Metabolisme asam amino -- asam amino adalah salah satu senyawa yang ada

didalam tubuh makhluk hidup yang diantaranya hewan dan manusia yang berguna
untuk sebagai sumber bahan utama pembentukan protein dalam tubuh.
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional
karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali
pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama
(disebut atom C "alfa" atau ). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat
amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada
larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena
salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun
protein.
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu
gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang
membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan
senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus
karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa
tersebut merupakan asam -amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping
tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino
bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
[sunting] Isomerisme pada asam amino
Dua model molekul isomer optis asam amino alanina
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino
kecuali glisinamemiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk
mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan
"mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah
putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka
ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam,
maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama
CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l
meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak
mengandung asam amino tipe d.
[sunting] Polimerisasi asam amino

Lihat juga artikel tentang ekspresi genetik.

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya.
Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya.
Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma
dengan bantuan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil
satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino
lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam
reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan
disebut dalam bentuk residu asam amino.
[sunting] Zwitter-ion
Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini
dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya
dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik
isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi,
NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi,
COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam
keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitterion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang
bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN

1. Asam amino
Jenis-jenis Asam Amino

Asam-asam amino adalah senyawa-senyawa yang mengandung gugus

karboksil(-COOH) dan gugus amina
(-NH2).
Rumus umum:

Penggolongan asam amino

Berdasarkan struktur gugus R digolongkan atas:
a)GugusR berupahidrogen atau rantai karbon
Tediri dari: Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, dan fenilalanin
b)GugusR mengandung gugus hidroksil (-OH)
Terdiri dari: serin, treonin, dan tirosin
c)GugusR mengandung gugus karboksil (-COOH)
Terdiri dari: asam aspartat dan asam glutamat
d)GugusR mengandung nitrogen (N)
Terdiri dari : asparagin, glutamin, lisin, arginin, histidin, dan triptofan
e)GugusR mengandung belerang (S) : sistein dan metionin
f)GugusR membentuk ikatan siklik dengan gugus amina
Terdiri dari: prolin

2.
Protein

Protein
adalah
senyaw

a
polipep
tida

yang
dihasil
kan

dari
polimer

isasi
asam
amino.

Fungsi
protein:

1)Protei

n
struktur

al
(pemba
ngun

tubuh):
protein
selaput

atau
dinding
sel;

jaringa
n
pelindu

ng
seperti
kulit,

rambut,
bulu,
sisik,

kuku,
tanduk,
paruh

dan
sebagai
nya,

serta
jaringa
n

pengik
at
seperti

tulang,
urat
daging,

sendi,
dan

sebagai
nya

2)Protei

n
membr

an :
terdapa
t dalam

membr
an sel
3)Protei

n
kontrak
til :

terdapa
t dalam
serat

otot
4)Protei
n

transpo
rt :
mengik

at dan
menga
ngkut

moleku
l-

moleku
l lain,

misaln
ya
hemogl

obin
yang
menga

ngkut
O2

5)Protei

n
pelindu

ng:
seluruh
antibod

i dan
zat-zat
pembe

ku
darah
seperti

fibrino
gen

6)Protei

n
cadang

an
:memb

ebaska
n

asamasam

amino
apabila

diperlu
kan,
misaln

ya
kasein
(protei

n susu)
dan
ovalbu

min
(putih
telur)

7)Horm

on :
mengat

ur
pertum
buhan

dan
metabo
lisme

8)Enzi

menzim :

mengk
atalis
reaksi-

reaksi
biokimi
a

Ikatan
Peptida

 Ikata

n
peptida

adalah :
ikatan
amida

yang
menaut
kan dua

asam
amino

 Seny

awa
yang

terbent
uk di
sebut

senyaw
a
peptide

Struktu
r
Protein

1)
Struktu

r
Primer

 Struk

tur
primer

menunj
ukkan
jumlah,

jenis,
dan
urutan

asam
amino

dalam
moleku

l
protein

 Ikata

n antar
asam

amino
adalah

ikatan
peptida

2)
Struktu
r

Sekund
er

 Helik

s dan
lembar

an
terlipat
adalah

dua
struktur

sekund
er yang

biasa
terdapa
t dalam

protein
atau

segmen
protein

Struktur Protein
1) Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino
dalam molekul protein
Ikatan antar asam amino adalah ikatan peptida
2) Struktur Sekunder
Heliks dan lembaran terlipat adalah dua struktur sekunder yang
biasa terdapat dalam protein atau segmen protein
Segmen suatu heliks , menunjukkan 3 putaran heliks, dengan 3,6 unit asam amino
per putaran. Ikatan hydrogen ditunjukkan dengan garis terputus-putus

Segmen dari struktur lembaran terlipat -keratin. Rantai yang bersebelahan

mempunyai arah yang berlawanan dan dipegangi oleh ikatan hydrogen
(ditunjukkan dengan warna). Gugus R mencuat ke atas atau
ke bawah bidang rata-rata dari lembaran

3) Struktur Tersier
Struktur
tersier
menunjukkan
kecenderungan
polipeptida membentuk
lipatan atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks

Dimantapkan oleh beberapa ikatan antara gugus R pada molekul

asam amino yang membentuk protein
Beberapa jeni ikatan tersebut meliputi: ikatan elektrostatik, ikatan

hydrogen, interaksi hidrofobik antara rantai sampai nonpolar,

interaksi dipole-dipol, dan ikatan diulfida yaitu suatu ikatan kovalen
Meliputi protein serat dan globula

Struktur tersier dari mioglobin

4)Struktur kuaterner
Struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein
Sebagian besar terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang terpiah
Struktur Kuaterner Protein globular yang kompleks

http://

htmlimg2.scribdassets.com/5ya6e897my6po8w/images/11-1adecee50e/000.jpg