Snchez Morales,Libia Alejandra; Mat.1568706; Gpo.206; Enzimas.

Bromatologa en la Nutricin. 24 de agosto de 2016.

Salvador Badui Dergal. (2013). Agua. En Qumica de los Alimentos. Mxico. Pearson
Educacin.
Las enzimas son protenas que actan como catalizador biolgico, efectan
reacciones bioqumicas a velocidades muy altas, no se consumen durante la reaccin
y presentan un elevado grado de especificidad. Todas las clulas, incluidos
microorganismos y organismos superiores, producen enzimas. Su accin est
estrechamente ligada a las reacciones metablicas. Su estudio en el campo de los
alimentos es de primordial importancia debido a que son responsables de fenmenos
como la digestin y de varios cambios qumicos que sufren los alimentos. Muchos
productos alimenticios se modifican a travs de reacciones bioqumicas realizadas por
enzimas, ya sean endgenas del alimento, aadidas con carcter de aditivos, o de
manera indirecta, por las enzimas de los microorganismos que intervienen en la
elaboracin de alimentos fermentados. Las enzimas se emplean tambin de forma
directa en procesos industriales para la sntesis de compuestos de uso en la industria
alimentaria, tales como edulcorantes, cidos orgnicos, potenciadores del sabor, etc.
En el sector alimentario, el inters actual de la aplicacin de enzimas en procesos se
enfoca en la conservacin de alimentos o de sus componentes, al uso ms eficiente
de materias primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura
y sabor). De igual forma, se han utilizado enzimas para producir alimentos bajos en
caloras y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas. Todas las
enzimas son protenas, tienen una estructura tridimensional globular y slo presentan
actividad cuando tienen una conformacin espacial que permite establecer una
disposicin ptima de los aminocidos de su sitio cataltico. Para su funcin cataltica,
en muchos casos las enzimas estn integradas por una parte de naturaleza protenica
y otra que no lo es; la primera se conoce como apoenzima y la segunda como
cofactor. Este ltimo presenta diversos grados de unin con la apoenzima; los
principales cofactores son las vitaminas, los aniones, cationes, y otras sustancias
inorgnicas. Debido a su naturaleza qumica, a las enzimas les afectan los mismos
factores que alteran a las protenas; para actuar de manera ptima, cada una requiere
de condiciones definidas de temperatura, pH, fuerza inica, etc.; condiciones en las
que la estructura tridimensional es estable y su carga adecuada para interactuar con el
sustrato. La potencia de una enzima se define en Unidades de Actividad Enzimtica
Nomenclatura:
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas

