Alergia alimentar: uma abordagem sobre as protenas lcteas e os

principais tratamentos fsico-qumicos e enzimticos aplicados para

reduzir a antigenicidade: reviso da literatura
Food allergy: an approach about milk proteins and the use of physicochemical or enzymatic treatments
applied to reduce its antigenicity: literature review
Mariana Bataglin Villas Boas, Hellen Daniela de Souza Coelho, Milena Baptista Bueno, Clia Regina de vila
Oliveira, Flvia Maria Netto
1

Curso de Nutrio da Universidade Paulista, Sorocaba-SP, Brasil; 2Departamento de Alimentos e Nutrio da Faculdade de Engenharia
e Alimentos da Universidade Estadual de Campinas-SP, Brasil.

Resumo
O processo alrgico s protenas alimentares um importante problema de sade pblica, afetando de 1 a 2% da populao adulta
e at 8% das crianas com idade abaixo de trs anos. Na infncia, o leite de vaca est no topo da lista dos alimentos considerados potencialmente alergnicos, sendo que as protenas -lactoglobulina (-Lg) e -Lactalbumina (-La) presentes na frao do soro de leite
so aquelas consideradas as mais antignicas. Tratamento trmico, alta presso ou hidrlise enzimtica, utilizados em conjunto ou separadamente, podem alterar determinantes antignicos (eptopos) presentes nas protenas, e tm sido estudados como estratgia para
obteno de produtos com menor potencial alergnico, porm ainda com sucesso limitado. A enzima transglutaminase (TG), que catalisa a reao de ligao cruzada inter ou intramolecular em diversas protenas, tambm tem sido utilizada com este propsito. A associao da hidrlise enzimtica com a polimerizao por TG uma estratgia ainda pouco explorada, mas que oferece boas
perspectivas em relao reduo da antigenicidade de protenas. Diante disso, o presente estudo tem como objetivo reunir as principais pesquisas realizadas em relao caracterizao de protenas alergnicas, as reaes imunolgicas comumente envolvidas,
bem como a utilizao de tratamentos fsico-qumicos e enzimticos aplicados com a finalidade de reduzir o potencial alergnico de
protenas alimentares, em especial aquelas presentes no leite.
Descritores: Polimerizao; Hidrlise; Tratamento trmico

Abstract
Food allergy is an important public health problem, affecting 1-2% of adults and up to 8% of children under three years old. In childhood, cows milk is one of the most important allergenic products, being the whey fractions corresponding to -lactoglobulin (-Lg)
and -Lactalbumin (-La) considered more antigenic. Heat treatment, high pressure and enzymatic hyudrolysis have been studied aiming at obtaining products with low allergenic potential since they can alter antigenic determinants (epitopes) in the protein. The transglutaminase (TG), an enzyme that catalyzes inter or intramolecular cross-link in different proteins has also been used to reduce the
protein antigenicity. The association of enzymatic hydrolysis and plymerization by TG is another strategy for reducing the antigenicity
of food proteins, promising that needs further research. Therefore, the present study aimed to present the main researches related to the
characterization of allergenic proteins, the most commonly reactions involved in immunologic response, as well as the physicochemical
or enzymatic treatments applied in order to reduce the allergenic potential of food proteins, in particular those present in milk.
Descriptors: Polymerization; Hydrolysis; Heat treatment

A -Lactoglubulina (-Lg) uma das principais protenas do leite bovino que causa reao alrgica. No
est presente no leite humano, apresenta estrutura hidrofbica e estvel em pH cido o que a torna resistente digesto, principalmente ao da pepsina4.
Essa resistncia resulta na no fragmentao de sequncias especficas de aminocidos, que podem sensibilizar indivduos e desencadear o processo alrgico,
mesmo quando a protena administrada em baixas
concentraes5.
A alterao na conformao dos determinantes antignicos eptopos como resultado da perda da estrutura terciria, pode reduzir o potencial antignico da
protena3. Vrios estudos tm focado a utilizao de diferentes processos fsicos, qumicos ou enzimticos para
reduo do potencial antignico das protenas do soro
de leite. Diante do exposto, a presente reviso tem como

Introduo
A alergia alimentar uma doena cada vez mais frequente nos pases ocidentais e permanece um campo
a ser explorado e compreendido pela cincia1. Trata-se
de um importante problema de sade pblica, afetando
de 1 a 2% da populao adulta e at 8% das crianas
com idade abaixo de trs anos. Na infncia, o leite bovino est no topo da lista dos alimentos considerados
potencialmente alergnicos2.
As alergias alimentares so normalmente mediadas
por imunoglobulinas do tipo E (IgE) produzidas no sistema imune pelos linfcitos B. As reaes envolvidas
na resposta so do tipo cutneas (dermatite atpica,
urticria), respiratrias (rinite, asma) ou gastrointestinais
(vmito, diarria, clica, refluxo gastroesofgico), sendo
que, em casos extremos, pode haver choque anafiltico
do indivduo alrgico3.
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nismo, como imunolgica, opiide e ergognica8-9.

A -Lg a principal protena do soro de leite em ruminantes, perfaz 50% do total das protenas que constituem esta frao3. uma protena globular, constituda
por 162 aminocidos, massa molecular (MM) ~ 18,3
kDa contm um grupo sulfidrila livre (-SH) e duas pontes
dissulfeto intramolecular (-S-S-), ligando a CyS66 - CyS160
e CyS106 - CyS119. A estrutura secundria consiste de folhas-B antiparalelas formadas por nove cordas- (strands). A estrutura cristalina mostra que o monmero
de MM ..., 18,3 kDa, consiste predominantemente de
folhas-B (50%) e uma pequena poro de -hlice (15%),
estruturas ao acaso (15%) e estruturas em volta ou turns
(20%). A -Lg apresenta polimorfismo gentico, sendo
que as variantes A e B so mais comuns6.
Da mesma forma que as demais protenas do soro de
leite, a -Lg desnatura a temperaturas superiores a 60C.
A 95C h completa desnaturao, com extensa transformao conformacional, exposio de grupos nucleoflicos altamente reativos e de reas8.
A -La uma protena monomrica globular, com
MM 14,2 kDa, e representa aproximadamente 25% das
protenas do soro de leite. Caracteriza-se pela tendncia
a formar associaes em pH abaixo do seu ponto isoeltrico, alm de apresentar alta afinidade de ligao com
ons clcio, o que leva maior estabilidade da estrutura
secundria desta protena3.
A BSA, com MM 66,4 kDa, responsvel por aproximadamente 5% do total das protenas do soro de leite.
Apresenta um grupo sulfidrila livre na posio 34 (Nterminal) e 17 pontes dissulfeto. Muitas das ligaes dissulfeto so protegidas no ncleo da protena e, consequentemente, no so facilmente acessveis10.
Alergia ao leite de vaca uma das alergias alimentares
mais comuns em crianas, com uma incidncia estimada de 2-3% para crianas com idade at 4 anos. Sintomas de ALV podem surgir imediatamente, horas ou
mesmo dias aps a ingesto de quantidades moderadas
de leite ou de formulaes a base de suas protenas. As
reaes envolvidas na ALV normalmente so mediadas
por anticorpos IgE, e o aparecimento dos sinais e sintomas aps a ingesto geralmente agudo ativando principalmente os mastcitos teciduais e basfilos sanguneos, conforme ilustrado na Figura 1. Quando os
antgenos se ligam s molculas de IgE especficas ocorre
a liberao de mediadores que causam os sintomas,
que podem ser do tipo cutneos (urticria, angioedema),
gastrointestinais (vmitos e diarreia), respiratrios como
prurido ocular e lacrimejamento, congesto nasal e
broncoespasmo ou ento as reaes sistmicas como a
anafilaxia com hipotenso e, em casos extremos, o choque anafiltico11.
O leite o principal alimento do recm-nascido e sua
composio varia de acordo com a espcie animal. O
leite no s fornece nutrientes necessrios para o crescimento, como tambm funciona como meio de transferncia de anticorpos de defesa do organismo12. A Tabela
1 mostra a composio centesimal das protenas do leite
bovino em comparao ao leite humano.

objetivo reunir as principais pesquisas realizadas em

relao caracterizao de protenas alergnicas, as
reaes imunolgias comumente envolvidas, bem como
a utilizao de tratamentos fsico-qumicos e enzimticos
aplicados com a finalidade de reduzir o potencial alergnico de protenas alimentares. O enfoque desta reviso foi nas protenas lcteas, j que a alergia ao leite de
vaca (ALV) uma das alergias alimentares mais comuns
principalmente em crianas e continua em ascendncia.
O tema um desafio em dois principais mbitos: na
rea as sade visando um tratamento eficaz, e na rea
tecnolgica visando a formulao de produtos hipoalergnicos.

Reviso da Literatura
O leite de vaca tem aproximadamente 3,5% de protenas, sendo 2,9% casena e 0,6% protenas de soro.
Casena pode ser definida como a protena precipitada
por acidificao do leite desnatado a pH 4,6/20C. O lquido remanescente o soro, que contm cerca de 20%
das protenas do leite. A -La e -Lg perfazem 70-80%
das protenas totais do soro. As subfraes presentes em
pequenas concentraes no soro do leite, so compostas
por: lactoferrina, lactoperoxidase, lisozima, lactolina,
lactofano, fatores de crescimento IGF-1 e IGF-2, proteoses-peptonas e aminocidos livres6.
O soro de leite pode ser obtido em laboratrio ou na
indstria por trs processos principais: coagulao enzimtica, resultando no cogulo de casena; precipitao
cida no pH isoeltrico, resultando na casena isoeltrica, que transformada em caseinatos e no soro cido;
separao fsica das micelas de casena por microfiltrao, obtendo-se concentrado de micelas e as protenas
do soro, na forma de concentrado ou isolado protico7.
Na indstria de alimentos as protenas do soro de
leite tm sido utilizadas em diversas aplicaes, pois
apresentam importantes caractersticas tecnofuncionais
tais como formao de gel, espumas e capacidade
emulsificante8. Nutricionalmente, devido ao seu contedo de aminocidos8 essenciais, o valor biolgico
das protenas do soro alto se comparado ao de outras
protenas, com alta concentrao de aminocidos de
cadeia ramificada (Leu, lIe, Val), que esto envolvidos
na sntese muscular e, diferente das protenas de origem
vegetal, apresentam os aminocidos essenciais Lys, Met,
Thr e Ile em excesso, podendo ser utilizado em carter
suplementar9.
Quando utilizadas como suplementos, as protenas
do soro de leite podem estar na forma ntegra ou hidrolisada. Na forma hidrolisada esto presentes em
formulaes para pacientes com sndromes de m
absoro intestinal e com intolerncia s protenas
do leite, tambm para idosos e atletas8. Os hidrolisados ao atingirem o intestino delgado so rapidamente
digeridos e absorvidos, elevando rapidamente a concentrao aminoacdica do plasma e estimulando a
sntese de protenas nos tecidos. Alm disso, aps hidrlise, pode haver a formao de peptdeos bioativos
capazes de modular respostas fisiolgicas no orgaVillas Boas MB, Coelho HDS, Bueno MB, Oliveira CRA, Maria Netto F.

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ciria, consequentemente reduzindo o potencial antignico da protena3,13. As protenas do leite diferem quanto
estabilidade durante o tratamento trmico. Enquanto a
-casena a mais termicamente estvel, a -Lg moderada e a BSA termolbil. Portanto, os agregados formados aps desnaturao trmica podem apresentar caractersticas estruturais distintas quando diferentes
condies de aquecimento so utilizadas, resultando em
diferentes graus de antigenicidade14.
Tratamento trmico a 120C por 15 minutos no afetou
a antigenicidade da casena, no entanto a BSA e Imunoglobulinas presentes no leite apresentaram reduo da
antigenicidade aps tratamento trmico> 700C15. Mierzejewska & Kubicka16 verificaram que os animais imunizados com a forma nativa apresentaram nveis sricos
de IgE anti- -Lg superiores queles imunizados com a
forma tratada.
Entretanto, Kleber et aI.17 observaram aumento da antigenicidade da -Lg tratada termicamente entre 75 e
90C, sendo que o tempo de aquecimento foi determinante na induo da resposta antignica, que foi mais
elevada aps 35 min de tratamento. Spiegel et al.14 tambm observaram aumento da antigenicidade da -Lg
com o prolongamento do tempo de aquecimento a 90C.
Nesses casos, o aumento da antigenicidade est associado maior exposio de eptopos intramoleculares
devido ao desdobramento da cadeia polipeptdica, ou
mesmo formao de novos stios antignicos17. Por outro lado, o tratamento sob temperatura mais elevada
(148C) resultou na reduo da antigenicidade da -Lg,
o que foi associado ao processo de agregao com rearranjo inter e intramolecular, e ocultamento de vrios
eptopos17.
O leite bovino contm lactose e outros acares redutores e, portanto est sujeito reao de Maillard ou glicao durante o tratamento trmico. A glicao uma
das modificaes qumicas mais frequentemente observadas no processamento industrial. O processo resulta

