BIOLOGIA MENCIN

BM-03

AGUA, SALES Y PROTENAS

Clulas y vasos conductores de agua

1.

COMPUESTOS INORGNICOS: Agua y Sales Minerales Agua

La vida apareci en el agua, y hasta ahora es uno de los requisitos esenciales para su existencia. Adems, es importante sealar que la mayora de las reacciones qumicas ocurren en un entorno acuoso y la molcula de agua es el compuesto ms abundante en los seres vivos ya que ocupa aproximadamente entre un 65% a un 95% de su masa. Este porcentaje vara dependiendo del metabolismo del organismo (Tabla 1).
Tabla 1. Relacin de porcentajes de agua en la masa de diferentes organismos.

Organismo Algas Caracol Crustceos Esprragos Espinacas Estrella de mar Persona adulta Lechuga Medusa Semilla Tabaco

% 98 80 77 93 93 76 62 95 95 10 92

En la molcula de agua (H20) los dos tomos de hidrgeno estn unidos al tomo de oxgeno por enlaces covalentes (Figura 1). La molcula es fuertemente polar, porque el oxgeno atrae ms a los electrones que los tomos de hidrgeno. Por ello, la molcula de agua acta como un dipolo, ya que para cada enlace covalente hay una dbil carga electronegativa alrededor del tomo de oxgeno, y una dbil carga electropositiva alrededor de los tomos de hidrgeno.

Figura 1. Estructura que representa una molcula de agua.

As, las molculas de agua pueden formar puentes de hidrgeno con ellas mismas (Figuras 2 y 3). Estos puentes son mucho ms dbiles que los enlaces covalentes, y adems, son de corta duracin. No obstante, dada la cantidad de ellos, sus efectos determinan la mayora de las propiedades del agua (Tabla 2).

Enlace de hidrgeno

Figura 2. Enlaces, mediante puentes de hidrgeno, entre molculas de agua.

A. Agua slida (hielo)

B. Agua lquida

C. Agua gaseosa (vapor)

En el hielo, las molculas de agua son mantenidas en un estado rgido por los puentes de hidrgeno

Los puentes de hidrgeno se rompen y se forman continuamente a medida que las molculas de agua se mueven

En el estado gaseoso, el agua no forma puentes de hidrgeno

Figura 3. Los puentes de hidrgeno mantienen unidas las molculas de agua tanto en su estado slido como lquido.

Tabla 2. Propiedades del agua.

Es lquida a temperatura ambiente

Los puentes de hidrgeno mantienen a las molculas unidas. Por eso, aunque por su peso molecular debera ser un gas, es un lquido.

Tiene alto calor de vaporizacin

Para que el agua comience a evaporarse hay que suministrar energa calorfica suficiente para que las molculas rompan sus puentes de hidrgeno y salgan del lquido. Los seres vivos utilizan esta propiedad para refrescarse al evaporarse el sudor.

Tiene elevada tensin superficial

Las molculas de la superficie estn fuertemente unidas a otras del interior (la superficie es como una piel tensa, pero elstica, de la que cuesta separar molculas). Algunos organismos, como pequeos y livianos insectos, se desplazan por la pelcula superficial de agua.

Tiene elevado calor especfico

El agua puede absorber una gran cantidad de calor antes de elevar su temperatura, ya que lo emplea en romper los puentes de hidrgeno. Los seres vivos usan el agua como aislante trmico.

Es uno de los mejores disolventes que se conoce

La mayora de las sustancias polares son capaces de disolverse en el agua al formar puentes de hidrgeno en ella.

Tiene cohesin y adhesin

La cohesin se define como la unin entre las molculas de agua y la adhesin es la unin a otras molculas con cargas elctricas netas o dbiles. Gracias a la cohesin el agua experimenta capilaridad, es decir, movimiento por espacios muy pequeos con cargas elctricas, y a la adsorcin el poder penetrar en materiales slidos porosos con cargas elctricas, hinchndolos.

Tiene mayor densidad en estado lquido que en el estado slido

Los puentes de hidrgeno congelados mantienen las molculas ms separadas que en el estado lquido. El hielo flota sobre el agua por eso, en climas fros los lagos y mares se congelan en la superficie y el hielo acta como aislante para las capas inferiores que permanecen lquidas.

