(1) Los enzimas son biocatalizadores producidos en las clulas,

que catalizan, es decir facilitan y aceleran las reacciones qumicas que

tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energa de
activacin que se necesita para que tengan lugar dichas reacciones,
permitiendo que se produzcan a velocidades y temperaturas adecuadas.
Como catalizadores que son actan mediante su presencia, no se
consumen en la reaccin y al finalizar esta quedan libres pudiendo utilizarse
de nuevo, por eso se necesitan en pequeas cantidades. Adems tienen
otras caractersticas:
Son muy especficas, por lo que actan en una determinada reaccin sin
alterar otras.
Actan a temperatura ambiente, la del ser vivo.
Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reaccin ms de un
milln de veces
Las enzimas suelen realizar su accin en las clulas en las que se producen,
aunque a veces pueden actuar fuera de ellas ej. Enzimas digestivas.
(2) Segn su composicin molecular las enzimas pueden ser de dos tipos:
Enzimas que son protenas simples u holoprotenas. Estn formadas
nicamente por una o varias cadenas de aminocidos. Son poco frecuentes, un
ejemplo lo constituye la ribonucleasa que cataliza la hidrlisis del ARN
Enzimas que son protenas conjugadas o heteroprotenas. Estas son la
mayora, en este caso se denominan holoenzimas. En ellas se diferencia: una
parte proteica llamadaapoenzima y una parte no proteica
denominada cofactor.
El cofactor puede ser de distinta naturaleza:
Pueden ser cationes metlicos como: Fe++, Mg2+, Cu2+ etc. Ej la citocromo
oxidasa que tiene como cofactor un tomo de hierro y uno de cobre.
(3) Pueden ser molculas orgnicas complejas, en este caso se denominan:
Coenzimas si se unen dbilmente y de forma temporal al apoenzima, por
ejemplo el NAD+, FAD, etc, algunos de ellos tienen en su composicin una
vitamina.
Grupo prosttico si se unen mediante enlaces covalente y de forma
permanente al apoenzima, por ejemplo el grupo hemo del citocromo c.
Tanto la apoenzima como el cofactor son inactivas por si mismas, han de estar
unidas para que la enzima (holoenzima) sea activa. El apoenzima determina la
especificidad de la reaccin, es decir determina el sustrato sobre el que puede
actuar, mientras que el cofactor presenta los grupos que permiten la
transformacin del sustrato. Un mismo cofactor puede ser constituyente de
diferentes holoenzimas.
(4) MECANISMO DE LA ACCION ENZIMATICA
En toda reaccin enzimtica se diferencian dos fases:
1) El sustrato (reactivos) se fija especficamente al enzima, formndose
el complejo enzima-sustrato. La unin entre el enzima y el sustrato se debe
a enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, atracciones electrostticas etc), que

se rompen fcilmente una vez que el enzima ha realizado su accin. La unin

se produce en una zona del enzima denominado centro activo.
El centro activo es una pequea regin de la superficie del enzima que tiene
forma de hueco o repliegue, y cuya estructura tridimensional se adapta
perfectamente a la estructura complementaria del sustrato. Este centro activo
esta formado por: los aminocidos de uninque son los que le unen al
sustrato y, los aminocidos catalticos que son los que realizan la accin
enzimtica. Estos aminocidos pueden encontrarse muy alejados en la
secuencia de la protena enzimtica, pero se encuentran muy prximos entre si
debido a la estructura terciaria de la protena enzimtica; por eso si la protena
enzimtica se desnaturaliza el centro activo se destruye y el enzima dejara de
realizar su funcin.
Una vez que el enzima se une al sustrato mediante los aminocidos de unin,
actan sobre l los aminocidos catalticos que sern los que producen la
ruptura de enlaces y la formacin de otros nuevos, transformando el sustrato
en producto.
Cuando el enzima presenta un cofactor, este se localiza en el centro activo.
2)Liberacin de los productos. Una vez producida la accin enzimtica, el
complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado el enzima,
el cual podr volver a ser utilizado de nuevo y, por otro lado el sustrato pero ya
convertido en producto.
(5) ESPECIFICIDAD ENZIMTICA
Una de las caractersticas ms importantes de los enzimas es su
alta especificidad sobre la reaccin que catalizan. Cada enzima cataliza un
solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un
grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la
complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del
enzima.
La especificidad se establece a dos niveles:
Especificidad de accin: Es decir un enzima solo puede realizar un
determinado tipo de reaccin: hidrlisis, xido-reduccin, etc.
Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima slo puede actuar
sobre un sustrato, o sobre un reducido nmero de sustratos. Esta especificidad
puede ser:
Absoluta. El enzima acta sobre un nico sustrato. Ej. ureasa acta sobre la
urea y la desdobla en CO2 y NH3.
De grupo. El enzima acta sobre un grupo de sustratos que presentan un
determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de
los aminocidos.
Estereoqumica. La enzima acta sobre un estereoismero y no sobre el otro.
Ej. la aspartasa acta sobre el L-asprtico y no sobre la forma D.
(6) Factores que influyen en la actividad enzimtica
La actividad de las enzimas se ve afectada por diversos factores entre los que
destacan los siguientes:

