Professional Documents
Culture Documents
Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las
plantas pueden sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16,
aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del
conducto intestinal y catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas
denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas
consumidas por la sola accin de vivir.
Protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de
protenas existentes y como consecuencia de su estructura, las protenas cumplen
funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biolgicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actan
acelerando reacciones qumicas que de otro modo no podran producirse en los
tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones
estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de
huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se
absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared
intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos, segn lo que se
denomina " circulacin entero heptica".
Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son
distribudas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas
durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10
aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los
necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms
problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en
poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la
alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios
que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser
posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido
limitante.
Lista de Aminocidos (Esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de
ellos:
y cidos grasos.
Debemos recordar que, debido a la crtica relacin entre los diversos aminocidos y los
aminocidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin
relativamente pequea de aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de las
protenas del organismo. El resto se usa como fuente de energa o se convierte en
grasa si no debe de usarse inmediatamente.
Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminocidos que
se usan en realidad a nivel celular
Cantidades en gramos
contctenos
Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche,
en los huevos y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos
de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno,
hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.
Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los
vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las
plantas; el hombrepuede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor
valornutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son
imprescindibles para la vida, y es en las protenas animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.
El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el cociente entre los miligramos del aminocido
limitante existentes por gramo de la protena en cuestin y los miligramos del mismo aminocido por gramo de una protena de
referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit es mayor comparado con la protena de referencia, es decir, aquel
que, una vez realizado el clculo, da un valor qumico mas bajo. La "protena de referencia" es una protena terica definida por la
FAO con la composicin adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas protenas de
referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminocidos esenciales son distintas. Las protenas de los cereales son
en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminocidos azufrados (metionina y
cisteina). Las protenas animales tienen en general composiciones mas prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la protena o el hecho de que algunos
aminocidos pueden estar en formas qumicas no utilizables.. Sin embargo, es el nico fcilmente medible. Los otros parmetros
utilizados para evaluar la calidad de una protena (coeficiente de digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de protena) se
obtienen a partir de experimentos dietticos con animales o con voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH,
como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ),
o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar
inica llamada zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en
el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que
dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenasy gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hlice
la conformacin beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
los puentes de hidrgeno
los puentes elctricos
las interacciones hifrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida
del virusde la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.
CLASIFICACION
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina,
cistena, cistina, lisina, arginina, histidina, cido asprtico y cido glutmico.
Segn su composicin
pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen nicamente aminocidos, mientras que las "conjugadas"
o "Heteroprotenas" son protenas que al hidrolizarse producen tambin, adems de los aminocidos, otros componentes orgnicos
o inorgnicos. La porcin no protica de una protena conjugada se denomina "grupoprosttico". Las protenas cojugadas se
subclasifican de acuerdo con la naturalezade sus grupos prostticos.
La siguiete tabla muestrala clasificacin completa.
CONJUGADAS
CONJUGADAS
NOMBRE
Nucleoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas
Metaloprotenas
Glucoprotenas
Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Segn su conformacin
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los grupos caractersticos de una molcula en el
espacio, en virtud de la libertadde giro de stos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de protenas que difieren en sus
conformacxiones caractersticas: " protenas fibrosas" y "protenas globulares".
Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en forma paralela. Esta alineacin puede producir dos
macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en
el caso del colgeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas como en el caso
de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las protenas fibrosas poseen alta resistenciaal corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son
insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como
un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general desempean funciones de transporte en el organismo. Las
enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.
Segn su funcin
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms extensas que se pueda atribuir a una familia de
biomolculas.
Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas;
otras requieren de la participacin de verdaderos complejos multienzimticos. El poder cataltico de las enzimas es extraordinario:
aumentan la velocidad de una reaccin, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas conjugadas.
Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la
hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gascarbnico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana
mitocondrial se encuentra una serie de protenas que trasnportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin
aerbica.
Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la
capacidad de modificar su estructura en relacin con cambios en el ambienteelectroqumico que las rodea y producir a nivel macro
el efecto de una contraccin muscular.
Protenas estructurales o de soporte: Las protenas fibrosas como el colgeno y las a-queratinas constituyen la estructura de
muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de identificar susustancias extraas tale como los
virus, las bacterias y las clulas de otros organismos.
Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de los impulsos nerviosos como en el caso
de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin de procesos metablicos; las protenas
represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisin de la informacin gentica en la bisntesis de otras
molculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las
proteinas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin
embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismocelular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides)
o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del
medio interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos
para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una pequea cantidad de componentes
individuales.
Agua , para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo a travs de los pulmones, y como vehculo en la
eliminacin de solutos a travs de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las prdidas por evaporacin y la otra mitad
eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las prdidas por el sudor. Los alimentos
preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el aguametablica (obtenida qumicamente en la destruccin de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto
de litro y el resto se toma directamente como bebida.
Necesitamos energiapara dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La
actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesisde proteinas (que es la actividad que mas energia
consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazn y la
respiracin (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos. El cerebroconsume el 20 % de la energia utilizada
en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una
persona precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen
la misma proporcin de energia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activosmetabolicamente, por ejemplo), pero en una
primera aproximacin, pueden considerarse las necesidades energticas de una persona no especialmente obesa como una funcin
de su peso. La estimacin que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal y por hora.
