Estructura de las protenas

La palabra protena proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo ms importante). La protenas son
las responsables de la formacin y reparacin de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e
intelectual.

Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular, constituidas
bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin
azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros
elementos.

Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros)

llamados aminocidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares
proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las
clulas, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aa que forma la molcula
no es mayor de 10, se denomina oligopptido; si es superior a 10, se llama polipptido y si el nmero es
superior a 50 aa, se habla ya de protena.

Las protenas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos

y su presencia en los seres vivos es indispensable para el
desarrollo de los mltiples procesos vitales.

Se clasifican, de forma general, en Holoprotenas y Heteroprotenas segn estn formadas,

respectivamente, slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales
no aminoacdicos.

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

La estructura
primaria es la
secuencia de
aminocidos de la
protena. Nos indica
qu aminocidos
componen la cadena
polipeptdica y el
orden en que dichos
aminocidos se
encuentran. La
funcin de una
protena depende de
su secuencia y de la
 forma que sta
adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a

medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hlice

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s

misma la estructura primaria.

Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O

de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
 2.- La conformacin beta

En esta disposicin los

aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en
forma de zigzag,
denominada disposicin en
lmina plegada.

Presentan esta estructura

secundaria la queratina de la
seda o fibrona.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse

sobre s misma originando una conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte,

enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin
globular se mantiene
estable gracias a la
existencia de
enlaces entre
losradicales R de
los aminocidos.
Aparecen varios
tipos de enlaces:

1.- el puente
disulfuro entre los
radicales de
aminocidos que
tienen azufre.

2.- los puentes de

hidrgeno.

3.- los puentes

elctricos.

4.-
las interacciones
hidrfobas.
Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unin, mediante

enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.

El nmero de protmeros vara

desde dos, como en
lahexoquinasa; cuatro, como en
la hemoglobina, o muchos, como la cpsida
del virus de la poliomielitis, que consta de
sesenta unidades proteicas.

Funciones y ejemplos de protenas

Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las
funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su
integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...

Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas
estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos, a los antgenos especficos; la
hemoglobina, al oxgeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresin gentica, al ADN; las
hormonas, a sus receptores especficos; etc...

A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que desempean:

Funcin estructural
 Algunas protenas constituyen estructuras celulares.
Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas
celulares y actan como receptores o facilitan el transporte
de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a
rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para
fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.

Funcin enzimtica

Las protenas con funcin enzimtica

son las ms numerosas y
especializadas.

Actan como biocatalizadores de las

reacciones qumicas del metabolismo
celular.

Ver: PSU: Biologa; Pregunta

04_2006

Funcin hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y

el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las
hormonas segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento o
la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides)
o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin reguladora

Algunas protenas regulan la expresin de

ciertos genes y otras regulan la divisin
celular (como la ciclina).

Funcin homeosttica

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.

Funcin defensiva

Las inmunoglobulinas actan como

anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la

formacin de cogulos sanguneos para evitar
hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y

protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del

botulismo, o venenos de serpientes, son
protenas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de transporte
 La hemoglobina transporta oxgeno en la
sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la

sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los

msculos.

Las lipoprotenas transportan lpidos por la

sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Funcin contrctil

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin de reserva

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la

cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.

Estructura de las Protenas

A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales

de aminocidos unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin
embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio.

POLIPPTIDOS
Las uniones peptdicas se establecen entre los grupos amino y los
carboxilo de otro aminocidos, formando dipptidos--> tripptidos-->
tetrapptidos--> POLIPPTIDOS. Cada enlace forma un plano

Algunos polipptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y

glucagn -->> regulan la glucosa en sangre) o neurotransmisores
(colecistoquinina--> sensacin de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos
presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin
espacial de una protena se analiza en trminos de estructura
secundaria y estructura terciaria. La asociacin de varias cadenas
polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la
llamadaestructura cuaternaria.

Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de

biomolculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter
permanente da lugar a la estructura quinaria.

Estructura primaria

Las protenas tiene mltiple niveles de estructura. La bsica es la

estructura primaria.
La estructura primaria de una protena es simplemente el orden de sus
aminocidos. Por convencin el orden de escritura es siempre desde el
grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la
hexoquinasa, navegue hastaBrookhaven Protein Data Bank 3D
browser y entre hexokinase para la bsqueda, o SCOP (Structural
Classification of Proteins) y use la referencia PDB nmero 1HKG.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los

distintos AA que forman la protena se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los
aminocidos -
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA
enlazadas por puentes disulfuro entre las cistenas

Estructura secundaria

La estructurasecundaria de una protena es la que adopta

espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las
protenas que permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina
beta.

Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena
polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura
central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El
grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno al
grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas all ( n
+ 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central
(columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente
hidrgeno.

Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al carbono

alfa de cada aminocido. Elsegundo muestra todos los tomos que
forman la columna vertebral del polipptido .
 El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno
que mantienen la alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas
por aminocidos hidrfobos, en razn que son, generalmente, la mxima
atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices se observan, en
variada extensin, prcticamente en todas las protenas.
B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser
paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as:
Y los giros que tienen en su estructura :

donde el aminocido n se une por puente hidrgeno al aminocido (n

+3) .

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura

secundaria de las protenas. Este tipo de modelo de protena representa
los segmentos de lmina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa
hlices como como cintas en espiral.
 Prin en su forma PrPsc presenta gran proporcin de
lminas beta (43% lminas beta, 30% hlices alfa).

El resto de la cadena polipeptdica se referencia como un espiral al azar

("random coil"), y se dibuja como una fina lnea. Por favor, note que
espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a confusin, dado
que las protenas estn altamente organizadas, pero esta regin no tiene
una estructura secundaria con componentes difciles de categorizar.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres

dimensiones de la cadena polipeptdica, la hexoquinasa que se usa como
icono en esta pgina es una estructura tridimensional completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la

mayor parte de las protenas es especfica de cada molcula, adems,
determina su funcin.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos
de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para
formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado
por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen
entre los tomos de azufre del aminocido cistena.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias bsicas:

protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el

colgeno y

protenas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria

Solo est presente si hay mas de una cadena polipeptdica. Con varias
cadenas polipeptdicas, la estructura cuaternaria representa su
interconexin y organizacin. Esta es la imagen de la hemoglobina, una
protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas.
En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la protena que
contiene hierro, y sirve para transportar oxgeno).
Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina