UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE INGENIERA EN GEOLOGA, MINAS, PETRLEOS Y AMBIENTAL

CARRERA DE INGENIERA AMBIENTAL

Oswaldo Borja Goyes

DOCENTE Ing. Daniel Ruilova ESTUDIANTE:
10 / 02 / 2016
MATERIA: MICROBIOLOGA Y BIOQUMICA FECHA:

CURSO: Cuarto
CALIFICACIN:
PERIODO ACADMICO: 2015 - 2016

Propiedades generales y especficas de

TEMA FIRMA DEL ESTUDIANTE
las enzimas

PROPIEDADES GENERALES Y ESPECFICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas poseen una serie de propiedades generales que son similares a las de
otras molculas orgnicas y ciertas propiedades especficas que las diferencian, en
la presente consulta se tratar ambos tipos de propiedades.

1. Propiedades generales de las enzimas

Las enzimas presentan las siguientes propiedades generales:

a) Estructura

De acuerdo a Mathews et. al (2002), las enzimas son molculas orgnicas

complejas de naturaleza proteica, pudiendo estar conformadas por carbono,
hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y azufre. En la figura 1.1, se puede apreciar la
estructura qumica de la ribulosa 1,5 bisfosfato, implicada en la fijacin de
carbono, tiene una estructura conformada por oxgeno e hidrgeno.

Fig. 1.1 RIBULOSA 1,5 BISFOSFATO

Fuente: Hill, (2015).

Las enzimas se encuentran formadas por una parte denominada apoenzima (parte
proteica) que presenta un peso molecular altamente elevado y por un grupo
denominado coenzima (acepta y dona electrones o grupos funcionales en el
mecanismo cataltico) cuyo peso molecular es mnimo. La unin de la apoenzima y
la coenzima forman la holoenzima, que es la que realiza los procesos catalticos en
reacciones que ocurren en los organismos, especficamente en el sitio activo o
sitio cataltico. En la figura 1.2 se pueden apreciar dichos componentes:
 Fig. 1.2 ESTRUCTURA ENZIMTICA
Fuente: Buelvas, (2013).

b) Capacidad cataltica
Chabas (1969), menciona que las enzimas actan como biocatalizadores de las
reacciones que ocurren en el organismo, sin ellas no se podran realizar varios
procesos necesarios para la vida. Adems ejercen una funcin reguladora de la
velocidad de los procesos fisiolgicos en el organismo, y a diferencia de los
catalizadores inorgnicos que se pierden durante el proceso de reaccin, las
enzimas son catalizadores recuperables. En la figura 1.3 se puede apreciar el
mecanismo de reaccin de la enzima (E) con el sustrato (S).

Fig. 1.3 ESTRUCTURA ENZIMTICA

Fuente: http://e-ducativa.catedu.es

Como se aprecia, despus de las dos fases del proceso de reaccin (unin del
sustrato y etapa cataltica), la enzima (E) se separa del producto (P) sin perderse
durante el proceso.

c) Condiciones de actividad
Chabas (1969), expresa que al igual que las protenas, las enzimas se desarrollan
en condiciones especficas de temperatura que no deben sobrepasar o estar por
debajo de la temperatura normal del organismo del que provienen, adems de
necesitar un pH especfico (cercano al neutro preferentemente), presentando una
afectacin denominada desnaturalizacin cuando son sometidas a condiciones
extremas, perdiendo sus capacidades catalticas.
Adems, su actividad es afectada por radiaciones de ondas electromagnticas, luz
ultravioleta, radiaciones ionizantes, humedad del medio, entre otros factores
externos que pueden ralentizar, bloquear o neutralizar completamente su accin
cataltica.

