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Muitas substancias se associam a enzimas alterando a atividade enzimtica, de forma a influenciar a ligao do substrato e/ou seu nmero de reciclagem Inibidores so substancias que reduzem a atividade de uma enzima Exemplo: A AIDS tratada quase exclusivamente com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais
ANTIBITICOS
PRESERVATIVO DE ALIMENTOS
VENENOS
OU SEJA: Inibio Reversvel ocorre ligao no-covalente entre inibidor e enzima. Aps a dissociao com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade . Inibio Irreversvel envolve modificaes qumicas da molcula enzimtica, levando a uma inativao definitiva.
Inibidores Reversveis:
Competitivos: molculas estruturalmente semelhantes ao substrato e compete com o substrato normal pelo stio ativo da enzima.
No-competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo enzimasubstrato, mas no enzima livre. Tal inibidor no precisa se assemelhar ao substrato, ms provoca uma distoro do stio ativo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa.
Mistos: tanto a enzima como o complexo enzima-substrato ligam o inibidor. O inibidor misto liga se a stios da enzima envolvidos tanto na ligao do substrato como na catlise enzimtica.ex: ons metlicos
Succinato
Fumarato
malonato
Inibio competitiva
Inibio mista
Inibio No-competitiva
Inibidores Irreversveis:
Inativadores de enzimas ligam se as enzimas de maneira forte Substancias que modificam quimicamente resduos de aminocidos especficos podem agir como inativadores
Exemplo:
Outro exemplo:
Os aminocidos essenciais do stio ativo que apresentam funes catalticas importantes frequentemente so identificados por meio da determinao do aminocido que se liga covalentemente ao inibidor depois que a enzima inativada
Exerccios:
Determine o tipo de inibio de uma reao enzimtica a partir dos seguintes dados obtidos na presena e na ausencia do inibidor:
Primeiro passo: construir o grfico duplos-recprocos Segundo passo: observar as retas e assim descobrir qual o tipo de inibio
IMPORTANTE!