Liasas
Isomerasas
Ligasas

Los 6 grupos de enzimas corresponden a reacciones en el metabolismo celular,

aunque no todas tienen la misma importancia para la industria, el
procesamiento o el deterioro de alimentos, El grupo de enzimas ms
importante, en cuanto a su aplicacin en la tecnologa de alimentos, es el de
las hidrolasas. Entre las enzimas producidas y aplicadas en la industria de la
panificacin y en el procesamiento de almidn sobresalen las amilasas. Las
proteasas son importantes en varios procesos, por ejemplo en la elaboracin
de cerveza y pan, el ablandamiento de la carne y la produccin de hidrolizados
protenicos.
Las reacciones qumicas pueden ocurrir con o sin la ayuda de catalizadores,
pero el poder cataltico de las enzimas es sorprendente. Para que las
reacciones ocurran, es necesario que los reactivos (sustratos) formen un
estado de transicin que sea estabilizado, lo que resulta en una disminucin de
la energa de activacin que requiere la reaccin. En ausencia de la enzima, el
estado de transicin no logra estabilizarse, por lo general debido a las cargas
elctricas que se generan y los sustratos regresan a su estado original. La
estabilizacin en presencia de la enzima se logra a travs de la interaccin del
sustrato con grupos del sitio activo de la enzima. Otra forma en que puede
lograrse la estabilizacin del estado de transicin es formando un enlace
covalente entre la enzima y el sustrato, consecuencia de un ataque
nucleoflico. Al igual que otros catalizadores, las enzimas solo aceleran la
velocidad de aquellas reacciones que termodinmicamente son posibles;
asimismo, influyen en la velocidad a la cual se alcanza el equilibrio, sin afectar
el equilibrio global de la reaccin. En estas circunstancias, las transformaciones
qumicas ocurren mediante una ruta que requiere menos energa de activacin.
La transformacin enzimtica siempre requiere menos energa de activacin
para realizarse. Una reaccin es espontnea o termodinmicamente posible
cuando se disminuye la energa libre de la reaccin.
Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones qumicas de manera
muy especfica; es decir, su intervalo de accin se limita a un determinado
compuesto que debe poseer ciertas caractersticas estructurales para que
pueda ser utilizado como sustrato. Tipos de especificidad: estreoespecificidad,
regioespecificidad, especificidad de grupo, baja especificidad.
Las protenas con actividad cataltica son esencialmente globulares, con una
superficie irregular que presenta protuberancias y cavidades. Segn el
plegamiento de la protena, ciertos residuos de aminocidos, con frecuencia
polares, se exponen en la estructura globular de la superficie de la protena
mientras que otros quedan ocultos dentro de la molcula. Por lo general, es en
la superficie donde se ubica el dominio de interaccin con el sustrato, tambin
llamado sitio activo. As, el sitio activo de una enzima es aquella porcin de la
protena que participa directamente en la unin y transformacin del sustrato;
est constituido por ciertos aminocidos que integran un microambiente
caracterstico dentro de la protena y que llevan a cabo la catlisis. Por lo
general, solo existe un sitio activo por molcula de enzima. Las enzimas
adquieren su poder cataltico cuando presentan una estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria especfica, de tal manera que los aminocidos
correspondientes del sitio activo se encuentran en posicin vecinal
estableciendo un microambiente especfico. Los aminocidos histidina,
asprtico y glutmico son muy frecuentes en los sitios catalticos.

La velocidad a la que las reacciones enzimticas proceden depende de varios

factores dentro de los que destacan el pH del medio de reaccin, la
temperatura, la concentracin de sustrato y de enzima y el agua disponible en
el medio.
Efecto del pH: La actividad de las enzimas depende de la concentracin de
iones hidronio del medio. El pH influye en la estructura tridimensional de la
protena y, a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. La
mayora de las enzimas disponen de rango de pH relativamente estrecho en el
que presentan una actividad ptima y se desactivan en pH extremos. Para su
aplicacin en alimentos, hay que considerar que el pH de la mayora de ellos
vara entre 3 y 7; solo las frutas y sus derivados tienen un pH ms cido que
llega a ser de 2.2. Para aplicaciones industriales se seleccionan enzimas que
funcionen bien al pH del alimento, pues ste es difcilmente modificable. Si el
alimento lo permite, es posible inhibir la actividad enzimtica endgena
mediante la reduccin del pH adicionando cidos disponibles como aditivos. Si
la enzima se encuentra en un pH muy alejado del ptimo, se alterar su
estructura secundaria y terciaria. La consecuencia ser el desplegamiento o
desnaturalizacin permanente o reversible de la estructura de la protena. Si el
ambiente en el que se encuentra la enzima no est a un pH extremo, sta
puede replegarse y regresar a su conformacin y actividad originales, es decir,
se puede renaturalizar.
Efecto de la temperatura: La velocidad de las reacciones en general, incluidas
las enzimticas, se incrementar con la temperatura al aumentar la energa
cintica de las molculas, propiciando un mayor nmero de colisiones en el
intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad cataltica; en los
casos en que el incremento de la temperatura es muy grande, se favorece la
desnaturalizacin irreversible y, en consecuencia, la protena pierde su
capacidad cataltica. Contar con una enzima que resista altas temperaturas
presenta otras ventajas, como mayor solubilidad del sustrato, o disminucin de
los riesgos de contaminacin microbiana. As, cada enzima tiene un intervalo
optimo de temperatura en el cual se logra ms actividad: la mayora tiene un
ptimo que se encuentra entre 35 y 45 C, y se desactivan a ms de 60 C. En
la industria alimentaria es comn utilizar los tratamientos trmicos cono mtodo
de conservacin, con los que no slo se eliminan los microorganismos, sino
tambin las enzimas que llegan a causar cambios indeseables. El objetivo
especfico del proceso de escaldado es eliminar la actividad de enzimas
endgenas que oxidan alimentos de origen vegetal. Incluso en alimentos
congelados pueden ocurrir reacciones enzimticas, aunque a una velocidad
muy baja. Las enzimas termfilas extremas tienen un potencial de aplicacin
en el campo alimenticio, si consideramos que se necesitan enzimas que
resistan condiciones drsticas de operacin, por ejemplo en el procesamiento
de almidn, o que operen a temperaturas que limiten los riesgos de
contaminacin microbiana.
Efecto de la concentracin de sustrato: Una enzima funciona de manera ms
eficiente cuando la concentracin de sustrato est en exceso con relacin a la
concentracin de enzima, debido a que son ms probables las colisiones
exitosas entre molculas de sustrato con molculas de enzima. En estas
condiciones, el producto se obtiene a la mxima velocidad posible para la
cantidad de enzima presente. Si la concentracin de sustrato disminuye, la
velocidad de reaccin tambin se reducir.
Efecto de la actividad acuosa: Los alimentos se deshidratan para evitar el
crecimiento microbiano; sin embargo, an en estas condiciones perdura la
accin de muchas enzimas. Las verduras y las frutas deshidratadas estn
sujetas a reacciones de deterioro cuando no se desactivan sus enzimas con un

tratamiento de escaldado previo a la deshidratacin. La amplia disponibilidad

del sustrato hace que las reacciones se logren incluso en condiciones de baja
actividad acuosa.
Efecto de otros agentes en la actividad enzimtica: Por su naturaleza qumica,
las enzimas se ven afectadas por todos los factores que influyen en las
propiedades fsicas y qumicas de las protenas. En el caso de la fuerza inica,
sta altera la solubilidad y la estructura tridimensional de la protena, lo que
trae consigo modificaciones de la disponibilidad de la enzima y del sitio activo.
Por otra parte, es comn que los iones de metales pesados, como mercurio,
plata y plomo, inhiban la accin enzimtica, mientras que varios cationes y
aniones actan como activadores: calcio, magnesio, cobre, sodio, potasio,
manganeso, hierro, zinc, etc. El efecto activador se debe a que los iones
pueden formar parte del sitio activo, requerirse para la interaccin de la enzima
con el sustrato o para mantener la conformacin tridimensional, interactuando
con alguna regin de la enzima. De stas, algunas requieren de otros
cofactores para presentar actividad cataltica. Por otro lado, muchos productos
de origen animal y vegetal contienen protenas capaces de inhibir la actividad
cataltica de algunas enzimas; su funcin biolgica est relacionada con
mecanismos reguladores para evitar la activacin prematura de proenzimas.
Entre los inhibidores ms conocidos estn los que evitan la accin de las
proteasas, que se encuentran en las leguminosas y cereales. Dado que estos
inhibidores causan un detrimento en la calidad nutricional se deben desactivar,
lo que se logra con el cocimiento por 1 hora, aproximadamente.
Desde el punto de vista industrial, el empleo de enzimas tiene muchas
ventajas: a) son muy especficas en su manera de actual, por lo que no
propician reacciones secundarias indeseables; b) funcionan en condiciones
moderadas de temperatura y de pH y no necesitan condiciones de
procesamiento drsticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni
equipo muy costoso; c) actan en muy bajas concentraciones; d) su velocidad
puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura o la concentracin de
enzima, y e) son fcilmente desactivadas en cuanto se alcanza el grado de
transformacin deseado. Las enzimas industriales pueden ser de origen
animal, vegetal y microbiano, de las que estas ltimas son las ms abundantes.
Los microorganismos que se emplean para este propsito presentan muchas
ventajas, ya que incluso se les puede alterar genticamente para convertirlos
en sobreproductores de una determinada enzima.
Enzimas de importancia en alimentos
Fuente
Alimento

Amilasas
Producto

s
de
panificaci
n,
cerveza,
cereales,
chocolate
/cocoa,
edulcora
ntes, jugo
de caa y
manzana
.
Celulasa
Cerveza,

Funcin
Aumentar el contenido de azcares
fermentables para la levadura. Evitar el
endurecimiento del pan y la tortilla.
Produccin de maltosa para la
fermentacin alcohlica. Produccin de
maltosa y dextrinas para aumentar la
absorcin de agua. Fluidificacin del
alimdn. Produccin de dextrinas de
bajo peso molecular y de glucosa a
partir de almidn. Degradacin de
almidn residual que afecta la calidad
del producto.
Hidrlisis de pared celular de las

caf,
varios.

Dextrans
acarasa

Invertasa

Lactasa

Fitasa

Tanasa

Naragina
sa
Enzimas
pcticas

Proteasa
s

Lipasas

Azcares
de
especiali
dad.
Confitera
,
edulcora
ntes.
Helados,
leche,
GOS.

Alimenta
cin
animal.
Cerveza

Jugos de
ctricos.
Chocolat
e/cocoa,
caf,
jugos de
frutas,
aceite de
oliva,
vino.

Producto
s
de
panificaci
n,
cerveza,
cereales,
queso,
huevo,
carne y
pescado,
soya,
hidrolizad
os
de
protena,
vino,.
Queso,
lpidos,
leche,

semillas de cebada y adjuntos.

Hidrlisis de
celulosa durante el
secado de las bayas para facilitar el
descarrilado. Uso en procesos de
extraccin (aceite de oliva, leche de
soya)
Produccin de oligosacridos con
propiedades prebiticas.
Produccin de caramelos de centro
suave. Obtencin de azcar invertido
(jarabes fructosados a partir de
sacarosa)
Evitar la cristalizacin de la lactosa, con
lo que se evita la textura arenosa.
Produccin de leche para la poblacin
intolerante a la lactosa. Sntesis de
galactosaoligosacridos.
Degradacin de cido ftico. Aumento
de la digestibilidad en la alimentacin
animal.
Eliminacin
de
compuestos
polifenlicos.
Eliminacin de sabores amargos,
particularmente en la toronja.
Actividad
hidroltica
durante
la
fermentacin del cacao. Hidrlisis de la
cubierta
gelatinosa
durante
la
fermentacin de las bayas. Aumentar el
rendimiento
de
extraccin
por
prensado,
clarificacin,
mejorar
procesos de concentacin. Tratamiento
de aceitunas para mejorar la extraccin.
Clarificacin.
Aumenta la extensibilidad de la masa,
mejora la textura, miga y volumen del
pan,
libera
actividad,
B-amilasa.
Desarrollo de cuerpo y sabor. Ayuda a
la clarificacin-proceso chllproofing.
Manufactura de miso. Coagulacin de
la casena. Produccin de sabores
durante la maduracin. Mejora las
propiedades de secado. Ablandamiento,
recuperacin de protenas de huesos,
liberacin de aceite. Preparacin de
tofu y leche de soya. Produccin de
salsa de soya y tamari. Mejora la
funcionalidad
de
protenas.
Clarificacin.
Generacin de atributos de sabor
durante la maduracin. Conversin a
glicerol. cidos grasos y reacciones de

grasas,
chocolate
.

transesterificacin.
Adecuacin
de
sabor para frmulas con sabor a
chocolate. Produccin de grasas de
diversa composicin. Produccin de
emulsificantes. Produccin de aromas.
Produccin de sustitutos de grasa
Monitoreo de procesos trmicos
-pasteurizacin.
Eliminacin de asparagina. Evitar la
formacin de acrilamida en los
alimentos fritos u horneados.
Produccin
de
nucletidos
y
nuclesidos.

Fosfatas
as
Asparagi
nasa

Leche

Papas,
pan, etc.

Nucleasa
s

Peroxida
sa
y
catalasa
Glucosa
oxidasa
y
catalasa
Polifenol
oxidasa
Dextrana
sa

Potencia
dores de
sabor.
Vegetale
s

Monitoreo de escaldado.

Variedad
de
producto
s.
Caf, t,
pasas.
Jugo de
caa.

Eliminacin de oxgeno y/o glucosa

para evitar oxidacin y oscurecimiento.

Oscurecimiento durante la fermentacin

y/o maduracin
Tratamientos de jugos contaminados
con dextrana.