1.

Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en
algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que
reciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros
unidades. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La
unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el
nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se
denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el
nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se
pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a
cabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material
gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos
y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones
estructurales, enzimticas, transportadora...
2. Aminocidos
2.1.

Los aminocidos.

Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin

responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un
carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas
con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que
se denomina radical (-R).

La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin

tetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro
elementos que se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice
superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R,
segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha
del carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos
respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de
configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos:

Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene

caracterizado por su radical R:

Alamina-ALA

Valina-VAL

Leucina-LEU

Isoleucina-ILE

Prolina-PRO

Metionina-MET

Fenilalanina-PHE

Triptfano-TRP

Glicina-GLY

Serina-SER

Treonina-THR

Cistena-CYS

Asparragina-ASN

Glutamina-GLN

Tirosina-TYR

Acido Asprtico-ASP

cido Glutamico-GLU

Lisina-LYS

Arganina-ARG

Histidina-HIS

2.2.

Los aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano

no puede generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos
aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta.
Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen ser
largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas
con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lcteos y
algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.

Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos,

algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar
la alamina a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptfano

Valina

Arginina

Histidina

3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de
uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis
(va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el
grupo amino del segundo aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un
ejemplo de una reaccin de condensacin. Dos molculas se unen
mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la prdida de una
molcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. El grupo
carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo amino
de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque
siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-CN-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con
distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta
cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

4. Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central,
que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a
una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha,
a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. La
estructura primaria de una protena es determinante en la funcin que
cumplir despus, as las protenas estructurales (como aquellas que
forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con
otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar
mltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el
plegamiento del polmero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte
espontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrfobos por el
agua, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentes
disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As, la
estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en
la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el
orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se
analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas
adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una
tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que
la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla
una determinada protena. As mismo, las protenas no se componen, en su
mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas
multimricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
protenas, a la agrupacin de varias cadenas de aminocidos (o
polipptidos) en complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las
protenas:

estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes

(enlace amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces
que determinan la conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la
asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
4.1.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de

aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos
presentes y el orden en que estn enlazados Las posibilidades de
estructuracin a nivel primario son prcticamente ilimitadas. Como en
casi todas las protenas existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de
estructuras posibles viene dado por las variaciones con repeticin de 20
elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos que
componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre

los distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los
aminocidos. Los tomos que componen la cadena principal de la protena
son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente), el
C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo
(que se condensa con el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad
repetitiva bsica que aparece en la cadena principal de una protena es: (NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una protena no solo es

importante para entender su funcin (ya que sta depende de la

secuencia de aminocidos y de la forma que adopte), sino tambin en el
estudio de enfermedades genticas. Es posible que el origen de una
enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta anomala,
si es severa, podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la

secuencia de nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado
cdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de
la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripcin
del ADN no siempre permiten que esta conversin pueda hacerse
directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena
oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura
primaria de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos.

4.2.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que

la cadena poli peptdica adopta gracias a la formacin de puentes de
hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes
de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de
H). De esta forma, la cadena poli peptdica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.
4.2.1. Hlice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a

los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de

un enlace peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s

misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada
aminocido se adopta una conformacin denominada hlice. Esta
estructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecer
dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre el
grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo
-CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro
puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA
en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin
n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte
externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos.
En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminocido,
a excepcin de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar
una interrupcin en la conformacin en hlice. Los aminocidos muy
polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los enlaces
de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas
de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la
que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn
cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo

que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuracin

espacial denominada estructura, que suele representarse como una
flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos se
sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto
de la cadena polipeptdica. Las estructuras d e distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma
cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de
hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma
hojas plegadas u hojas.
Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja
resultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la
hoja plegada resultante es antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta,
a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados giros
beta. Son secuencias cortas, con una conformacin caracterstica que
impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un
polipeptido

Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en

estructuras) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La
conformacin de los giros est estabilizada generalmente por medio de
un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro .
4.2.4. Hlice de colgeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria,
caracterstica del colgeno. El colgeno es una importante protena
fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con funcin estructural ya
que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica
de grupos de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es
Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: (G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento

peculiar del colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena
lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres
hlices levgiras se asocian para formar un helicoide dextrgiro.
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas
Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y
se asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno
intercatenarios. Todos los enlaces
peptdicos participan en estos
enlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La
forma en beta es una conformacin simple formada por dos o ms
cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o

antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan

estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene
una estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

4.3.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos

los tomos que componen la protena, concepto equiparable al de

conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una

protena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya
que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina
su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan
de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede
obtener.
4.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que

una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la
seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria
(hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo
ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms
frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine
sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En
este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras
al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.

4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una
protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los
aminocidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura
terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de

un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a
(2) la formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las
cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas,
con cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de
AA polares
3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales
apolares

4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones

dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las protenas con
estructura terciaria globular:

Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el

interior de la molcula evitando las interacciones con el
disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter
hidrofbico.

Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan

en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y
permitiendo que la protena permanezca en disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al
mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace
que aporta ms estabilidad es el de tipo covalente, y entre los
no covalentes, las interacciones ms importantes son las de
tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los
grupo apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las

protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o
desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel
estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben
el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida
que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la asociacin de los distintos
dominios la que origina la estructura terciaria.

4.4.

Estructura cuaternaria

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica,

es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene
estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o

monmeros que integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas

peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que posee
propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o
puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los
monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo
son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones
tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas
distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura

cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra
o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura
de hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el
fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El
colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una
fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con
estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular

se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros
pueden ser:

Exactamente
iguales,
como
en
el
caso
de
la
fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el
caso de la hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados
forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato
transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades
con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.

Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la
protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la
prdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las
distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas
que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las
interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de
hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la
estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El
ensamblaje de los monmeros

se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un

mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

5. Asociaciones de las protenas

En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con
otros grupos de biomolculas para formar estructuras supramoleculares
de orden superior y que tienen un carcter permanente. Se pueden dar
asociaciones entre protenas o de stas con otras biomolculas.
5.1.

Asociaciones entre protenas

Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura

inferior) forman unos dmeros que se ensamblan formando filamentos
huecos enormemente largos llamados microtbulos, cuya funcin es
fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de
las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del centriolo (que
participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular.

Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para
formar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulo
sanguneo.

Polimerizacin de la fibrina

Cogulo sanguneo
5.2.

Asociaciones de protenas y otras biomolculas

Las protenas se pueden asociar:

Con azcares

Con lpidos

Con cidos nucleicos

5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares

Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar
asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los
peptidoglicanos.

Proteoglicano de tipo muy grande

Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos
Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar
asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma
sanguneo y las membranas biolgicas.

Lipoprotena del plasma sanguneo

Lipoprotena del plasma sanguneo

5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos
Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos
pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas,
nucleosomas o virus.

6. Propiedades de protenas
6.1.

Especificidad.

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una

determinadafuncin y lo realiza porque posee una determinada
estructuraprimaria y una conformacin espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de
la funcin.
Adems, no todas individuo posee protenas las protenas son iguales
en todos los organismos, cada especficas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de rganos trasplantados. La
semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo
que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

6.2.

Desnaturalizacin.

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los

puentes que
forman dicha estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,
(huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.
7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos
criterios: su composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su
solubilidad una clasificacin que engloba dichos criterios es:
7.1.

Holoprotenas o protenas simples.

Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser

globulares o fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en
una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia
adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son
ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son:

Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),

lactoalbmina (leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

7.1.2. Fibrosas

Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y

una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunas protenas fibrosas son:

7.2.