Figura 1. Classificao das reaes adversas ao leite bovino

Tabela 1. Composio centesimal mdia do leite humano e

bovino
Leite

Parmetros
determinados (%)

Humano

Bovino

Protenas
Lipdeos
Carboidratos
Cinzas
Umidade

1,85
1,84
7,80
0,30
87,82

3,70
3,68
4,90
0,70
87,02

Comparado ao leite humano, o leite bovino apresenta

maior teor de compostos nitrogenados, em grande parte
devido ao maior contedo de casena e tambm de Lg e albumina srica bovina, protenas ausentes no leite
humano. No leite bovino, as quatro fraes da casena
S1-, S2-, - e K- casena e as protenas do soro -lactoglobulina, -Iactalbumina so considerados os principais responsveis por desencadear a resposta alrgica3.

Tratamentos fsico-qumicos
A desnaturao trmica pode alterar a conformao
dos eptopos como resultado da perda da estrutura terPolimerizao

transglutaminase
R-GIm(CH2)2-CO-NH2 + NH2-(CH2)4-Lis-R R-GIn-(CH2)2-CO-NH-(CH2)4-Lis-R + NH3
resduo glutamina
resduo lisina
-(-glutamil)lisil
________________________________________________________________________________________________
Incorporao de animais
transglutaminase
R-GIn-(CH2)2-CO-NH2 + NH2-R |R-GIn (CH2)2-CO-NH-R + NH3
resduo glutamina
amina
________________________________________________________________________________________________
Desaminao
transglutaminase
R-GIn-(CH2)2-CO-NH2 + H2O R-GIn- (CH2)2-CO-OH + NH3
resduo glutamina
Figura 2. Reaes catalisadas pela transglutaminase

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310

Reduo da antigenicidade com o uso de diferentes tratamentos

na formao de compostos intermedirios, denominados

produtos de Amadori os quais podem tanto aumentar a
atividade de ligao de IgE, como reduzir ou no afetar
o seu reconhecimento18-19.

soro de leite ao combinar hidrlise com alcalase e polimerizao com TG em diferentes condies.

Discusso
As protenas do leite bovino so um dos principais
alrgenos alimentares que causam reaes imunolgicas mediadas por IgE, isto devido alta resistncia destas protenas ao processo de digesto pelas enzimas
gastrointestinais 31 ou ainda aos devido os peptdeos
provenientes da digesto apresentarem sequencias aminoacdicas com capacidade de se ligar IgE e estimular
as clulas T de resposta alrgica. Vrios processos tecnolgicos tm sido utilizados na tentativa de reduzir
ao mximo a alergenicidade das protenas do leite32.
Dentre eles, o processo enzimtico um dos mtodos
mais estudados e aplicados para este fim, principalmente na elaborao de frmulas infantis hipoalergnicas32,22. A hidrlise extensa das protenas, at que
maioria dos peptdeos formados atinja MM entre 2 e 5
kDa, citado como o tratamento mais eficaz na reduo da alergenicidade das protenas do soro de leite32.
Entretanto, os produtos provenientes da hidrlise podem
apresentar algumas caractersticas indesejveis, como
por exemplo, a presena de protena antignica residual
na sua forma intacta, resistente hidrlise, ou na liberao de determinantes antignicos aps clivagem da
protena32,22. Alm disso, a formao de peptdeos menores que 6 kDa e liberao de alguns aminocidos
como a Leu, Ala, Phe e Tyr aps a hidrlise, podem
conferir sabor indesejvel ao alimento, relativo ao amargor, fator negativo quando se pensa em aplicao industrial destes produtos32.
O tratamento com TG tambm tem sido relatado
como meio de modificar as propriedades antignicas
de protenas alimentares26,28-29. Alm das diferenas
quanto s caractersticas dos produtos formados, o tratamento de polimerizao pode tambm alterar a susceptibilidade da protena digesto gastrointestinal, e
consequentemente seu potencial alergnico. Este tratamento tambm pode modificar algumas importantes
propriedades tecnolgicas e funcionais de protenas
alimentares. Hidrolisados da soja tratados com TG apresentaram gis mais resistentes, termicamente estveis e
com maior capacidade emulsificante33. Estas propriedades tambm foram melhoradas em hidrolisados de
caseinato de sdio28 e hidrolisados do glten34 tratados
com a TG. Portanto, alm de hipoalrgenico, h indicativos de que o produto resultante do processo de polimerizao poderia apresentar importantes propriedades tecnofuncionais, devendo ser levado em
considerao na formulao de produtos.

