Enzimas

Las enzimas son protenas, que intervienen en reacciones exergonicas

(catabolismo). Tienen una estructura terciaria.
Un catalizador incrementa la velocidad de una reaccin
disminuyendo el requerimiento de la energa de activacin
Un catalizador funciona formando complejos transitorios con las
molculas de sustrato, ligndolas de manera que se facilite su
interaccin.
Un catalizador cambia slo la velocidad a la que se consigue el
equilibrio. Aceleran una reaccin qumica pero NO son una fuente de
energa.
Las enzimas son molculas orgnicas, son mucho ms especficas que
los catalizadores inorgnicos
El sitio activo es lo que permite identificar o clasificar a las enzimas
como una protena.
Contiene dentro de alguna parte de su estructura terciaria un grupo
caracterstico de aminocidos que forman el sitio activo
La lisozima es una enzima que rompe las uniones glicosdicas en los
peptidoglicanos de las paredes bacterianas, conduciendo a la lisis
(ruptura) y muerte de las bacterias.
La carboxipeptidasa A es una enzima que modifica los polipptidos
eliminando un aminocido cada vez desde el extremo C-terminal del
polipptido.
El sitio activo de una enzima tpica comprende un nmero determinado
de aminocidos
Pueden portar tambin grupos prostticos
Una consecuencia de la estructura del sitio activo es que las enzimas
manifiestan un alto grado de especificidad por el sustrato, esto se
refiere a la habilidad de las enzimas de discriminar o diferenciar
molculas muy similares.
Succinato deshidrogenasa es una enzima que convierte el fumarato en
succinato
La especificidad por grupos, se refiere a las enzimas que reconocen
una categora amplia de sustancias, es ms frecuente en enzimas
implicadas en la sntesis y degradacin de polmeros.
La Unin Internacional de Bioqumica designara una Comisin
Enzimtica (EC), encargada de idear un sistema racional para nombrar
las enzimas.
Las seis clases principales de enzimas son oxidoreductasas,
transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.

El sistema CE designa todas las enzimas conocidas con un nmero

separado en cuatro partes. Por ejemplo, EC 3.4.17.1, es el cdigo de
la carboxipeptidasa A.
Los primeros tres nmeros definen la clase, subclase y sub-subclase, y
el nmero final es el nmero de serie asignado a la enzima cuando fue
aadida a la lista.
Las enzimas de pueden desnaturalizar por cambios de la temperatura
La mayora de las enzimas de los seres homeotermos se inactivan por la
temperatura, por encima de los 50-55 C. Para tales enzimas, la
inactivacin por calor es slo un fenmeno de laboratorio. Sin embargo,
algunas enzimas son extraordinariamente sensibles al calor y se
desnaturalizan e inactivan a temperaturas ms bajas, en algunos casos,
incluso a temperaturas corporales en personas con fiebre alta.
Los cambios en el pH tambin desnaturalizan a las protenas. Las
enzimas funcionan en distintos pH.
La actividad tambin se puede ver afectada por la presencia de
sustratos alternativos.
El medio ambiente inico puede afectar tambin a las uniones del
sustrato porque las interacciones inicas estn a menudo involucradas
en las uniones entre el sustrato y el sitio activo.
El contacto inicial entre el sitio activo de una enzima y una molcula de
sustrato potencial, depende de colisiones aleatorias.

Una vez en la hendidura o bolsillo del sitio activo, las molculas de

sustrato se unen temporalmente a la superficie de la enzima, con la
orientacin apropiada para interaccionar entre s y con grupos catalticos
especficos de la enzima, lo cual facilita la reaccin.
La unin del sustrato suele realizarse a travs de aminocidos
cargados, por medio de puentes de hidrgeno o enlaces inicos (o
ambos).
La fuerza de unin entre una enzima y una molcula de sustrato, suele
encontrarse en el rango de 3-12 kcal/mol
El modelo de ajuste inducido supone que la unin inicial de la(s)
molcula(s) de sustrato al sitio activo deforma la enzima y el sustrato,
estabilizando a las molculas de sustrato en su estado de transicin y
permitiendo que los enlaces crticos sean ms susceptibles a ataques
catalticos.
La distorsin de la enzima implica un cambio conformacional en la
misma y, por tanto, en la configuracin del sitio activo. Este cambio
posiciona de forma ptima a los grupos reactivos apropiados de la
enzima, para la reaccin cataltica en la cual intervienen, aumentando
as la probabilidad de que la reaccin se produzca.
El papel del sitio activo no es slo reconocer y unir el sustrato apropiado
sino tambin activarlo, sumergindolo en el medio qumico necesario
para la catlisis.
Una determinada reaccin catalizada enzimticamente, puede involucrar
a uno o ms recursos de activacin del sustrato. Los tres mecanismos
ms comunes son los siguientes:

Hasta el momento, hemos visto que la colisin inicial aleatoria de una

molcula de sustrato sacarosa, en este caso con el sitio activo, tiene
como resultado su unin a residuos aminoaclicos que estn
posicionados estratgicamente all (Paso 1). La unin del sustrato
induce un cambio en la conformacin enzimtica que intensifica el ajuste
entre la molcula sustrato y el sitio activo, facilitando de ese modo la
conversin del sustrato en los productos, en este caso glucosa y
fructosa (Paso 2). Despus, estos productos se liberan desde el sitio
activo (Paso 3), permitiendo que la molcula enzimtica regrese a su
conformacin original, quedando el sitio activo ahora disponible para
admitir otra molcula de sustrato (Paso 4).