Necesidades en funcin de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en funcin
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeo incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo
basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energtico de casi cualquier
actividad humana, utilizando como sistemade medida el consumo de oxgeno y la produccinde CO2. Los valores exactos
dependen de las caractersticas de la persona (peso sobre todo, pero tambin sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energtico segn la actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajoindustrial normal, trabajo domestico, conducir un tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minera,jugar al futbol.
Actividad muy pesada:Mas de 10 Kcal /minuto Cortar lea, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lpidos o grasas, adems de otras funciones orgnicas, actan como combustible
productores de energia. Estos ltimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de
energa son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparacin con los
hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminacin o que se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exgena (alimentacin) y la Endgena (metabolismo).
DERIVADOS
Protenas citoslicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l se distinguen:
las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la
actina y sus protenas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las protenas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas.
Protenas citoslicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas protenas se une
a los ribosomas. En relacin a estas protenas hay que considerar a otra protena pequea, la ubiquitina, que se une residuos de
lisina de las protena para su posterior degradacin.
Protenas nucleares y mitocondriales
Tambin se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las mitocondrias, donde existen receptores especficos a
los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de traslocacin. El mecanismo por el que se incorporan las protenas
despus de su sntesis, es la importacin post-transduccin.
Hay dos categoras de protenas de membranas:
1.- Las protenas integrales: se incluyen en este grupo los receptores qumicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de
crecimiento). Ellas estn incertadas o embebidas en la bicapa lipdica o estn unidas covalentemente a otras molculas que s
atraviesan la membrana. Una protena que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal,
es designada como del tipo I. Las hay tambin del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las protenas perifricas: se ubican en el lado citoslico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los
lpidos de la membrana o con las colas citoslicas de protenas integrales o con otras protenas perifricas (protena bsica de la
mielina o complejos de protenas).
Las protenas de la membrana plasmtica y las de secrecin se forman en los polirribosomas que se unen al retculo endoplasmtico
rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basfila (se tien con colorantes bsicos como el azul de toluidina, el violeta de
cresilo y el azul de metileno) que al microscopioi ptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las protenas
formadas en este sistema pasan al interior del retculo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retculo y que continuan
en el sistema de Golgi y an, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesculas de secrecin).
Las protenas que son componentes de las membranas abandonan el retculo en una variedad de vesculas. Adems de las de
secrecin, son muy importantes para las neuronas, las vesculas sinpticas. A travs de ambos tipos de vesculas las protenas son
enviadas al espacio extraneural por la va constitutiva o la va regulada.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por kg al da.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir mezclar protenas en cada comida. Esto es necesario
para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que debemos ingerir dicha cantidad.
Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la ptima nutricin
proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maz).
Los lcteosde vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son deficitarias en cistena y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutricin provoca:
Reduccin de la competencia inmune, vale decir la respuesta especfica de anticuerpos y de glbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms importante de nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia
es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la cistena.
Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales
Libres. Estos actan prolongando el dao a las clulas propias y de paso aumentan el riesgo de un cncer, promovido por una
infeccin de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores de cncer, por
ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmn y en el
intestino delgado.
En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dainas, entre ellos sustancias
potencialmente cancergenas y tambin de microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es de secrecin constante y requiere del aporte de
protenas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminocidos conocidos como cistena o treonina) el
mucus ser pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones
entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la
molcula proteica, estos aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces peptdicos, que son
enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi infinito de combinaciones en que se unen los aminocidos y
las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, permiten explicar la gran diversidad de
funciones que estos compuestos desempean en los seres vivos.
Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminocidos en ciertas proporciones. Mientras
que las plantas pueden fabricar sus aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la
fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminocidos esenciales,
deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano:
leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las
protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptfano, los especialistas en nutricin
humanaaconsejan complementar la dieta vegetal con protenas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen
todos los aminocidos esenciales.
En general, en los pases desarrollados se consumen protenas animales en exceso, por lo que no existen carencias de estos
nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los nios del frica tropical, es una enfermedad por
malnutricin, principalmente infantil, generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de protenas recomendada para
los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rpido, este
valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difcil asimilacin y no generan energa inmediata. Su ingesta excesiva no est excenta de riesgos y tampoco es
recomendable ingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamientodestruye sus tejidos. Para repararlos, debe ingerir un aporte mayor de protenas
(algo as como el 15% de la racin calrica diaria) y sobre todo a partir de alimentos con un valor biolgico elevado. Ejemplos
adicionales a los ya sealados son el atn, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaa se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque los alimentos que las proveen son de
difcil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y de rpida descomposicin (carnes).
Principales fuentes de protenas:
Cereales (arroz, avena, maz, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lcteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (ssamo, maravilla, nueces, almendras, man, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminocidos que se
disponen en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; tambin de los aminocidos que se disponen hacia el interior,
ya que son los que dan rigidez y forma a la protena.
Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un pequeo cambio en la secuencia de aminocidos
provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica.
Solubilidad
Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando
puentes de hidrgeno con el agua, constituyendo una capa de solvatacin. Esta solubilidad vara dependiendo del tamao, de la
forma, de la disposicin de los radicales y del pH.
Desnaturalizacin
Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al variar la
temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las
estructuras secundaria y terciaria, y las protenas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso
es reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible.