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Peavera Proo Mara de Lourdes

Tarea 5 mol

1. Menciona cules son los mecanismos de regulacin de la gluclisis,


Cmo funcionan? Detallar
La regulacin enzimtica permite controlar las velocidades de reaccin en
forma casi instantnea en respuesta a fluctuaciones en el metabolismo, sin
embargo las clulas tienen otros mecanismos de regulacin enzimtica a largo
plazo que involucran a la fosforilacin llevada a cabo por quinasas; la
fosforilacin de enzimas especficas puede activarlas y regulan ciertos
procesos metablicos, tambin la remocin de grupo fosfato por fosfatasas
interviene en la regulacin metablica (Universidad Nacional de Colombia,
2015).
El primero de los aspectos de la regulacin de la gluclisis es la captacin de
glucosa: la insulina activa la entrada de glucosa al interior de las clulas del
msculo esqueltico y del tejido adiposo por el transportador GLUT-4, en
ausencia de sta hormona la mayora del transportador se localiza en vesculas
intracelulares, la insulina estimula el transporte hacia la membrana y la
inclusin del transportador en sta, adems produce una disminucin en la
endocitosis
del
transportador.
La regulacin de la velocidad de la gluclisis es por medio de enzimas
glucolticas
que
catalizan
reacciones
irreversibles:
hexoquinasa,
fosfofructoquinasa 1 y piruvato quinasa. La reaccin catalizada por la
fosfofructoquinasa 1 controla la velocidad de la gluclisis. Se activa por AMP y
ADP mientras que el ATP acta como inhibidor y como sustrato de la enzima, el
citrato indica la abundancia de precursores para la biosntesis por lo cual
potencia el efecto inhibidor del ATP y se frena la gluclisis.
Cuando fosfofructoquinasa 1 se inhibe se incrementa el nivel de fructosa-6fosfato, se aumenta la concentracin de glucosa-6-fosfato que, si no se desva
hacia otras rutas, inhibe la hexoquinasa frenando el consumo de glucosa.
La glucoquinasa es secuestrada por la protena reguladora de glucoquinasa en
el ncleo de los hepatocitos cuando hay baja concentracin de glucosa, pero
cuando se elevan, la glucoquinasa se libera y se transporta hacia el citosol.
La fosfofructoquinasa, que cataliza la sntesis de fructosa-1,6-bifosfato, controla
a la actividad de la piruvato quinasa, sta se inhibe alostricamente por altaas
concentraciones de ATP, alanina, Acetil-CoA y cidos grasos de cadena larga.
Las isoenzimas L (heptica) y A (del tejido adiposo) se regulan por fosforilacin,
estas pueden estar en forma desfosforilada (activa) o fosforilada (inactiva) (GilHernndez, A., 2010).
2. Menciona cules son los mecanismos de regulacin del Ciclo de Krebs,
Cmo funcionan? Detallar

Peavera Proo Mara de Lourdes

En el ciclo existen tres reacciones que regulan y son catalizadas por las
siguientes enzimas:
Citrato sintasa: Cuando aumentan los niveles de NADH y/o ATP por encima de
lo normal, disminuten la actividad de la enzima y por consiguiente la formacin
de citrato.
Isocitrato deshidrogenasa: La isocitrato deshidrogenasa es estimulada por la
presencia de ADP, NAD+ y Ca2+, que aumenta la afinidad de la enzima por el
sustrato. Por el contrario, el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento
directo de NAD+. El mismo ATP tiene efecto inhibitorio.
-Cetoglutarato deshidrogenasa. Es inhibido por los productos finales de la
reaccin que cataliza, el succinil-CoA y el NADH. Tambin puede ser inhibida
por altos niveles de ATP.
La velocidad est regulada por el ATP y el NADH (CiclodeKrebs.com, 2015)
y( Teijn-Rivera, J. M. et al, 2006).
3. Las reacciones anaplerticas son anfiblicas? Justifica
Las reacciones anaplerticas proporcionan intermediarios en el ciclo de Krebs,
por lo cual seran anablicas y no son anfiblicas, si se habla del ciclo en s
ste si es anfiblico (Voet, D. et al, 2007).
4. Qu papel juega el NADH en el Ciclo de Krebs?
NADH se comporta como intermediario oxido/reductor. Cuando est reducido
es capaz de transportar electrones de energa relativamente alta hasta la
cadena respiratoria; cerca de la cadena se reoxida a NAD+ y cede los
electrones a la cadena que as regenerar molculas de ADP y ATP
(CiclodeKrebs.com, 2015).
5. Qu coenzima forma parte de la piruvato deshidrogenasa (E1)?
Presenta a pirofosfato de tiamina (TPP, Tiamina difosfato TDP) como
coenzima, sta cataliza las dos primeras reacciones, la formacin de hidroxietilTPP y CO2 y la transferencia de dos equivalentes reductores a E2, por
reduccin de la lipoamida y transferencia del acetato a esta ltima, la CoA se
une al acetato (Departamento de bioqumica, 2003) y (Departamento de
Bioqumica y Biologa Molecular, 2014).
6. El complejo piruvato deshidrogenasa Qu funcin tiene?
El complejo piruvato deshidrogenasa cataliza la oxidacin del piruvato a Acetil
CoA y Co2 y lo lleva a cabo a travs de cinco reacciones secuenciales:

Peavera Proo Mara de Lourdes

+ acetilCoA+C O2 + NADH
Piruvato+CoA+ NAD
Se requieren 5 coenzimas diferentes: TPP, lipoamida, Coenzima A, FAD y
NAD+. La secuencia de reacciones catalizadas por este complejo es:
1. La Piruvato deshidrogenasa (E1) que requiere de TPP, descarbozila el
piruvato con la formacin de un intermediario hidroxictil-TPP.
2. El grupo hidroxietilo se transfiere a la enzima dishidrolipoiltransacetilasa
(E2) que tiene un grupo lipoamida, el centro activo de sta puede
reducirse reversiblemente para generar dihidrolipoamida. El grupo
hidroetilo derivado del piruvato interacta con el disulfuro lipoamida y se
elimina TPP. El carianin hidoxictil se oxida a un grupo acetilo y el
disulfuro lipoamida se reduce.
3. La E2 cataliza una reaccin de transesterificacin en la que el grupo
acetilo se transfiere a la CoA y genera acetil-CoA y dihidrolipoamida-E2
4. La dihidrolipoil deshidrogenasa (E3) reoxida la dihidrolipoamida para
completar el ciclo cataltico de E2.
5. E3 reducida se reoxida. Los grupos sulfhidrilos se reoxidan por medio de
FAD que lleva electrones hacia el NAD+ generando
NADH (Para ganar medicina, 2012) y (Voet, D. et al, 2007).
Referencias
CiclodeKrebs.com. 2015. Visin general del Ciclo de Krebs. Disponible en lnea en:
[http://www.ciclodekrebs.com/visin_general_del_ciclo_de_krebs] fecha de consulta: 15
de noviembre de 2015.
Departamento de bioqumica. 2003. Descarboxilacin del piruvato. Disponible en lnea
en: [http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/descarboxilacion%20piruvato.html]
Fecha de consulta: 15 de noviembre de 2015.
Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular. 2014. El complejo piruvato
deshidrogenasa.
Disponible
en
lnea
en:
[http://lab314.com/metabolismo/enzimas/PDH.htm] Fecha de consulta: 15 de
noviembre de 2015.
Gil-Hernndez, A. 2010. Bases fisiolgicas y bioqumicas de la nutricin. Mdica
Panamericana, Madrid, Espaa.
Para ganar medicina. 2012. Complejo Piruvato Deshidrogenasa. Disponible en lnea
en:
[http://asiganemedicina.blogspot.mx/2012/09/complejo-piruvatodeshidrogenasa.html] Fecha de consulta: 15 de noviembre de 2015.
Teijn-Rivera, J. M., A. Garrido-Pertierra, D. Blanco-Gaitn, C. Villaverde-Gutirrez, C.
Mendoza-Oltras y J. Ramrez-Rodrigo. 2006. Fundamentos de bioqumica metablica.
Tbar, Madrid.

Peavera Proo Mara de Lourdes


Universidad Nacional de Colombia. 2015. 3.9 Regulacin de la gluclisis y la
respiracin.
Disponible
en
lnea
en:
[http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000051/lecciones/cap02/03_09.htm]
Fecha de consulta: 16 de noviembre de 2015.
Voet, D., J. G. Voet, C.W. Pratt, M. I. Gismondi. 2007. Fundamentos de bioqumica: la
vida a nivel molecular. Mdica Panamericana, Buenos Aires, Argentina.

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