I.E.S.

Zaidn-Vergeles

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A. Quesada

PROTENAS

Las protenas estn compuestas por C, O, H y N. Adicionalmente, tambin

pueden tener azufre y, en menor porcentaje, fsforo, hierro, cobre, magnesio, iodo
etc. Son polmeros de unas sustancias sencillas denominadas aminocidos. En funcin
de su composicin se distinguen dos grandes grupos de protenas: las holoprotenas,
constituidas nicamente por aminocidos, y las heteroprotenas, aquellas que junto a los
aminocidos contienen otras sustancias diferentes, como glcidos, lpidos etc.

1. LOS AMINOCIDOS
Son compuestos orgnicos, en cuya
composicin aparecen, simultneamente,
un grupo funcional carboxilo (-COOH)
y otro amino (-NH2), ambos unidos a
un tomo de carbono denominado );
es por ello por lo que se conocen como
-aminocidos. Los otros dos enlaces
del carbono se unen, uno, a un tomo
de hidrgeno y el otro a un radical
(R) o cadena lateral que vara de unos
aminocidos a otros y que es quien los
identifica. El radical puede ser un tomo
de H, una cadena, un grupo bencnico,
etc. Segn este radical se diferencian
cuatro grupos de aminocidos:

Estructura de un aminocido

Aminocidos con radicales no polares (hidrfobos). Poco solubles en agua: alanina,

valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina y triptfano.
Aminocidos con radicales polares y carga negativa (cidos). En disolucin se
disocian dando aniones. Son cido asprtico y cido glutmico.
minocidos con radicales polares y carga positiva (bsicos). En disolucin se
disocian dando cationes. Son histidina, lisina y arginina.
Aminocidos con radicales polares, pero sin carga. Su radical posee grupos hidrfilos que permiten formar enlaces de hidrgeno con molculas polares, debido a
lo cual son muy solubles en agua. Son glicina, serina, treonina, cistena, tirosina,
asparagina y glutamina.
Existen veinte aminocidos que son los constituyentes elementales de las protenas;
se muestran en la tabla adjunta. Se conocen bastante ms que no forman parte de ellas,
son los denominados aminocidos no proteicos y cumplen diversas funciones; algunos
son intermediarios metablicos. otros forman parte de las paredes bacterianas.
No todos los aminocidos pueden ser sintetizados por los animales. Aquellos que
no pueden ser sintetizados se denominan aminocidos esenciales y deben ser tomados
en la dieta. Ejemplos de aminocidos esenciales para los seres humanos son: leucina,
isoleucina, lisina, metionina, treonina, fenilalalina, triptfano y valina.
Tema 4. Protenas

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Estructura de los veinte aminocidos de las protenas.

Tema 4. Protenas

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1.1. Propiedades de los aminocidos

Son slidos, cristalinos, de elevado peso molecular, solubles en agua, presentan
estereoisomera y actividad ptica (salvo la glicocola, el ms sencillo y que por ello no
posee carbonos asimtricos) y, qumicamente, se comportan como sustancias anfteras,
es decir, capaces de reaccionar como cidos o como bases.

1.1.1. Estereoisomera. Isomera ptica

El carbono de los aminocidos
es asimtrico, salvo en la glicocola. Su
disposicin es tetradrica por lo que
los sustituyentes pueden adoptar dos
disposiciones estructurales distintas,
una de ellas imagen especular de
la otra. Por convenio se acepta
que los aminocidos que tengan el
grupo amino a la izquierda son L
aminocidos; los que lo presenta a la Estereoisomera de los aminocidos.
derecha son D aminocidos. En las
protenas de los seres vivos nicamente intervienen L aminocidos.
Debido a tener un carbono asimtrico, presentan actividad ptica. Si giran el plano
de polarizacin de la luz a la izquierda son levgiros; si lo hacen hacia la derecha son
dextrgiros. La disposicin D o L, como suceda en los monosacridos, es independiente
de la actividad ptica. Es decir, tanto los D como los L aminocidos pueden ser dextrgiros
o levgiros.

