Introduo A segunda lei da termodinmica afirma que todos os processos espontneos ocorrem com o aumento da desordem, ou entropia do sistema.

A liberao de calor da oxidao da glicose intracelular ou o atrito gerado quando o sangue flui atravs de um vaso sanguneo so exemplos do aumento de entropia. Quando organismos vivos liberam energia trmica, a taxa dos movimentos aleatrios dos tomos e molculas aumenta, como no podem ser redirecionados para realizar trabalho adicional, ocorre o aumento da temperatura e da entropia do sistema. A entropia em um sistema vivo diminuda quando molculas relativamente simples, como os aminocidos, so organizadas em molculas mais complexas, como a protena mioglobina de uma clula muscular. Isto ocorre, por que a entropia do organismo aumenta devido a presena de molculas complexas e organizadas, como o glicognio, que so convertidos em calor e compostos menores e menos complexos, liberados no ambiente, reduzindo a entropia. As clulas vivas, por sobreviverem, crescerem e formarem organismos complexos, esto continuamente gerando ordem. Isto possvel porque a clula no constitui um sistema isolado, ela toma energia do ambiente e a usa gerando ordem para si mesma. No curso das reaes qumicas que geram ordem, parte da energia usada convertida em calor, e descarregada no ambiente onde as clulas se encontram, deixando-o desorganizado, aumentando a entropia total. Assim, a ordem no interior das clulas compensada pelo aumento da desordem nos arredores das mesmas. As reaes espontneas liberam energia a medida que tendem ao equilbrio, utilizado-a para realizar trabalho. A variao total de energia do sistema, G, denominada Variao da Energia Livre de Gibbs, e a equao indica o sentido da reao: se menor que zero a reao ocorre espontaneamente. G = RT lnk Onde R a constante universal dos gases, T a temperatura de equilbrio e lnK o logartimo natural da constante de equilbrio. A energia mnima para que uma reao ocorra chamada de energia de ativao, Ea Figura 2.44 do livro biologia molecular da clula ou do artigo. A relao entre Ea e a temperatura denominada como equao de Arrhenius:

Em clulas vivas, a reduo da barreira energtica auxiliada por uma classe especializada de protenas, as enzimas.Estas se ligam a uma ou mais

molculas denominadas substratos, que as prende reduzindo a energia de ativao de uma reao qumica. Esta substncia capaz de diminuir a energia de ativao de uma reao qumica denominada catalisador, responsvel por aumentar a velocidade de uma reao qumica, porque permite uma proporo muito maior de colises ao acaso com as molculas ao seu redor, para que os substratos sobrepassem a barreira de energia, sem afetar o equilbrio da reao. Figura 2.45 do livro biologia molecular da clula. Desenvolvimento O sucesso dos seres vivos atribudo capacidade das clulas em produzir diferentes enzimas, cada uma com propriedades muito especficas, tais como geometria apropriada e grupos funcionais localizados em posies particulares. Para que a catlise ocorra, o reagente ou substrato deve-se ligar molcula da enzima em uma regio especfica, chamada stio ativo. A complexidade do stio ativo levou ao conhecimento da teoria do encaixe induzido, na qual atravs da complexao, o substrato induz uma mudana conformacional na subunidade da enzima com a qual interage, isto , posiciona resduos de aminocidos em uma posio espacial correta para ligao do substrato. Esta mudana conformacional pode ser transmitida s subunidades vizinhas, induzindo na enzima a conformao responsvel pelo processo cataltico (Figura 2.3 B do artigo). Para a compreenso destes mecanismos estudamos a velocidade da reao e como ela se altera em funo de mudanas nos parmetros experimentais. Os fatores que influenciam na velocidade de uma reao catalisada por enzima so a concentrao do substrato, temperatura, pH do meio e presena de efetores (molculas ligantes que podem ser ativadores ou inibidores). Assim, para o estudo da cintica enzimtica de uma reao, mede-se a velocidade inicial, V0 quando a concentrao do substrato [S], muito maior que a concentrao da enzima [E]. A Figura 2.4 do artigo mostra o efeito de [S] sobre V0. O aumento de V0 aproximadamente linear para baixas [S]. A media que [S] cresce, V0 cresce a taxas cada vez menores, at alcanar um valor de [S] em que no existe variao significativa no valor de V0. Este valor de V0 muito prximo da velocidade mxima, Vmx. Para a compreenso do comportamento cintico de uma reao, utilizamos a teoria geral da ao enzimtica, na qual Michaelis e Menten postularam que a ao enzimtica se d em etapas se iniciando pela formao de um complexo reversvel enzima-substrato:
Eq. 2.6

A segunda etapa, mais lenta, a quebra do complexo ES liberando a enzima livre e o produto, P, da reao: Eq. 2.7 Esta etapa limita a velocidade da reao enzimtica, de forma que a velocidade da reao deve ser proporcional [ES]. A relao entre [S] e V0 (Figura 2.4) possui a mesma forma geral para todas as enzimas. Michaelis e Menten deduziram a forma algbrica desta relao considerando a hiptese bsica de que, no estado estacionrio, a velocidade da reao limitada pela quebra do complexo ES. Esta relao, denominada equao de Michaelis-Menten, a equao da velocidade de uma reao enzimtica com um nico substrato: Eq. 2.8 e 2.9 Uma relao numrica importante quando consideramos a V0 igual a metade da Vmax Eq. 2.10 Obtendo um Km equivalente [S] quando V0 metade de Vmax Eq. 2.11 e 2.12 A equao de Michaelis-Menten pode ser linearizada algebricamente de modo a permitir a determinao experimental de km e Vmx atravs de mtodos grficos: Eq 2.14 Esta forma da equao de Michaelis-Menten chamada de equao de Lineweaver-Burk e permite que km e Vmx sejam determinados graficamente, atravs deuma curva 1/V0 versus 1/[S], como mostrado pela Figura 2.5. Concluso As enzimas respondem por processos chaves de transformao de espcies moleculares, acumulao e transduo de energia livre, crescimento e multiplicao celular, morfognese, regulao da expresso gnica, entre outros processos fundamentais para a vida. So sistemas moleculares estveis, nos quais h mudanas conformacionais, envolvendo grupos atmicos especficos, graas tambm a fatores termodinmicos, ou seja, liberao de energia livre, a fim de que tais processos encontrem o equilbrio necessrio para a ativao das reaes qumicas. Os mecanismos enzimticos so possveis graas aos processos termodinmicos presentes no interior celular, pois o processo d

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