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas,

plumas, cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos

Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas o protenas conjugadas

Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y

por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico.
Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos:
7.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y
una fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son
las mucinas de secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la
sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas
son:

Ribonucleasa

Mucoprotenas

Anticuerpos

Hormona luteinizante

7.2.2. Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un
ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y
triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol
libre y protenas (apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y
otros lpidos entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:

Lipoprotenas de alta densidad

Lipoprotenas de baja densidad

Lipoprotenas de muy baja densidad

7.2.3. Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico
(que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de
las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros
ejemplos seran la Telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de
ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica fundamental es que
forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras
protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las
que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.
7.2.4. Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia
coloreada, por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la
naturaleza del grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como
la hemoglobina encargada de transportar el oxgeno en la sangre o no
porfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contiene
cobre y aparece en crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los
citocromos, que transportan electrones.

8. Funciones y ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son
varias y bien diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la
estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de
protena y permiten a las clulas defenderse de agentes externos,
mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daos
Todos los tipos de protenas realizan su funcin de la misma forma: por
unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas
y las funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura
mayor mientras que otras protenas se unen a molculas diferentes:
hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los
antgenos especficos, hormonas a sus receptores especficos,
reguladores de la expresin gnica al ADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
8.1.

Estructural

La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas

tambin es de gran importancia ya que las protenas forman tejidos de
sostn y relleno que confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colgeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y
elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de protenas se forma
la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas,
que forman parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica.
Las glucoprotenas actan como receptores formando parte de las
membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.
Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la
epidermis.
8.2.

Enzimatica

Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms

especializadas y numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando
las reacciones qumicas del metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su
propiedad de poder interaccionar, en forma especfica, con muy
diversas molculas. A las substancias que se transforman por medio de
una reaccin enzimtica se les llama substratos. Los substratos
reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se
denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan
orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de
determinadas uniones qumicas, se estabilizan los estados de transicin
al mismo tiempo que se reduce la energa de activacin. Esto facilita la
reaccin e incrementa su velocidad varios rdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la
transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo
discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde los
radicales de sus carbonos asimtricos se disponen al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de
la reaccin que cataliza o el nombre del sustrato que transforman,
terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:

a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un

metabolito se les denomina oxigenasas,

a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido

UDP glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce
como UDP glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro
bases a una molcula de ADN en formacin se le denomina
ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se
le llama ADNasa, etc.

Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a

las enzimas que catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que
catalizan la oxidacin de los metabolitos va la transferencia de un tomo
de hidrgeno a un determinado receptor, se les conoce como
deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa, o
aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrgeno es
un alcohol o un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son ms
especficas que eso y actan sobre un alcohol determinado y no en todos.
De hecho, el nombre debera ser ms especfico y referirlo al nombre
del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de
llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que
las enzimas que las catalizan reciben un nombre genrico, como las
quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de un in fosfato
del ATP. La glucoquinasa cataliza la fosforilacin de glucosa en el carbn
6 para formar glucosa 6 fosfatos.
Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asociaciones
internacionales de bioqumica, para integrar el nombre de una enzima,
pero el mencionado anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.
8.3.

Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el

glucagn que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin
hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y
en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico, o la
calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
8.4.

Defensiva

Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes

extraos o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes
o la del botulismo son protenas generadas con funciones defensivas. Las
mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y
la trombina contribuyen a la formacin cogulos de sangre para evitar las

hemorragias. Las inmunoglobulinas actan

posibles antgenos.

8.5.

como

anticuerpos ante

Transporte

Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello

son la hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del
oxgeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los msculos
respectivamente. En los invertebrados, la funcin de protenas como la
hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina. Otros
ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la
sangre.
8.6.

Reserva

Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin

energtica para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa
por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas son la
lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina de la clara de huevo, la
hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo
estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
8.7.

Reguladoras

Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de

ellas estn formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas
plasmticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son
causantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo.
Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la divisin celular y
otras regulan la expresin de ciertos genes.
8.8.

Contraccin muscular

La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una

funcin de las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las
clulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de la
contraccin de los msculos. En la funcin contrctil de las protenas
tambin est implicada la dineina que est relacionada con el movimiento
de cilios y flagelos.
8.9.

Funcin homeosttica

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en

diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la

conocida como funcin homeosttica de las protenas.

Bibliografa
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