1.1.2. Comportamiento qumico

En disolucin acuosa los aminocidos son anfteros, es decir, pueden comportarse
como cidos o como bases. El grupo carboxilo les confiere carcter cido ya que se puede
ionizar y liberar protones (-COOH -COO- + H+); por el contrario, el grupo amino les
proporciona carcter bsico ya que puede aceptar protones (-NH2 + H+ -NH3+). En
disolucin muestran este doble comportamiento constituyendo iones dihbridos. Cuando

Comportamiento cido base de los aminocidos.

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hay variaciones de pH es cuando muestran el comportamiento anftero, ya que segn el

pH se pueden comportar como cidos o como bases.
Partiendo de un aminocido que se encuentre doblemente ionizado, cuando el medio
se acidifica, es decir, cuando hay una gran cantidad de protones y en consecuencia baja
el pH, el grupo carboxilo capta uno de esos protones y el aminocido adquiere entonces
carga positiva. Por el contrario, cuando el pH es alcalino, hay poca cantidad de protones
en el medio, el grupo amino no est ionizado y el grupo carboxilo cede su protn, luego
el aminocido adquiere carga negativa.
Este comportamiento descrito es el que hace que los aminocidos tenga capacidad
de regular el pH del medio y pueden actuar como tampones o sustancias amortiguadoras,
dado que pueden aceptar o ceder protones en funcin de las condiciones de pH del
medio.
Un concepto importante relacionado con lo anterior es el de punto isoelctrico de
un aminocido. Este es el valor de pH al que al aminocido no presenta carga elctrica,
es decir, se encuentran igualadas el nmero de cargas positivas y negativas. Es necesario
tener en cuenta que las cadenas laterales, en el caso de que se puedan ionizar, influyen en
este parmetro.

2. EL ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se unen entre
s para formar pptidos o protenas
mediante el enlace peptdico. Este es un
enlace covalente que se establece entre
el grupo carboxilo de un aminocidos y
el amino de otro con desprendimiento de
una molcula de agua.
El hecho de que en el enlace
peptdico intervenga un tomo de carbono
unido a dos elementos electronegativos
como son el oxgeno y el nitrgeno,
hace que el enlace entre el carbono y
el nitrgeno tenga un cierto carcter de
doble enlace, lo que impide su rotacin
y hace que el enlace peptdico sea rgido,
no presente capacidad de giro. Por el
contrario, los enlaces entre el carbono
carboxilo y C y entre C y grupo amino
si tiene capacidad de giro.
Los
aminocidos
originan
pptidos cuya estructura es la de un
armazn constituido por la alternancia
-NH-C-CO-NH-C-CO-. Adoptan una
disposicin en zig zag en el espacio. Los
sustituyentes, los radicales, se disponen
alternativamente hacia uno u otro lado
del plano donde se sitan los enlaces
peptdicos.
Tema 4. Protenas

Formacin del enlace peptdico.

Rigidez del enlace peptdico.Disposicin plana.

Capacidad de giro de los enlaces no peptdicos.

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En la zona del enlace peptdico donde est el tomo de oxgeno, se crea un gradiente
negativo debido a su electronegatividad; donde hay un hidrgeno, un gradiente positivo.
Esto ser fundamental para estabilizar las estructuras mediante la formacin de puentes
de hidrgeno entre cadenas adyacentes.
Cuando se unen dos aminocidos tenemos un dipptido; tres, tripptido... Ms de
diez es un polipptido y ms de cien una protena. Las protenas adquieren, adems,
una funcin. Los grupos amino y carboxilo libres de los extremos opuestos de la cadena
peptdica se denominan N-terminal o aminoterminal y C-terminal o carboxilo terminal.
Por convenio los aminocidos de una protena se numeran desde el extremo amino
terminal al carboxilo terminal.

Extremos amino y carboxilo terminal de un pptido.

3. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Una protena es una macromolcula formada por un nmero de aminocidos,
normalmente ms de cincuenta, que lleva asociada una funcin. El correcto
funcionamiento de una protena requiere algo ms que los aminocidos que la forman y
es una organizacin especfica. En las protenas existen cuatro niveles de organizacin
estructural: las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

3.1. Estructura primaria

Est determinada por el nmero de aminocidos que la componen y la secuencia
u orden adecuados de los mismos. Es la estructura ms sencilla de la protena, pero es
fundamental para el funcionamiento de la misma, pues la sustitucin o el cambio de
posicin de los aminocidos puede suponer cambios en su funcionalidad. La secuencia
de aminocidos se expresa numerando los aminocidos desde el extremo amino hasta
el carboxilo terminal. A pesar de ser la estructura ms bsica, es responsable de las
estructuras de orden superior.
El hipottico nmero de protenas diferentes es enormemente elevado en funcin
de cmo se pueden combinar los aminocidos. Si consideramos el nmero posible de

Estructura primaria de una priotena: secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
Tema 4. Protenas

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protenas diferentes de 100 aminocidos que se pueden formar combinando los 20

aminocidos proteinogenticos, este ascendera a 20100. Para hacernos una idea de cmo
de grande es este valor nicamente decir que es superior al nmero de tomos que forman
el universo conocido. Tericamente el nmero de protenas de 100 aminocidos sera as
de elevado; otra cosa es que fuesen funcionales. Y aqu es donde destaca la importancia
de la estructura primaria de las protenas: el nmero adecuado de aminocidos en un
orden determinado.

3.2. Estructura secundaria

Se refiere a la disposicin estable que adoptan en el espacio las distintas zonas de
la cadena polipeptdica. Puesto que el enlace peptdico es rgido y no tiene capacidad de
giro, el plegamiento espacial se consigue gracias a la capacidad de giro de los enlaces no
peptdicos. Esto tiene lugar a medida que se sintetiza la protena en los ribosomas.
El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptdica depende
de los aminocidos que la constituyen y del nmero de puentes de hidrgeno que se
puedan formar. Hay varios tipos de estructura secundaria; -helice, lmina y la hlice
de colgeno.

3.2.1 Estructura en -hlice

Los aminocidos adoptan una disposicin
helicoidal en el espacio. Los planos de los
enlaces peptdicos se organizan dando una
hlice dextrogira alrededor de un eje imaginario.
La disposicin que adoptan estos planos en el
espacio al girar hace que se pueden establecer
puentes de hidrgeno entre los tomos de
oxgeno del grupo -CO- de un aminocidos
y los de hidrgeno del grupo -NH- de otro
aminocido en vueltas adyacentes de la hlice.
La disposicin de los planos con los
enlaces peptdicos en el espacio hace que todos
los tomos de oxgeno de los enlaces peptdicos
se orienten en un sentido mientras los tomos
de hidrgeno unidos a los de nitrgeno lo hacen
en sentido contrario; esto permite la formacin
de puentes de hidrgeno entre el tomo de
oxgeno de un plano y el hidrgeno de otro
plano de la vuelta inferior. Estos enlaces de
hidrgeno son los que estabilizan la estructura.
Los radicales de los aminocidos se disponen
hacia fuera. Hay aminocidos, como la prolina
que desestabilizan la -hlice.
En cada vuelta de la hlice hay 3,6
aminocidos. El paso de rosca de la hlice es
de 0,54 nm y cada uno se desplaza 100 con
respecto al precedente.
Un ejemplo de protena con esta estructura
es la queratina.
Tema 4. Protenas

Estructura de la hlice.
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3.2.2. Estructura en o en hoja plegada

Los aminocidos forman una
cadena tan extendida que adoptan una
disposicin en zig-zag, por lo que no se
pueden formar puentes de hidrgeno
entre tomos cercanos de la misma
cadena; a lo ms entre segmentos
distantes, pero que al plegarse quedan
en una posicin adyacente, o entre
cadenas diferentes. Los radicales de
los distintos aminocidos se disponen
por encima o por debajo del plano
de la hoja plegada. Se consigue la
estabilidad cuando varios segmentos
de la misma cadena se asocian
mediante puentes de hidrgeno.
Existen dos posibilidades,
que las cadenas sean paralelas o
antiparalelas. En el primer caso ambas
estn orientadas en direccin extremo
amino termial-carbono terminal; en el
segundo caso, cada una est dispuesta
en sentido contrario a la otra.
Esta estructura est presente en
la fibrona o queratina de la seda.

