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Tarea 5 mol
En el ciclo existen tres reacciones que regulan y son catalizadas por las
siguientes enzimas:
Citrato sintasa: Cuando aumentan los niveles de NADH y/o ATP por encima de
lo normal, disminuten la actividad de la enzima y por consiguiente la formacin
de citrato.
Isocitrato deshidrogenasa: La isocitrato deshidrogenasa es estimulada por la
presencia de ADP, NAD+ y Ca2+, que aumenta la afinidad de la enzima por el
sustrato. Por el contrario, el NADH inhibe la enzima por el desplazamiento
directo de NAD+. El mismo ATP tiene efecto inhibitorio.
-Cetoglutarato deshidrogenasa. Es inhibido por los productos finales de la
reaccin que cataliza, el succinil-CoA y el NADH. Tambin puede ser inhibida
por altos niveles de ATP.
La velocidad est regulada por el ATP y el NADH (CiclodeKrebs.com, 2015)
y( Teijn-Rivera, J. M. et al, 2006).
3. Las reacciones anaplerticas son anfiblicas? Justifica
Las reacciones anaplerticas proporcionan intermediarios en el ciclo de Krebs,
por lo cual seran anablicas y no son anfiblicas, si se habla del ciclo en s
ste si es anfiblico (Voet, D. et al, 2007).
4. Qu papel juega el NADH en el Ciclo de Krebs?
NADH se comporta como intermediario oxido/reductor. Cuando est reducido
es capaz de transportar electrones de energa relativamente alta hasta la
cadena respiratoria; cerca de la cadena se reoxida a NAD+ y cede los
electrones a la cadena que as regenerar molculas de ADP y ATP
(CiclodeKrebs.com, 2015).
5. Qu coenzima forma parte de la piruvato deshidrogenasa (E1)?
Presenta a pirofosfato de tiamina (TPP, Tiamina difosfato TDP) como
coenzima, sta cataliza las dos primeras reacciones, la formacin de hidroxietilTPP y CO2 y la transferencia de dos equivalentes reductores a E2, por
reduccin de la lipoamida y transferencia del acetato a esta ltima, la CoA se
une al acetato (Departamento de bioqumica, 2003) y (Departamento de
Bioqumica y Biologa Molecular, 2014).
6. El complejo piruvato deshidrogenasa Qu funcin tiene?
El complejo piruvato deshidrogenasa cataliza la oxidacin del piruvato a Acetil
CoA y Co2 y lo lleva a cabo a travs de cinco reacciones secuenciales:
+ acetilCoA+C O2 + NADH
Piruvato+CoA+ NAD
Se requieren 5 coenzimas diferentes: TPP, lipoamida, Coenzima A, FAD y
NAD+. La secuencia de reacciones catalizadas por este complejo es:
1. La Piruvato deshidrogenasa (E1) que requiere de TPP, descarbozila el
piruvato con la formacin de un intermediario hidroxictil-TPP.
2. El grupo hidroxietilo se transfiere a la enzima dishidrolipoiltransacetilasa
(E2) que tiene un grupo lipoamida, el centro activo de sta puede
reducirse reversiblemente para generar dihidrolipoamida. El grupo
hidroetilo derivado del piruvato interacta con el disulfuro lipoamida y se
elimina TPP. El carianin hidoxictil se oxida a un grupo acetilo y el
disulfuro lipoamida se reduce.
3. La E2 cataliza una reaccin de transesterificacin en la que el grupo
acetilo se transfiere a la CoA y genera acetil-CoA y dihidrolipoamida-E2
4. La dihidrolipoil deshidrogenasa (E3) reoxida la dihidrolipoamida para
completar el ciclo cataltico de E2.
5. E3 reducida se reoxida. Los grupos sulfhidrilos se reoxidan por medio de
FAD que lleva electrones hacia el NAD+ generando
NADH (Para ganar medicina, 2012) y (Voet, D. et al, 2007).
Referencias
CiclodeKrebs.com. 2015. Visin general del Ciclo de Krebs. Disponible en lnea en:
[http://www.ciclodekrebs.com/visin_general_del_ciclo_de_krebs] fecha de consulta: 15
de noviembre de 2015.
Departamento de bioqumica. 2003. Descarboxilacin del piruvato. Disponible en lnea
en: [http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/descarboxilacion%20piruvato.html]
Fecha de consulta: 15 de noviembre de 2015.
Departamento de Bioqumica y Biologa Molecular. 2014. El complejo piruvato
deshidrogenasa.
Disponible
en
lnea
en:
[http://lab314.com/metabolismo/enzimas/PDH.htm] Fecha de consulta: 15 de
noviembre de 2015.
Gil-Hernndez, A. 2010. Bases fisiolgicas y bioqumicas de la nutricin. Mdica
Panamericana, Madrid, Espaa.
Para ganar medicina. 2012. Complejo Piruvato Deshidrogenasa. Disponible en lnea
en:
[http://asiganemedicina.blogspot.mx/2012/09/complejo-piruvatodeshidrogenasa.html] Fecha de consulta: 15 de noviembre de 2015.
Teijn-Rivera, J. M., A. Garrido-Pertierra, D. Blanco-Gaitn, C. Villaverde-Gutirrez, C.
Mendoza-Oltras y J. Ramrez-Rodrigo. 2006. Fundamentos de bioqumica metablica.
Tbar, Madrid.