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ESTRUCTURAS Y MECANISMOS
Las enzimas son generalmente
protenas globulares que pueden
presentar tamaos muy variables,
desde 62 aminocidos como en el
caso
del monmero de
la 4oxalocrotonato tautomerasa,16 hasta
los 2500 presentes en la sintasa de
cidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen
determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez
determinada por la secuencia de
aminocidos. Sin embargo, aunque la
estructura determina la funcin,
predecir
una
nueva
actividad
enzimtica basndose nicamente en la estructura de una protena es muy
difcil, y un problema an no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los
que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a
4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis. La regin que
contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es
denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o
de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o
indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus
propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad
enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o
negativa, segn el caso.
Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena
lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar
lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de
presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da
lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas
individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que
se denominaestructura cuaternaria de las protenas.
La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como
el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes
destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin. Una consecuencia de
la desnaturalizacin es la prdida o merma de la funcin, de la capacidad
enzimtica.
Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado
basal,33 y su contribucin a la catlisis es relativamente pequea.
COFACTORES Y COENZIMAS
Tiamina pirofosfato se muestra en
un superficie globular opaco con un
hoyuelo amarrado abierto donde el
submarino y cofactores demuestran
como diagramas de palos. y las
estructuras qumicas por tiamina
pirofosfato, cofactor en amarillo, y
el
submarino
de Xilulosa-5fosfato en negro.
COFACTORES
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una
total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no
proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los
cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los
complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el
grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos,
que se unen fuertemente a la enzima, ocoenzimas, que son liberados del sitio
activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos
como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica,
en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se
muestra en la figura anterior (situada al inicio de la seccin "Estructuras y
mecanismos"). Estas molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y
estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen
estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son
denominadas apoenzimas o apoprotenas.
Una
apoenzima
junto
con
cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayora
de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen
fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente
unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato
deshidrogenasa. El trmino "holoenzima" tambin puede ser aplicado a
aquellas enzimas que contienen mltiples subunidades, como en el caso de
laADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las
subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica.
COENZIMAS
1. EVOLUCION DE LA ENZIMOLOGIA
Si bien algunos qumicos consideraron esos procesos como metamorfosis de
sustancias que provocaban excitaciones en otras que estaban cerca de ellas,
esta cuestin fue, como ya se ha dicho, definitivamente resuelta por Buchner
hacia finales del siglo XIX; exprimiendo masas celulares de Saccharomyces
cerevisie obtuvo un lquido sin clulas, capaz de producir la mismas reacciones
qumicas que se obtenan utilizando la suspensin de clulas, es decir, la
transformacin del azcar en alcohol y anhdrido carbnico. Por tanto, de la
levadura se poda extraer una sustancia capaz de regular un proceso
qumico concreto.Esto obligo a replantear las investigaciones contrarias a
la teora de que el proceso digestivo fuese debido a la trituracin de las
sustancias digeridas hasta el punto de reducirlas a partculas lo suficientemente
finas para poder ser asimiladas. En efecto, en el siglo XVIII R.A de Reaumur
(1683- 1757) haciendo ingerir a un halcn una cpsula de hierro agujereada,
que contena alimento, observ que este qued completamente disuelto por los
jugos gstricos y que, por tanto, no era, molturado de modo mecnico por la
robusta musculatura del robusto animal, pues la cpsula quedo intacta.
Ms adelante se constat que el almidn era degradado a monosacrido y
disacrido por la accin del jugo salival (ptialina) y se describi la presencia de
la pepsina en el jugo gstrico. Posteriormente, fueron aisladas sustancias
de carcter fermentativo a partir de numerosas especies vegetales. Se observ
que el extracto de algunas races tena capacidad para modificar el color azul
de determinadas sustancias y que el extracto de trigo era capaz de transformar
el almidn en disacridos y dextrina.
La va para el estudio de esas sustancias estaba ya abierta. Jons Jacob
Berzelius (1779 1848) interpreto su accin como si se tratase de unos
catalizadores que favorecan determinada reaccin qumica sin ser destruidos y
sin aparecer en los productos finales. Richard Kuhne (1900-1967) fue el
primero en dar a tales sustancias el nombre enzimas, tomado del griego, que
significa literalmente "en la levadura".
2. LAS ENZIMAS
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada clula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos
cambios en su estado bioqumico, en la base de la cual estn las enzimas, que
tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos
y analticos. Los propios genes son reguladores de la produccin de las
enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades
fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y
concretado cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas
disciplinas: la microbiologa, la fisiologa, la bioqumica, la inmunologa y
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas
y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la
energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los
vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a
su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar
los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones
del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la
excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn
regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las
reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin
liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH,
concentracin salina, etc.; prcticamente constante.