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3.2.3. Hlice de colgeno

Es caracterstica del colgeno, protena
de los tejidos conjuntivos, cartilaginosos
y seos. Adopta una estructura especial
debido a que presenta una gran abundancia
de glicolola, prolina e hidroxiprolina.
Estos dos ltimos aminocidos tienen una
estructura especial (en forma de anillo) que
les impide formar puentes de hidrgeno y
por tanto la -hlice. En su lugar forman
una hlice levgira ms distendida que tiene
tres aminocidos por vuelta. Aunque es
ms extendida, no llega a serlo tanto como
la estructura . Tambin intervienen otros
aminocidos como la lisina o la hidroxilisina.
La estabilidad se consigue cuando se unen
tres hlices de colgeno para construir
una superhlice; esta unin se lleva a cabo
por puentes de hidrgeno y por enlaces
covalentes entre los restos de lisina.

3.3. Estructura terciaria

Es la disposicin que las estructuras
anteriores (secundarias) adoptan en el espacio,
es decir, la conformacin espacial. Aunque
normalmente se habla de la conformacin
globular, cuando la cadena polipeptdica
se pliega sobre s misma; algunos autores
incluyen aqu la conformacin filamentosa.

3.3.1.Conformacin globular
Las cadenas polipeptdicas
se pliegan en el espacio adoptando
una disposicin similar a una esfera,
de ah el nombre de globular. Estas
protenas son solubles en agua y
en disoluciones salinas y adems
difunden con facilidad.
En la estructura terciara
se pueden encontrar fragmentos
rectos que presentan estructura en
-hlice, mientras que los codos
(donde se pliega la estructura)
presentan estructuras de tipo o
de hoja plegada. La conformacin
globular se mantienen estable
gracias a que entre distintos tramos
de la misma protena se establecen
distintos tipos de enlaces:
Tema 4. Protenas

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Puentes disulfuro (-S-S-). Son los enlaces ms

fuertes; son enlaces covalentes que se forman a
partir de los grupos SH de dos cistenas.
Interacciones inicas. Se establecen entre grupos
de la protena con cargas de signo contrario.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones de Van der Waals. Se deben a la
formacin de dipolos momentneos en las
distintas partes de las molculas.
Interacciones hidrofbicas. Se establecen entre
fragmentos hidrfobos de protenas.
Se ha observado que en protenas diferentes se Formacin de puentes disulfuro
repiten zonas con estructura comn en -hlice o en
lmina ; a stas se les denomina dominios estructurales.
Son unidades estructurales formadas por un nmero
variable de aminocidos que puede oscilar entre unos
50 y 300 que adquieren una disposicin espacial
determinada. Suelen unirse entre s por fragmentos por
una porcin de la cadena que suele carecer de estructura
definida y que acta a modo de bisagra. Estos dominios
son muy estables y se suelen repetir en protenas
diferentes lo que indica que han sido muy eficaces desde Dominios estructurales.
un punto de vista evolutivo.

3.3.2. Conformacin filamentosa

Hay protenas que mantienen su estructura secundaria alargada. Son insolubles en
agua y las ms conocidas son la queratina y el colgeno. En las queratinas la estructura
terciaria resulta de la unin de dos o ms cadenas. En el caso del colgeno, se asocian tres
hlices de colgeno para dar la superhlice.