Tratamentos enzimticos
Enzimas proteolticas ou proteases catalisam a quebra
das ligaes peptdicas em protenas. A hidrlise enzimtica de protenas utilizada para melhorar propriedades fsicas, qumicas e funcionais dos alimentos, sem
prejudicar seu valor nutritivo20. Pode melhorar em particular as caractersticas de absoro das protenas, reunindo as seguintes propriedades: nutricionalmente adequado, osmoticamente equilibrado e hipoalergnico21.
Concernente questo hipoalergnica, embora as formulaes elaboradas com hidrolisados proticos do soro
de leite tem sido um grande avano na terapia de invidduos alrgicos, estas podem apresentar atividade antignica decorrente de material no hidrolisado, proveniente principalmente da -Lg22. At ento, somente a
hidrlise extensa das protenas, at que maioria dos peptdeos formados atinja MM entre 2 e 5kDa, pode anular
alergenicidade das protenas do soro de leite23.
A especificidade da enzima um dos fatores determinantes na reduo da alergenicidade das protenas24. Kananen et aI.23 mostraram que a hidrlise da frao precipitada das protenas do soro de leite com pepsina por 3
horas, seguido pela tripsina por 30 minutos resultou em
peptdeos com MM < 5 kDa e praticamente anulou a
antigenicidade destas protenas. Para o mesmo substrato,
Svenning et aI.24 obtiveram reduo da antigenicidade
da amostra aps hidrlise exaustiva com Corolase PP.
Processos envolvendo a alta presso, utilizada previamente ao tratamento enzimtico, podem falicitar a ao
das enzimas na clivagem de eptopos na protena.
A reao com a enzima transglutaminase (TG) tambm
pode alterar a antigenicidade das protenas. A Figura 2
ilustra as reaes catalisadas pela TG, que modifica as
protenas por meio de incorporao de aminas, ligaes
cruzadas -(y-glutamil) lisil ou desaminao25. Essas reaes levam s mudanas nas propriedades funcionais
de protenas vegetais e animais e conferem a possibilidade da formao de produtos com melhores propriedades reolgicas e sensoriais13.
Villas-Boas et aI.26 e posteriormente Villas-Boas et aI.27
concluram que a utilizao do aminocido cistena
(Cys) facilitou a reao de polimerizao por TG e melhorou, digestibilidade proteica e reduziu potencial antignico, observado por testes in vivo e in vitro. Estes resultados so promissores, em especial para o tratamento
com agente redutor Cys, uma vez que este poderia ser
utilizado em produtos alimentares.
Recentemente tem sido estudado o processo tecnolgico de hidrlise enzimtica associada polimerizao
com a TG, j que o mesmo pode modificar algumas importantes propriedades tecnolgicas e funcionais de protenas alimentares e ter impacto no potencial alergnico
do produto28. Wrblewska et aI.29 e Sabadin et aI.30 observaram reduo da antigenicidade das protenas de
Villas Boas MB, Coelho HDS, Bueno MB, Oliveira CRA, Maria Netto F.

Concluso
O presente estudo relata as principais caractersticas
de protenas lcteas, as reaes e componentes envolvidos no processo alrgico, bem como os tratamentos
fsico-qumicos e enzimticos que vm sendo utilizados
para atenuar a antigenicidade destas protenas. A utilizao de protenas lcteas, em especial aquelas pre311

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14. Spiegel T, Huss M. Whey protein aggregation under shear

eonditions: effects of pH-value and removal of calcium. International. J Food Sci Technol. 2002;37(5):559-68.

sentes no soro de leite, auxilia no entendimento sobre

como um processo pode alterar a conformao proteica
e resultar na modificao do seu reconhecimento pelas
imunoglobulinas do tipo E, envolvidas no processo alrgico. Utilizar as protenas lcteas como modelo de estudo tem sido comum, j que as mesmas apresentam
inmeras propriedades fsico-qumicas, nutricionais e
tecnolgicas. Com os resultados reportados, outras protenas alimentares, tambm alergnicas, podem ser estudadas e modificadas, por exemplo, as protenas da
soja, do glten e aquelas presentes no ovo. Com isto
aumentam-se as chances de se fornecer um produto
cada vez mais seguro aos portadores de alergia alimentar, sem a necessidade de exclu-Ios da alimentao.