Concentracin del sustrato

En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la
concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de
sustrato es ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del
complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y,
a medida que este aumenta, se va haciendo ms lento hasta que la
concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque
aumente la concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin.
Esto es debido a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas
las molculas del enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S.
Cuando ocurre esto, se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
(7)Temperatura
La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que
aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces.
Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T
ptima) donde la actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T
aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la probabilidad
de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimtica debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar
alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de
mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la
estacin fra pues la actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas
es muy baja.
(8)pH
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH
influye en la ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que
forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un
determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH
ptimo donde la actividad enzimatica ser mxima. Por debajo del pH
minimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que
se desnaturaliza. En la mayora de las enzimas el pH ptimo esta prximo a la
neutralidad, aunque hay excepciones.
(9)Inhibidores:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del
mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden
ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de
la reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin.
La inhibicin puede ser:
Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la
actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenosy a la inhibicin que realizan se la

denomina envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las

enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la
citocromo oxidasa (enzima respiratorio).
(10) Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal
mediante enlaces dbiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no
la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo
del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele
anularse aumentando la concentracin del sustrato
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2
formas:
-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y
modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el
sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por
lo tanto la formacin de los productos.
(11)NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
La forma de nombrar a los enzimas ha cambiado a lo largo de la historia, al
principio se las nombr sin seguir unas normas, a capricho. Hoy da a muchas
se las nombra con el nombre del sustrato acabado en asa. Ej. Maltasa,
sacarasa etc. Aunque la forma ms correcta es la siguiente:
1) Se nombra el sustrato sobre el que acta.
2) A continuacin el nombre de la coenzima, si la hay.
3) Por ltimo la funcin que realiza acabado en asa.
A los enzimas se las ha dividido en 6 grupos segn el tipo reaccin que
catalizan. A cada uno de estos grupos se les designa con el nombre de
la reaccin acabado en asa.
(12)Clase I Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reduccin o
redox.
Normalmente las reacciones de oxidacin van siempre acopladas a las de
reduccin, pues cuando un compuesto se oxida otro se reduce. La oxidacinreduccin se puede producir de 3 formas:
Oxidacin
Reduccin
1- Ganancia de oxgeno
1- Perdida de oxgeno.
2- Perdida de hidrgeno.
2- Ganancia de hidrgenos
3- Perdida de electrnes
3- Ganancia de electrnes
A H2
+ B -----------> A
+ B H2
reducido
oxidado
oxidado
reducido
A2+
+
reducido

B3+ -----------> A3+ +

oxidado
oxidado

B2+
reducido

(13)Clase II Transferasas: Catalizan reacciones en las que se transfieren

grupos funcionales de un compuesto a otro.
A-X + B ------> A + B-X
Clase III Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis, es decir la ruptura de
enlaces con la intervencin del agua. A este grupo pertenecen las enzimas
digestivas.
A-B + H2O ------> A-OH + B-H.
Clase IV Liasas: Catalizan la adicin y separacin de grupos funcionales sin
la intervencin de agua, mediante la eliminacin o la formacin de dobles
enlaces.
A-B ------> A=B + X
|
X
(14)Clase V Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerizacin, que
producen reordenaciones de los tomos dentro de la molcula.
A-B ------>
A-B
|
|
X
X
Clase VI Ligasas o sintetasas: Catalizan la unin de dos molculas para
sintetizar una mayor. Obtienen la energa necesaria para crear el enlace de la
hidrlisis del ATP.
A + B + ATP ------> A-B + ADP+P
(15)Biotecnologa
La biotecnologa se refiere a toda aplicacin tecnolgica que utilice sistemas
biolgicos y organismos vivos o sus derivados para la creacin o modificacin
de productos o procesos para usos especficos.
La BIOTECNOLOGA TRADICIONAL utiliza organismos vivos, que pueden ser
animales, plantas o microorganismos (bacterias, hongos, etc.)
La BIOTECNOLOGA MODERNA recurre a los mtodos y tcnicas de la ingeniera
gentica con el objeto de conseguir mejoras en la calidad o en el rendimiento
de los procesos industriales
Aplicaciones
(16) Biotecnologa Roja: Agrupa todos aquellos usos de la
biotecnologa relacionados con la medicina. La biotecnologa roja
incluye la obtencin de vacunas y antibiticos, el desarrollo de nuevos
frmacos, tcnicas moleculares de diagnstico, las terapias
regenerativas y el desarrollo de la ingeniera gentica para curar
enfermedades a travs de la manipulacin gentica.

