VITAMINAS Y SU FUNCION COMO ENZIMAS

Las vitaminas son nutrientes necesarias para el buen funcionamiento celular del organismo y, a diferencia de
algunos minerales, actan en dosis muy pequeas. Como nuestro cuerpo no puede fabricarlas por s mismo lo
nutritivo de los alimentos no se podra aprovechar ya que activan la oxidacin de la comida, las operaciones
metablicas y facilitan la utilizacin y liberacin de la energa proporcionada a travs de los alimentos. Si piensas
en las vitaminas como si fueran la chispa que enciende el fuego, quiz te resulte ms sencillo entenderlo.
Cada clula del cuerpo tiene la funcin de transformar los aminocidos (sustancias qumicas orgnicas), los
minerales y los oligoelementos (sustancia indispensable para el organismo vivo) en protenas, hormonas y
enzimas (de las cuales se desprenden las reacciones qumicas) Algunas vitaminas forman parte de esas
enzimas por lo que resultan indispensables para nuestro cuerpo. De las 13 vitaminas diferentes que se conocen
actualmente, podemos diferenciar dos grupos distintos: por un lado las vitaminas hidrosolubles como la vitamina
C y el grupo de las B. stas se disuelven en el agua y ya que el organismo no puede almacenarlas, es necesario
un aporte diario o controlado debido a que el exceso es eliminado por el sudor y la orina. El otro grupo de
vitaminas es el de las vitaminas liposolubles que se disuelven en grasas como la vitamina A, D, E y K. stas se
almacenan en los tejidos adiposos y en el hgado. A diferencia de las vitaminas hidrosolubles, el exceso de su
consumo puede ser muy perjudicial para nuestra salud ya que nuestro cuerpo si que almacena su exceso.
Funciones de las vitaminas

Vitamina A ayuda al crecimiento y a la visin.

Vitamina K acta sobre la coagulacin.

Vitamina D absorbe y fija el calcio en el organismo facilitando el buen desarrollo corporal.

Vitamina C refuerza las defensas y evita el envejecimiento.

Vitamina E facilita la circulacin sangunea y estabiliza las hormonas femeninas favoreciendo el

embarazo y el parto, etc.

Sin embargo, an queda mucho por descubrir.

Cantidad o calidad de las vitaminas?
Debido a que cada vez ms los alimentos son purificados, refinados e industrializados con tratamientos que
mejoran la conservacin; el estado natural de las vitaminas se ve alterado y cuando llega a nuestra mesa, se ha
perdido gran parte de su valor nutricional. Si a esto le sumamos los desequilibrios alimentarios como el picoteo,
la comida basura, saltear los horarios, las dietas bajas en caloras, etc. pueden producirse algunas carencias en
nuestro organismo. Las enfermedades carenciales de vetaminas como el Beriberi (carencia de B1), el Escorbuto
(carencia de C), el Raquitismo (carencia de D), la Pelagra (carencia de B3), etc; son a menudo enfermedades
caractersticas de los pases pobres. Pero muchas otras veces, estas carencias estn relacionadas a la
modificacin en la produccin agrcola (abonos qumicos en lugar de abonos animales) o a la evolucin
tecnolgica alimentaria donde prima, en general, la cantidad y la aceptacin de los consumidores frente a la
calidad y conservacin de los nutrientes. El secreto para mantener una salud de hierro y sentirnos alegres,
fuertes y sanos; es verificar que tu alimentacin sea variada (mezcla colores, olores y sabores), que sea
suficiente (no te saltes ninguna comida, respeta tus horarios) y que est bien equilibrada (poco de lo que te gusta
mucho y siempre comes y ms de lo que nunca comes). En todos los casos le recomendamos consultar con su
mdico, terapeuta u otro profesional de la salud competente. La informacin contenida en este artculo tiene una
funcin meramente informativa.

Enzimas y vitaminas
1.- Enzimas
Introduccin

Aceleran reacciones qumicas del organismo biocatalizadores (esenciales)

Protenas globulares capaces de catalizar reacciones metablicas

Solubles en H2O y se difunden bien en lquidos orgnicos.

Durante la reaccin no se alteran y no desplazan la cte. de equilibrio para ms producto.

Aumentan velocidad de reaccin entre un milln y un trilln de veces.

" catalizadores no biolgicos: actan a t ambiente, gran especificad

Descubrimiento de ribosoma catalizar corte y empalme de segmentos ARN.

