Enzimas e enzimas reguladoras 1- Faa a distino entre os modelos chave-fechadura e encaixe induzido para a ligao do substrato a uma enzima.

2- Qual a importncia da catalise biol gica! "- #ostre graficamente a depend$ncia da velocidade da reao em relao % concentrao de substrato para uma enzima &ue segue ' e&uao de #ichaelis#enten (- ) valor de *m em uma inibio competitiva aumenta en&uanto &ue o valor de *m permanece inalterado na inibio no competitiva. +ssa afirmao , verdadeira! +xpli&ue. -- .ssinale / ou F para as seguintes alternativas0 .1 2 1 3evido ' ao das enzimas reguladoras4 as vias metab licas so altamente coordenadas de forma a produzir uma atuao harmoniosa das muitas diferentes atividades necess%rias para manter a vida. 51 2 1 .s enzimas so formadas exclusivamente por res6duos de amino%cidos no re&uerem nenhum componente &u6mico adicional para catalisar uma reao. 71 2 1 .s enzimas atuam em p8 timo4 se passar desse p8 a atividade pode diminuir4 isso acontece por&ue as cadeias laterais dos centros ativos podem atuar como %cidos ou bases fracas4 e se caso se9a retirado um pr ton de um res6duo desse centro ativo pode eliminar a interao i:nica essencial para sua estabilizao. 31 2 1 .lgumas enzimas s so estimuladas ou inibidas4 nesse caso4 perdendo sua funo4 &uando esto ligadas por outras prote6nas regulat rias. )utras so ativadas &uando segmentos pept6deos so removidos por meio de clivagem proteol6tica4 so os zimog$nios. +1 2 1 .s enzimas alost,ricas sofrem altera;es conformacionais em resposta % ligao do modulador. .s enzimas reguladoras cu9os substrato e efetor so iguais so chamadas heterotr picas4 um exemplo dessa inibio4 , a inibio por retroalimentao. <- +xpli&ue a regulao enzim%tica inibio por retroalimentao e exemplifi&ue. =- #ar&ue a alternativa correta.

a1 . funo das enzimas , aumentar a energia de ativao e tamb,m a energia livre da reao e dessa forma4 aumentar a velocidade da reao. ) e&uil6brio de uma reao , afetado pela enzima. b1 .umentar a temperatura de uma mistura de reao aumenta a energia dispon6vel para se chegar ao estado de transio. .ssim4 a velocidade de uma reao aumenta com a temperatura4 e pode-se pensar &ue isso se9a verdadeiro para todas as rea;es. c1 >a cin,tica de ordem zero a velocidade da reao depende da concentrao do substrato4 9% a cin,tica de primeira ordem4 em altas concentra;es de substrato4 a velocidade da reao no depende da concentrao4 uma vez &ue4 as enzimas 9% esto saturadas com substrato. d1 Quanto maior for o *m4 maior ser% a fora de ligao do substrato ' enzima. .ssim4 o *m da hexo&uinase4 , de ?41- m# para a glicose e 14- m# para a frutose. 3essa forma4 a hexo&uinase tem maior afinidade pela glicose do &ue para a frutose4 seus substratos na reao. @1 7omo as coenzimas se relacionam com as vitaminas. 3$ exemplos de reao catalisada por enzima &ue necessita de uma coenzima. A1 Bor &ue , necess%rio ou vanta9oso para o organismo produzir zimog$nios! +xemplifi&ue um zimog$nio. 1?1 . afirmao descrita a seguir , verdadeira ou falsaC por &u$! Do mecanismo da cat%lise enzim%tica no tem nada em comum com os das rea;es encontradas na &u6mica orgnicaE 111 .ssocie as seguintes afirma;es sobre as coezimas4 seus precursores e reao e mar&ue a alternativa correta0 1- 5iotina 2- 7oenzima . "- 7oenzimas de nicotinamida adenina (- 7oenzimas de flavinas a1 transfer$ncia de acila e %cido pantot$nico b1 carboxilao c1 oxidao-reduo e vitamina precursora 52 d1 transaminao e %cido f lico e1 niacina

a1 1-eC 2-dC "-eC (-a b1 1-aC 2-dC "-eC (-c c1 1-bC 2-aC "-eC (-c d1 1-cC 2-aC "-cC(-d e1 1-bC 2-eC "-dC --a