(17) Biotecnologa Blanca Engloba a todos aquellos usos de la biotecnologa

relacionados con los procesos industriales. Por esta razn, es tambin conocida
como biotecnologa industrial. La biotecnologa blanca presta especial atencin
al diseo de procesos y productos que consuman menos recursos que los
tradicionales, hacindolos energticamente ms eficientes o menos
contaminantes.
(18) Biotecnologa Azul Se basa en la explotacin de los recursos del
mar para la generacin de productos y aplicaciones de inters
industrial. Si tenemos en cuenta que el mar ofrece la mayor
biodiversidad.
(19) Biotecnologa Verde Se centra en la agricultura, incluyen la
creacin de nuevas variedades de plantas de inters agropecuario, la
produccin de biofertilizantes y biopesticidas, el cultivo in vitro y la
clonacin de vegetales, persigue tres objetivos fundamentales: busca
la obtencin de variedades resistentes a plagas y enfermedades,
utiliza las plantas transgnicas para el desarrollo de variedades con
mejores propiedades nutricionales y la transgnesis en plantas
tambin se estudia como medio para obtener variedades de plantas
que acten como productoras de sustancias de inters mdico,
biosanitario o industrial en cantidades fcilmente aislables y
purificables.
(20) Biotecnologa Gris: Est constituida por todas aquellas aplicaciones al
medio ambiente. Se subdivide en dos grandes ramas de actividad: el
mantenimiento de la biodiversidad y la eliminacin de contaminantes, tambin
pueden incluirse las tcnicas de clonacin con el fin de preservar especies y la
utilizacin de tecnologas de almacenamiento de genomas. En cuanto a la
eliminacin de contaminantes o biorremediacin, hace uso de microorganismos
y especies vegetales para el aislamiento y la eliminacin de diferentes
sustancias
(21) ADN recombinante
La biotecnologa moderna se basa en la manipulacin del ADN de los
diferentes organismos. Con herramientas de la biologa molecular
(enzimas de restriccin) es posible tomar un fragmento pequeo de
ADN de un organismo (por ejemplo bacteria) e insertarlo en el ADN
(genoma) de una planta. Eso se conoce con el nombre de tecnologa
del ADN recombinante (ADN de 2 o ms fuentes diferentes)
(22) Aplicacin farmalgicas: se transfieren de genes humanos a bacterias
para conseguir que estos organismos produzcan protenas de grandes
cantidades, que son necesarias para el tratamiento de ciertas enfermedades.

Aplicacin mdica: La terapia gnica se encarga del tratamiento de

enfermedades producidas por una alteracin gentica (diabetes,parkinson) ya
que sustituye el gen defectuoso por un gen sano para producir con normalidad
la protena
Aplicacin en la industria: se han creados plantas resistentes a herbicidas,
animales ms grandes y resistente a condiciones ambientales adversas, etc.
(23) Alimentos Transgnicos
Los alimentos transgnicos son aquellos alimentos a los que se les
han insertado genes exgenos (de otras plantas o animales) en sus
cdigos genticos, con el objeto que se exprese en el alimento las
caractersticas del nuevo gen introducido.
Por medio de la biotecnologa, se han alterado genticamente los
tomates, las patatas (papas), la ahuyama o calabaza y el maz.
Muchos alimentos ms contienen ingredientes modificados y se estn
desarrollando otros ms.
La creacin de organismos transgnicos ha generado un debate cientfico y
tico, debido a que se cuestiona su impacto sobre la salud, la economa y la
biodiversidad.