Sales Minerales
En los sistemas vivos, las sales inorgnicas se encuentran bsicamente en tres modos diferentes:

Disueltas

La mayor parte de las sales se hallan disueltas en medios acuosos, formando electrolitos. Tal es el caso del Sodio (Na+), Potasio (K+), Calcio (Ca2+), Cloruro (Cl-), Bicarbonato (HCO3-) o Fosfato (PO43-), iones que participan en diversas reacciones qumicas en funcin de su afinidad elctrica. Por ejemplo, participan en la regulacin de la acidez (pH) y en la formacin de potenciales elctricos. Adems, es muy importante considerar que sales como el Sodio (Na+) y el Cloruro (Cl-) mantienen el equilibrio hidrosalino.

Precipitadas

Otras sales se encuentran precipitadas formando, de este modo, estructuras slidas y rgidas. Tal es el caso del fosfato clcico (Ca3 (P04)2), que al precipitar sobre una matriz de protenas fibrosas forma los huesos. El caparazn de los moluscos y de los crustceos y la dentina de los dientes estn formados por carbonato clcico (CaCO3) y las espculas de algunas esponjas estn formadas por slice (SiO2).

Combinadas

Algunos iones inorgnicos, se encuentran combinados. El ejemplo ms llamativo es el hierro (Fe2+) en la molcula de hemoglobina y el magnesio (Mg2+) en la clorofila. Tambin algunos iones se asocian a enzimas: biocatalizadores. Sin ellos las reacciones bioqumicas se desarrollaran a velocidades tan bajas que apenas rendiran cantidades apreciables del producto. Muchas enzimas necesitan para su funcionamiento la presencia de algunas sales (cofactores enzimticos).

Tabla 3. Algunos minerales esenciales en la nutricin humana.

Fu nc i on e s

Calcio Fsforo

Constituyente de huesos y dientes; participa en la regulacin de la actividad nerviosa y muscular; factor de coagulacin y cofactor enzimtico.

Macrominerales

Constituyente de: huesos, dientes, ATP, intermediarios metablicos fosforilados y cidos nucleicos. Catin principal del medio extracelular. Regula volemia, balance cido/base, Sodio funcin nerviosa y muscular, bomba Na+, K+-ATPasa. Catin principal del medio intracelular, funcin nerviosa y muscular, bomba Potasio Na+/K+ - ATPasa. Cloro Balance de electrolitos, constituyente del jugo gstrico. Catin importante del lquido intracelular, esencial para la actividad de un sinnmero de enzimas, para la transmisin neuronal y la excitabilidad Magnesio muscular. Acta como cofactor de todas las enzimas involucradas en las reacciones de transferencia de fosfato que utilizan ATP. Constituyente de la molcula de clorofila. Yodo Constituyente de hormonas tirodeas (tiroxina). Incrementa dureza de huesos y dientes. Presente en la hemoglobina para el transporte de oxgeno y dixido de carbono. 5

Microminerales

Flor Hierro

*Macrominerales son necesarios en cantidades mayores de 100 mg por da.

2.

COMPUESTOS ORGNICOS: Protenas

Las protenas son los principales componentes de los seres vivos. Constituyen ms de la mitad de la masa seca de una clula y son responsables de una gran cantidad de funciones. Todas estn formadas por la misma estructura bsica: son polmeros formados por la unin de aminocidos. stos ltimos son molculas constituidas por C, H, O, N y en algunos casos poseen tambin tomos de azufre (S).

Aminocidos
Son molculas formadas por un grupo amino (-NH2), que tiene caractersticas bsicas, y un grupo carboxilo (-COOH), con propiedades cidas. Ambos grupos se encuentran unidos a un mismo carbono (Figura 4). En las protenas hay 20 aminocidos diferentes, comunes a todos los seres vivos existentes en la biosfera y son los que estn codificados en los cidos nucleicos. No obstante, en las clulas se encuentran otros que resultan de transformaciones de uno o ms de los 20 aminocidos que se presentan comnmente. Los aminocidos son las unidades bsicas que estructuran las protenas, por lo tanto, son sus monmeros. (monmero: mono=uno; mero= unidad).

R
(cido)

HOOC

C H

NH2

(bsico)

Figura 4. Frmula general de un aminocido.

Un individuo necesita de un aporte constante de aminocidos en la sntesis de sus protenas. En los organismos hetertrofos algunos de stos pueden ser sintetizados por el propio organismo a partir de otras molculas; otros, en cambio, tienen que ser incorporados en la dieta. Los aminocidos que deben ser incorporados se conocen como aminocidos esenciales. En el caso de un adulto son 8 (Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptfano y Valina).En los lactantes tambin es esencial la Histidina.
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Polipptidos
Los aminocidos se unen entre s mediante enlaces peptdicos (Figura 5). La unin de dos monmeros origina un dipptido; la de tres un tripptido y as sucesivamente, a stos se les denomina oligopptidos. Mayores oligomerizaciones (10 a 100 residuos aminoacdicos), se les llama polipptidos.

Grupo amino

Grupo carboxilo
Los grupos amino y carboxilo de dos aminocidos reaccionan para formar un enlace peptdico. Una molcula de agua se pierde (condensacin) cada vez que se forma enlace.

Enlace peptdico

N terminal

C terminal

La repeticin de esta reaccin une muchos aminocidos juntos en un polipptido.

Figura 5. Formacin de un dipptido, mediante sntesis por deshidratacin. La ruptura de este enlace se realiza agregando H2O, proceso llamado hidrlisis.

Organizacin estructural de las protenas

Las protenas son largas cadenas de aminocidos. Cada una de ellas podra adoptar, en principio, infinidad de formas, (Figura 6) pero in vivo solo presenta una, la ms estable y la nica que permite el desarrollo de su funcin; por lo que si experimentalmente se modifica la forma de la protena sta inmediatamente pierde su funcin.
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Estructura primaria

Los monmeros aminoacdicos se unen por un esqueleto de enlaces peptdicos, formando cadenas polipeptdicas

Estructura secundaria

Las cadenas polipeptdicas pueden formar hlices ...

...o lminas plegadas

Los polipptidos se pliegan, estableciendo formas especficas. Los pliegues se estabilizan por enlaces, incluidos los enlaces hidrgeno y disulfuro

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Dos o ms polipptidos se ensamblan para formar molculas de protena ms grandes. La molcula hipottica que se muestra ac es un tetrmero, formado por cuatro subunidades polipeptdicas

Figura 6. Esquema que muestra los niveles de organizacin proteica.

Propiedades de las protenas: Sus propiedades fsico-qumicas dependen de su

composicin aminoacdica y de su conformacin. Las propiedades comunes a todas las protenas son dos: especificidad y desnaturalizacin. Especificidad: Cada protena tiene una funcin exclusiva, por ejemplo, las enzimas. Cada individuo posee ciertas protenas con una secuencia aminoacdica determinada. Es por ello que cuando existe rechazo de los rganos trasplantados significa, que no hubo un reconocimiento como propias de las protenas presentes en la superficie del tejido trasplantado. Desnaturalizacin: Este fenmeno ocurre cuando la protena es sometida a condiciones diferentes a las que naturalmente tiene. La desnaturalizacin se puede hacer mediante diversos medios fsicos y qumicos, por ejemplo, cambios de temperatura o cambios en el pH, lo que determina cambios en la estructura de la protena, afectando con ello su funcin.

Las protenas conjugadas o heteroprotenas son molculas que presentan una parte proteica y una no proteica llamada grupo prosttico, si este ltimo es un metal se tiene una cromoprotena (hemoglobina), si es un cido nucleico ser una nucleoprotena (ribosoma y cromosoma), si es un lpido ser una lipoprotena (LDL, HDL) y si es un carbohidrato, ser una 8 (solo protena) se le denomina holoprotena. glicoprotena (tirotrofina). A las protenas simples

Funciones de las protenas

Las protenas dirigen prcticamente la totalidad de los procesos vitales, incluso aquellos destinados a la produccin de ellas mismas. Determinan la forma y la estructura de las clulas. Sus funciones se relacionan con sus mltiples propiedades, que son el resultado de la composicin de aminocidos, de la secuencia y del modo en que la cadena se pliega en el espacio (Tabla 4).
Tabla 4. Funciones proteica. FUNCIN EJEMPLOS Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas y participan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las protenas del citoesqueleto, de las fibras del huso, de los cilios y flagelos. ESTRUCTURAL Nucleoprotenas (cidos nucleicos + protenas), es el caso de los cromosomas, ribosomas y nuclolos. Protenas que confieren resistencia y elasticidad a los tejidos, como el colgeno del tejido conjuntivo fibroso, la elastina el tejido conjuntivo elstico y la queratina de la epidermis.

HORMONAL

La insulina y el glucagn (que regulan la glicemia), la hormona del crecimiento y la calcitonina (que regula la calcemia).

DEFENSIVA

Las inmunoglobulinas que actan como anticuerpos. La trombina y el fibringeno que participan en la formacin de cogulos, y por ende, evitan las hemorragias.

TRANSPORTE

La hemoglobina que transporta oxgeno y dixido de carbono en vertebrados y la mioglobina, que lo hace en el tejido muscular. Las lipoprotenas transportan lpidos en la sangre y las protenas transportadoras de la membrana plasmtica que regulan el paso de solutos y agua a travs de ella.

CONTRCTIL

Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la contraccin muscular.

RESERVA

La ovoalbmina del huevo y la gliadina del grano de trigo, entre otras, son las reservas de aminocidos utilizadas en el desarrollo del embrin.

ENZIMTICA

Las enzimas son catalizadoras de las reacciones qumicas dentro de las clulas, es decir, aceleran la velocidad de las mismas. Son numerosas y altamente especficas. Sin estos catalizadores, dichas reacciones se desarrollaran a velocidades tan bajas que apenas rendiran cantidades apreciables del producto. Muchas enzimas necesitan en su funcionamiento la presencia de algunas sales. Acta a valores de pH y de temperatura especficas y cualquier cambio brusco de estos factores podra dejarlas inutilizables (desnaturalizacin). Por ejemplo, la amilasa cataliza la digestin del almidn y la lipasa cataliza la digestin de los lpidos. 9

3.

ENZIMAS

Las enzimas son protenas que actan como biocatalizadores que aceleran las reacciones qumicas dentro de la clula sin transformarse ellas mismas en una molcula diferente. Las clulas transforman la energa que toman del entorno en energa qumica la que les permite realizar trabajos qumicos, mecnicos u otros. Las reacciones qumicas para su inicio requieren siempre de un aporte de energa llamada energa de activacin. Las enzimas son un tipo especial de protenas que aceleran las reacciones qumicas tanto en el medio intra como en el medio extra celular. Esta aceleracin se debe a la capacidad que tienen las enzimas en disminuir la energa de activacin (Ea) de la reaccin qumica, es decir, permiten que una reaccin ocurra en un breve lapso de tiempo. La energa de activacin (Ea) representa la energa mnima necesaria que deben alcanzar los reactantes (sustratos) para su transformacin en productos (Figura 7).

Figura 7. Las enzimas aceleran las reacciones qumicas disminuyendo la energa de activacin.

Propiedades de las enzimas:

Son altamente especficas. Son de naturaleza proteica. Aceleran las reacciones qumicas. Actan en pequesimas cantidades. No modifican el equilibrio de la reaccin (se alcanza en menor tiempo). Tienen una accin especfica (actan sobre un determinado sustrato). Permanecen inalteradas al final de la reaccin, por lo que son reutilizables. Son sintetizadas por ribosomas libres o adheridos a membranas.
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Modelos de accin enzimtica

El primer modelo sugerido para explicar la interaccin enzima-sustrato fue propuesto por el qumico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura (Figura 8 a). Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho ms flexible que una cerradura. La interaccin fsica entre las molculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometra del centro activo, mediante la distorsin de las superficies moleculares. Este modelo llamado encaje inducido impondra cierta tensin a las molculas reaccionantes, facilitando an ms la reaccin (Figura 8 b).

a)

b)

Figura 8. (a) En el modelo llave-cerradura los sustratos interactan en forma precisa con el sitio activo. (b) En el modelo encaje inducido, la forma del sitio activo es complementaria del sustrato solo despus que ste se une a la enzima.

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Factores que afectan la actividad enzimtica

Efecto del pH: Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la reaccin). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH ptimo de 2, al graficar su actividad enzimtica para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona cida, se obtiene una curva en forma de campana. El mximo de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad ptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 9).

Figura 9. Efecto del pH sobre la actividad enzimtica de la pepsina y tripsina.

Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10C de aumento trmico. La actividad enzimtica mxima se alcanza a una temperatura ptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalizacin progresiva de la enzima por accin de la temperatura. A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cintica molecular, pero la accin cataltica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana tpica posee su ptimo a 37 C, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termfilas resistentes a altas temperaturas tienen su ptimo de actividad cercano a los 80 C (Figura 10).

Figura 10. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica en una enzima tpica humana y una bacteria termfila. 12

Los agentes desnaturalizantes pueden romper la estructura terciaria y caternaria de una protena y destruir su funcin biolgica.

Protena desnaturalizada

Protena nativa
La renaturalizacin (reensamblaje de una protena funcional) a veces es posible, pero la desnaturalizacin suele ser irreversible.

Figura 11. Desnaturalizacin de una protena.

Concentracin de sustrato: Principalmente, la velocidad de la reaccin o catlisis vara de acuerdo a la concentracin del sustrato. Al aumentar la concentracin de sustrato, la actividad enzimtica aumenta, hasta alcanzar la velocidad mxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados (Figura 12).

Una enzima acelera la reaccin. A la velocidad mxima, sin embargo, todas las molculas de la enzima estn ligadas a molculas del sustrato.

Cuando no hay enzima presente, la velocidad de la reaccin aumenta de manera constante a medida que aumenta la concentracin del sustrato.

Figura 12. Efecto de la concentracin del sustrato sobre la velocidad de una reaccin enzimtica. 13

Regulacin de la actividad enzimtica

La totalidad de reacciones bioqumicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual consiste en secuencias de reacciones qumicas catalizadas por enzimas llamadas vas metablicas . En estas secuencias, el producto de una reaccin qumica es el sustrato de la siguiente reaccin y as sucesivamente, tal como lo muestra el siguiente esquema.
enzima 1 enzima 2 enzima 3

Las vas metablicas son de dos tipos:

a) anablicas: en ellas se sintetizan molculas bsicas que hacen macromolculas, son reacciones endergnicas (consumen energa). posible construir

b) catablicas: en ellas se rompen molculas que permiten obtener energa libre utilizable, son reacciones exergnicas (liberan energa).

Las clulas y el organismo, deben regular todas sus vas metablicas constantemente, esto por la gran necesidad de mantener estables sus condiciones internas, es decir, su homeostasis. En la regulacin enzimtica participan sustancias que actan como inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay inhibidores naturales que regulan el metabolismo y otros artificiales que permiten tratar enfermedades o eliminar bacterias patgenas. Los inhibidores se clasifican como irreversibles y reversibles.

Inhibidores irreversibles
Son, generalmente, obtenidos por sntesis orgnica y se unen covalentemente al sitio activo de la enzima y con ello la inactivan. Un buen ejemplo lo constituye el inhibidor artificial DIPF (dilsopropil fsforofluoridano), que inhibe a la tripsina, enzima pancretica que hidroliza protenas y a la colinesterasa, enzima que degrada al neurotransmisor acetilcolina en el lecho sinptico, una vez que sta ha cumplido su funcin. Por esta razn es parte de los gases neurotxicos, como la sarina, gas utilizado en el metro de Tokio en 1995, que mat a decenas de personas.

Inhibidores reversibles: se reconocen dos tipos:

1. Inhibicin competitiva 2. Inhibicin no competitiva
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En la inhibicin competitiva un sustrato muy parecido al sustrato natural compite con ste por el mismo sitio activo de la enzima. La unin del impostor con la enzima no implica formacin de nuevos productos, pero impide que esta acte sobre su sustrato natural. El sustrato impostor es desplazado al aumentar la concentracin del sustrato natural. En la figura 13 se presenta la inhibicin competitiva y como ejemplo la que presenta la enzima succinato deshidrogenasa sometida a una inhibicin competitiva por el oxalacetato.

