Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un

grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son

aquellos que forman parte de lasprotenas. Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose
una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico;
estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido
se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar unpolipptido. Esta reaccin
tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto
significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono
alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo
carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente
denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad
y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales
por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se
consideran 22, los ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las
protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que
se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre
50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total
supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional
estable definida.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin dependiendo de los

cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se encuentra realmente en la

forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su

forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su
forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de
los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en una forma de ion
dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
[editar]Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a
continuacin son las ms comunes.
[editar]Segn

las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena
(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina
(Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y
triptfano (Trp, W).

Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).

[editar]Segn

su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos
esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R) *

Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn
los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada
tipo de aminocido.
[editar]Segn

la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono n 2 de la cadena, es

decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas
por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces
peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 3 de la cadena,

es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n 4 de la

cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

[editar]Aminocidos

codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn codificados en
el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina,
aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptfano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene pequeas
modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero 21 es
la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el
nmero 22 es la pirrolisina que aparece slo en arqueas.1 2 3
[editar]Aminocidos

modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente

conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones
de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta
funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La
formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria de las
protenas, est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar
la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es
el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La metionina inicial de todos los polipptidos
(codificada por el codn de inicio AUG) casi siempre se elimina por protelisis.4
Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo
como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gammaaminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles
distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminocidos. Ejemplos de estos
aminocidos no protenicos son:

Sarcosina

Etilglicina o cido -aminobutrico (AABA)

cido djenclico

Hipoglicinas A y B

Mimosina

Aliina

Canalina

Canavalina

Ornitina

Homometionina

Homoserina

Homoarginina

Homofenilalanina

Homocistena

Homoleucina

Cistationina

Norvalina

Norleucina

Ciclopentenilglicina

-Alanina

cido gamma-aminobutrico

cido ibotnico

cido pipeclico

cido guanidinactico

Taurina

cido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico

cido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico

cido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico

cido diaminopimlico

Semialdehdo asprtico

Semialdehdo glutmico

Citrulina

DOPA

Quinurenina

Nicotianina

cido 2-azetidincarboxlico

-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina

-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina

Indospicina

N-(indol-3-acetil)lisina

(p-hidroximetil)fenilalanina

0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum

5-Hidroxitriptfano

cido licoprdico, aislado de Lycoperdon perlatum

cido lentnico

cido estizolobnico

cido estizolbico

Tiroxina

Azoxibacilina

[editar]Propiedades

cido-bsicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza. Cualquier
aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se
denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si
un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el
pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.

pticas.

Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustityentes distintos sobre su

carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto
es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha

(en sentido horario), el compuesto se denominadextrgiro, mientras que si se

desva a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido
puede en principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra
levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido se
denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoacidos
proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehdo
y D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.

Qumicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminocidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de

su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms soluble.

Reacciones de los aminocidos

Los aminocidos sufren en los seres vivos tres
reacciones principales que se inician cuando
un aminocido se une con el fosfato de
piridoxal formando una base de
Schiff o aldimina. De ah en adelante la
transformacin depende de las enzimas, que
tienen en comn el uso del fosfato de piridoxal
como coenzima. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
1. La transaminacin, que necesita la
participacin de un -cetocido;
2. La descarboxilacin;
3. La racemizacin, que es la conversin
de un compuesto L en D, o viceversa.

Aunque en las protenas los

aminocidos estn presentes
nicamente en la configuracin L, en
las bacterias podemos encontrar
algunos D-aminocidos formando
parte de pptidos pequeos.
[editar]Vase

tambin