d) Participacin en funciones vitales

De acuerdo a Ludea (2009), las enzimas juegan un papel muy importante en los
procesos biolgicos de los organismos, presentando las siguientes propiedades:
- Son importantes en los procesos fotosintticos de las plantas: actan en la fijacin
de la energa solar, fijacin de dixido de carbono y la sntesis de sustancias
orgnicas a travs de sustancias inorgnicas.
- Desempean un papel importante en los procesos de fijacin de nitrgeno
atmosfrico en microorganismos como nitrobacter, azotobacter y cianobacterias,
participando en el ciclo del nitrgeno.
- En los animales, las enzimas permiten aprovechar los alimentos ingeridos, para
su utilizacin en el metabolismo energtico o cataltico (reduccin de sustancias
complejas en sustancias simples) y en el metabolismo estructural o anablico
(sntesis de sustancias complejas a partir de sustancias simples).
- Las funciones propias del metabolismo interno como la locomocin, excitabilidad,
irritabilidad, divisin celular, reproduccin, entre otras, son regidas por la actividad
de enzimas especficas para cada proceso.

2. Propiedades especficas de las enzimas

Las enzimas, siendo molculas orgnicas de naturaleza proteica con accin
cataltica, presentan ciertas propiedades especficas, de acuerdo a las funciones que
desempean en el organismo y se diferencian de los catalizadores inorgnicos por
ciertas funciones especiales que sern mencionadas a continuacin.
De acuerdo a Voet et. al (2006), las enzimas difieren de los catalizadores
inorgnicos, en los siguientes parmetros:
1. Velocidad de reaccin, que es mayor en las reacciones catalizadas por
enzimas en un factor de 106 a 1012, con relacin a las reacciones en las que
no acta un catalizador y tambin es superior en cuanto a reacciones en
donde participa un catalizador inorgnico. En la tabla 2.1 se puede apreciar la
comparacin entre la velocidad de una reaccin no catalizada, con la
velocidad de la misma reaccin catalizada con enzimas.
Tabla 1.1 COMPARACIN DE VELOCIDAD DE REACCIN ENTRE REACCIONES CATALIZADAS
Y NO CATALIZADAS

Enzima Velocidad Velocidad Rendimiento

(sin accin enzimtica) (con accin enzimtica)
Anhidrasa carbnica 1.3 x 10-1 1.0 x 106 7.7 x 106
Corismato mutasa 2.6 x 10-5 50 1.9 x 106
Triosafosfato isomerasa 4.3 x 10-6 4300 1.0 x 109
Carboxipeptidasa A 3.0 x 10-9 578 1.9 x 1011
AMP nucleosidasa 1.0 x 10-11 60 6.0 x 1012
Nucleasa estafilococal 1.7 x 10-13 95 5.6 x 1014
Fuente: http://laguna.fmedic.unam.mx

