Biosntesis proteica

La biosntesis de protenas o sntesis de protenas es el proceso anablico mediante el

cual se forman las protenas. El proceso consta de dos etapas, la traduccin del ARN
mensajero, mediante el cual los aminocidos del polipptido son ordenados de manera
precisa a partir de la informacin contenida en la secuencia de nucletidos del ADN, y las
modificaciones postraduccin que sufren los polipptidos as formados hasta alcanzar su
estado funcional. Dado que la traduccin es la fase ms importante la biosntesis de protenas
a menudo se considera sinnimo de traduccin.1
ndice

1Traduccin
o

1.1Componentes del equipo de traduccin

1.2Iniciacin de la traduccin

1.3Elongacin de la cadena polipeptdica

1.4Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica

2Modificaciones postraduccin
o

2.1Plegamiento

2.2Glucosilacin

2.3Protelisis parcial

2.4Modificacin de aminocidos

3Vase tambin

4Referencias

5Enlaces externos

Traduccin[editar]

Elongacin del polipptido. El ribosoma es verde y amarillo, los ARNt son azul oscuro y las dems
protenas implicadas son azul claro.
Artculo principal: Traduccin (gentica)

Componentes del equipo de traduccin[editar]

El ARN mensajero (ARNm) transmite la informacin gentica almacenada en el ADN.
Mediante el proceso conocido como transcripcin, secuencias especficas de ADN son
copiadas en forma de ARNm que transporta el mensaje contenido en el ADN a los sitios de
sntesis proteica (los ribosomas).
Los aminocidos (componentes de las protenas) son unidos a los ARN de
transferencia (ARNt) que los llevarn hasta el lugar de sntesis proteica, donde sern
encadenados uno tras otro. La enzima aminoacil-ARNt-sintetasase encarga de dicha unin, en
un proceso que consume ATP.
Los ribosomas son los orgnulos citoplasmticos encargados de la biosntesis proteica; ellos
son los encargados de la unin de los aminocidos que transportan los ARNt siguiendo la
secuencia de codones del ARNm segn las equivalencias del cdigo gentico.

Iniciacin de la traduccin[editar]
Es la primera etapa de la biosntesis de protenas. El ARNm se une a la subunidad menor de
los ribosomas. A stos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus
asas un triplete de nucletidosdenominado anticodn, que se asocia al primer codn del
ARNm segn la complementariedad de las bases. A este grupo de molculas se une la
subunidad ribosmica mayor, formndose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos
estos procesos estn catalizados por los llamados factores de iniciacin (FI). El primer codn
que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el
aminocido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica[editar]

El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros. El centro peptidil o centro P,
donde se sita el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt
o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del aminocido iniciado se une con el amino
terminal (-NH2) del aminocido siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada
por la enzima peptidil transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin
aminocido. El ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la translocacin
ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por

los factores de elongacin (FE) y precisa GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece
el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el tripptido en A y
posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir
mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el nmero de aminocidos que contenga
el polipptido. La traslocacin del ribosoma implica el desplazamiento del ribosoma a lo largo
de ARNm en sentido 5'-> 3'.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica [editar]

Los codones UAA, UAG y UGA son seales de paro que no especifican ningn aminocido y
se conocen como codones de terminacin; determinan el final de la sntesis proteica. No
existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la
biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado.
Este proceso viene regulado por los factores de liberacin, de naturaleza proteica, que se
sitan en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrlisis, la cadena
polipeptdica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido,
por varios ribosomas a la vez, uno detrs de otro. Al microscopio electrnico, se observa como
un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma o polisoma.
Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser ledo
de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est
comenzando otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada
por varios ribosomas simultneamente.

Modificaciones postraduccin[editar]
Artculo principal: Modificacin postraduccional

Algunas protenas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su funcin de inmediato,
mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraduccin, que pueden conducir
a la protena a la adquisicin de su forma funcional, a su traslado a un compartimento
subcelular determinado, a su secrecin al exterior de la clula, etc.

Plegamiento[editar]
Las protenas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que desempea la funcin,
a partir de la estructura primaria. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postul su
hiptesis que propone que toda la informacin necesaria para el plegamiento se encuentra
contenida en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la
existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una protena
se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitara un tiempo mayor
que la edad del propio Universo. Dado que las protenas se pliegan en un tiempo razonable y
de forma espontnea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las protenas no prueban
todas las conformaciones posibles, sino que eligen una va de plegamiento especfica con un
nmero de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial. As, muchas protenas
adquieren espontneamente la correcta conformacin tridimensional, pero otras muchas solo
adquieren la conformacin correcta con la ayuda de una o ms protenas chaperonas. Las
chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrfobo|hidrofbicas de las protenas
desplegadas y a los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios,
mantener protenas desplegadas para que pasen con facilidad a travs de membranas,
ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formacin de
intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras protenas. 1

Glucosilacin[editar]
Artculo principal: Glucosilacin

La glucosilacin es la adicin de uno o ms glcidos a una protena lo que da lugar a

las glucoprotenas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. La
glucosilacin puede implicar la adicin de unas pocas molculas glucdicas o de grandes
cadenas ramificadas de oligosacridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas,
las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es bsicamente el mismo en
todos los casos; un azcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor
apropiado.1

Protelisis parcial[editar]
La protelisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduracin de las protenas.
Pueden eliminarse secuencias de aminocidos en ambos extremos o en el interior de la
protena. La protelisis en el retculo endoplasmtico y en el aparato de Golgi son, por
ejemplo, esenciales en la maduracin de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm
es introducida en el retculo endoplasmtico; una peptidasa la corta y origina
la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es
transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en grnulos de secrecin; entonces
se elimina un fragmento (pptido C) por protelisis originando la insulina funcional, que es
secretada. La hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad
gentica autosmica dominante causada por en defecto en el proceso de maduracin de la
proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y
de proinsulina en cantidades similares.1

Modificacin de aminocidos[editar]
Slo 20 aminocidos estn codificados genticamente y son incorporados durante la
traduccin. Sin embargo, las modificaciones postraduccin conducen a la formacin de 100 o
ms derivados de los aminocidos. Las modificaciones de los aminocidos juegan con
frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la protena.
Son numerosos los ejemplo de modificacin postraduccin de aminocidos. La formacin
postraduccin de puentes disulfuro, bsicos en la estabilizacin de la estructura terciaria de
las protenas est catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar
la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4-hidroxiprolina, que es el
resultado de la hidroxilacin de la prolina. La traduccin comienza con el codn "AUG" que es
adems de seal de inicio significa el aminocido metionina, que casi siempre es eliminada
por protelisis