MIOGLBINA Y HEMOGLOBINA Son hemoprotenas cuya importancia fisiolgica se relaciona principalmente con su capacidad de u nirse al oxgeno molecular

MIOGLOBINA Caractersticas Tambin se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular Estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina Hemoprotena encontrada principalmente en el tejido muscular Mayores concentraciones de mioglobina en el msculo esqueltico y cardaco Se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones Estructura Cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminocidos Contiene un grupo hemo con un tomo de hierro, que almacena y transporta oxigen Se pliega dando una molcula prcticamente esfrica muy compacta con un hueco en el interior d onde se sita el grupo prosttico hemo, lugar de unin al oxgeno. Un polipptido de la mioglobina est comprendido por 8 -hlices separadas, designadas de la A a la H, Protena globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo) Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met). Funciones: Sirve como un reservorio y acarreador de Oxgeno, incrementando la velocidad de transporte de O en la clula muscular. Es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del e stado en el que se encuentra la mioglobina. facilitar la difusin del oxgeno desde los capilares hasta el interior de las clulas (mitocondrias) qu e est limitada por la baja solubilidad del oxgeno en soluciones acuosas

HEMOGLOBINA La hemoglobina, un pigmento de color rojo presente en los glbulos rojos de la sangre, es una prot

ena de transporte de oxgeno y que est compuesta por la globina y cuatro grupos Hemo Cuando la hemoglobina se une al oxgeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada. Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida.

Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptdicas dos y dos (hemoglobina adulta- HbA ); dos y dos (forma minoritaria de hemoglobina adulta - HbA 2- normal 2%); dos y dos (hemoglobina fetal- HbF ). Cada cadena esta en contacto con las cadenas , sin embargo, existen pocas interacciones entre las dos cadenas o entre las dos cadenas entre si. Las cuatro cadenas polipeptdicas de la Hb contienen cada una un grupo prosttico, el Hem, un tet rapirrol cclico Cuando una protena esta con su grupo prosttico se denomina holoproteina, y cuando esta sin es te, se lo denomina apoproteina. Adems por poseer un grupo prosttico se dice que la Hb es una p rotena conjugada, es una hemoproteina FUNCION Cuando se encuentra con el oxgeno forma un compuesto qumico llamado oxihemoglobina que lle va al oxigeno hasta los tejidos. Ah en los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dixido de carbo no, que en parte se combina con la hemoglobina y forma carbohemoglobina, cuando este compue sto llega a los pulmones, se desdobla, el dixido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihem oglobina. EFECTO BOHR La oxigenacin de la Hb aumenta la acidez, o dicho de otra manera, la desoxigenacin aumenta la basicidad porque la unin del oxigeno a la Hb implica la participacin en el equilibrio del ion hidrg eno aunque con menos afinidad. Hb + 4O2 -------> Hb(O2)+H+ T R

La desoxihemoglobina se une al CO2 ms fcilmente que la oxihemoglobina para formar carbamat os (carbaminohemoglobina). Cuando la concentracin de CO2 es alta (como en los capilares), los p rotones liberados por la formacin de carbamato promueven la liberacin de oxgeno. Aunque la dif erencia de CO2 vinculante entre la oxihemoglobina y la desoxihemoglobina slo representa el 5% d el CO2 total de la sangre, es responsable de la mitad del CO2 transportado por sta. Esto es debido porque el 10% del CO2 total de la sangre se pierde a travs de los pulmones en cada ciclo circulat orio.