Bioq Aula 4 T

- as enzimas so responsveis por alterar a velocidade de reaes. Possuem

em sua estrutura um sitio ativio, onde o substrato se liga e interage com os AA
do sitio ativo da enzima. Ento ocorre a catlise
- algumas molculas de RNA possuem atividade catlitica (ribozimas). RNA
que funcionam como enzimas (a maioria das enzimas so protenas)
- as enzimas so timas para catalisar reaes pois: possuem alto grau de
especificidade, so conhecidas como produtos naturais biologicos, altamente
eficientes.
- as enzimas aceleram a velocidade de uma reo reduzindo a energia de
ativao da reao
- condies timas: pH, temperatura, polaridade do solvente e fora ionica
- existem diferenas entre os catalisadores biolgicos (enzimas) e os
catalisadores qumicos. As enzimas possuem alta especificidade pelo
substrato, os qumicos no. Os qumicos no possuem alta sensibilidade a
temperatura e pH. Mais fcil obter catalisadores qumicos, no entanto so
menos eficientes e podem produzir subprodutos txicos.
- classes de enzimas: oxirredutases (catalisam reaes redoxias). Transferases
(fazem transferencia de grupos funcionais). Hidrolases (catalisam reaes de
hidrolise). Liases (quebram ligaes). Isomerases (rearanjam grupos
funcionais). Ligases (ligam 2 molculas).
- dentro de cada classe h subclasses (depende da funo especifica da
enzima)
- possvel descobrir classe e subclasse de enzimas comparando uma
sequencia de aminocidos desconhecidos dessa enzima com uma sequencia
parecida de uma enzima conhecida.
- enzimas no alteram o equilibrio da reao
- quando se tem um substrato e um produto, a energia livre do produto costuma
ser menor que a do substrato, e isso uma das coisas que direciona uma
reao a acontecer. Mas para que essa reao ocorra, esse substrato precisa
passar por um estado de transio (barreira energetica), quando h enzimas a
energia de ativao que precisa ser atingida menor. Pq a enzima possui um
sitio ativo que interage (interaes fracas) com o substrato e a energia gerada
por essas ligaes reduz a energia de ativao (aumentando a velocidade da
reao).
- algumas enzimas para interagirem melhor com o substrato precisam de
cofatores que seriam os metais. Pq as enzimas interagem com os subsrato e
durante a interao a presena de metais essencial.
- coenzimas tambm so importantes para o trabalho enzimtico. Vitamas so
precursoras de coenzimas. Exemplo de coenzima: NAD+ e NADH+

- cintica enzimtica estuda a velocidade das reaes e tudo que capaz de
alterar a velocidade de uma reao
- a velocidade de uma reao medida pela: quantidade de produto formado,
quantidade de substrato transformado e metodos de deteco geralmente
opticos
- no possvel medir a velocidade de uma reao enquanto ela ocorre
- fatores que alteram a velocidade de uma reao: quantidade de enzimas
(quanto mais enzima mais reao ira acontecer), a estrutura de enzimas
afetam a velocidade de uma reao pq variam o nmero de interaes entre o
substrato e a enzima (e enzimas desnaturadas no fazem rease).
Quantidade de substrato. Moduladores (inibidores/ativadores). pH (alteram a
estrutura da protenas, os grupos ionizaveis). Temperatura (
- enzimas alostricas possuem curva sigmoide no grfico de michaelis menten
- inibio enzimtica (inibodores irreversveis e inibidores reversveis)
- inibidores reversveis: inibio competitiva, incompetitiva ou mista
- competitiva: compete pelo sitio ativo da enzima. Normalmente quem estiver
em maior concentrao vai se ligar mais
- o inibidor atraplha a formao do E + S
- substncias com maior afinidade podem gerar uma inibio competitiva (ex:
etanol e metanol, o etanol possui maior afinidade e ira ter preferencia sobre o
metanol).
- inibio incompetitiva: o inibidor se liga no complexo ES (no no sitio ativo).
Alterando a formao do produto
- inibidor misto pode se ligar tanto ao E + S quanto ao ES. eficaz
independente da concentrao de substrato