Actividad enzimtica

De reactivos a productos / Se necesita activar el reactivo energa de activacin (calor)

Pueden actuar de dos formas

o

Enlaces covalentes debilitan sus enlaces no hace falta tanta E para romperlos

Atraen sustancias reaccionantes a superficie aumenta posibilidad de encuentro

Una vez realizada la reaccin; enzimas se liberan rpidamente a otra reaccin qumica

Complejos multienzimticos: el producto de una enzima es el sustrato de la siguiente

o

Zimgenos o proenzimas: precisan otras enzimas o iones para que estn activadas
o

No hace falta una elevada concentracin del sustrato

Ej: Pepsingeno HCl pepsina.

Enzimas que realizan la misma funcin variantes moleculares " secuencia aminoc.
o

Suelen presentar diferencias de velocidad de reaccin.

Generalmente en diferentes tejidos o compartimentos celulares...

Llamadas ISOENZIMAS

1.2 Estructura de las enzimas

Se pueden diferenciar dos tipos de enzima:

o

Enzimas estrictamente proteicas: holoprotenas

Holoenzimas asociacin fraccin polipeptdica (apoenzima) y no (cofactor)

Cofactor: puede ser activadores inorgnicos Mg (quinasas)

Puede ser activador orgnico :

Grupo prosttico : grupo hemo (citocromos);

Coenzimas: molcula asociada a enzima: ATP, ADP, vitaminas...

En la cadena polipeptdica de una enzima 3 tipos de aminocidos:

o

Aminocidos estructurales sin funcin dinmica.

Aminocidos de fijacin enlaces dbiles con el sustrato centro de fijacin.

Aminocidos catalizadores enlaces covalentes con sustrato ctr. Cataltico

Enlaces Debilitan la estructura molecular sustrato favorece ruptura.

Centro cataltico y de fijacin centro activo de la enzima.

1.3 Las coenzimas

Se suelen alterar durante la reaccin se regenerar rpidamente otra vez funcionales

Algunas no se fijan a la enzima actan conjuntamente en transformacin del sustrato.

Otras se fijan a la apoenzima formando parte del centro activo.

o

Unin coenzima - apoenzima holoenzima

No suelen ser especficas de un solo tipo de apoenzima algunos casos se pueden unir a ms de 100
tipos de apoenzimas diferentes

Coenzimas ms importantes:
o

NAD, NADP, FMN, FAD (enzimas desidrogenasas)

Coenzima A transferir grupos acilo

ATP transferir grupos fosfato.

1.4 Regulacin de la actividad enzimtica.

La actividad de una enzima depende de un cierto n de factores:

Temperatura

Reaccin enzimtica energa calorfica a energa cintica.

Aumenta la movilidad de las molculas encuentros intermoleculares.

Temperatura excesiva desnaturalizacin pierde sus propiedades.

Temperatura ptima actividad enzimtica mxima.

Todas las enzimas tienen dos valores lmite de pH efectivas.

pH

Traspasados estos valores desnaturalizacin

pH ptimo mxima eficacia (depende del tipo de enzima)

Se paraliza la actividad enzimtica.

Influye en el grado de ionizacin de los radicales (hemoglob: 2,2)

Concentracin del sustrato

Incremento concentracin sustrato aumento velocidad reaccin..

Aumento de molculas sustrato aumento posibilidad encuentro E y S.

Concentracin excesiva velocidad reaccin no aumentar (saturado)

Michaelis-Menten: frmula para velocidad - concentracin.

Activadores

Algunos iones favorecen la unin de la enzima con el sustrato

Ej: Enzima fosfotilasa formacin del ATP a partir ADP y H3PO4.

Se ve activada por la presencia de iones magnesio Mg2+

Inhibidores

Sustancias que disminuyen o impiden la actuacin de la enzima.

Inhibicin de dos tipos:

Irreversible o envenenamiento de la enzima:

El inhibidor se fija permanentemente a la enzima inutilizada.

Reversible no se inutiliza el centro activo (temporal)

Competitiva molcula inhibidor similar al sustrato.

Puede competir con este en la fijacin al centro activo.

No se fija a centro activo no se inutiliza

No puede actuar hasta que no se libere del inhibidor.

No competitiva puede actuar de dos formas

Se une al complejo enzima- sustrato hacindolo fijo.

Se une a la enzima (en aminocidos fijacin) impide acceso de

sustrato al centro activo.

1.5 Especifidad de las enzimas

Aminocidos de fijacin se disponen en el espacio establecen enlaces con R sustrato

o

Esto origina una especifidad entre la enzima y el sustrato

Se producir actividad enzimtica cuando coincidan especialmente radicales y aminocidos de

fijacin.

