AMINOCIDOS E PROTENAS

GENERALIDADES
20 aa so normalte encontrados na constituio de protenas. H mais de 1 bilho de seqncias possveis codificao gentica. As seqncias determinam a funo nica.

CONSTRUO DAS PROTENAS A PARTIR DE 20 AMINOCIDOS: Estrutura geral:

FRMULA GERAL: R - CH (NH3+) COO R = radical orgnico. Na glicina = H. C ligado ao radical R o 2 ou .

Forma ionizada

Grupo amino (-NH2). Grupo carboxila (-COOH). Cadeia lateral.

PROPRIEDADES Organolpticas: adocicado. Incolores. Maioria sabor

Fsicas: Slidos. Solubilidade varivel em gua. C/ atividade ptica. Qumicas: grupo carboxlico carter cido e grupo amino bsico: Carter anftero reagem tanto c/ cidos como c/ bases formam sais orgnicos.

ISOMERIA Todos tm tomo de C assimtrico (quiral) -NH3+, -COO-, -H e R atividade ptica.

C assimtrico permite que AA exista sob 2 formas: L e D. Nomenclatura usada da mesma forma que p/ os acares.

Configurao do C assimtrico dos AA naturais = configurao do C no L-gliceraldedo.

AMINOCIDOS:
L-aminocidos so biologicamente ativos. Todas protenas dos seres vivos formadas por L-aminocidos. D-aminocidos encontram-se nas bactrias e antibiticos.

Protenas

Protenas so formadas apenas por L-aminocidos

IONIZAO:
NH2 H C COOH R NH3+ H C COOR forma em ionte dipolar de 1 AA forma no ionizada de 1 AA

IONIZAO:

Em soluo em pH neutro AA so IONTES DIPOLARES: - amina protonada - NH3+ - carboxila dissociada -COO-

IONIZAO:
Formas predominantes em funo do pH:

pH= 1

pH= 7

pH= 11

Estado de ionizao do AA varia c/ o pH: soluo cida carboxila s/ ionizao e amina ionizada. soluo alcalina carboxila ionizada e amina no.

TIPOS DE AMINOCIDOS:
20 tipos de cadeias laterais a tamanho, forma, carga, capacidade de formar PH e reatividade qumica. AA naturais (no-essenciais) produzidos pelo organismo. AA essenciais no so sintetizados pelo organismo adquiridos pela ingesto de alimentos, vegetais ou animais.

Classificao dos aminocidos

NO-ESSENCIAIS

Alanina Asparagina Aspartato Cistena Glutamato Glutamina

Glicina Histidina Prolina Serina Tirosina

Arginina e Histidina semi-essenciais organismo sintetiza mas em quantidade insuficiente.

ESSENCIAIS

Arginina Metionina Treonina Valina

Isoleucina Fenilalanina Triptofano Lisina Leucina

Percentual de N nos aminocidos:

Aminocido Alanina Arginina Aspartato Cistena Glutamina Glicina Histidina

% 15.7 32,2 10.5 11.5 9.5 18.6 27.1

Aminocido Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Tirosina Valina

% 10.7 19.2 9.4 8.5 12.2 3.7 11.9

ARGININA Envolvido no metabolismo do nitrognio. Ciclo da uria.

CISTENA
Forma parte da queratina. Presente no colgeno, unhas, cabelo e pele. Favorece a desintoxicao de metais pesados.

VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA

So de cadeia curta. Precursores de hormnios do crescimento. massa muscular.

FENILALANINA
Pode transformar-se em tirosina. Melhora estado geral, diminui a dor, ajuda na memria e aprendizagem. FA + vit C = colgeno e regenera tecido conectivo.

METIONINA Desdobra cidos graxos, evitando o depsito no fgado e artrias. Sua disponibilidade favorece sntese de cistena. Desintoxica organismo de metais pesados. Efeito antioxidante.

CLASSIFICAO DOS AA:

Depende do radical R que apresentam:

APOLARES OU NO-POLARES AROMTICOS POLARES NEUTROS CIDOS (C/ CARGA -) BSICOS (C/ CARGA +)

APOLARES OU NO-POLARES
hidrfobos

 AROMTICOS

hidrfobos

 POLARES NEUTROS

radicais tendem a formar pontes de hidrognio.

 CIDOS:

hidrfilos

BSICOS:

hidrfilos

SIMBOLOGIA:
Nome Glicina Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina Serina Treonina Cisteina Smbolo Gly, Gli Ala Leu Val Ile Pro Fen Ser Tre Cis Abreviao G A L V I P F S T C Nome Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato asprtico ou cido Smbolo Tir Asn Gln Asp Abreviao Y N Q D E R K H W M

Glutamato ou cido Glu glutmico Arginina Lisina Histidina Triptofano Metionina Arg Lis His Trp Met

Estrutura Tridimensional

SNTESE: AA derivados de intermedirios da respirao.

Complexidade das vias alguns AA a alguns passos enzimticos dos seus precursores e em outros as vias so complexas (AA aromticos).

Principais famlias:

serina, glicina e cistena

alanina, valina, leucina e isoleucina

asparagina, metionina, treonina e lisina

glutamato, glutamina, prolina, arginina

OBTENO:

Hidrlise de protenas Protenas AA unidos por ligaes peptdicas quebra hidrlise mistura complexa de AA.

Ligao peptdica

LIGAES PEPTDICAS
O COOH de um AA se liga ao NH2 do outro di, tri, polipeptdeos.

Formao de ligao peptdica por condensao

Cadeia peptdica c/ SENTIDO extremidades s conveno ponta amnica incio da cadeia peptdica.

Pentapeptdeo: serilgliciltirosilalanileucina

Formao de pontes dissulfeto entre duas cistenas:

GENES ESPECIFICAM A SEQNCIA DE AA DA PROTENA: 1 protena seqncia precisa de AA: Nucleotdeos do DNA seqncia complementar no RNA seqncia de AA da protena cada AA codificado por 1/+ seqncias especficas de 3 nucleotdeos.

Seqncia de AA da protena importante:

Esclarece seu mecanismo de ao. Revela muito de sua histria evolutiva. Analisar relaes entre seqncias de AA e estruturas das protenas regras enovelamento das cadeias polipeptdicas. Determinao faz parte da patologia molecular.

MODIFICAO E CLIVAGEM DE PROTENAS NOVAS CAPACIDADES:

AA podem ser modificados aps sntese da protena p/ acentuar suas capacidades. Ex. Sntese do colgeno:

+ OH > estabilidade s fibras!!!

 Estrutura PROTEICA bem definida cadeia distendida ou ao acaso s/ atividade biolgica funo conformao. Arranjo tridimensional rigidez das ligaes protenas c/ formas bem definidas. Liberdade de rotao protenas podem se enovelar de muitos modos s.

CADEIAS PEPTDICAS SE DOBRAM EM ESTRUTURAS REGULARES: -hlice basto. Firmemente enrolada. Cadeia principal parte interna do basto e laterais p/ fora. Estabilidade PH entre NH e CO (seta).

 Folha pregueada cadeia quase toda distendida. Estabilidade PH entre grupos NH e CO em filas peptdicas s.

MACROMOLCULAS - Protenas:
Longas cadeias de AA unidas por ligaes peptdicas. Seqncia de AA como protena se dobrar em conformao tridimensional funo bioqumica.