15. Fiocehi A, Restani P, Riva E, Mirri GP, Santini I, Bernardo L et

aI. Heat treatment modifies the allergenicity of beef and bovine
serum albumin. Allergy. 1998; 53:798-802.
16. Mierzejewska D, Kubieka E. Effect of temperature on immunoreactive properties of the cow milk whey protein -Iactoglobulin. Milchwissenschaft Milk Sci Tecnol. 2006;61(1):69-72.
17. Kleber N, Krause I, IlIgner JH. The antigenic response of Lactoglobulin is modulated by thermally induced aggregation.
Eur Food Res Technol. 2004;219(2):105-10.
18. Nakamura A, Watanabe K, Ojima T, Ahn DH, Saeki H. Effect
of Maillard reaction on allergenicity of seallop tropomyosin. J
Agric Food Chem. 2005;53(19):7559-64.

1. Cianferoni A, Spergel JM. Food allergy: review, classification

and diagnosis. Allergol. 2009;58(4):427-66.

19. Taheri-Kafrani A, Gaudin JC, Rabesona H, Nioi C. Agarwal D,

Drouet M, et al. Effeets of heating and glycation of beta-Iaetoglobulin on its recognition by IgE of sera from cow milk allergy patients. J Agric Food Chem. 2009; 57:4974-82.

2. Matsumoto L. Mitigation of the allergenic activity of beta-Iactoglobulin by electrolysis. Pediatr Allergy Immunol. 2011;22:235-42.

20. Clemente A. Enzymatic protein hydrolysates in human nutrition. Trends Food Sci Tehnol. 2000;11(7):254-62.

3. Monaci L, Tregoat V, Van Hengel AJ, Anklam E. Milk allergens,

their characteristics and their detection in food: A review. Eur
Food Res Technol. 2006;223(2):149-79.

21. Gonzles-Tello P, Camacho F, Jurado E, Pez, MP; Guadix

EM. Enzymatic hydrolysis of whey proteins: I. Kinetic models.
Biotechnol Bioeng. 1994;44:523-8.

4. Chicn R, Lpez-Fandifio R, Alonso E, Belloque J. Proteolytic

pattern, antigenicity, and serum immunoglobulin E binding of
beta-Iactoglobulin hydrolysates obtained by pepsin and highpressure treatments. J Dairy Sci. 2008;91:928-38.

22. Van Eseh BCAM, Knippinga K, Jeurinka P, Van Der Heidee S,

Duboisd AEJ, Willemsena LEM et aI. In vivo and in vitro evaluation of the residual allergenieity of partially hydrolysed infant formulas. Toxicol Lett. 2001;201(3):264-9.

5. Moucoucou J, Frmont S, Villaume C, Sanchez C, Mjean L.

Polysaccharides reduce in vitro IgE/lgE-binding of -Iactoglobulin
after hydrolysis. Food Chem. 2007;104:1242-9.

23. Kananen A, Savolainen J, Makinen J, Perttila U, Myllykoski L,

Pihlanto-Leppala A. Influence of chemical modification of whey
protein conformation on hydrolysis with pepsin and trypsin. Int
Dairy J. 2000. 10(10):691-7.

Referncias

6. Haraguchi FK, Abreu WC, De Paula H. Protenas do soro do

leite: composio, propriedades nutricionais, aplicaes no esporte e benefcios para a sade humana. Rev Nutr. 2006;19(4):
479-88.

24. Svenning C, Brynhildsvold J. Molland T, Langsrud T, Vegarud

GE. Antigenic response of whey proteins and genetic variants of
-lactoglobulin The effect of proteolysis and processing. Int
Dairy J. 2000;10(10):699-711.

