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Qu son?
Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en
todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase
de semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En
todas se encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno,
hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas
fsforo y hierro.
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas
sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros
reciben sus protenas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las
plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor
valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que
se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la
vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran en mayor
cantidad.
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el
cociente entre los miligramos del aminocido limitante existentes por gramo de
la protena en cuestin y los miligramos del mismo aminocido por gramo de
una protena de referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit
es mayor comparado con la protena de referencia, es decir, aquel que, una vez
realizado el clculo, da un valor qumico ms bajo. La "protena de referencia"
es una protena terica definida por la FAO con la composicin adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
protenas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminocidos esenciales son distintas. Las protenas de los cereales son en
general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas
lo son en aminocidos azufrados (metionina y cistena). Las protenas animales
tienen en general composiciones ms prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la
digestibilidad de la protena o el hecho de que algunos aminocidos pueden
estar en formas qumicas no utilizables. Sin embargo, es el nico fcilmente
medible. Los otros parmetros utilizados para evaluar la calidad de una
protena (coeficiente de digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de
protena) se obtienen a partir de experimentos dietticos con animales o con
voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero,
es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando
protones y quedando (-COO'), o como base, los grupos -NH2 captan protones,
quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En
este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar inica llamada zwitterion
Catalticas (enzimas)
Reguladoras (hormonas, neurotransmisores, etc.)
De transporte (albumina, hemoglobina, apoproteinas, etc.)
Estructurales (colgeno, queratina, elastina, etc.)
Defensivas (inmunoglobulinas, fibringeno, etc.)
Energtica (todas las protenas, aunque tengan otras funciones)
As por ejemplo las protenas funcionan en los diferentes tipos de trabajo de las
clulas: qumico, mecnico, osmtico y elctrico.
Por ejemplo: el trabajo qumico de todas las reacciones celulares; el trabajo
mecnico de la contraccin muscular; el trabajo osmtico que mediante el
transporte activo permite la entrada y salida de metabolitos en la clula viva; y
el trabajo elctrico que es muy evidente en la conduccin nerviosa y en los
fenmenos de percepcin y sensibilidad como el dolor, la temperatura, la luz, el
equilibrio corporal y los fenmenos elctricos del pensamiento.
Las protenas funcionan tambin como hormonas -mensajeros qumicos entre
las clulas- de suerte que varias de las hormonas son de naturaleza proteica,
por ejemplo: la insulina, el glucagn, la hormona adrenocorticotrfica y dems
hormonas trficas de la hipfisis: tirotropina, luteinizante, prolactina, hormona
del crecimiento; as como los factores liberadores del hipotlamo.
A nivel del organismo las protenas tienen tambin una importante funcin
nutricional, formando el principal ingreso nitrogenado del organismo.
Las protenas membranales se ocupan adems de servir como marcadores de
la individualidad celular, se ocupan de realizar los principales tipos de
transporte activo y pasivo de la clula: difusin facilitada, uniporte, simporte y
antiporte.
Las protenas funcionan prominentemente como acarreadores de diferentes
tipos de sustancias: el oxgeno es llevado por la hemoglobina, el cobre por la
ceruroplasmina, el fierro por la siderofilina, los cidos grasos por la albmina
que tambin lleva los pigmentos biliares, los lpidos por las lipoprotenas,
etctera. Las protenas participan en los sistemas de defensa del organismo
funcionando como anticuerpos: inmunoglobulinas G, M, A, D y E; y tambin
formando todos los componentes del complemento.
NIVELES DE ORGANIZACIN EN LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Una de las caractersticas ms notables de las protenas es que son capaces
de organizarse en el espacio para formar un nmero casi infinito de
configuraciones, que pueden ser estudiadas asignndolas a los cuatro niveles
estructurales.
Estructura primaria
Esta estructura consiste en la secuencia lineal de aminocidos en la cadena y
se halla estabilizada por el enlace peptdico entre los aminocidos. La primaria
es la nica estructura que se encuentra codificada en los genes y de ella
derivan los restantes niveles estructurales. Es decir que dada la secuencia de
aminocidos, la cadena proteica toma las estructuras secundaria, terciaria y en
su caso cuaternaria que corresponde.
Estructura secundaria
Consiste en el plegamiento de la cadena de aminocidos para adquirir la forma
del alfa-hlice, las placas paralelas y antiparalelas y el enredamiento libre, que
son los tipos o motivos principales de la estructura secundaria. El nico enlace
presente que estabiliza este nivel estructural es el puente de hidrgeno, un
enlace dbil que se establece entre los componentes del enlace peptdico, CO
y NH. Este enlace es susceptible de ruptura por cambios en la temperatura, el
pH, la agitacin mecnica y la concentracin de sales.
