Definio de Protenas: Estrutura NATIVA: Protenas biolgicas que possuem sua estrutura tridimensional bem definida e/ou suas

estruturas secundrias e tercirias so consideradas estruturas nativas. Para se tornar ativa ela precisa assumir a devida conformao, adquirir uma estrutura tridimensional especfica, a chamada forma nativa. Este processo - a passagem de uma cadeia amorfa para uma protena ativa - chamado de enovelamento. Foras que possibilitam a formao das estruturas secundrias e tercirias 1. 2. 3. 4. Pontes de hidrognio Foras Vander Waals Foras dipolares Pontes de enxofre (cistena)

2. Desnaturao das Protenas Quando as protenas so submetidas elevao de temperatura, a variaes de pH ou a certos solutos, sofrem alteraes na sua configurao espacial, e sua atividade biolgica perdida. Este processo se chama desnaturao. Ao romper as ligaes originais, a protena sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as protenas se tornam insolveis quando se desnaturam. o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna slida. Na desnaturao, a seqncia de aminocidos no se altera e nenhuma ligao peptdica rompida. Isto demonstra que a atividade biolgica de uma protena no depende apenas da sua estrutura primria, embora esta seja o determinante da sua configurao espacial. Algumas protenas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configurao espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturao por altas temperaturas ou por variaes extremas de pH, as modificaes so irreversveis. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas no se liquefaz quando esfria.

* Desnaturao de Protenas Devido ao fato de a estrutura terciria de uma protena qualquer ser mantida principalmente por pontes de hidrognio, bem mais fracas que as ligaes covalentes, possvel alterar esta estrutura mesmo sem haver quebra de ligaes peptdicas. Basta, portanto, submeter uma protena a tratamento relativamente brando, como ao de calor moderado, variao de pH ou adio de solventes orgnicos, para causar alteraes na estrutura terciria, e a este processo denomina-se desnaturao proteica. Como as protenas dependem da integridade de sua estrutura terciria para exercerem sua atividade normal, verifica-se que a desnaturao pode causar perda total de suas propriedades; de fato, quando uma protena sofre desnaturao, percebe-se imediatamente diminuio na sua solubilidade em gua, bem como aumento na viscosidade e perda total da atividade biolgica. (O frango por exemplo quase desapareceu na soluo, ficando sob a gua uma espcie de gordura e as estruturas que antes eram caractersticas da pele de frango desapareceram). Dependendo do nvel de dano sofrido na sua estrutura, entretanto, a desnaturao pode ser reversvel, voltando a protena a ter novamente as suas propriedades originais se for removido o fator que causou a desnaturao; isto ocorre em geral com agentes desnaturantes mais suaves, sendo que processos como aquecimento intenso e uso de ultra-som, mais agressivos, normalmente causam desnaturao irreversvel. Um exemplo de desnaturao irreversvel o aquecimento da clara de ovo, que causa a sua desnaturao, no mais retornando ela a sua forma original quando resfriada temperatura ambiente. O fator mais comum de desnaturao proteica certamente o calor; de modo geral, as protenas sofrem desnaturao quando aquecidas acima de 50C, embora existam algumas excepcionalmente estveis, que suportam at gua fervente. Na desnaturao trmica, a agitao excessiva dos tomos constituintes das molculas proteicas acaba causando o rompimento das fracas ligaes de hidrognio e foras de Van der Waals que mantem a estrutura terciria; quando o aquecimento removido, a estrutura normalmente no volta ao que era, pois novas ligaes intermoleculares so formadas, com os resduos de -aminocidos em posies alteradas, de modo que a nova estrutura terciria, embora diferente da original, pode ser suficientemente estvel a ponto de a protena acabar permanecendo no estado desnaturado. importante, portanto, reconhecer que o estado desnaturado no significa que a protena no tenha uma estrutura terciria, mas apenas que esta no mais a estrutura original dela (conhecida como a sua 'estrutura nativa'). Uma das razes para se aquecer os alimentos justamente para causar desnaturao de protenas neles presentes; ao agir assim, a estrutura proteica tende em geral a ficar mais 'aberta', com a cadeia polipeptdica mais exposta, o que facilita sua digesto pelas enzimas proteolticas do estomago e intestino delgado. Tambm as protenas existentes em microorganismos que possam estar contaminando os alimentos so desnaturadas pelo aquecimento prolongado; vrias destas protenas so enzimas, necessrias sobrevivncia dos microorganismos e, portanto, o aquecimento ao desnatur-las causa a inativao ou mesmo a morte dos microorganismos, eliminando o risco associado ao consumo do alimento. Deve-se notar, porem que, se a contaminao ocorrer por tempo prolongado antes de o alimento ter sido aquecido, algumas destas enzimas podem j ter catalisado a sntese de substncias txicas no-proteicas nos microorganismos, sendo que tais substncias muitas vezes so resistentes ao calor, de modo que no se pode confiar excessivamente no aquecimento dos alimentos para garantir a sade de

quem os consumir. Outro mtodo de desnaturao proteica o uso de ultra-som, que tambm causa intensa vibrao nas molculas de protenas, agindo portanto de modo similar ao calor direto. A agitao mecnica intensa, como em um liquidificador, pode tambm em alguns casos tensionar suficientemente as protenas a ponto de causar desnaturao.A adio de solventes orgnicos protena em soluo aquosa em geral causa imediata desnaturao; isto ocorre porque estes solventes podem interagir tanto atravs de ligaes de hidrognio (como a gua) como tambm por meio de foras de Van der Waals com os -aminocidos, incluindo aqueles apolares que normalmente se posicionam no 'interior' da estrutura terciria da protena; deste modo, eles conseguem diminuir a atrao entre os -aminocidos, desestabilizando a estrutura proteica e levando desnaturao. A mudana de pH ou a adio de sais, quando muito brusca e intensa, causa tambm alteraes to severas nas interaes entre -aminocidos que pode levar desnaturao. Em ambos os casos, porem, se o agente qumico usado for removido lentamente, poder ocorrer a renaturao da protena, principalmente se a desnaturao tiver ocorrido em temperaturas amenas.