7. Zinsly PF, Sgarbieri VC, Pereira Dias NFG, Jacobucci HB, Pacheco MTB, Baldini VLS. Produo piloto de concentrados de
protenas de leite bovino: composio e valor nutritivo. Braz J
Food Technol. 2001;4(4):1-8.

25. Fort N, Carretero C, Pars D, Toldra M, Saguer E. Combined

treatment of porcine plasma with microbial transglutaminase and
cysteine: effects on the heat-induced gel properties. Food Hydrocolloid. 2007;21(3):463-71.

8. Pacheco MT, Dias NFG, Baldini VL, Tanikawa C, Sgarbieri VC.

Propriedades funcionais de hidrolisados obtidos a partir de concentrados proticos de soro de leite. Cinc Tecnol Aliment. 2005;
25(2):333-8.

26. Villas-Boas MB, Vieira KP, Trevisan G, Zollner RL, Netto FM.
The effect of Transglutaminase-Induced Polymerization in the Presence of Cysteine on -Lactoglobulin Antigenicity. Int Dairy J.
2010;20(6):386-92.

9. Ha E, Zemel MB. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying
health benefits for active people (Review). J Nutr Biochem. 2003;
14:251-8.

27. Villas-Boas MB, Fernandes MA, Zollner RL, Netto FM. Effect
of polymerization with transglutaminase on in vitro digestion and
antigenicity of B-tactoqlobuun. Int Dairy J. 2012;25(2):123-31.
28. OSullivan D, Fitzgerald RJ. Physicochemical properties and
residual antigenicity of transglutaminasecross-linked sodium caseinate hydrolysates. Int Dairy J. 2012;23(1):18-23.

10. Restani P, Velona T, Plebani A, Ugazio AG, Poiesi C, Muraro

A. et aI. Evaluation bt SDS-PAGE and Immunblotting of residual
antigenicity in hydrolysed protein formulas. Clin Exp Allergy.
1995; 25(7):651-8

29. Wrbleswska B, Jedrychowski L, Hajs G, Szab E. Influence

of calase and transglutaminase on immunoreactivity of cow m
whey proteins. Czech J Food Sci. 2008; 26:15-23.

11. Nowak-Wegrzyn AH, Bencharitiwong R, Schwarz J, David G,

Eggleston P et aI. Mediator release assay for assessment of biological potency of German cockroach allergen extracts. J Allergy
Clin mrnunol. 2009;123(4):949-55.

30. Sabadin IS, Villas Boas MB, Zollner RL, Netto FM. Effect of
combined treatment of hydrolysis and polymerization with transglutaminase on lactoglobulin antigenicity. Eur Food Res Technol.
2012;35(5):801-9, 2004;219:105-10.

12. Hettinga K, Valenberg HV, De Vries S, Boeren S, Van Hooijdonk T, Van Arendonk J et aI. The Host Defense Proteome of
Human and Bovine Milk. 2001;6(4):103-9.

31. Astwood JD, Leach JN, Fuchs FL. Stability of food allergens
to digestion in vitro. Nat Biotechnol. 1996;14(10):1269-73.

13. Rodriguez-Nogales JM. Enhaneement of transglutaminase-indueed protein cross-linking by preheat treatment of eows milk:
A statistical approach. Int Dairy J. 2006;16(1):26-32.

J Health Sci Inst. 2014;32(3):308-13

32. EI-Agamy EI. The challenge of cow milk protein allergy. Small
Rumin Res. 2007;68:64-72.

312

Reduo da antigenicidade com o uso de diferentes tratamentos

33. Babiker EE. Effect of transglutaminase treatment on the functional properties of native and chymotrypsin-digested soy protein.
Food Chem. 2000;70(2):139-45.

34. Agyare, KK, Xiong YL, Addo K. Influence of salt and pH on

the solubility and structural characteristics of transglutaminasetreated wheat gluten hydrolysate. Food Chem. 2008;107(3):
1131-7.
Endereo para correspondncia:
Prof Dra. Mariana Battaglin Villas Boas
Universidade Paulista Campus Sorocaba
Av. Independncia, 210 den
Sorocaba-SP, CEP 18087-101
Brasil
E-mail: mariana.balvaro@gmail.com
Recebido em 5 de agosto de 2014
Aceito em 11 de setembro de 2014

Villas Boas MB, Coelho HDS, Bueno MB, Oliveira CRA, Maria Netto F.

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J Health Sci Inst. 2014;32(3):308-13