3.4. Estructura cuaternaria

Es aquella constituida por la unin
mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas, idnticas
o no, para formar un complejo proteico;
en algn caso se pueden unir mediante
puentes disulfuro. A cada cadena se le
denomina protmero. Pueden ser dmeros
(insulina), trmeros (colgeno), tetrmeros
(hemoglobina), etc. El ejemplo tpico
es la hemoglobina, un tetrmero con
dos subunidades y dos . Cada una se
une a un grupo prosttico, no proteico,
un grupo hemo con un tomo de hierro
que se puede oxidar o reducir, lo que le
permite transportar el oxgeno. El hecho
de que intervengan varias subunidades le
confiere nuevas funciones.
Estructura cuaternaria de la hemoglobina.
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4. PROPIEDADES DE LAS PROTENAS (HOLOPROTENAS)

Las propiedades de las protenas dependen, sobre todo, de los radicales libres
de las cadenas laterales. Son solubilidad, desnaturalizacin, especificidad y capacidad
amortiguadora.
Solubilidad. Forman dispersiones coloidales. La solubilidad depende de la cantidad
de radicales polares libres, de la carga que tengan y de donde se localicen. Los
apolares tienen a situarse en el interior de la protena; los polares, en la superficie.
La protena llega a ser soluble pues se establecen puentes de hidrgeno con el agua.
Las protenas filamentosas suelen ser insolubles. Los cambios en el pH influyen
sobre la solubilidad de las protenas dado que modifican el grado de ionizacin y
por tanto la carga de los radicales polares.
Desnaturalizacin. Consiste en la modificacin de la estructura terciaria y
cuaternaria de las protenas debido a que se rompen los enlaces que mantienen estas
estructuras espaciales. La protena suele adquirir una configuracin filamentosa y
deja de ser soluble precipitando. Ello lleva consigo una prdida de la funcionalidad.
Se produce por cambios en el pH, variaciones de temperatura, cambios en la
concentracin de sales o por agitacin molecular.
En algunos casos la desnaturalizacin es
reversible, por lo que si se recuperan las
condiciones iniciales la protena se puede
renaturalizar y adquirir su funcin. Ejemplos
de desnaturalizacin es cuando la leche se corta
(puede ser debido a una bajada de pH como
consecuencia de que las bacterias lcticas
fermente la leche, produzcan cido lctico y
bajen el pH) o el cambio de consistencia de
las protenas del huevo cuando se calientan;
en estos casos se trata de desnaturalizaciones
irreversibles. La desnaturalizacin de las
enzimas, protenas con actividad cataltica,
implica que pierdan su actividad.

Desnaturalizacin reversible.

Es importante destacar que la desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos,

por tanto no se altera la estructura primaria. Tampoco al valor nutritivo de la
protena ni a la variedad de aminocidos que contiene porque stos no se modifican,
se mantienen; dicho de otro modo, cuando una protena se desnaturaliza sigue
conteniendo los mismos aminocidos y el mismo contenido energtico. Lo nico
afectado es su estructura espacial al modificarse las interacciones o enlaces que la
mantienen.
Es importante tambin distinguir entre desnaturalizacin e hidrlisis. Este ltimo es
el proceso por el que se rompen los enlaces peptdicos y se liberan los aminocidos;
tiene lugar, por ejemplo, en la digestin. En este caso s que se altera la estructura
primaria de la protena. En la desnaturalizacin los distintos agentes modifican la
estructura espacial de la protena pero mantiene intacta la secuencia primaria.
Un ejemplo de desnaturalizacin es el de la accin del calor o los cidos sobre las
protenas de la clara del huevo. Estos agentes producen cambios en el aspecto y la
consistencia de la clara puesto que provocan sus desnaturalizacin al romper los enlaces
que estabilizan los enlaces que mantienen la estructura secundaria y terciaria de las
protenas. de modo que las protenas globulares adquieren una conformacin fibrilar.
Tema 4. Protenas

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Otro ejemplo es la obtencin de gelatina a partir de la desnaturalizacin de colgeno

