Dlm system biologi

reaksikimia selalu memerlukan katalis.Tanpa katalis

sangat lamashg diperlukan

Enzim ygberfungsi sbgbiokatalisator

protein yang berfungsi untukmempercepat reaksi dengan jalanmenurunkan tenaga aktivasi dantidak
mengubah kesetimbanganreaksi, serta bersifat sangatspesiFIK
Katalis yg palingefisien

mampumempercepat reaksi1020 kali lbh cepat

Enzim bersifat sangatspesifik, baik jenisreaksi maupunsubstratnya

Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atauproduknya

Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhanorganisme itu sendiriContoh : enzim yg mengkatalisis reaksi
pertamapada suatu siklus biosintesis biasanya di hambatoleh produk akhirnya(
feedback inhibition)

bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akandiaktifkan oleh kondisi dan waktu yang
sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut

zymogen
Tiga sifat utama enzim :

Kemampuan katalitiknya

Spesifisitas

Kemampuan untuk diatur (regulasi)

Bagian-bagian enzim
Kita mengenal istilah:HoloenzimApoenzim/ apoproteinGugus prostetikKoenzimKofaktor
Bagian-bagian enzim (lanjutan)

Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BMantara 12,000 1 juta kd

Beberapa enzim tidak membutuhkan molekulkimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapamembutuhkan

kofaktor / koenzim

Kofaktor

ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzimuntuk melakukan fungsinya

Koenzim

molekul organik (komplek) yangdibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

Koenzim atau kofaktor yang terikat sangatkuat bahkan terikat dengan ikatan kovalendengan enzim

gugus prostetik

Enzim aktif lengkap dengan semuakomponennya

holoenzim

Bagian yang terdiri dari protein saja padasuatu enzim

Apoenzim / apoprotein

Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional ygberperan dalam reaksi
ensimatis tersebut
Bagaimana enzim bekerja

Reaksi tanpa enzim:

Lambat

Membutuhkan suhu yang tinggi

Tekanan yang tinggi

Reaksi enzimatis

Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifikdi dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secaraenergetik
dapat lebih mudah terjadi
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untukmemulai suatu reaksiEnzim

mengikat substrat

menciptakan jalan reaksi ygberbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbandingreaksi tanpa enzimInti dr reaksi
katalisis

ikatan yg spesifik pd fase transisi

Teori untuk menjelaskan kerja enzim:

Lock and Key analogy

Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengansubstrat.Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak

dapatmenerangkan stabilitas fase transisi ensim

Induced Fit theory

mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehinggapengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkansisi aktif mengubah
konformasinya sehingga cocok dgnsubstratnya.

dpt menerangkan fase transisi ESkomplek

Faktor-faktor yg mempengaruhi kerjaenzim

pH

setiap enzim mempunyai pH optimum utkbekerja.contoh : pepsin

pH 2, amylase

pH 7.0

Temperatur

setiap kenaikan suhu 10C(sampai 40C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnyadan reaksi terhambat dan berhenti pada 60C.
Mengapa?

[S]dan atau[E]