Inhibicin competitiva
Sustrato Inhibidor competitivo El inhibidor y el sustrato compiten; solo uno puede unirse al sitio activo

Sitio activo

Enzima

La funcin de la enzima es impedida mientras el inhibidor permanezca unido. Sin embargo, si el inhibidor se suelta, una molcula de sustrato puede unirse al sitio activo

Inhibicin competitiva de la succionato deshidrogenasa

Succionato (sustrato)

Fumarato Catalizado por la succionato deshidrogenasa

Oxaloacetato (inhibidor competitivo)

La succionato deshidrogenasa est sujeta a inhibicin competitiva por el oxaloacetato, que se parece al succionato lo suficiente como para unirse al sitio activo pero que no puede reaccionar

Figura 13. En la inhibicin competitiva, un inhibidor se une temporalmente al sitio activo. La succionato deshidrogenasa, por ejemplo, est sujeta a inhibicin competitiva por el oxalacetato. 15

En cambio en la inhibicin no competitiva el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, sino que se une a un sitio alejado de este, provocndole un cambio conformacional de manera que el sustrato ya no se adapta. Al igual que en la inhibicin competitiva, la enzima se libera del inhibidor y, por ello, es reversible. En la figura 14 se presenta la inhibicin no competitiva y como ejemplo la de la enzima treonina deshidratasa por la isoleucina.

Inhibicin no competitiva Sustrato Sitio activo

Inhibidor no competitivo

Enzima
Un inhibidor puede unirse a un sitio alejado del sitio activo, cambiando la forma de la enzima de manera que el sustrato ya no se adapta

Inhibicin no competitiva de la treonina deshidratasa

Treonina (sustrato)

Catalizado por la treonina deshidratasa

-cetobutirato

Isoleucina (inhibidor no competitivo)

La treonina deshidratasa est sujeta a inhibicin no competitiva por la isoleucina, que modifica la enzima unindose lejos del sitio activo

Figura 14. Un inhibidor no competitivo se une temporalmente a la enzima en un sitio lejos del sitio activo, pero an as impide el funcionamiento de la enzima.

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Inhibidores alostricos
Las enzimas alostricas, por lo general, poseen una estructura de dos o ms unidades polipeptdicas y su actividad est controlada por efectores que se unen un sitio alostrico que est separado del sitio activo. Los efectores pueden ser activadores o inhibidores. A continuacin se revisar el tipo de regulacin alostrica denominada: inhibicin por el producto final. En una va metablica, como en el ejemplo de la figura 15, se observa una secuencia de reacciones, cada una de ellas catalizada por una enzima particular. La primera reaccin se denomina paso obligado, porque una vez que ocurre, necesariamente seguirn el resto de reacciones de la va hasta culminar con el producto final. Este paso obligado est catalizado por una enzima alostrica. Si la clula tiene suficiente de este producto, cmo frena esta va? Cuando el producto final est en altas concentraciones acta como un efector, se une a la enzima alostrica del paso obligado, inactivndola.

Figura 15. Inhibicin de las vas metablicas. El paso obligado es catalizado por una enzima alostrica que puede ser inhibida por el producto final de la va. La va especfica que se muestra aqu es la sntesis de isoleucina, un aminocido, a partir de la treonina. Esta particular serie de reacciones es realizada por bacterias, pero es tpica de muchas reacciones catalizadas enzimticamente.

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GLOSARIO
Anabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones qumicas, que ocurren dentro de una clula u organismo, en las cuales las molculas pequeas se unen para formar una molcula compleja. Son reacciones de sntesis o formacin de sustancias. Lo contrario corresponde a catabolismo. Catabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones qumicas, que ocurren dentro de una clula u organismo, en las cuales las molculas grandes se desintegran en partes ms pequeas. Son reacciones de degradacin o rompimiento de sustancias. Lo contrario corresponde a anabolismo. Catalizador: Sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica formando una asociacin temporal con las molculas reactivas; como resultado, la velocidad de la reaccin se acelera. Las enzimas son biocatalizadores. Cofactor: Sustancia no protenica necesaria en la actividad normal de una enzima; algunos cofactores son inorgnicos (usualmente iones metlicos) y otros son orgnicos, en cuyo caso se denominan coenzimas. Desnaturalizacin: Corresponde a la prdida de la configuracin original de una macromolcula que resulta, por ejemplo, del tratamiento con calor, cambios extremos de pH, tratamiento qumico u otros agentes desnaturalizadores. Habitualmente est acompaado por prdida de la actividad biolgica. Enlace peptdico: Corresponde al tipo de enlace formado cuando dos aminocidos se unen por los extremos. El grupo cido (COOH) de un aminocido se une covalentemente al grupo bsico (NH2) del siguiente y se elimina una molcula de agua (H2O). Forma el grupo funcional orgnico amida. Enzima: Protena que sirve como catalizador biolgico, acelerando una reaccin qumica especfica, recuperndose sin cambios al final del proceso. No forma parte de los productos. Endergnico: Se aplica a las reacciones qumicas o procesos que requieren del aporte de energa. Exergnico: Se aplica a las reacciones qumicas o procesos que liberan energa. Metabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones qumicas tanto de sntesis como de degradacin de sustancias que ocurren dentro de una clula u organismo. Sitio activo: Corresponde a la regin de una enzima que se une temporalmente al sustrato durante la reaccin catalizada por ella. Tetrmero: Unidad formada por cuatro subunidades.

