A BIOLOGIA E OS DESAFIOS

DE ACTUALIDADE
Produção de alimentos e Sustentabilidade
 Enzimas
A vida dos microrganismos, como, aliás, a de todos os sistemas
biológicos, depende de um conjunto de reacções que, de forma
ordenada, ocorrem em cada instante nas células e constituem o
metabolismo celular.
Para que uma reacção química se inicie, têm de
ocorrer colisões entre os átomos das moléculas
envolvidas.
Quanto maior for o número de colisões, mais
facilitada será a reacção química entre os
reagentes, dependendo esse número de colisões da
agitação das moléculas.
Energia

 Potencial
 Cinética
Termodinâmica
 Equilíbrio químico

aA + bB cC + dD

 Equilíbrio
químico
 Reacções
endoenergéticas
 Exoenergéticas
Energia de activação
 Muitas reacções
podem ser aceleradas
pelo fornecimento de
uma certa quantidade
de energia ao sistema.
 A energia que é
necessário fornecer ao
sistema para se iniciar
uma reacção química é
designada por energia
de activação.
O catabolismo das
moléculas de gasolina é
uma reacção fortemente
exotérmica.

Porque não reage a

gasolina com o oxigénio?
Energia de activação
 Tanto os catalisadores químicos como os
catalisadores biológicos:

 baixam a energia de
activação necessária
para que ocorram as
reacções químicas que
catalisam;
 não alteram o equilíbrio
químico das reacções em
que participam;
 não são destruídos pelo
efeito de reacção.
Cadeia enzimática
A sequência de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de
reacções constitui uma cadeia enzimática.
Via metabólica

 Uma via metabólica

é o conjunto
ordenado de
reacções que
ocorrem com
intervenção de uma
cadeia enzimática.
Propriedades das enzimas
 Diminuem a energia de activação
necessária para que ocorra a reacção
que catalisam.
 Não alteram o equilíbrio químico das
reacções.
 Não são destruídas pelo efeito da
reacção.
 São específicas (absoluta e relativa).
 São destruídas por temperaturas
elevadas. As baixas temperaturas
inibem a sua actuação, voltando,
contudo, a actuar quando colocadas em
condições adequadas.
 Estrutura da enzima
 A componente proteica
da enzima chama-se
apoenzima.
 A substância não proteica
tem o nome de cofactor.

Apoenzima + Cofactor
|
Holoenzima
Os cofactores podem ser:

• iões metálicos, como

Cu2+, Mn2+ e Fe2+, que
ligados à apoenzima
permitem uma melhor
ligação da enzima ao
substrato;
• coenzimas, compostos
orgânicos que se ligam
temporariamente
durante a catálise.
Muitos derivados
vitamínicos funcionam
como coenzimas.
Características dos centros activos
• Ocupam uma pequena parte do volume total da
enzima.
• Correspondem, geralmente, a uma fenda ou
cavidade existente na estrutura da molécula
proteica.
• A especificidade da ligação ao substrato depende
do arranjo dos átomos no centro activo.
• O número de centros activos de uma enzima é
variável. Por exemplo, quando intervêm cofactores
há centros activos adicionais.
Formação do complexo enzima-
substrato
 Modelo de ligação enzima-substrato

 Modelo de
Fischer
 Modelo de
Koshland
Modelo de Fischer
 Centro activo com
estrutura
permanente.
 Modelo estático e
rígido
Modelo de Koshland
 Moldagem
do centro
activo.
 Modelo
dinâmico.
Inibição da actividade enzimática
 Alguns mecanismos de regulação dos sistemas
vivos actuam através da inibição da
actividade enzimática efectuada por
determinada moléculas.
 Um inibidor enzimático é uma substância que,
quando interactua com uma enzima, provoca
uma diminuição da sua actividade catalítica.
Inibição
 Irreversível
(Enzima
destruída)
 Exemplo : DDT,
Gás cianídrico
 Reversível
(enzima funcional)
 Antibióticos
 Inibição Reversível

 Competitiva
 Não competitiva
(alostérica)
Papel das enzimas nas vias
metabólicas
 Complexo multienzimático ou
cadeia enzimática.
 Retroacção negativa
Factores que influenciam a actividade
enzimática
Algumas drogas são inibidores
enzimáticos
 Antibióticos (inibem as
enzimas bacterianas)
 Inibidores na indústria
alimentar
 Inibidores na produção
e melhoramento de
alimentos.
Classificação e nomenclatura
enzimática