por efecto del calor. Este agente provoca la rotura de los enlaces que mantienen
asociadas a las tres hebras de colgeno para dar la fibra. Con estas protenas
protenas filamentosas se forma un entramado de fibras que al enfriarse forman una
red que retiene una gran cantidad de agua. Este producto es la gelatina.
Especificidad. Cada especie tiene sus propias protenas, distintas a las de otras
especies. Incluso individuos de la misma especie pueden tener protenas que
cumpliendo la misma funcin difieran en su secuencia de aminocidos. Las
diferencias entre protenas homlogas, aquellas con un mismo origen pero
presenten en especies distintas, sern mayores cuanto ms alejadas evolutivamente
estn las especies.
Hay tambin especificidad cuando las protenas interaccionan con otras molculas.
Esto implica una estructura tridimensional especfica y unos aminocidos concretos
en lugares determinados. Esto es especialmente importante en las enzimas,
anticuerpos u hormonas proteicas como es el caso de la insulina.
Capacidad amortiguadora. Puesto que los aminocidos que componen las
protenas son sustancias anfteras, las protenas tambin lo son, es decir, pueden
comportarse como cidos, liberando protones, o como bases, aceptndolos. Por
ello, algunas protenas en disolucin son capaces de amortiguar los cambios de pH
del medio, es decir, de actuar como tampones o amortiguadores.

5. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Las protenas se clasifican en dos grandes grupos atendiendo a su composicin.
Aquellas formadas nicamente por aminocidos se denominan holoprotenas.
Por el contrario, las que presentan cualquier otro tipo de molcula se denominan
heteroprotenas.

5.1. Holoprotenas (estn formada nicamente por aminocidos)

5.1.1. Protenas globulares
Tienen una estructura ms o menos esfrica. Son solubles en agua y en disolventes
polares. Existen a su vez varios tipos:
Protaminas. Son protenas bsicas que se unen al ADN en los espermatozoides para
compactarlo.
Histonas. Son tambin protenas bsicas que acomplejan al ADN en el ncleo
celular para formar la cromatina. Permiten el plegamiento del ADN.
Prolaminas. Son protenas insolubles en agua que se encuentran en semillas
vegetales como el trigo (gliadina) o la cebada (hordena).
Gluteninas. Son insolubles en agua pero solubles en cidos y bases diluidas.
Ejemplos son la orizanina del arroz o la glutenina del trigo.
Albmininas. Tienen funcin de reserva de aminocidos o de transporte de molculas.
Como ejemplo de la primera funcin est la ovoalbmina. La hemoglobina es una
protena con funcin de transporte.
Globulinas. Son protenas muy grandes, solubles en disoluciones salinas. Reciben
este nombre por la forma globular, casi esfrica, que presentan. Ejemplos son la
ovoglobulina del huevo o las imnunoglobulinas de la sangre.
Tema 4. Protenas

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5.1.2. Filamentosas
Son insolubles tanto en agua como en disoluciones polares. Son propias de los
animales. Suelen formar fibras paralelas. Hay varios tipos:
Colgeno. Se encuentra en la matriz de los tejidos conectivos, como el conjuntivo,
el cartilaginoso o el seo. Es muy resistente. Sin embargo cuando se calienta se
desnaturaliza, se rompen las uniones entres las cadenas y da lugar a la gelatina.
Queratinas. Las queratinas se sintetizan en las clulas de la epidermis y forman el
pelo, las uas, la lana, los cuernos, etc. Son abundantes en cisteina. Las -queratinas
o fibronas se encuentran en la seda.
El pelo est formado por
filamentos de queratina que se
unen entre s mediante puentes
disulfuro; en funcin del nmero
que se establezcan el pelo ser liso
o rizado. Los tratamientos para
alisar o para rizar el pelo consisten
en tratarlo con sustancias que
rompen los puentes disulfuro, darle
la forma deseada y posteriormente
y formacin de puentes disulfuro para rizar el
hacer que se formen nuevos Rotura
pelo.
puentes disulfuro manteniendo
estable la nueva forma del pelo.
Elastinas. Se encuentra en el tejido conjuntivo y en los vasos sanguneos. Pesentan
una gran elasticidad, lo que les permite deformarse y recuperar la forma, algo
necesario para la conduccin de la sangre en las arterias o para el funcionamiento
de los pulmones.
Miosinas. Son protenas alargadas que intervienen en la contraccin muscular.

