describir el enlace peptdico como caracterstico de las protenas Sealar los enlaces que mantienen la estructura terciaria y cuaternaria (si la tuvieran) de las protenas Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia de aminocidos y la conformacin espacial de las protenas determinan sus propiedades biolgicas Explicar en qu consiste el proceso de desnaturalizacin y renaturalizacin de las protenas sealando qu factores los provocan Describir las funciones ms relevantes de las protenas

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