A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas
reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente
solo catalizan un tipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la
especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan
exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por
ejemplo, si solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono a , asimtrico,
con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idnticas de
dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-.
En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la
misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten
la glucosa en alcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la
convierten en cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto quiere decir
que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas
las posibilidades son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas
enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulacin de
determinados compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente
especficos que:
Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas
son las que van a sufrir los cambios.
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una
sustancia, cul de ellos en especial, ser el utilizado.
Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la
velocidad de una reaccin determinada en el interior de las clulas;
como en las diversas clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que
en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce,
tambin, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo
tanto, que la mayor parte de esta estructura protenica celular est
formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de sntesis,
degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de los
distintos organismos.
5. LA ESTRUCTURA ENZIMTICA
b.
c.
vista de viscosidad, solubilidad, difusin, etc., que resulta del todo similares
a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas.
d.
e.
Comisin para el estudio de las enzimas, que constituye con respecto a los
sistemas anteriores un punto de vista ms uniforme, preciso y descriptivo; est
formada por la Unin Internacional de Bioqumica (IUB) adopto, en 1964, un
sistema complejo pero inequvoco de la nomenclatura enzimtica basado en el
mecanismo de reaccin.
El sistema se basa en la reaccin qumica catalizada que es la propiedad
especfica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases,
porque catalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con
mayor exactitud la reaccin particular considerada. En general, las enzimas
reciben un nombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en
la reaccin seguido por el tipo de reaccin catalizada y, por fin, la terminacin
-asa. A menudo los nombres as obtenidos resultan largos y complejos, por lo
que es muy difcil que en la prctica se pueda excluir el uso de los nombres
triviales, consagrados por la costumbre. Sin embargo, con fines de
sistematizacin, se reconoce la necesidad de aceptar el nuevo sistema.
Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de
nomenglatura IUB para trabajos de investigacion, nombres mas ambiguos, pero
basante mas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico.
Por esta razon, a continuacion solo se presenta principios generales del
sistema IUB:
1.
2.
3.
4.
1.
Oxidoreductasas
2.
Transferasas
3.
Hidrolasas
4.
Isomerasa
5.
Liasas
Grupo
Accion
ejemplos
1. Oxidoreductasas
Catalizan
reacciones
de
oxidorreduccin. Tras la accin
catlica quedan modificados en su
grado de oxidacin por lo que debe
ser transformados antes de volver a
actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
2. Transferasas
Transfieren
Transaldolasas
grupos activos (obtenidos de la Transcetolasas
ruptura de ciertas molculas)a otras Transaminasas
sustancias
receptoras.
Suelen
actuar
en
procesos
de
interconversiones de azucares, de
aminocidos, etc
3. Hidrolasas
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas
Actan
sobre
determinadas
molculas obteniendo de ellas sus
ismeros de funcin o de posicin.
Suelen actuar en procesos de
interconversion
Isomerasas
azcar
Epimerasas
Mutasas
5. Liasas
6. Ligasas
de
forman enlaces covalentes (claves 1,2,5 y 6;IUB). Las reacciones lticas que
comprenden reacciones hidrolticas catalizadas por enzimas digestivas no
requieren de coenzimas.
Las coenzimas pueden considerarse como segundo sustrato
La coenzima puede considerarse como un segundo sustrato o cosustrato por
dos razones. En primer lugar, los cambios qumicos en la coenzima compensa
exactamente a los que realizan en el sustrato. Por ejemplo, en las reacciones o
oxidorreduccin (deshidrogenasa), una molcula de sustrato es oxidasa y una
molcula de coenzima es reducida.
Una segunda razn para dar igual nfasis a las reacciones de la coenzima es
que, en realidad, este aspecto de la reaccin es el que puede ser de significado
fisiolgico fundamental. Por ejemplo, la importancia de la capacidad del
msculo que trabaja en condiciones anaerobias para convertir el piruvato en
lactato no residen en el piruvato ni en el lactato.
La reaccin sirve solamente para oxidar la coenzima reducida NADH a NAD+.
Sin NAD+ la gluclisis no puede continuar y la sntesis anaerobias de ATP (y
por tanto, el trabajo) tiene que cesar. En condiciones anaerobias, la reduccin
del piruvato en lactato reoxida al NADH y permite la sntesis de ATP. Otras
reacciones pueden servir igualmente bien. Por ejemplo, en las bacterias o
levaduras que crecen en medio anaerobio, algunos metabolitos derivados del
piruvato son utilizados como oxidante para el NADH y son reducidos en
el proceso.
Las coenzimas funcionan como reactivos en la transferencia de grupos
Las reacciones bioqumicas de transferencia de grupo del tipo.
D G + A= A G + D
En la cual un grupo funcional, G es transferido de una molcula denadora, D-G,
a una molcula aceptora, A, por lo general comprende la participacin de una
coenzima como ltimo aceptor (por ejemplo, reacciones de dehidrogenacin) o
como portador intermediario del grupo (por ejemplo, reacciones de
transaminacin). El esquema siguiente muestra el ltimo concepto.
D-H CoE A-G
D CoE-G A
Aunque estos sugiere la formacin de un complejo sencillo CoE-G, durante el
curso de la reaccin global, pueden intervenir varios complejos intermediarios
CoE-G en una reaccin particular (por ejemplo, transaminacin).
Cuando el grupo transferido es el hidrgeno, es costumbre representar slo la
"mitad izquierda de la reaccin":
D-H CoE
D CoE-H
Que esto representa en realidad slo un caso especial de la transferencia
general de grupos puede apreciarse mejor en trminos de las reacciones que
ocurren en las clulas intactas. Se pueden representar de las siguientes
manera:
D-H CoE A-H
D CoE-H A
predominio de la V, etc. al tratar la enzima que pesa 135 000 con rea o
guanidina, su molcula se fragmenta en cuatro porciones, cada una de las
cuales tiene un peso molecular de unos 35 000. Las cinco isoenzimas comunes
de la hidrogenasa lctica parecen sermezclas de dos tipos bsicos A y B, o H
(de "heart", corazn) y de m (msculo) de la siguiente manera:
HHHH Tipo I, miocrdico, H
HHHM Tipo II
HHMM Tipo III
HMMM Tipo IV
MMMM Tipo V, muscular, M
Se ha confirmado inmunolgicamente su presencia; los anticuerpos preparados
contra ambas molculas originales H o M nomuestran reaccin cruzada entre
si, pero si reaccionan con los hbridos formados de H y de M. Del mismo modo,
muestran diferencias considerables en su composicin de aminocidos.
No solo las caractersticas fisicoqumicas son diferentes; quiz aun ms
importante sea el aspecto funcional. La actividad de las deshidrogenasas
lcticas ante sus sustratos normales, lactato, piruvato, y ante los anlogos del
DPN indican el papel de la enzima en la regulacin de las relaciones
DPN/DPNH2, que a su vez, regulan funciones celulares importantes. Es muy
notable la diferencia en la inhibicin producida por un exceso de piruvato
sugerente de que, en rigor, la enzima tipo M o V funciona ms bien como una
reductasa del piruvato. Esta forma (M o V) es muy til en
los msculos voluntarios que presentan demandas bruscas de energa
proporcionadas por la gluclisis, o en tejidos con poco oxgeno (anaerobiosis).
Por el contrario la tipo H (I) funcionan preferentemente en msculos que deben
realizar un ejercicio sostenido y en los que las necesidades energticas se
satisfacen por medio de un metabolismo aerbico intenso; este tipo, por lo
tanto, est capacitado, funcionalmente, para lograr una mayor exidacin del
lactato a cido pirvuco
La distribucin de la enzima con respecto a la aerobiosis (o anaerobiosos) del
tejido se ha comprobado en varios casos: la de tipo H (I) es ms abundante en
la corteza renal (cerca de 100%) que en la mdula (50%) en las papilas (10%),
en razn directa con el grado deaerobiosis de esas zonas renales. Lo mismo
sucede con msculos de un mismo animal; si tienen que trabajar
constantemente muestran grandes proporciones de la forma H (I), como el
dorsal ancho de las gallinas que casi en el 100% muestran dicha forma; el
pectoral, en cambio tiene menos del uno por ciento de ella, en cambio, en los
pectorales de las aves migratorias que deben sostener por horas y aun das,
esfuerzoz extraordinarios, aparece nuevamente la forma H (I) de preferencia a
la M (V).
Es obio que cuando son muy marcadas las diferencias de pesos moleculares,
composicin de aminocidos, caractersticas cineticas y otras propiedades
fsicas, es dificil hablar de isoenzimas; ms conveniente es considerarlas
entonces como enzimas distintas que simplemente catalizan la misma reaccin
reservando el trmino de isoenzima para aquellas situaciones como la de la
deshidrogenasa lctica que representan agregados hbridos de composicin
relativamente parecida.
.
. BIBLIOGRAFIA:
Rodwel. et alli Bioquimica de Harper, 13 ed., s.d.
Laguna, Jose Bioquimica, 2 ed., Facultad de
Medicina, UNAM, Mexico D.F., Fournier S.A., 1969.
Tema : Enzimas
Curso : Qumica
Ao:1999
Resumen: trata de las enzimas, que tienen el poder de
catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos
sintticos y analticos de la vida , contiene la evolucion
de la enzimologia caracteriasticas como actuan en el
organismo , etc
Trabajo
enviado
y
realizado
por:
Marco
Ludea
Universidad Peruana
Cayetano
Heredia
2
ao
en
la
facultad
de
estomatologia
marcolud[arroba]LatinMail.com
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