5.2. Heteroprotenas
En su composicin interviene una parte proteica (grupo proteico) y una parte no
proteica (grupo prosttico). Este tiene carcter sistemtico y permite clasificar a las
heteroprotenas en:
Cromoprotenas. El grupo prosttico es una sustancia coloreada. Hay dos grupos.
Las porfirnicas tienen como grupo prosttico la porfirina, un anillo
tetrapirrlico que puede llevar hierro o magnesio. Ejemplo de las primeras
son la mioglobina y la hemoglobina, con un grupo hemo que es permite
transportar oxgeno, las perxidasas y las catalasas, que intervienen en la
descomposicin del perxido de hidrgeno (H2O2) o los citocromos, que
aprovechan la capacidad del hierro de oxidarse y reducirse para transportar
electrones en el proceso de obtencin de energa por parte de la clula. Entre
las que llevan magnesio es necesario citar la clorofila, molcula responsable
de la fotosntesis.
Las no porfirnicas constituyen pigmentos de tipo respiratorio, como la
hemociania de los crustceos y moluscos (tiene cobre), la hemeritrina de
anlidos (con hierro); otras, como la rodopsina interviene en la visin.
Glucoprotenas. Su grupo prosttico est constituido por molculas de glcidos
(glucosa, galactosa) unidos covalentemente a la parte proteica. Ejemplos de
Tema 4. Protenas

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glucoprotenas son hormonas como la FSH (hormona estimulante del folculo),

TSH (hormona estimulantes del tiroides) y LH (luteinizante), las protenas del
glucoclix celular, las responsables de los grupos sanguneos en la membrana de
los eritrocitos o los proteoglucanos del lquido sinovial y los tendones.
Lipoprotenas. El grupo prosttico es un lpido, como sucede en las lipoprotenas de
la sangre encargadas del transporte de grasas.
Fosfoprotenas. El grupo prosttico es el cido fosfrico (H3PO4). Ej. casena de la
leche.
Nucleoprotenas. El grupo prosttico es un cido nucleico. Ejemplos son las
asociaciones de las protaminas o las histonas con el ADN para acomplejarlo y
formar la cromatina.

6. FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Las protenas desempean diversas funciones en los seres vivos. Estas describen a
continuacin.
Estructural. Forman parte de las estructuras de los seres vivos. Ejemplos, a
nivel celular, son las protenas de la membrana plasmtica. A nivel tisular, el
colgeno o la elastina con componentes de los distintos tejidos conectivos. A nivel
macroscpico, las queratinas del pelo, de las uas, plumas, etc. cumplen tambin
funcin estructural.
Reserva. Su funcin es actuar como reserva de aminocidos. Ejemplos son la
ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de la leche, el gluten del trigo, etc.
Transporte de sustancias. Existen protenas denominadas permeasas que transportan
sustancias a travs de las membranas celulares. Otras, como la mioglobina en el
msculo o la hemoglobina de la sangre, tienen capacidad de transportar oxgeno.
Tambin hay lipoprotenas, encargadas del transporte de las grasas.
Enzimtica. Los enzimas son protenas con actividad cataltica, es decir, capaces de
modular la velocidad de las reacciones bioqumicas sin consumirse en el proceso.
Se vern en el tema siguiente.
Contrctil. Existen distintas protenas que permiten el movimiento de las clulas
o bien del medio que las rodea. Ejemplos de ellas son la actina y la miosina
del msculo o la tubulina de los microtbulos que permite tanto movimientos
intracelulares como de la propia clula como constituyente de cilios y flagelos.
Hormonal. Hormonas como la insulina, tiroxina u hormona del crecimiento son
protenas.
Defensa. Las inmunoglobulinas son las protenas que forman los anticuerpos,
sustancias que reaccionan especficamente frente a partculas extraas o antgenos.
Homeosttica. La homeostasis se define como la constancia del medio interno.
Existe protenas que, debido a su capacidad anftera, intervienen en la regulacin
del pH en el medio extra e intracelular. Existen protenas, como las albminas, que
tambin intervienen en el control hdrico del organismo.
Recepcin y transduccin de seales. Determinadas protenas de membrana tienen
la capacidad de captar seales del medio y, en respuesta a ello, inducir determinadas
reacciones en el interior de la clula. Uno de estos mecanismos es la activacin de
protenas quinasas que fosforilan a otras intracelulares que ejecutan acciones.
Tema 4. Protenas

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