Introduccin

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas Como
catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo
reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos,
sino que aceleran su consecucin.
Se puede decir tambin que son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la
cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las
deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas
reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias
alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los
animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines
energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la
locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la
actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones
favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH,
concentracin salina, etc.; prcticamente constante.
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el
estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:
puentes de hidrgeno, electrostticos, hidrfobos, etc, en un lugar especfico, el centro activo
El modo de accin de una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su funcin es
modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de producto formado por unidad
de tiempo. La especificad de la enzimas son las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la
superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis.
Objetivo .3.1 Accin Catalica
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el
estado de transicin. El sustrato se une a la enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:
puentes de hidrgeno, electrostticos, hidrfobos, etc, en un lugar especfico, el centro activo. Este centro
es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el
sustrato. Con su accin, regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en este proceso.
Objetivo: 3.2 Modo de Accin
Una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su funcin es modificar la velocidad
de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variacin
se debe a la disminucin de la energa de activacin Ea; en una reaccin qumica, la Ea es la energa
necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado
de transicin, que poseen mayor energa libre que los reactivos y los productos
Objetivo: 3.3 Especificidad
Las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado
sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede
entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus ismeros) es lo que determina la especificidad de las
enzimas.
Objetivo: 3.4 Factores que incluyen las reacciones enzimticas
Cambios en el pH
Cambios en la temperatura

 Presencia de cofactores
Las concentraciones del sustrato y de los productos finales
Activacin / Presencia de Inhibidores
Costes
Disponibilidad
Objetivo: 3.5 Temperatura PH
Temperatura
La elevacin de la temperatura incrementa la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas. Al
principio la velocidad de reaccin aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la
energa cintica de la energa de las molculas reactantes. Sin embargo, al final, la energa cintica de la
enzima excede a la barrera energtica para romper los enlaces dbiles de hidrogeno que conservan su
estructura secundaria y terciaria.
A esta temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad cataltica. Por
tanto las enzimas muestran una temperatura ptima de accin. Los limites de actividad para la mayor parte
de las enzimas tiene lugar entre los 10C y 50C; la temperatura optima para las enzimas en el cuerpo se
hall alrededor de 37C.
El factor por el cual un proceso biolgico aumenta para un incremento de temperatura de 10C es el
coeficiente de temperatura o Q10. El Q10 para la mayor parte de las enzimas vara entre 1.5 y 3.
pH
La intensidad mxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la
actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad ptima generalmente se observa entre los valores de
5 y 9. El pH ptimo de una enzima puede guardar relacin con cierta carga elctrica de la superficie, o con
condiciones optimas para la fijacin de la enzima a su sustrato. Cuando hay un exceso de iones hidrogeno,
las enzimas los unen a sus molculas y ante un dficit los ceden.
Este cambio tiene una doble consecuencia sobre la molcula. Como todas las protenas, las enzimas
desempean su funcin por los residuos de aminocidos; algunos confieren a su superficie una distribucin
de cargas elctricas.
Cuando la concentracin de iones hidrogeno es muy baja en comparacin con la concentracin optima,
la molcula los cede desapareciendo cargas positivas o apareciendo cargas negativas en su superficie. Ante
una concentracin elevada de iones hidrogeno, algunos se fijan a la molcula desapareciendo cargas (-) o
poniendo cargas (+) que no existan.
As mismo al cambiar las cargas elctricas en los residuos de aminocidos se alteran los lazos de unin
dentro de la molcula variando su acomodo tridimensional con recuperacin de la actividad de la enzima.
Objetivo: 3.6 Enzimas Intracelulares y Extracelulares
Intracelulares:
Son los responsables de los procesos de degradacin celular. En estos procesos se obtienen nutrientes
elementales a partir de los materiales estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta
se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la clula no puede utilizar los nutrientes de la
sangre.
Extracelulares.
Son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmtica o pared celular de clulas, muchas de
ellas cumplen procesos metablicos catalticos destinados a la degradacin de la materia en energa
qumica, un ejemplo notorio de estas enzimas son las que por exocitosis ( adherencia de membrana entre el
lisosoma y la membrana plasmtica de la clula) en forma de una vacuola excretora libera el contenido
enzimtico para degradar la materia orgnica o bien para realizar la fagocitosis por fuera de la
clula( digestin extracelular) en el caso de que los virus puedan ingresar a la clula husped, este es el
principal mecanismo de defensa, la liberacin de enzimas lisosmicas.
Objetivo: 3.7 Funciones de las Enzimas
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un
pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se
realiza la reaccin.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura
que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
La enzima misma no se ve afectada por la reaccin. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a
unirse con un nuevo sustrato.

Anexos

Conclusin
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que
aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y
donde se realiza la reaccin.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura
que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimticas tenemos: Cambios en el pH,
Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos
finales, Activacin, Costes, Disponibilidad
Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevacin incrementa la
velocidad de una reaccin catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reaccin aumenta cuando la
temperatura se eleva debido al incremento de la energa cintica de la energa de las molculas reactantes.
A esta temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad cataltica. Por
tanto las enzimas muestran una temperatura ptima de accin.
As como tambin es necesario conocer el ph ya que es la intensidad mxima de la actividad de la
enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la actividad a cada lado de este valor de pH. La
actividad ptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH ptimo de una enzima puede
guardar relacin con cierta carga elctrica de la superficie, o con condiciones optimas para la fijacin de la
enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradacin celular. En estos procesos
se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las clulas cuando el
aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la
membrana plasmtica o pared celular de clulas, muchas de ellas cumplen procesos metablicos catalticos
destinados a la degradacin de la materia en energa qumica,

Bibliografa