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Introduccin
Comparadas con otros compuestos, las protenas son gigantescas
Insulina (MM=5800 g/mol) Hemoglobina (MM=67000 g/mol)
Sin embargo, contienen los mismos 20 aminocidos. Son polmeros de aminocidos. La secuencia determina sus caractersticas y funcin biolgica.
Introduccin
Aminocidos
Son los bloques constructivos de las protenas. Solo 20 aminocidos se encuentran en las protenas humanas. Poseen un carbono central (carbono-) unido a dos grupos funcionales: un grupo amino (NH2) y un grupo cido (COOH). Adems est unido a un hidrgeno y a un grupo R (que es lo que vara). El carbono central de los aminocidos es un centro quiral.
Ing. Adrin Serrano M 4
Aminocidos
Aminocidos
Ionizacin
En pH fisiolgico (7,4) los aminocidos se ionizan.
El grupo COOH dona un H+ al grupo amino, NH2. Se genera un in carboxilato, COO- y un grupo amoniaco, NH3+. A esta forma se le conoce como zwitterion.
Existen a un valor de pH especfico, conocido como punto isoelctrico (pI).
Aminocidos
Clasificacin
Segn su grupo R, ya que este determina sus propiedades en solucin acuosa.
No Polares Grupo R: Hidrgeno Alquilos Aromticos Son hidrofbicos
Neutros Polares
Grupo R: Hidroxi Tiol Amida
Acdicos Polares
Presentan otro grupo/in carboxilato
Bsicos Polares
Grupo R: Amino Son hidroflicos
Aminocidos
Ejercicio
Clasificar los siguientes aminocidos segn su grupo R
Aminocidos
Estereoismeros
El carbono central () de todos los aminocidos (excepto la Glicina) es un centro quiral. Pueden existir como enantimeros L y D.
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Zwitterions
Zwitter significa hbrido. En su pI (a un determinado pH) presentan un anin y un catin, pero tienen una carga global de cero. Qu pasa si el pH es diferente al pH del pI?
Dependiendo si es mayor o menor, cambia la carga global de la especie.
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Zwitterions
Aminocidos no polares y polares neutros
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Zwitterions
Por ejemplo:
En solucin cida
En solucin bsica
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Zwitterions
Aminocidos acdicos polares
En solucin cida
En solucin bsica
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Zwitterions
Aminocidos bsicos polares
A pH mas bajos que su pI, los grupos amino aceptan H+ para formar NH3 y su carga es de 1+. Si se baja ms el pH, el in carboxilato acepta un H+ para formar el cido correspondiente y su carga total es de 2+.
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Electroforesis
Mtodo que permite la separacin de aminocidos mediante la aplicacin de una diferencia de potencial (voltaje) y que se basa en los pI de los aminocidos.
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Formacin de Pptidos
Un pptido es la resultante de la combinacin de dos o ms unidades de aminocidos. El enlace peptdico que se forma por la reaccin entre el grupo COO- de un aminocido y el NH3+ de otro. Se forma agua, como resultado de eliminar dos tomos de hidrgeno (del NH3+) y uno de oxgeno (del COO-)
Ing. Adrin Serrano M 19
Formacin de Pptidos
Por ejemplo, en la formacin del dipptido glicilalanina (Gly-Ala)
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Nomenclatura de Pptidos
Todos los aminocidos, empezando en el aminocido con el N terminal, se les cambia la terminacin ina por il. El aminocido del C terminal mantiene su nombre intacto. El tripptido Ala-Gly-Ser?
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Problemas
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Problemas
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Fotosistema II
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Estructura Secundaria
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Estructura Primaria
Es la secuencia particular de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Las funciones biolgicas de las protenas dependen de la secuencia especfica de aminocidos.
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Estructura Secundaria
Describe el tipo de estructura que se forma cuando se forman puentes de hidrgeno entre aminocidos de un mismo o entre polipptidos.
Hlice- Hoja plegada- Hlice triple
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Hlice-
Se forman puentes de hidrgeno entre los hidrgenos de los grupos N-H y los oxgenos del C=O presentes en el enlace amida. De una cadena de 4 miembros, el puente se presenta entre la primera y la cuarta unidad.
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Hoja Plegada-
Se forman puentes de hidrgeno entre cadenas de polipptidos. Puente se da entre los oxgenos del C=O y los hidrgenos del grupo N-H.
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Hlice Triple
Es el resultado de 3 hlices- entrelazadas. Una protena con esta estructura secundaria es el colgeno. En las protenas del tejido conectivo, piel, vasos sanguneos.
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Estructura Terciaria
Involucra las fuerzas de atraccin y repulsin entre los grupos R de los aminocidos en la cadena de polipptidos. Debido a esto, partes de la cadena se tuercen o doblan.
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Interacciones
Hidrofbicas Entre aminocidos con grupos R no polares. Estos grupos se alejan del ambiente acuoso. Hidroflicas Entre el ambiente acuoso externo y los grupos R de aminocidos polares. Puentes salinos Enlaces inicos entre grupos R ionizados Puentes de hidrgeno Puentes de disulfuro Enlaces (-S-S-) entre cistenas
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Interacciones
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Estructura Cuaternaria
Es el resultado de la unin de dos o ms unidades con estructura terciaria. Hemoglobina Mismas interacciones que se presentan en las terciarias.
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Hidrlisis
Los enlaces peptdicos pueden hidrolizarse para dar los aminocidos individuales. Se utilizan enzimas (pepsina, tripsina). Los aminocidos dados se utilizan para formar nuevas protenas.
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Desnaturalizacin
Se da cuando se rompen las interacciones que estabilizan las estructuras 2, 3 y 4. La estructura primaria no se afecta. Al perderse la estructura 3, la protena no sigue siendo biolgicamente activa.
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Desnaturalizacin
Efecto del calor
Rompe puentes de hidrgeno e interacciones hidrofbicas. Pocas protenas resisten temperaturas superiores a los 50 C.
cidos y bases
El cambio en el pH rompe puentes de hidrgeno y los enlaces incios.
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Desnaturalizacin
Compuestos orgnicos
Rompe las interacciones hidrofbicas. Etanol y alcohol isoproplico.
Metales pesados
Ag+, Pb2+ y Hg2+ forman enlaces con los grupos R o bien con el disulfuro.
Agitacin
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