Tres tipos de especifidad

o

Absoluta enzima slo reconoce un tipo de sustrato. Ej: D-fructosa 6-fosfotransferasa slo
reconoce la D-fructosa.

De grupo reconoce slo un grupo se molculas similares que poseen un determinado enlace
qumico. Ej: -glucodidasa sobre glcidos O-glucosdico.

De clase no dependen del tipo de molcula sino sobre un tipo de enlace. Ej: las fosfatasas
separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molcula.

1.6 Enzimas alostricas

Suelen estar constituidas por varias subunidades o protmeros.

Cada protmer: dos centros: centro regulador y centro cataltico o activo

Al unirse una molcula al centro cataltico conformacin protmero vara hace funcional al centro
cataltico.
o

Enzima alostrica pasa del estado inhibido (T) al estado activo(R).

Variacin de un protmero se transmite a otros hace protmeros activos.

Se denomina transmisin alostrica.

Algunas enzimas se hallan en estado inhibido precisan activador (sustrato)

Algunas enzimas alostricas se encuentran en estado cataltico unin del producto de reaccin
enzimtica con centro regulador pasa a estado inhibido

Esto permite que las enzimas alostricas actan como reguladores en sist. enzimticos

1.7 Nomenclatura y clasificacin de las enzimas

Nomenclatura:

Nombre del sustrato + nombre coenzima (si la hay) + funcin enzima.

Nombre acabado en -asa. Otras conservan su antigua denominacin.

o

Maltasa, sacarasa, fosfatasa... // Pepsina, Tripsina...

Clasificacin:

Oxidorreductasas
o

Catalizan reacciones donde tiene lugar una oxidacin o una reduccin.

Son propias de la cadena respiratoria.

Existen 14 clases destacan deshidrogenasas y oxidasas

Deshidrogenasas separan el hidrgeno del sustrato (oxidantes)

Oxidasas captan electrones del sustrato y los transfieren a un aceptor.

Primero se reducen y luego se oxidan

Transferasas
o

Transfieren radicales de un sustrato a otro sin que estos queden libres

Segn el radical se dividen en ocho subclases

Hidrolasas
o

Enzimas que actan mediante reacciones de hidrlisis rompiendo enlaces con radicales -OH y
-H procedentes de la ruptura de una molcula de H2O.

Segn el enlace que rompen se dividen en 9 subclases. abundan digestivas.

Hidrolasas esterasas (rompen enlaces ster), peptidasas, amidasas...

Liasas
o

Isomerasas
o

Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C-C, C-N o C-O con prdida de grupos y
con la aparicin de enlaces dobles. Ej: desaminasas ( radic. Amino)

Regulan reacciones isomerizacin sustrato se transforma otra forma ismera.

Ligasas o sintetasas
o

Unen molculas o radicales mediante la energa proporcionada por la desfosforilacin de una

molcula de ATP.

2.- Vitaminas

Compuestos relativamente sencillos imprescindibles para la vida (poca cantidad).

Se obtiene a travs de alimentos (provitaminas) metabolismo animal pasa a vitaminas

Excepcin vitamina C sintetizada a partir de la glucosa.

Nombre vitamina aminas de la vida (grupos amina esenciales)

Avitaminosis (carencia total); hipovitaminosis (carencia parcial); hipervitaminosis.

Son lbiles resisten mal los cambios de T y almacenamientos prolongados.

Se clasifican en dos grupos : liposolubles e hidrosolubles.

2.1 Vitaminas liposolubles

Vitaminas lipdicas, con propiedades caractersticas de lpidos

Pertenecen a este tipo de vitaminas: A, D, E, K.

Vitamina A. Diterpeno, se presenta de dos formas : A , A2.

Fuentes

En vegetales que contengan cartenos pigmentos de color rojo y amarillo

En intestino: da lugar a dos molculas de vitamina A.

Se almacena en el hgado.

Se encuentra en aceite de hgado de bacalao, huevos y leche de vaca.

Accin

Accin protectora de tejidos epiteliales. (mucosas, piel)

Necesaria para percepcin de luz de esta molcula deriva el retinal. (ciclo visual)

Dficit

Debilitamiento de tejidos epiteliales sensibles a las infecciones.

Xeroftalmia engrosamiento y opacidad de la crnea.

Empobrecimiento de cantidad de retinal prdida agudeza visual y ceguera nocturna

Vitamina D

Conjunto esteroles (D2 calciferol; D3colecalciferol.) Sntesis inducida rayos UVA.