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Preguntas Oficiales PSU con Referencia Curricular

1.

Los aminocidos son las unidades bsicas de las protenas. La unin qumica o peptdica entre dos aminocidos ocurre entre los grupos A) B) C) D) E) Hidroxilo y carbonilo. Carbonilo y amino. Amino y carboxilo. Carboxilo y carbonilo. Amino e hidroxilo.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR rea / Eje Temtico: Organizacin, estructura y actividad celular. Nivel: IV medio. Contenido: La relacin entre estructura y funcin de protenas: enzimas y protenas estructurales como expresiones de la informacin gentica. Mutaciones, protenas y enfermedad. Habilidad: Comprensin. Clave: C. Dificultad: Alta.

2.

El siguiente grfico muestra el curso de una reaccin enzimtica con una reaccin qumica:

Reactante s Energa

Energa de activacin sin enzima Energa de activacin con enzima

A partir de su anlisis, se puede inferir correctamente que I) II) III) A) B) C) D) E) Solo Solo Solo Solo Solo la enzima disminuye la energa de activacin. sin enzima se acelera la reaccin qumica. es necesario superar la energa de activacin para obtener productos.

I. II. III. I y II. I y III.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR rea / Eje Temtico: Organizacin, estructura y actividad celular. Nivel: IV Medio. Contenido: La relacin entre estructura y funcin de protenas: enzimas y protenas estructurales como expresin de la informacin gentica. Mutaciones, protenas y enfermedad. Habilidad: Aplicacin. Clave: E. Dificultad: Alta. 19

3.

El grfico muestra las curvas de actividad enzimtica en funcin de la concentracin de sustrato para una enzima normal y una enzima que ha sufrido una mutacin.
Velocidad de Reaccin (%)
10 0 Normal Mutante 5 0

A partir del grfico, se puede afirmar correctamente que la mutacin afect la(s) regin(es) de la protena que determina(n) A) B) C) D) E) el rango de temperatura ptima al cual funciona. el rango de pH ptimo al cual funciona. los sitios de unin de cofactores. la masa molar de la protena. la afinidad de la enzima por el sustrato.

Concentracin de Sustrato (mM)

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR rea / Eje Temtico: Organizacin, estructura y actividad celular. Nivel: IV medio. Contenido: La relacin entre estructura y funcin de protenas: enzimas y protenas estructurales como expresiones de la informacin gentica. Mutaciones, protenas y enfermedad. Habilidad: Anlisis, sntesis y evaluacin. Clave: E. Dificultad: Alta. 4. La siguiente figura muestra la relacin entre la velocidad de una reaccin catalizada por una enzima, en funcin de la concentracin de sustrato: De la interpretacin del grfico, es correcto afirmar que la velocidad de reaccin I) II) III) A) B) C) D) E) solo solo solo solo I, II aumenta en funcin de la concentracin de sustrato. entre O y Q es variable. disminuye a concentraciones de sustrato superiores a Q.

I. II. I y II. I y III. y III.

Velocidad de la reaccin

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR Concentracin de sustrato rea / Eje Temtico: Organizacin, estructura y actividad celular. Nivel: IV Medio. Contenido: La relacin entre estructura y funcin de protenas: enzimas y protenas estructurales como expresiones de la informacin gentica. Mutaciones, protenas y enfermedad. Habilidad: Aplicacin. Clave: C. Dificultad: Alta. DMTR-BM03 Puedes complementar los contenidos de esta gua visitando nuestra Web http://www.pedrodevaldivia.cl/ 20