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AMINOCIDOS:
ACTIVIDAD PTICA

PROTEINAS:
PROPIEDADES
RECONOCIMIENTO

6TO MEDICINA NOTURNO

ATLNTIDA 1

Actividad ptica: Carbono asimtrico

Los cuatro sustituyentes son qumicamente diferentes.

El aminocido tendr dos ismeros o enantimeros, en que uno es la

imagen especular no superponible del otro.

Ambos ismeros poseen la misma composicin qumica pero distinta

configuracin (posicin real de los cuatro sustituyentes en el espacio
alrededor del carbono alfa).

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Actividad ptica
La presencia de un carbono asimtrico, o centro quiral,
permite que la molcula que lo posea sea pticamente
activa, es decir, tenga la propiedad de desviar o rotar el plano
de la luz polarizada que incide sobre ella.

Los Enantimeros de la molcula se diferencian en la

direccin en que rotan el plano de la luz polarizada:

!Si la rotacin ptica es en el sentido del movimiento de las

agujas de un reloj, el ismero es dextrorotatorio o dextrgiro
(+), en oposicin al ismero levorotatorio o levgiro (-).

Se les designa frecuentemente como d y l, respectivamente.

ACTIVIDAD PTICA
El carbono-alfa de los aminocidos proteicos con la excepcin de la glicina, es
un carbono quiral y como tal presenta dos enantimeros (L- y D-).

Los 20 alfa-aminocidos presentes en las protenas son de la serie L- y en su

representacin de Fischer poseen el grupo amino a la izquierda

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COMPORTAMIENTO ANFTERO
El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los
aminocidos tiene carga elctrica y son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH:
"como un cido (cuando el pH es bsico)
"como una base (cuando el pH es cido)
"como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este
ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como
zwitterin.

El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar

neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina
Punto Isoelctrico.

La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto

isoelctrico.

"El grupo amino es bsico y adquiere carga positiva cuando capta un protn.
"El grupo carboxilo, en tanto cido, puede ceder un protn y adquirir carga
negativa.

Segn la concentracin de protones libres disponibles en el medio donde se

encuentre (segn el pH), el aminocido ser un catin, un anin, o un in
dipolar, si ambos grupos se ionizan simultneamente.

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El grupo R o Radical de los aminocidos:

!Es diferente para cada uno de ellos.
!Existen 20 radicales diferentes; por lo tanto, 20 clases de aminocidos
distintos forman las protenas.
!Si bien los 20 aminocidos son necesarios, hay 8 de ellos que la especie
humana no puede sintetizar y debe adquirir con la alimentacin; son los
llamados aminocidos esenciales.

Segn la composicin de sus radicales, los aminocidos se

clasifican en:
"apolares
"polares con densidad de carga
"polares con tendencia a ionizarse, es decir, con tendencia a adquirir carga
neta.
"bsicos y los cidos, que son los que llevan otro grupo amino o carboxilo,
respectivamente, en su radical.

TERICO-PRCTICO

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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD

!Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una

conformacin globular.

!La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos

que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno)
con las molculas de agua

!cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de

molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir
a otras proteinas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin).

!Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de

los seres vivos.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anftero y sto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

DESNATURALIZACION
! Es la destruccin de la conformacin nativa de una protena, sin que se vea
afectada su estructura primaria.
! La protena conserva la cadena, pero no su estructura espacial.
! Cuando una protena se desnaturaliza, la funcin biolgica se pierde, ya que
sta se halla estrechamente ligada a la forma.

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN
Dado que la conformacin nativa de una protena est
sostenida por uniones relativamente dbiles, muchos
agentes son capaces de afectarla, por ejemplo:

"Calor/ Congelamientos repentinos (La mayor parte de

las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando
se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan
tambin cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 C)
"Radiaciones
"grandes presiones
"cidos o bases muy concentrados que provocan
marcados cambios de pH algunos solventes orgnicos,
etc.

!La desnaturalizacin puede ser reversible

(renaturalizacin) pero en muchos casos es
irreversible.

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PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de
las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas
(diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay
diferencias proticas entre los distintos individuos.
Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres
vivos.

La enorme diversidad protica interespecfica e intraespecfica es la

consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual
est determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteinas explica algunos fenmenos biolgicos como:

"la compatibilidad o no de transplantes de rgnos
"injertos biolgicos
"sueros sanguneos
"procesos alrgicos e incluso algunas infecciones, Etc

HIDRLISIS
Una protena se puede hidrolizar, ya sea en presencia de un cido o de
una base fuerte, o bien, enzimticamente.
En esta reaccin se introduce una molcula de agua, que rompe el
enlace peptdico para producir los aminocidos que la constituyen

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PRCTICO

RECONOCIMIENTO DE PROTENAS
Reconocimiento de protenas de distintas muestras
como pueden ser:
" Leche

" Gelatina

" Clara de huevo

" Aspartamo

" Harina

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OBJETIVOS
Extraer de las muestras, diferentes protens y
reconocer su naturaleza proteica

BIURET
!El reactivo de Biuret se pretende utilizar para la determinacin o
identificacin de protenas, pptidos que presenten enlaces peptdicos (2 o
mas) en una muestra.
!En este caso utilizamos Hidrxido de sodio y Tartrato de Sodio de
Potasio. El Hidrxido de sodio no participa en la reaccin, pero
proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.

El criterio para determina si la muestra de estudio resulta positiva o

negativa ,se debe a que el reactivo, de color azul, cambia a violeta en
presencia de protenas, y vira a rosa cuando se combina con polipptidos
de cadena corta, por lo cual si la solucin final nos da una coloracin
violeta, se refiere a que se ha detectado una presencia de protenas o
mejor dicho de enlaces peptidicos.

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BIURET
La Prueba de Biuret es un ensayo general para las protenas.
Cuando una protena reacciona con el cobre (II) sulfato (azul), la prueba
positiva es la formacin de un complejo de color violeta.

XANTOPROTEICA
!Se pretende utilizar para determinar la presencia o no de protenas en
una muestra.
!Esta reaccin se debe a la presencia de un grupo fenilo en la molcula
proteica. Los complejos de la molcula proteica que son de importancia en
esta reaccin son la tirosina y el triptfano.
!La fenilalanina no reacciona en las condiciones que se realiza en el
laboratorio.
!La reaccion xantoproteica a su vez se puede considerar como una
sustitucion electrofilica aromtica de los residuos de tirosina de las
proteinas por el acido nitrico que reacciona.

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XANTOPROTEICA
!La prueba da resultado positivo en aquellas protenas con aminocidos
portadores de grupos aromticos, especialmente en presencia de tirosina,
dando un compuesto coloreado amarillo a pH acido. Si una vez realizada la
prueba se neutraliza con una base, se torna color amarillo oscuro a naranja.

EJERCICIOS APLICACIN
!Formule un -AA pticamente activo y su enantimero. Indique cul de ellos
puede formar parte de una protena.

!Critique las siguientes afirmaciones y justifique. El punto isoelctrico de un -AA

es:
"el pH neutro(7,0)
"el pH en que todo el AA est en forma aninica.

!Formule: Ala-lys-leu
* Plantee la ecuacin de su hidrlisis.
* Indique si dar positivo el ensayo de Biuret antes y despus de su hidrlisis.

!Formule la tirosina, el cido glutmico y la lisina. Clasifica estos AA segn sean

neutros, bsicos o cidos.

!Formule el zwitter de la alanina.

- Escriba las frmulas estructurales del anin y del catin derivado de ella.

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