2. Condiciones de reaccin moderadas, debido a que las reacciones que son

catalizadas por enzimas deben ocurrir en condiciones ambientales de
carcter moderado, como temperaturas que no sobrepasen los 100C,
presin atmosfrica y un pH que sea cercano al neutro, a diferencia de las
reacciones catalizadas que requieren condiciones extremas (temperaturas,
presiones y pH extremos).
3. Especificidad de reaccin, las enzimas realizan reacciones nicamente en
un sustrato especfico, permitindoles una generacin casi nula de productos
secundarios, a diferencia de catalizadores inorgnicos que generan una
cantidad mayor de productos secundarios.
4. Capacidad de regulacin, ya que las reacciones enzimticas tienen
diferentes intensidades de reaccin de acuerdo a la cantidad de sustrato
presente, con varios mecanismos de autorregulacin, como es el caso de la
variacin de la cantidad de enzimas sintetizadas en los organismos. Poseen
la capacidad de determinar las sustancias especficas que experimentarn
cambios (sustratos), dejando a ciertas sustancias para una reaccin posterior
o completamente sin realizar reaccin alguna.
Adems Voet et. al (2006), menciona las siguientes propiedades especficas de las
enzimas:
a) Especificidad de sustrato
Voet et. al (2006), menciona que las enzimas catalizan reacciones en los
organismos, enfocndose en un solo tipo de sustrato, con el cual presentan afinidad,
esto se basa en la Ley fundamental de la Bioqumica: para cada enzima existe un
sustrato. Dicho de otra manera, una enzima especfica cataliza reacciones en las
que interviene un tipo de sustrato especial, y no reacciona con los sustratos
restantes ajenos a la accin de la enzima.
La unin de las enzimas a sus respectivos sustratos se da gracias a las fuerzas que
tambin se presentan en la sntesis de protenas; como ejemplo de dichas fuerzas
se tiene: interacciones de Van der Waals, fuerzas electrostticas, puentes de
hidrgeno, entre otras. Adems en las enzimas se presenta lo siguiente:
Complementariedad geomtrica, en la que el sitio fijador de sustrato de la enzima
se complementa con el sustrato.
Complementariedad electrnica, en la que los residuos de aminocidos que son la
estructura del sitio fijador atraen especficamente al sustrato.
Estos dos tipos de complementariedad, actan de manera que la enzima procede
como una llave y el sustrato a manera de cerradura, a continuacin en la figura 2.1,
se muestra grficamente la forma en la que el complejo enzima sustrato se
complementa, tomando en cuenta la complementariedad geomtrica (poseen la
misma forma para encajar) y la complementariedad electrnica (los residuos de
aminocidos del sitio fijador atraen al sustrato requerido).
Adems las enzimas, gracias a la especificidad de sustrato que poseen, permiten la
realizacin de varias reacciones empleando una misma sustancia, nicamente
variando la enzima precursora, como en el caso de la glucosa, que puede
fermentarse para formar alcoholes o puede convertirse en dixido de carbono.
En adicin, la especificidad de reaccin les permite catalizar realizar reacciones con
ciertas sustancias (sustratos) en un momento determinado, dejando al resto de
sustratos sin reaccionar completamente o postergar su proceso de reaccin para
cuando resulte conveniente.

Fig. 2.1 COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Fuente: Voet et. al, (2006).

Al ser de vital importancia la especificidad de sustrato, se ha planteado una

clasificacin de las enzimas de acuerdo al tipo de reacciones que catalizan, as se
tienen:
1. Oxidorreductasas, catalizan reacciones de xido reduccin en las que se
producen prdida y ganancia de electrones.
2. Transferasas, catalizan la transferencia de grupos funcionales entre
molculas.
3. Hidrolasas, realizan catlisis de reacciones de hidrlisis en los organismos
que actan.
4. Liasas, catalizan reacciones de eliminacin de agua, dixido de carbono y
amonaco.
5. Isomerasas, aceleran reacciones de isomerizacin de molculas presentes
en los organismos.
6. Ligasas, catalizan la formacin y destruccin de enlaces empleando ATP
como fuente de energa.
 b) Presencia de cofactores
Algunas enzimas se asocian con molculas de carcter no proteico que son
necesarias para el funcionamiento de la enzima, estas molculas se denominan
cofactores. Comnmente, los cofactores encontrados en las enzimas incluyen iones
metlicos como el Zn2+ o el Fe2+, tambin pueden ser molculas orgnicas que se
denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la coenzima A y la C, generalmente las
coenzimas son derivados de las vitaminas y como se mencion anteriormente, estas
aceptan y donan electrones o grupos funcionales en el mecanismo cataltico. A la
enzima en ausencia de su cofactor, se le denomina apoenzima, en presencia de su
cofactor, se le denomina holoenzima. La apoenzima generalmente carece de
actividad biolgica, mientras que la holoenzima realiza la actividad cataltica
biolgica.
La diferencia entre un cofactor y un grupo prosttico, es que este ltimo est
unido de manera covalente a la enzima, mientras que el cofactor puede ser
removido de la misma con relativa facilidad.

Bibliografa
- Centro de Informacin Integral UCE
Ahern, K., Mathews, C., Van Holde, K. (2002). Bioqumica. (3ra ed.). Madrid, Espaa:
Pearson Educacin.
Chabas, J. (1969). Enzimologa. Barcelona, Espaa: Editorial Cientfico Mdica.
Voet, D., Voet, J. (2006). Bioqumica. (3ra ed.). Buenos Aires, Argentina: Editorial
Mdica Panamericana.
- Biblioteca Virtual UCE (e-book)
Ludea, M. (2009). La Enzimologa. Santa Fe, Argentina: Editorial El Cid.