La alfa hlice es el motivo ms frecuente en la estructura secundaria y est
formado por el giro a la derecha de la cadena de suerte que todos los CO y
todos los NH se ligan entre s mediante los puentes de hidrgeno.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada
funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
protena puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas
son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construccin de "rboles filogenticos"
2. Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por
lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo
cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
Clasificacin
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:Glicina,
alamina, valina, leucina, isoleucina, fenila, alanina, triptfano, serina, treonina,
tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina, arginina,
histidina, cido asprtico y cido glutmico.
Segn su composicin pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas
"conjugadas":
Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen
nicamente aminocidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroprotenas"
son protenas que al hidrolizarse producen tambin, adems de los
aminocidos, otros componentes orgnicos o inorgnicos. La porcin no
proteica de una protena conjugada se denomina "grupo prosttico". Las
protenas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus
grupos prostticos.
COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoprotenas
cidos nuclicos
Lipoprotenas
Lpidos
Fosfoprotenas
Grupos fosfato
Metaloprotenas
Metales
Glucoprotenas
Monosacridos
GLUCOPROTENAS
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
LIPOPROTENAS
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
NUCLEOPROTENAS
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
CROMOPROTENAS
Hemoglobina, hemocianina, Mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones simples.
GLOBULARES
Prolaminas: Zena (maz), Gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), Lactoalbmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
FIBROSAS
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
SEGN SU CONFORMACIN
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren
los grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la
libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de
protenas que difieren en sus conformaciones caractersticas: "protenas
fibrosas" y "protenas globulares".
Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en
forma paralela. Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras
diferentes: fibras que se trenzan sobre s mismas en grupos de varios haces
formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas
como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. Las protenas
fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes
estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas
diluidas y en general ms resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se
enrollan sobre s mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo
enredado". El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general
desempean funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo
papel es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.
SEGN SU FUNCIN
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo son quiz las
ms extensas que se pueda atribuir a una familia de biomolculas.
Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catlisis de las reacciones
bioqumicas". Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren
de la participacin de verdaderos complejos multienzimticos. El poder
cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una
reaccin, al menos un milln de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas
son protenas conjugadas.
Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son
transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina
transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desde y hacia los
pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una
serie de protenas que transportan electrones hasta el oxgeno en el proceso
de respiracin aerbica.
Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una
variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su
estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico que las
rodea y producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular.
Metabolismo
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir ARN y desarrollamos
normalmente, solamente una pequea cantidad de componentes individuales.
Agua, para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo
a travs de los pulmones, y como vehculo en la eliminacin de solutos a travs
de la orina. Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad
para compensar las prdidas por evaporacin y la otra mitad eliminada en la
orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las
prdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente aportan algo
ms de un litro, el agua metablica (obtenida qumicamente en la destruccin
de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el
resto se toma directamente como bebida.
Necesitamos energa para dos tipos de funciones: Mantenernos como un
organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad de
mantenimiento se conoce con el nombre de "metabolismo basal".
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sntesis de
protenas (que es la actividad que ms energa consume, del 30 al 40 % de las
necesidades) el transporte activo y la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los
latidos del corazn y la respiracin (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el consumo de energa por los distintos
rganos. El cerebro consume el 20 % de la energa utilizada en reposo, lo
mismo que toda la masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40
% respectivamente. La energa que una persona precisa para cubrir el
metabolismo basal depender; en consecuencia del nmero de clulas
metablicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por
supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma
proporcin de energa (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activos
metablicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximacin, pueden
Derivados
Protenas citoslicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l
se distinguen:
Las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los
neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus
protenas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las protenas totales
de las neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas.
Protenas citoslicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma
neuronal, cuando el RNA para esas protenas se une a los ribosomas. En
relacin a estas protenas hay que considerar a otra protena pequea, la
ubiquitina, que se une residuos de lisina de las protenas para su posterior
degradacin.
Protenas nucleares y mitocondriales
Tambin se forman en los poliribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las
mitocondrias, donde existen receptores especficos a los que se unen para
incorporarse al organelo, por el proceso de traslocacin. El mecanismo por el
que se incorporan las protenas despus de su sntesis, es la importacin posttransduccin.
Hay dos categoras de protenas de membranas:
BIBLIOGRAFIA
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf
http://www.monografias.com/trabajos96/las-proteinas/las-proteinas.shtml
http://www.escolares.net/files_trabajos/file/pdf/biologia/todo_proteinas.pdf