Existen ms aminocidos fuera de los proteicos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carcter cido
como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos carbnicos
con, por lo menos, un grupo amino por molcula. Veinte aminocidos diferentes
son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se conocen
otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden
sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza diecisis
aminocidos, reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y
catalizando las protenas dentro del propio cuerpo.
Como ya hemos dicho, los aminocidos son las unidades elementales
constitutivas de las molculas denominadas protenas. Son pues, haciendo un
smil muy elemental, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye
permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de
vivir.
Las protenas son los compuestos nitrogenados ms abundantes del
organismo, a la vez que el fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la
gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su estructura,
las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos
los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres
vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de otro modo
no podran producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas),
transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que lleva
oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo)

Cmo se clasifican en los aminocidos las propiedades de sus cadenas

laterales.
La cadena lateral de estos aminocidos es hidrofbica, por eso tienden a ubicarse en el
interior de las protenas globulares, al encontrarse en solucin acuosa.
Glicina (Gly; G): Tiene como cadena lateral slo un tomo de hidrgeno. Es el
aminocido ms simple de todos.

Alanina (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo.

Valina (Val; V): Es ms hidrofbica que las anteriores, dada su cadena lateral
hidrocarbonada ms larga y ramificada.

 Leucina (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo ms.

Isoleucina (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posicin de uno de los grupos metilo..

Prolina (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y adems al grupo amino,
formando un anillo.

Aminocidos aromticos
En la cadena lateral de estos aminocidos encontramos un anillo aromtico. Esta es la
razn de que sean altamente hidrofbicos.
Fenilalanina (Phe; F): su cadena lateral est compuesta por un grupo metilo y un anillo
bencnico en el extremo.

Tirosina (Tyr; Y): igual que la anterior pero con un grupo hidroxilo al final, lo que lo
confiere cierta hidrofilia.

Triptfano (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencnico y el grupo
metilo. Altamente hidrofbico.

Aminocidos sulfurados

 Cistena (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este
grupo es muy reactivo y forma puentes de hidgeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace
covalente)

En la imagen de arriba observamos dos cistenas unidas por enlace disulfuro, el

aminocido resultante es llamado cistina.
Metionina (Met; M): Todos los procesos de transcripcin de protenas comienzan con
este aminocido. Su grupo sulfhidrilo no es tan reactivo como en los aminocidos
anteriores.
En sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que se cargarn positivamente a pH
neutro.
Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podra parecer una cadena
hidrofbica, la polaridad est dada por el grupo amino terminal.

Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral ms larga de todas, con un grupo guanidino
en el extremo.

Aminocidos neutros: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su cadena R,

por lo tanto no tienen carga a pH neutro. Sin embargo son polares, y pueden formar
puentes de hidrgeno.
Serina (Ser; S): Tiene un grupo OH al final de su cadena R.

Treonina (Thr; T): Tambin tiene un Grupo OH en su cadena R.

Glutamina (Gln; Q): tiene un grupo amino y un carbonilo en el extremo de su cadena.

Los aminocidos con cadenas laterales no polares son hidrfobos, en tanto

que aqullos con cadenas laterales polares son hidrfilos. Los aminocidos
cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el
grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa.
Los aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin del
grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son
inicas y por tanto, son hidrfilas. Adems de los veinte aminocidos
conocidos, algunas protenas contienen otros aminocidos menos comunes.
Estos se producen por la modificacin de aqullos, al formar parte de una
protena. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente despus de incorporarse al colgeno. Estos
aminocidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptdicas del
colgeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del
colgeno, que es uno de los principales componentes del cartlago, del hueso y
de otros tejidos conectivos.

Los aminocidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo unido al mismo

carbono
Los aminocidos se denominan as por tener un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH).
Adems tienen un tomo de hidrgeno y un grupo distintivo, el radical (R),
unidos al mismo tomo de
Carbono: el carbono .
El carbono corresponde al C2, y - R representa al radical, diferente para cada
aminocido. En todos los
Aminocidos excepto la glicina, el C tiene cuatro grupos sustituyentes
diferentes; es un centro quiral.
Los 20 aminocidos se diferencian en: tamao, forma, carga, capacidad de
formar puentes de hidrgeno
O reactividad qumica del - R. Para la denominacin de los aminocidos se
usan las tres primeras letras
De su nombre comn, por ejemplo glicina, Gli, alamina Ala, etc.
Los animales no pueden sintetizar todos los aminocidos de manera que
muchos deben ser ingeridos.
Esos aminocidos son los esenciales y difieren segn la especie, edad y
estado fisiolgico.
Esta es la reaccin que se utiliza para determinar el nitrgeno del grupo amino,
se conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos
aminos libres de los pptidos y las protenas midiendo la cantidad de nitrgeno
liberado.

c) Reaccin con el 1- Flor-2,4 dinitrobenceno (FDNB).

Los grupos aminos de los a. A. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger)

en solucin bsica y se forman dinitrobenceno aminocidos de color amarillo
brillante. Esta reaccin se emplea para la determinacin de los aminocidos Nterminales de pptidos y protenas.
Esta reaccin se conoce como mtodo de Sanger por haber sido descubierta
por Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo acreedor del premio
Nobel y que culmin en la determinacin de la estructura completa de la
Insulina.
d) Desanimacin Oxidativa.
El grupo amino puede ser liberado de los aminocidos por oxidacin.
Los sistemas enzimticos de algunos tejidos catalizan la desaminacin
oxidativa de los aminocidos, convirtindolos en sus ceto-cidos
correspondientes con eliminacin del amoniaco. Esta reaccin ocurre en dos
etapas.