FERMENTACIN

PROCESOS BIOLGICOS

Que pueden clasificarse en:

FERMENTACIONES

PROCESOS
FISIOLGICOS
ELEMENTALES

ACCIN DE
SERES VIVOS

FERMENTACIONES
Reacciones por las cuales una materia orgnica se convierte en
producto por accin de:

ENZIMAS

MICROORGANISMOS

Ambos actan como catalizadores

Productos qumicos
producidos por
microorganismos
No se reproducen

Levaduras, bacterias,
algas, mohos, protozoos
DIFERENCIA

Se reproducen

TIPOS DE ENZIMAS
Las que producen eliminacin de agua
Las que ayudan a la transferencia de
electrones
Las que transfieren radicales
Las que actan sobre un enlace simple
C-C

Fermentacin Enzimtica:

Sustrato Enzima
Producto
E
A

R
Zimasa
Ej : Glucosa

Alcohol CO2

Fermentacin Microbiana:

Sustrato Microorgan
ismo
Producto Microorganismo
C
A

RC

L e v a d u ra ( C
)
Ej : Gl ucosa

Al cohol CO2 C

FERMENTACIN ENZIMTICA
Concentracin

Producto

Enzima
Sustrato

Tiempo

FERMENTACIN MICROBIANA
Concentracin

Producto

Microorganismo

Sustrato

Tiempo

Velocidad [rR]

FERMENTACIN ENZIMTICA

Concentracin del sustrato

Velocidad [rR]

FERMENTACIN ENZIMTICA

Concentracin del sustrato

FERMENTACIN ENZIMTICA
CE03

Velocidad (-rA)

CE02
CE01

Concentracin del Sustrato (CA)

Leonor Michaelis

Maud Menten

FERMENTACIN ENZIMTICA
Mecanismo propuesto:

A E AE*

k2
*
AE A E donde CE 0 CE C AE*

k3
*
AE R E
k1

FERMENTACIN ENZIMTICA
Ecuacin cintica de Michaelis-Menten

C A CE 0
rA k
CM C A
Donde CM es la constante de Michaelis -Menten

CA alta reaccin de orden cero

CA baja reaccin de primer orden

RELACIN ENZIMA LIBRE-COMBINADA

C AE*
CE
CA= CM

CA

CM

la mitad de la enzima se halla combinada y la

otra mitad est en estado libre

CA>> CM

la mayor parte de la enzima est combinada

CA<< CM la mayor parte de la enzima est libre

FERMENTACIN ENZIMTICA
FORMACIN DEL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

MODELO LLAVE-CERRADURA
Emil Fisher descubri que las enzimas que hidrolizaban
glucsidos eran capaces de distinguir entre formas
estereoismeras de stos.
En 1894 enunci el principio de que la molcula del
sustrato se adapta al centro activo de la enzima del
mismo modo que lo haran una llave y una cerradura, es
decir, que tienen una relacin complementaria.
El centro activo es el lugar de la enzima que se adapta
exactamente a la estructura molecular del sustrato y
acta sobre ste para dar lugar al producto. La
estructura del centro activo explica la especificidad de
accin de las enzimas.

MODELO LLAVE-CERRADURA

MODELO LLAVE-CERRADURA

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

No obstante, los datos actuales sobre la estructura de
las enzimas han llevado a modificar el modelo clsico de
la llave y su cerradura para explicar la especificidad de
la reaccin enzimtica.
Actualmente se considera que esa esfecificidad radica
en la naturaleza de los aminocidos de fijacin del
centro activo. Realizada esa fijacin o anclaje, la enzima
puede modificar su forma y amoldarse parcialmente
sobre el sustrato, de forma que el centro cataltico quede
correctamente situado para actuar. Entonces no existira
como en la llave y la cerradura una adaptacin
predeterminada, sino una adaptacin inducida por los
aminocidos de fijacin.

Ecuacin cintica de MichaelisMenten

C A CE 0
rA k3
CM C A
CM = k2 + k3
k1

REACTOR MEZCLA COMPLETA

C A0 C A

rA

C A0 C A CM C A

k3C E 0C A

REACTOR MEZCLA COMPLETA

CA

k3

-CM

CM
k3

C E 0C A
C A0 C A

REACTOR FLUJO PISTN

C A0
k3CE 0 CM l n
C A0 C A
CA

F2

1,2

1,0

Orden cero

CA

0,8

0,6

0,4

Orden uno
0,2

0,0
0

TAU (FP) o t (TAD)

REACTOR FLUJO PISTN

C A0 C A
ln C A0 C A
tiempo
k3

-CM

C E 0
C
ln A0
CA

GRFICO DE EADIE
(-rA)

k3CE0

Rgimen de orden cero

Rgimen de
primer orden

(-rA)
CA

INHIBIDORES ENZIMTICOS
Los inhibidores enzimticos son
molculas que se unen a enzimas y
disminuyen su actividad.
Modelo estructural de la proteasa
del virus del SIDA unida a un
inhibidor de la proteasa, el
ritonavir. La estructura de la
proteasa se muestra mediante
cintas de color rojo, azul y
amarillo, mientras que el inhibidor
es representado por una
estructura de esferas y varillas
cerca del centro de la proteasa.