Fuentes 3 vas de obtencin

Ingestin de ergosterol transformacin en D2 a nivel de la piel

A partir 7-deshidrocolesterol (derivado colesterol) vitamina D3 en piel

Ingestin directa de alimentos ricos de vitamina D. (Arenque, salmn, sardina...)

Accin

Regula la absorcin del calcio a travs de pared intestinal

Concentracin sangunea de calcio

Estabilidad y formacin sea

Dficit

Raquitismo (nios) y osteomalacia (adultos)

Es una defectuosa calcificacin de huesos se ablandan y deforman.

Exceso trastornos digestivos (vmitos, dirreas); calcificacin de rganos diversos.

Vitamina E tocoferol o restauradora de la fertilidad.
Fuentes hojas verdes, semillas, aceites vegetales y yema de huevo.
Accin no comprobada en el hombre; cierta accin protectora en molculas lipdicas.
Dficit (en los roedores) problemas fertilidad, parlisis y diastrofia muscular.
Vitamina K filoquinona. Pertenecen: (K1 , K2 , K3 , K4 )

Fuentes K1 hoja verde, K2 pescados, K3 flora intestinal

Accin sntesis de protrombina (en hgado). Precursora de trombina (fibringeno fibrina)
Dficit rara; aparicin de hemorragias.
2.2 Vitaminas hidrosolubles

Vitaminas solubles en agua, mviles y de gran capacidad de difusin

Su exceso no provoca trastornos disuelven en sangre rin orina

Pertenecen a este tipo de vitaminas: C, complejo vitamnico B (B1, B2, c. flico, B12, H, c.
pantotnico)

Vitamina C cido ascrbico

Fuentes a partir de la glucosa. Abundan ctricos, hortalizas, leche de vaca.
Accin sntesis colgeno (protenas tejidos reticulares). Regula hormonas antiestrs.
Dficit escorbuto.(hemorragia por mucosas intestinales) infecciones muerte.
Vitamina B1 tiamina (antiberiberi)
Fuentes bacterias, levaduras, vegetales y envolturas cereales y legumbre.
Accin metabolismo glcidos y lpidos. Forma activa (pirofosfato de tiamina) coenzima que transfiere grupos
aldehdo.
Dficit beriberi (neuritis) debilidad muscular, hipersensibilidad, insuf. cardiaca ...muerte
Vitamina B2 rivoflamina o lactoflavina.
Fuentes Muchos alimentos (bacterias, levaduras, vegetales, huevos, leche, hgado...)
Accin forma parte de coenzima FAD y FMN. Con deshidrogenasas en respiracin celular.
Dficit dermatitis, enrojecimiento de cara, fotofobia.
cido nicotnico vitamina PP (preventiva pelagra), niacina. de ella deriva nicotinamida
Fuentes hongos, leche, carne. Animales la sintetizan a partir del triptfano.
Accin forma parte de NAD, NAPD (enzi. deshidrogenasas en oxidacin glcidos y prtidos
Dficit pelagra (enrojecimiento boca y trastornos ap. digestivo, color oscuro exp. sol (RIP)
Exceso nica hidrosoluble que produce trastornos en piel
Vitamina B6 piridoxina

Fuentes hojas verdes, levadura, hgado.

Accin formacin de niacina a partir triptfano por lo que sus sntomas son igual que ella. El fosfato de piridoxina
coenzima transferasa en metabolismo de aminocidos.
Dficit anemia y trastornos nerviosos.
cido flico Vitamina B9
Fuentes hgado, rin, fermentacin levaduras, huevos, leches, semillas, partes verdes
Accin coenzima trasnferasa de grps monocarbonados. Formacin de purinas y pirimidinas. Crecimiento y
eritropoyesis
Dficit anemia (adultos), nios (detencin crecimiento)
Vitamina B12 cobalamina. Derivados activos: ciano- (B12A), hidroxi- (B12B) nitro (B12C) WFuentes bacterias sinbiontes del tubo digestivo.
Accin coenzima transferasa de metilo en sntesis de prtidos y c. nucleicos. Eritropoyesis
Dficit anemina perniciosa (alteracin en glbulos rojos)
Biotina vitamina H
Fuentes vegetales y bacterias. Animales la producen en flora intestinal.
Accincoenzima transferasa de grupo carboxilo. Metabolismo de grasas, prtidos y glcidos
Dficit dermatitis, dolores musculares, anemia, depresin ...
cido pantotnico vitamina W
Fuentes hongos, bacterias y hojas verdes. Se almacena en tejidos de animales.
Accin forma parte coenzima A que transporta grupos acilo en oxidacin c.grasos y pirv.
Dficit dermatitis, despigmentacin, anemia, retraso del crecimiento.