1)Definir protena e dizer quais so os produtos de hidrlise total de uma protena.

Protenas: so compostos orgnicos de alto peso molecular, formadas de aminocidos. Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante de matria viva. A hidrlise completa dessas protenas produz unicamente aminocidos.

2)Explicar a existncia de milhares de protenas diferentes uma vez que toda protena constituda dos mesmos 20 aminocidos. Todas as protenas, com poucas excees, contm todos os 20 aminocidos, em propores que variam muito de protena para protena. Cada protena apresenta uma estrutura espacial definida e caracterstica. Apesar de existirem inmeras conformaes teoricamente possveis, todas as molculas de uma dada protena, ao serem sintetizadas, assumem a mesma conformao espacial, mostrando que esta a conformao de menor energia livre, ou seja, a conformao energeticamente mais favorvel nas condies celulares. Esta conformao, entretanto, no permanentemente fixa, e, muitas vezes, alteraes transitrias da estrutura esto relacionadas com a funo desempenhada pela protena.

3)Escrever as funes que as protenas podem desempenhar nas clulas vivas? Para cada funo citada d um exemplo de uma protena. As funes que desempenham so estruturais e dinmicas. .Funes biolgicas das protenas: Transporte-> hemoglobina que transporta oxignio para os tecidos e mioglobina no sangue e msculos. .Contratilidade: actina e miosina que atuam na contrao muscular. .Estrutural ou de Sustentao: queratina e colgeno que formam os componentes do esqueleto celular. .Defesa: imunoglubinas e o interferon, que atuam no combate a infeces bacterianas e virais. .Catalise Enzimtica: catalisam as milhares de reaes qumicas extraordinariamente diversas que ocorrem no organismo. .Regulao Metablica: insulina e glucagon que atuam no controle global do metabolismo, devido sua ao hormonal.

4)Definir aminocidos. Os aminocidos so compostos que apresentam, na sua molcula, um grupo amino (NH ) e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiolgico, esses grupos esto na forma ionizada: NH , -COO e NH .

5)Escrever a frmula geral de um aminocido, citando os componentes dessa frmula. Os aminocidos tem uma frmula bsica comum, na qual os grupos amino e carboxila esto ligados ao carbono , ao qual tambm se liga um tomo de hidrognio e um grupo varivel chamado cadeia lateral ou grupo R:

6)Os aminocidos encontrados nas protenas so denominados alfa L aminocidos. Explicar por que so assim denominados. Os aminocidos com carbono assimtrico apresentam dois ismeros opticamente ativos: formas D e L. Todas as protenas encontradas nos seres vivos so formados por Laminocidos, ou seja, o grupo amino (H N) tem que estar sempre do lado esquerdo do carbono .

7)Diferenciar um aminocido do outro. Os aminocidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral.

8)Classificar os aminocidos de acordo com a polaridade da cadeia lateral. So classificados em duas grandes categorias: apolares (grupo R hidrofbicos) e aminocidos polares (grupo R hidroflicos). Os aminocidos apolares tm grupos R constitudos por cadeias orgnicas com carter de hidrocarboneto, que no interagem com a gua. Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Aminocidos Polares: so os que tm nas cadeias laterais, grupos com carga eltrica lquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a gua. Estes aminocidos so subdivididos em trs categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em solues neutras: aminocidos bsicos, se a carga for positiva; aminocidos cidos, se a carga for negativa; e aminocidos polares sem carga, se a cadeia lateral no apresentar carga lquida. Os aminocidos bsicos so: lisina, arginina e histidina. Os aminocidos cidos so os dicarboxlicos: aspartato e glutamato. Os aminocidos polares sem carga so: serina, treonina

e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cistena, com um grupo sulfidrila.