INHIBICIN COMPETITIVA
Sustrato
A

Enzima
B
Inhibidor

Enzima
B

INHIBICIN COMPETITIVA
A

R+E

B
Enzima

k
3
A E AE R E

k2
donde C E 0 C E C AE* C BE*
k4

*
B E BE

k5

k1

INHIBICIN COMPETITIVA

k3CE 0C A
rR
k4

CM 1 CB C A
k5

Reactor Mezcla Completa:

Comparacin de reacciones enzimticas sin inhibicin con reacciones
con inhibicin competitiva

Inhibicin
competitiva

CA
CA

CB = 0
Sin inhibicin

k3

CB aumenta

k3

-CM

CM
k3

C E 0C A
C A0 C A

-CM
k

CM 1 4 CB
k5

CM
k3

C E 0C A
C A0 C A

Reactor TAD o FP:

Comparacin de reacciones enzimticas sin inhibicin con reacciones
con inhibicin competitiva

C A0 C A
ln C A0 / C A

Inhibicin
competitiva

C A0 C A
ln C A0 / C A

CB = 0

Sin inhibicin

k3

k3

-CM

CM
k3

CE 0
ln C A0 / C A

-CM
k

CM 1 4 CB
k5

CM
k3

CB aumenta

CE 0
ln C A0 / C A

GRFICO DE EADIE:
Comparacin sin inhibicin y con inhibicin competitiva

(-rA)
k3CE0

(-rA)
Rgimen de orden
cero

k3CE0
CB=0

-CM

Rgimen de
primer orden

k3C E 0
CM

Sin inhibicin

(-rA)
CA

Aumenta CB

(-rA)
CA

Inhibicin competitiva

INHIBICIN NO-COMPETITIVA
Sustrato

Inhibidor
Enzima

El sustrato y el inhibidor no compiten por

el mismo sitio activo. Cada uno posee su
sitio activo especfico.

INHIBICIN NO-COMPETITIVA
Sustrato

Inhibidor
Enzima

Caso en el que el sustrato ingresa primero

en su sitio activo correspondiente.

INHIBICIN NO-COMPETITIVA
Sustrato

Inhibidor
Enzima

Luego, cuando el inhibidor ingresa en su

sitio activo, impide que el sustrato se
separe, y por ello no se obtiene el
producto deseado.

INHIBICIN NO-COMPETITIVA
Sustrato

Inhibidor
Enzima

En este caso el inhibidor ingresa primero a

su sitio activo, e impide el ingreso del
sustrato.

INHIBICIN NO-COMPETITIVA
Sustrato

A
Inhibidor
Enzima

Sustrato

A
Inhibidor
Enzima

Sustrato

A
Inhibidor
Enzima

k
3
A E AE
R E

k2

k4

B E BE*
donde C E 0 C E C AE* C BE* C BAE*
k5

k
6

B AE* BAE*

k7

k1

INHIBICIN NO-COMPETITIVA

k3CE 0C A
rR
k4

k6
CM 1 CB C A C ACB
k7
k5

Reactor Mezcla Completa:

Comparacin de reacciones enzimticas sin inhibicin con reacciones
con inhibicin no-competitiva

Inhibicin
no-competitiva

CA
CA

CB = 0
Sin inhibicin

k3
k3

-CM

CM
k3

CB aumenta
k3
k
1 6 CB
k7

C E 0C A
C A0 C A

-CM
k

1 4 CB
k5

CM
k

6
1 k CB
7

CM
k3

C E 0C A
C A0 C A

Reactor TAD o FP:

Comparacin de reacciones enzimticas sin inhibicin con reacciones
con inhibicin competitiva

C A0 C A
ln C A0 / C A

C A0 C A
ln C A0 / C A

Sin inhibicin

k3

k3

-CM

CM
k3

CB = 0

CE 0
ln C A0 / C A

-CM
k

1 4 CB
k5

CM
k6

1 k CB
7

Inhibicin nocompetitiva

CB aumenta

CE 0
ln C A0 / C A

GRFICO DE EADIE:
Comparacin sin inhibicin y con inhibicin no-competitiva

(-rA)
k3CE0

(-rA)
Rgimen de orden
cero

k3CE0
CB=0

-CM

Rgimen de
primer orden

k3C E 0
CM

Sin inhibicin

(-rA)
CA

Aumenta CB

(-rA)
CA

Inhibicin no-competitiva

Reactor Mezcla Completa:

Comparacin de reacciones enzimticas con inhibicin competitiva con
reacciones con inhibicin no-competitiva

Inhibicin
competitiva

CA

Inhibicin
no-competitiva

CA
CB = 0

CB = 0

k3

-CM
k

CM 1 4 CB
k5

CM
k3

k3

CB aumenta

C E 0C A
C A0 C A

CB aumenta
k3
k6
1 CB
k7

-CM
k4

1 CB
k5

CM
k6

1 k CB
7

CM
k3

C E 0C A
C A0 C A

Reactor TAD o FP:

Comparacin de reacciones enzimticas con inhibicin competitiva con
reacciones con inhibicin no-competitiva

Inhibicin
competitiva

C A0 C A
ln C A0 / C A

CB =

C A0 C A
ln C A0 / C A

CB =
0

k3

Inhibicin nocompetitiva

CB aumenta

CB aumenta

-CM
k

CM 1 4 CB
k5

CM
k3

CE 0
ln C A0 / C A

-CM

k4

1 CB
k
5

CM
k6

1 k CB
7

CE 0
ln C A0 / C A

GRFICO DE EADIE:
Comparacin inhibicin competitiva con inhibicin no-competitiva

(-rA)

(-rA)

k3CE0

k3CE0

CB=0

CB=0
Aumenta CB

(-rA)
CA

Inhibicin competitiva

Aumenta CB

(-rA)
CA

Inhibicin no-competitiva

Inhibicin por sustrato

(Autoinhibicin)
k1

k3
*
A E

AE

RE
k2

k4

*
A AE
AAE
k5

k3CE 0C A
rR
k4 2
CM C A C A
k5

Inhibicin por sustrato

(Autoinhibicin) Reactor FP o Discontinuo

Baja inhibicin

C A0 C A
ln C A0 / C A
Sin inhibicin

Alta inhibicin

-CM

CM
k3

CE 0
ln C A0 / C A