9)Definir aminocidos proticos, no proticos, modificados e essenciais. .Aminocidos modificados: esses aminocidos exticos formam-se por alteraes enzimtica de aminocidos usuais, aps incorporao na cadeia polipeptdica, durante a sntese da protena. .Aminocidos no proticos: estes componentes so designados grupos prostticos, e as protenas, neste caso, so chamadas protenas conjugadas. O grupo prosttico de natureza varivel, podendo ligar-se a cadeia polipeptdica covalente ou no covalentemente. .Aminocidos essenciais: possuem esqueletos de carbono que seres humanos no podem sintetizar, podendo obter apenas a partir da dieta.

10)Um aminocido com um grupo ionizvel na cadeia lateral, como por exemplo, a lisina pode apresentar 4 formas inicas diferentes. Explicar por que. De que depende a predominncia de cada forma? A lisina apresenta grupos ionizveis na forma desprotonada (-COO ,-NH ). A predominncia de cada forma depende do pH do meio em que se encontram.

11)De que resulta a carga eltrica total da molcula de aminocido? A carga eltrica total da molcula de um aminocido resulta da soma algbrica das cargas apresentadas pelos seus grupos ionizveis, que, por sua vez, dependem dos valores de seus pKa e do pH do meio. Assim, o grupo carboxila pode apresentar-se sem carga negativa; o grupo amino neutro ou tem carga positiva.

12)Definir pI de um aminocido. Para cada protena existe um determinado valor de pH- chamado ponto isoeltrico (pI), no qual o nmero de cargas positivas equivale ao nmero de cargas negativas. Neste pH, a molcula eletricamente neutra, como acontece com as molculas de aminocidos. As protenas exibem valores de pI caractersticos que refletem a proporo entre aminocidos cidos e bsicos em sua composio.

13)Definir ligao peptdica e dizer como ela formada.

Ligao peptdica uma ligao entre o grupo carboxila de um aminocido com o grupo amino de outro.Essa ligao obtida por excluso de uma molcula de gua. Quimicamente, a formao da ligao peptdica pode ser representada pela seguinte equao:

14)Definir cadeia polipeptdica, oligopeptdio e polipeptdio. .Cadeia polipeptdica: cadeia constituda por unidades planares (unidades peptdicasC-O,N,H) , unidas entre si por uma articulao flexvel- o carbono . .Cadeia oligopeptdio: polmeros contendo at 30 aminocidos. .Cadeia polipeptdio: quando apresentam um nmero maior que 30 aminocidos.

15)Dada uma cadeia polipeptdica simplificada, assinalar os resduos N e C terminal. Asp-ala-ser-val. Classificar a molcula de acordo com o nmero de resduos de aminocidos. Escrever a frmula qumica desse oligopeptdio e assinalar com um crculo os grupos ionizveis.

Exerccios sobre Protenas 1) Classificar as protenas de acordo com sua forma. As protenas podem ser de estrutura primria, secundria e terciria.

2)Definir protenas fibrosas e globulares. Protenas fibrosas tem forma alongada, so geralmente insolveis e desempenham papel basicamente estrutural nos sistemas biolgicos (queratina e colgeno). Protenas globulares apresentam umam ou mais cadeias polipeptdicas organizadas em uma forma final aproximadamente esfrica. So geralmente solveis e desempenham vrias funes dinmicas.

3) Definir alfa queratinas. Dar exemplos de alfa queratinas. Onde podem ser encontradas? S o duas ou tres cadeias em alfa hlice formando fibrilas e fibras. Em cabelos, l, fibras.

4) Como as alfas queratinas podem se associar? Qual o tipo de ligao qumica envolvida nessa associao, mais freqentemente? Se associam atravs de ponte dissulfeto.

5) O que uma beta queratina? As fibras so formadas por empilhamento de folhas beta pregueada.

6) Qual a conformao tpica da molcula do colgeno? Por que o colgeno tem essa conformao? Qual a funo do colgeno? Onde ele pode ser encontrado? Funes mecnicas e de susentao do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendes, matriz ossea e pele, mantm, ainda, a estrutura e a elasticidade dos sistema vascular e de todos os orgos.

7) Definir gelatina e discutir se a gelatina uma boa fonte de aminocidos essenciais. Quando a estrutura do colgeno rompida por aquecimento, a protena fica desenrolada e mais solvel.

8) Definir estrutura primria de protenas. Formada por cadeia linear. A cadeia peptdica que eestabiliza a estrutura primria. No possui alfa hlice e nem folha beta pregueada.

9) Descrever as estruturas regulares, alfa hlice e folha beta pregueada, que compem a estrutura secundria das protenas globulares. Uma hlice estabilizada por uma ampla formao de pontes de hidrognio entre os tomos de oxignio das carbonilas e os hidrognios das amidas das ligaes peptdicas que compem o esqueleto polipeptdico. A folha B uma estrutura na qual todos os componentes da ligao esto envolvidos com pontes de hidrognio. Por possuirem uma aparencia pregueada que so denominadas Folhas B pregueadas. So formadas por duas ou mais cadeias peptdicas ou segmentos de cadeias polipeptdicas, as quais apresentam-se quase totalmente estendidas.

Folhas paralelas e antiparalelas: uma folha B pode ser formada por duas ou mais cadeias polipeptdicas ou segmentos de cadeias polipeptidicas separados, dispostos de forma antiparalela um ao outro ou de forma paralela.

10) Definir estrutura secundria de protenas. Citar exemplos de protenas que tenham apenas estrutura secundria e de protenas que possuem algum contedo de estrutura secundria. Tem uma organizao mais especfica. Tem formao de alfa hlice e/ou folha beta pregueada. Todas as duas so estabilizadas por pontes de hidrognio. Protenas que tem apenas estrutura secundria: Protena fibrosa (queratinas). Protenas que possuem algum contedo de estrutura secundria: Protena globular.

11)Explicar por que nem todas as protenas apresentam apenas estrutura secundria. Porque as pontes de hidrognio podem no conseguir fazer ligaes ou em alfa hlice ou em folha beta pregueada e ficarem dobradas.

12) Definir estrutura terciria e quaternria das protenas. Quais so as ligaes qumicas envolvidas na estabilizao da estrutura terciria ? e da quaternria? Terciria: alm de ter folha beta pregueada e alfa hlice, sua estrutura em formato de um novelo. Fica enovelado. Ligaes quimicas: ligao ionica, ponte de hidrognio, interaes hidrofbicas e pontes dissulfeto. A quarternria possue duas ou mais estruturas tercirias juntas. Exemplo: hemoglobina.

13) Definir protenas conjugadas. Definir grupo prosttico. Dar exemplos de protenas conjugadas. As protenas conjugadas so constitudas por aminocidos mais outro componente no-protico. Grupo prosttico qualquer outro componente no-protico. Cromoprotenas, Fosfoprotenas, Glicoprotenas, Lipoprotenas.

14) O que conformao nativa de protenas? Definir desnaturao. a conformao mais estvel que a molcula pode assumir e reflete um equilbrio delicado entre as interaes ocorridas no interior da molcula protica e entre esta e o meio.

Desnaturao resulta no desdobramento e na desorganizao das estruturas secundrias e tercirias, onde ocorre a perda total da estrutura tridimensional da protena.

15) Explicar como a desnaturao pode ser provocada experimentalmente. Aquecimento, extremos de pH, uria e detergentes. Essas reaes fazem romper as ligaes peptdicas.

17) O que escorbuto e quais so as manifestaes clinicas dessa doena. a deficincia de vitamina C na dieta. As manifestaes clnicas dessa doena correlacionam-se com a sntese de molculas de colgeno menos estveis.

18) O que garante o enovelamento correto da maioria das protenas? As chaperonas. Que tem o papel de garantir o enovelamento correto.

19) O que acontece com uma protena que no foi enovelada corretamente? Ela perde sua funo.

20) Qual o agente infeccioso da doena popularmente conhecida como doena da vaca louca? uma protena chamada Pron.

21) Escrever as caractersticas desse agente infeccioso e o mecanismo provvel da infeco. O agente sofre modificaes em sua estrutura. O mecanismo provvel da infeco que a interao da molcula PrP infecciosa com uma normal faz com que a forma normal adquira a forma contagiosa.